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Bioquímica > Estrutura e função de proteínas > Flashcards

Estrutura e função de proteínas Flashcards

1
Q

Macromoléculas compostas de uma sequência linear de até 21 α-L-aminoácidos diferentes unidos por ligações peptídicas (amídicas), são chamadas de…

A

proteínas

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2
Q

Funções das proteínas? (7)

A
  1. Composição do esqueleto celular e estruturas de sustentação;
  2. Ação enzimática;
  3. Transporte de moléculas;
  4. Ação hormonal;
  5. Mecanismos de defesa;
  6. Contração muscular (actina e miosina);
  7. Controle da atividade dos genes.
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3
Q

A função de uma proteína depende da sua…

A

estrutura

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4
Q

As proteínas são compostas por cadeias de…

A

aminoácidos

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5
Q

V ou F?

As proteínas são excelentes tampões sob condições fisiológicas.

A

Verdadeiro

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6
Q

Aminoácido

Estrutura química? (4)

A
  1. Carbono central (α-carbono) ligado a quatro grupos distintos (um grupo amino básico (—NH2);
  2. Grupo carboxílico (—COOH);
  3. Átomo de hidrogênio (—H);
  4. Cadeia lateral distintiva (—R).
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7
Q

As propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos influenciam na sua…

A

solubilidade em água.

(importante para a conformação e função das proteínas)

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8
Q

Estruturas que as proteínas podem ter? (4)

A
  1. Primária;
  2. Secundária;
  3. Terciária;
  4. Quartenária
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9
Q

Estrutura primária das proteínas

A

É a sequência linear de aminoácidos ligados entre si por ligações covalentes ao longo da cadeia polipeptídica, que é determina geneticamente, sendo específica para cada proteína.

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10
Q

A sequência primária de uma proteína é determinada pela…

A

sequência de bases nitrogenadas do DNA

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11
Q

V ou F?

A estrutura secundária é determinda por ligações de hidrogênio entre o oxigênio do grupo carboxila de uma ligação peptídica e o hidrogênio amídico de outra ligação peptídica vizinha.

A

Verdadeiro

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12
Q

Estrutura secundária das proteínas

Tipos? (2)

A
  • α-hélice;
  • Folha β-pregueada.
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13
Q

α-hélice

A

Consiste em um esqueleto polipeptídeo central espiralado e bem compacto, com as cadeias laterias dos aminoácidos que a compõem estendendo-se para fora do eixo central, de modo a evitar interferência esférica entre si.

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14
Q

As folhas β-pregueadas são caracterizadas por ligações de…

A

hidrogênio, formadas entre os segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica de forma perpendicular ao eixo das cadeias, e pelos grupos R projetados em direções opostas.

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15
Q

Estrutura terciária das proteínas

A

Arranjo biologicamente ativo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína, incluindo aspectos envolvendo distância mais longas dentro da sequência de aminoácidos.

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16
Q

V ou F?

As ligações entre os resíduos mais distantes para a manutenção dos dobramentos da estrutura terciária ocorrem por meio de interações fracas não-covalentes.

A

Verdadeiro.

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17
Q

Interação hidrofóbica nas proteínas

A

São as mais importantes para a manutenção da conformação espacial das proteínas, dado o grande número de aminoácidos hidrofóbicos.

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18
Q

V ou F?

Os domínios são parte independentemente instável de uma cadeia polipeptídica.

A

Falso.

Os domínios são parte independentemente estável de uma cadeia polipeptídica.

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19
Q

A estrutura terciária de uma proteína é determinada pelas interações entre grupos funcionais da cadeia lateral, incluindo… (4)

A
  1. Ligações dissulfeto;
  2. Pontes de hidrogênio;
  3. Pontes salinas;
  4. Interações hidrofóbicas
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20
Q

Estrutura quaternária das proteínas

A

Arranjo de duas ou mais cadeias polipeptídicas (que podem ser idênticas ou diferentes) em complexos tridimensionais para compor uma proteína funcional oligomérica.

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21
Q

A estrutura quarternária de proteínas multissubunitárias é determinada por interações…

A

covalentes e não covalentes entre as superfícies das subunidades.

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22
Q

Estrutura quatenária

Classificação? (2)

A
  1. Fibrosas;
  2. Globulares
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23
Q

As proteínas fibrosas são compostas por cadeias…

A

polipeptídicas arranjadas em longos feixes pela associação de filamentos idênticos.

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24
Q

Proteínas fibrosas

Propriedades?

A
  1. Resistência;
  2. Flexibilidade
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25
Q

As proteínas globulares são…

A

cadeias polipeptídicas enoveladas em formas esféricas em que diferentes segmentos se dobram uns sobre os outros.

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26
Q

Funções das proteínas globulares? (4)

A
  1. Transporte;
  2. Motricidade;
  3. Ação enzimática;
  4. Defesa
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27
Q

Principais proteínas globulares? (2)

A
  1. Hemoglobina (Hb);
  2. Mioglobulina (Mb)
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28
Q

A __________ (hemoglobina/mioglobina) é encontrada principalmente nos músculos, e a __________ (hemoglobina/mioglobina) é o componente principal dos glóbulos vermelhos (eritrócitos).

A

Mioglobina; hemoglobina.

Ambas têm estruturas e funções específicas que são cruciais para a homeostase do oxigênio.

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29
Q

Mioglobina

Localização?

A

No citosol das células musculares esqueléticas, cardíacas e algumas musculares lisas.

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30
Q

Mioglobulina

A

Proteína composta por uma única cadeia, que contém 153 aminoácidos, apenas uma molécula de heme e oito α-hélices.

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31
Q

A mioglobina é constituída quase que completamente por…

A

aminoácidos apolares.

(estabilizados por interações hidrofóbicas)

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32
Q

A mioglobina é uma proteína de armazenamento de…

A

oxigênio.

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33
Q

A hemoglobina é transportadora de…

A

oxigênio (O2) no sangue.

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34
Q

V ou F?

A hemoglobina pode ligar até duas moléculas de O2 de maneira cooperativa.

A

Falso.

A hemoglobina pode ligar até quatro moléculas de O2 de maneira cooperativa.

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35
Q

V ou F?

O eritrócito de um adulto normal contém 3 formas de hemoglobina: HbA (96%), HbA2 (2 a 3%) e HbF (< 2%).

A

Verdadeiro.

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36
Q

Forma principal e nativa da hemoglobina mais encontrada em adultos?

A

HbA (96%).

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37
Q

A hemoglobina A é um heterotetrâmero composto por…

A

2 cadeias α e duas cadeias β, associadas sobretudo por interações não-covalentes.

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38
Q

Desnaturação de proteínas:

A

Corresponde à perda de estrutura tridimensional, suficiente para causar a perda da função, por meio da quebra de ligações não-covalentes.

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39
Q

Fatores envolvidos na desnaturação? (2)

A

Verdadeiro

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40
Q

V ou F?

A adição de solventes orgânicos polares e de compostos com grande capacidade de formar ligações de hidrogênio, como a ureia, determina a desnaturação da proteína.

A

Verdadeiro

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41
Q

V ou F?

A perda da estrutura tridimensional das proteínas pode ser reversível (renaturação).

A

Verdadeiro

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42
Q

V ou F?

A nível primário as proteínas não conseguem exercer a sua função.

A

Verdadeiro

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43
Q

Formação das

A
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44
Q

Padrões de enovelamento das α Hélices:

A
  • Enrolamento da cadeia em torno de um eixo.
    -A ponte de H é formada entre um resíduo de aminoácido e o quarto resíduo subseqüente.
  • A cadeia lateral dos aminoácidos projetam para fora da hélice
45
Q

Folha β paralela ou antiparalela?

A

Antiparalela

46
Q

Folha β paralela ou antiparalela?

A

Paralela

47
Q

Nível estrutural terciário das proteínas:

A
  • Definido pelas interações entre as cadeiras laterais dos aminoácidos
  • Pontes de dissulfeto
  • Ligações de hidrogênio
  • Interações hidrofóbicas
  • Ligações eletrostáticas iônicas
48
Q

Grupo heme:

A

Protoprofirina ligada ao ferro no estado ferroso (Fe2+)

49
Q

Nível estrutural quaternário das proteínas:

A

Constituída por mais de uma cadeira polipeptídica, ocorrendo a associação de subunidades polipeptídicas

50
Q

Chaperonas:

A

São proteínas que têm por função assistir outras proteínas na obtenção de seu dobramento apropriado

51
Q

Função das proteínas globulares:

A

Transportadoras

52
Q

Função das enzimas e proteínas fibrosas:

A

Sustentação e contração muscular

53
Q

Exemplo de proteína globular:

A

Mioglobina e hemoglobina

54
Q

Mioglobina:

A

Proteína muscular que armazena oxigênio para esse tecido

55
Q

Composição da estrutura da mioglobina:

A

É composta principalmente por alfa hélices e pelo grupo heme (sítio de ligação), onde a ligação com o oxigênio (ligante) é feita

56
Q

Aminoácido que conecta o grupo heme ao resto da proteína e possui carga positiva

A

Histidina

57
Q

Qual a importância da ligação do grupo heme ao resto da proteína?

A
  • Sozinho, o grupo heme possui maior afinidade com o CO do que com o O2
  • Quando está ligado com a mioglobina sua afinidade com o O2 aumenta tornando a estrutura estável e viável para o uso do organismo
58
Q

Kd:

A

Constante de dissociação de proteínas

59
Q

O que Kd indica?

A

A afinidade da proteína por seu ligante

60
Q

Qual a relação entre Kd e a afinidade da proteína pelo ligante?

A

Quanto menor for o Kd maior a afinidade da proteína ao ligante (maior número de proteínas associadas)

61
Q

O que é possível calcular a partir de Kd?

A

A saturação de O2

62
Q

Hemoglobina:

A

Proteína que transporta O2

63
Q

Características da hemoglobina:

A
  • Formada por alfa hélices e um grupo heme
  • Tem estrutura quaternária com 4 subunidades (tetrâmero)
  • As subunidades estão em pares (par beta e par alfa)
  • Por ter 4 subunidades (4 grupos heme) pode transportar ate 4 O2
64
Q

Quem possui maior afinidade pelo O2: a moiglobina ou a hemoglobina?

A

Mioglobina

65
Q

Qual a importância da hemoglobina ter menos afinidade com o O2?

A

É importante pois como a hemoglobina é uma proteína de transporte ela precisa soltar o O2 nos tecidos

66
Q

Como ocorre a ligação da hemoglobina com o O2?

A

A hemoglobina se liga de forma cooperativa ao oxigênio, ou seja, quando um sítio se liga, a afinidade dos outros 3 aumenta e eles se ligam com mais facilidade

67
Q

Como ocorre a liberação do O2 pela hemoglobina em situações de alto consumo de O2 (como nas atividades físicas)?

A

Quando o tecido consome muito O2, a pressão cai e a hemoglobina é induzida a liberar mais O2

68
Q

Como ocorre a liberação de O2 pela hemoglobina em situações de baixo consumo de O2 (como durante o repouso)?

A

Quando o tecido não precisa de muito O2 e a pressão aumenta, a hemoglobina libera pouco O2 e “guarda o resto para outros tecidos”

69
Q

Quanto de O2 é liberado pela hemoglobina nos tecidos (repouso e atividade física)?

A

Repouso: 1/3 é liberado
Atividade física: 2/3 é liberado

70
Q

Duas formas existentes da hemoglobina:

A

Estado T (tenso) - baixa afinidade pelo O2
Estado R (relaxado) - alta afinidade pelo O2

71
Q

O que aconteceria se existisse somente o estado R na hemoglobina?

A

A alta afinidade não permitiria a liberação do O2 nos tecidos.

72
Q

O que aconteceria se existisse somente o estado T na hemoglbina?

A

A hemoglobina não conseguiria se ligar a quantidade suficiente de O2 nos pulmões para liberar nos tecidos

73
Q

O que a transição entre os estados T e R determinam?

A

A cooperatividade.
É essa transição que determina a curva sigmóide de saturação da hemoglobina

74
Q

Transição T-R da hemoglobina - Modelo MWC:

A

Quanto maior a concentração de O2, maior a probabilidade de a hemoglobina existir no estado R e ter mais afinidade pelo O2.

75
Q

Transição T-R da hemoglobina - Modelo sequencial:

A

Quando um O2 se associa a um dos sítios de ligação ele muda a conformação dos outros sítios e aumenta a sua afinidade, que vai aumentando à medida que as 4 ligações vão sendo feitas.

76
Q

Qual modelo de transição T-R da hemoglobina ocorre no sangue?

A

Ocorre uma mistura do modelo MWC e sequencial: quando um sítio com mais afinidade faz a ligação, ele tanto muda a afinidade dos outros 3 quanto desloca o equilíbrio para a forma R.

77
Q

Como a ligação com o O2 muda a forma da hemoglobina e a sua afinidade com o O2?

A
  • Ao se ligar com o O2 e com a histidina distal, o Fe e todo o grupo heme são puxados para cima levando junto a histidina proximal
  • Essa diferença vai sendo amplificada ao longo de toda a proteína o que leva a transição do entre os estados T e R
78
Q

Qual a função da histidina proximal?

A

Conectar o grupo heme no resto da proteína

79
Q

Qual a função da histidina distal?

A

Faz a ligação de hidrogênio entre a proteína e o O2

80
Q

Efeito Bohr:

A

Permite a diminuição da afinidade por O2 (e sua consequente liberação no tecido) em resposta a H+ e CO2

81
Q

O que causa o Efeito Bohr?

A

O metabolismo intenso: maior consumo de O2 e produção de gás carbônico.

82
Q

Quais os possíveis destinos do gás carbônico produzido durante o metabolismo intenso?

A

1 - Virar carbamato
2 - Ser transportado pelo eritrócito na forma de ácido carbônico, que se dissocia em íon carbonato e H+

83
Q

1 -
2 -
3 -

A

1 - ácido
2 - O2
3 - diminuição

84
Q

O que acontece com a função de uma proteína quando sua estrutura primária é alterada?

A

A função é perdida, pois a sequência específica de aminoácidos é crucial para a estrutura e função da proteína

85
Q

Como a alteração de aminoácidos pode afetar a estrutura terciária de uma proteína?

A

Pode interferir nas interações não-covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e eletrostáticas, resultando em mudanças na forma tridimensional e, consequentemente, na função

86
Q

Em uma situação clínica, qual a importância das chaperoninas no enovelamento correto das proteínas?

A

As chaperoninas ajudam no enovelamento correto das proteínas prevenindo o acúmulo de proteínas malformadas, que podem causar doenças neurodegenerativas como Alzheimer e Parkinson

87
Q

Qual a consequência da desnaturação proteica em processos celulares?

A

A desnaturação proteica leva à perda de função celular, o que pode resultar em danos ao tecido ou até em morte celular

88
Q

Por que a sinterações entre as subunidades da hemoglobina são cruciais para a sua função?

A

As interações entre as subunidades da hemoglobina permitem a cooperação, essencial para a eficiente captação e liberação de oxigênio

89
Q

Como o grupo heme contribui para a função da mioglobina?

A

O grupo heme permite a mioglobina ligar-se ao oxigênio facilitando o seu armazenamento e transporte no músculo

90
Q

O que pode resultar da falha no enovelamento de proteínas durante o processo de proteostase?

A

Pode levar a agregação de proteínas malformadas, o que está associado com doenças como fibrose cística e doenças priónicas

91
Q

Como a mutação na sequência de aminoácidos pode afetar a estrutura quaternária de uma proteína?

A

Para impedir a correta associação entre as subunidades polipeptídicas, prejudicando a funcionalidade da proteína

92
Q

Qual a relevância clínica de entender as estruturas secundárias das proteínas como as folhas beta e as hélices alfa?

A

Alterações nessas estruturas podem estar envolvidas em doenças como amiloidoses, onde há deposição de proteínas malformadas com estruturas beta

93
Q

Em um tratamento para doenças relacionadas ao enovelamento proteico, como as chaperoninas poderiam ser alvo terapêutico?

A

Modificar a atividade das chaperoninas pode ajudar a corrigir o enovelamento incorreto de proteínas, prevenindo ou revertendo danos celulares

94
Q

O que caracteriza a estrutura secundária das proteínas?

A

A presença de padrões repetitivos, como as hélices alfa e folhas beta, estabilizadas por pontes de hidrogênio

95
Q

Como são formadas as hélices alfa na estrutura secundária?

A

São formadas pelo enrolamento da cadeia polipetídica em torno de um eixo, com as cadeiras laterais protejanto-se para fora

96
Q

O que são as folhas beta paralelas e antiparalelas?

A

Paralelas: padrão de enovelamento das proteínas onde as cadeias polipeptídicas se alinham na mesma direção

Antiparalelas: padrão de enovelamento das proteínas onde as cadeiras polipeptídicas se alinham em direções opostas

97
Q

O que define a estrutura terciária das proteínas?

A

A interação entre as cadeias laterais dos aminoácidos como pontes de dissulfeto e ligações não-covalentes

98
Q

Como ocorre a renaturação proteica?

A

É o processo pelo qual uma proteína desnaturada recupera sua estrutura e função nativas como ocorre na ribonuclease

99
Q

Qual a importância da estrutura terciária na função das enzimas em contextos patológicos?

A

A estrutura terciária é crucial para a formação do sítio ativo das enzimas. Alterações na conformação podem desativas a enzima, levando a deficiências metabólicas como a fenilcetonúria

100
Q

Como as mutações que afetam as interações na estrutura quaternária da hemoglobina resultam em anemia falsiforme?

A

Uma mutação da hemoglobina (HbS) provoca a deformação dacélula vermelha, dificultando o transporte de oxigênio e levando à anemia falsiforme

101
Q

Como a desnaturação das proteínas está relacionada com febres altas?

A

Com o aumento da temperatura corporal pode ocorrer a desnaturação das proteínas, prejudicando funções enzimáticas e levando a falhas metabólicas

102
Q

Qual a relevância da fibrose cística no estudo de proteínas mal enoveladas?

A

Na fibrose cística, uma mutação na proteína CFTR impede o enovelamento adequado, resultando em secreções espessas que afetam os pulmões e o sistema digestivo

103
Q

Como as chaperoninas podem ser alvo terapêutico no câncer?

A

Chaperoninas ajudam no enovelamento proteico em células cancerígenas. Inibidores de chaperoninas podem ser usados para desestabilizar essas células, interrompendo a sua proliferação.

104
Q

Qual o papel do enovelamento proteico correto na doença de Huntington?

A

Na doença de Huntington, proteínas mutadas formam agregados tóxicos devido ao mau enovelamento, prejudicando neurônios e causando degeneração progressiva

105
Q

Qual o papel do grupo prostético heme na hemoglobina?

A

O grupo heme abriga um íon Ferro 2+ que se liga irreversivelmente ao oxigênio, permitindo o transporte de O2

106
Q

Como a substituição de um aminoácido polar por um apolar afeta a estrutura de uma proteína?

A

Interfere nas interações eletrostáticas e na formação de pontes de hidrogênio, prejudicando a estrutura e a função da proteína

107
Q

Qual o papel do cálcio na contração muscular?

A

O cálcio se liga à troponina, causando a mudança conformacional na tropomiosina e expondo os sítios de ligação da actina para a interação com a miosina

108
Q

Qual o papel da troponina durante a contração muscular?

A

A troponina se liga ao cálcio, provocando uma mudança conformacional que desloca a tropomiosina e permite a interação da actina com a miosina

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