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Bioquímica > Aminoácidos > Flashcards

Aminoácidos Flashcards

1
Q

Definição de Aminoácidos:

A

São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) que, às vezes contém enxofre (S), como a cisteína

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2
Q

Funções dos aminoácidos? (4)

A
  1. Compõem as proteínas;
  2. Atuam como mensageiros químicos;
  3. Precursores de moléculas complexas contendo (N);
  4. Intermediários metabólicos
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3
Q

Estrutura básica dos aminoácidos?

A
  1. Grupo amino e carboxila;
  2. Átomo de hidrogênio (H) e carbono alfa;
  3. Grupo R que dá a identidade ao aminoácido
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4
Q

Primeiro aminoácido descoberto?

A

Aspargina

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5
Q

V ou F?

Para todos os aminoácidos, o carbono alfa está ligado a 4 diferentes grupos, fazendo dele um carbono quiral, exceto a glicina.

A

Verdadeiro

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6
Q

V ou F?

Os aminoácidos são opticamente ativos (desviam o plano da luz polarizada), possuindo dois esteroisômeros possíveis: levógiro (L) e dextrógiro (D).

A

Verdadeiro

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7
Q

Estereoisômero metabolizado pelo organismo humano?

A

Levógiro (L)

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8
Q

Classificação dos aminoácidos? (5)

A
  1. Grupos R alifáticos não polares;
  2. Não carregados polares;
  3. Positivamente carregados (básico);
  4. Negativamente carregados (ácido);
  5. Aromáticos.
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9
Q

Componentes grupo R alifáticos não polares? (7)

A

ALguém VAi PRO MÉxico? GLIcia, LEUcir e ISOlina

ALanina;
VAlina;
PROlina;
MEtionina;
GLIcina;
LEUcina;
ISOleucina.

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10
Q

V ou F?

A glicina contribui para interações hidrofóbicas devido à sua estrutura simples.

A

Falso.

A glicina não contribui para interações hidrofóbicas devido à sua estrutura simples.

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11
Q

O grupo R alifáticos não polares, tendem a se agrupar dentro das proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações…

A

hidrofóbicas

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12
Q

Componentes dos grupos R não carregados polares? (5)

A

GLUci ASpira SER CISmada e TREinada

GLUtamina;
ASparagina;
SERina;
CISteína;
TREonina.

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13
Q

O grupo R não carregados polares são ____________ (hidrofílicos/hidrofóbicos).

A

Hidrofílicos.

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14
Q

V ou F?

O grupo R não carregados polares possuem grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a àgua.

A

Verdadeiro

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15
Q

A cisteína (polar) ao oxidar-se, forma a…

A

cistina (apolar)

(um resíduo hidrofóbico)

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16
Q

A cisteína possui uma polaridade ____ (alta/baixa), pois faz fracas ligações de hidrogênio.

A

Baixa

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17
Q

V ou F?

A asparagina, serina, cisteína, treonina e glutamina são insolúveis em água.

A

Falso.

A asparagina, serina, cisteína, treonina e glutamina são solúveis em água.

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18
Q

Componentes do grupo R positivamente carregados?

A

Li ARistóteles Hoje

Lisina;
ARginina;
Histidina.

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19
Q

Os grupos R positivamente carregados são altamente ____________ (hidrofílicos/hidrofóbicos)

A

Hidrofílicos.

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20
Q

V ou F?

Os grupos R positivamente carregados são aminoácidos nos quais os grupos R possuem carga positiva significante em pH = 7.

A

Verdadeiro

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21
Q

A ________ (arginina/histidina) é importante na ligação do centro ativo de proteínas com os seus substratos, funcionando como doador/receptor de prótons.

A

Histidina.

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22
Q

Componentes do grupo R negativamente carregado? (2)

A
  1. Aspartato;
  2. Glutamato.
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23
Q

Características do grupo R negativamente carregado?

A
  1. Altamente hidrofílico;
  2. Carga negativa significante em pH = 7;
  3. Possuem dois grupos carboxila.
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24
Q

Grupos R aromáticos

Componentes? (3)

A

FElipe TIRou TRInta

  1. FEnilalanina;
  2. TIRosina;
  3. TRIptofano.
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25
Q

V ou F?

A tirosina e o triptofano são menos apolares que a fenilalanina, pois possuem grupos em sua estrutura que permitem a formação de ligação de hidrogênio.

A

Verdadeiro

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26
Q

Classificação de acordo com a forma como são adquiridos? (2)

A
  1. Essenciais;
  2. Não essenciais.
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27
Q

Aminoácidos essenciais:

A

Aqueles que são indispensáveis ao organismo, sendo obtidos por meio da dieta, uma vez que não são sintetizados pelo corpo.

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28
Q

Quais são os aminoácidos essenciais (9)?

A
  1. Triptofano
  2. Valina
  3. Fenilalanina
  4. Treonina
  5. Lisina
  6. Isoleucina
  7. Leucina
  8. Metionina
  9. Histidina.
  10. Treonina
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29
Q

Aminoácidos não essenciais:

A

São aqueles que nosso organismo consegue sintetizar.

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30
Q

Quais são os aminoácidos não essenciais (11)?

A
  1. Aspartato;
  2. Glutamato;
  3. Alanina;
  4. Arginina;
  5. Asparagina;
  6. Cisteína;
  7. Glicina;
  8. Glutamina;
  9. Prolina;
  10. Serina;
  11. Tirosina.
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31
Q

Zwitterion

A

São aminoácidos sem o grupo R ionizável que, quando dissolvidos em água com pH neutro, adotam características anfóteras (age como base ou como ácido).

32
Q

Zwitterion

Importância da característica anfótera?

A

Poder tamponante.

33
Q

V ou F?

Em pH básico, o aminoácido atua como um ácido, liberando H+ para o meio, tamponando a solução.

A

Verdadeiro

34
Q

O poder de tamponamento dos aminoácidos varia de acordo com o número de…

A

grupos ionizáveis em sua estrutura molecular e o estado de ionização desses grupos depende do pH do meio em que o aminoácido se encontra.

35
Q

Precursor da serotonina e da melatonina?

A

Triptofano.

36
Q

V ou F?

A absorção de aminoácidos e peptídeos é regulada por fatores intrínsecos e extrínsecos.

A

Verdadeiro

37
Q

Local de maior atividade de absorção dos aminoácidos?

A

Íleo

38
Q

Vias de degradação? (2)

A
  1. Cetogênica;
  2. Glicogênica.
39
Q

V ou F?

O Na+ é fundamental para a absorção da maioria dos aminoácidos.

A

Verdadeiro

40
Q

Carbono alfa é quiral:

A
  • Ligantes: hidrogênio, grupamento R, NH3 e COO_
  • Como os carbonos são quirais eles vão ter estereoisômeros denominados enantiômeros
41
Q

Enantiômeros:

A

Isômeros que são imagens especulares um do outro e eles não são sobreponíveis, não “encaixam”

42
Q

Ácido de bronsted-lowry:

A

Doa próton

43
Q

Base de bronsted-lowry:

A

Recebe próton ou hidrogênio

44
Q

Reação entre um ácido e uma base de bronsted-lowry:

A

Forma um ácido conjugado (base que recebeu um próton e agora, como ácido, pode doá-lo) e uma base conjugada (ácido que perdeu um hidrogênio e agora pode receber outro)

45
Q

Equilíbrio químico:

A

Todas as reações químicas ocorrem de forma a chegar a um equilíbrio de concentrações de seus componentes, ou seja, as concentrações dos reagentes não irão mudar

46
Q

Constante de equilíbrio:

A
  • Prevê o comportamento da reação
  • Única para cada reação
  • Quanto maior a Keq, maior será a concentração de produtos no equilíbrio
  • Pode-se caracterizar a força de um ácido por meio da constante de equilíbrio
47
Q

Constante de dissociação dos acídos:

A

É um número que indica a força dos ácidos (é a constante de equilíbrio com outro nome)

48
Q

Ph:

A
  • É a medida da acidez (a quantidade de prótons ou de H+ no meio) de uma solução aquosa
  • Quanto maior o pH, menor a quantidade de H+ na solução
  • A cada unidade de pH, a acidez da solução aumenta 10X
49
Q

Equação de handerson-hasselbach:

A

Relaciona o pH com a constante de dissociação de ácidos, que têm a mesma variável

50
Q

Curva de titulação:

A
  • Mede o aumento do pH da solução à medida que a solução se
    torna mais neutra e então básica.
  • Quando o OH é adicionado, o pH aumenta e o ácido começa a dissociar, neutralizando a base e impedindo que o pH suba muito rapidamente.
  • Depois de certo ponto o pH começa a subir rápido de novo pois não há mais ácido na solução.
51
Q

Aminoácidos e Ph:

A
  • Os aminoácidos (são ácidos) liberam prótons (ou não) de acordo com o pH
  • Cada aminoácido possui dois ou mais pKs, ou seja, cada aminoácido possui, na
    verdade, dois ácidos dentro dele: o grupamento COOH (ácido carboxílico), que pode
    liberar o H, e o grupamento NH3+ (amina), que pode liberar um próton e se tornar NH2
  • O grupamento ácido carboxílico possui pKa menor, ou seja, é mais forte, dissocia mais facilmente em pH menor.
  • A carga do aminoácido vai variar de acordo com o pH
52
Q

Transição do aminoácido na curva de titulação:

A
  • pKa baixo (ácido forte) = região de tamponamento em baixo na escala de pH
  • pKa alto (ácido fraco) = região de tamponamento em cima na escala de pH
  • Relação com a equação de Handerson-Hasselbach (relaciona pH e pKa): o pKa de um ácido é igual ao pH no momento do meio da faixa de tamponamento.
  • No meio da faixa, a concentração de ácido dissociado e não dissociado é igual (então log A/HA = log1)
  • O pKa indica, então, não só se um ácido é forte ou fraco mas em que pH esse ácido
    vai estar totalmente dissociado
53
Q

Transição do aminoácido na curva de concentração:

A
  • Em pH 7,2 este aminoácido será predominantemente apolar
  • As características químicas dos aminoácidos dentro do corpo são determinadas a partir das cargas em pH 7,2
54
Q

Qual é a função estrutural dos aminoácidos nas proteínas?

A

Os aminoácidos formam a estrutura primaria das proteínas e são fundamentais para funções como catálise enzimática, transporte de moléculas, proteção imunológica e movimento muscular

55
Q

Qual a diferença entre L-aminoácidos e D-aminoácidos?

A

L-aminoácidos são biologicamente ativos e predominam em organismos vivos, enquanto D-aminoácidos são encontrados em alguns peptídeos de bactérias e antibióticos

56
Q

O que determina a propriedade química de um aminoácido?

A

A cadeia lateral distinta de cada aminoácido é responsável por suas propriedades químicas

57
Q

Quantos aminoácidos primários existem e como eles são classificados?

A

Existem 20 aminoácidos primários. São classificados em:
- Apolares
- Polares
- Neutros
- Ácidos
- Básicos

58
Q

O que são aminoácidos essenciais e não essenciais?

A

Aminoácidos essenciais não põem ser sintetizados pelo corpo e devem ser obtidos pela dieta. Os não essenciais podem ser produzidos pelo corpo

59
Q

O que são aminoácidos apolares?

A

Aminoácidos apolares possuem cadeias laterais de hidrocarbonetos que não interagem com a água

60
Q

O que é uma ligação peptídica?

A

É uma ligação covalente formada entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro aminoácido por uma reação de condensação

61
Q

Como o estado de ionização dos aminoácidos varia com o pH?

A
  • pH baixo: o aminoácido é totalmente próton ado
  • pH fisiológico: é um zwintterion
  • pH alto: desprotonado
62
Q

Como a fenilcetonúria afeta o metabolismo dos aminoácidos?

A

Na fenilcetonúria, a enzima que converte fenilalanina em tirosina é deficiente, resultando em acúmulo de fenilalanina e deficiência de tirosina

63
Q

Como a polaridade de um aminoácido afeta a sua localização em uma proteína?

A

Aminoácidos polares geralmente ficam na superfície da proteína, interagindo com a água, enquanto os apolares ficam no interior, estabilizando a estrutura

64
Q

Qual seria o efeito da ausência de cisteína na formação de uma proteína?

A

A cisteína é crucial para formar pontes dissulfeto, que estabilizam a estrutura tridimensional da proteína. Sua ausência compromete a estabilidade da proteína.

65
Q

O que aconteceria com a estrutura de uma proteína se o aminoácido prolina fosse inserido em uma hélice alfa?

A

Prolina induz uma conformação rígida e interrompe a hélice alfa, o que poderia desestabilizar a estrutura secundaria da proteína

66
Q

O que pode acontecer se uma mutação causar a substituição de um aminoácido apolar por m aminoácido polar na cadeia proteica?

A

Isso pode alterar as interações hidrofóbicas, comprometendo a estrutura tridimensional da proteína e consequentemente a sua função

67
Q

Como a glicina, sendo aquiral, afeta a flexibilidade das proteínas em que está presente?

A

A glicina, por ser a menor e mais flexível, permite a maior mobilidade na cadeia proteica, influenciando a conformação e a dinâmica da proteína

68
Q

Como a deficiência de fenilalanina hidroxilase afeta o metabolismo de aminoácidos e causa a fenilcetonúria (PKU)?

A

A deficiência da enzima fenilalanina hidroxilase impede a conversão de fenilalanina em tirosina, resultando no acumulo de fenilalanina que pode causar danos neurológicos

69
Q

Qual é a importância clínica do ponto isoelétrico das proteínas no diagnostico laboratorial?

A

O ponto isoelétrico das proteínas é utilizado em técnicas como eletroforese para separar e identificar proteínas, útil no diagnostico de doenças como gamopatias monoclonais

70
Q

Qual condição clinica está relacionada com a ausência da cisteína?

A

Como as cisternas estão relacionadas com a formação das pontes dissulfeto, a sua ausência pode gerar proteínas mal dobradas, como acontece na fibrose cística

71
Q

Como as mutações em genes codificadores de aminoácidos podem levar a doenças como anemia falciforme?

A

A anemia falciforme é causada pela substituição do ácido glutâmico por valina na hemoglobina, o que altera a forma das hemácias, causando problemas circulatórios

72
Q

Como a deficiência de aminoácidos essenciais pode afetar pacientes com desnutrição grave?

A

A deficiência de aminoácidos essenciais leva a degradação de proteínas musculares e comprometimento de funções vitais, resultando em condições como Kwashiorkor

73
Q

Como a prolina e o colágeno estão envolvidos na cicatrização de feridas?

A

A prolina é crucial para a formação do colágeno, uma proteína estrutural essencial para a regeneração e cicatrização dos tecidos

74
Q

Qual a relação da homocisteína e doenças cardiovasculares?

A

Níveis elevados de homocisteína no sangue, resultantes de um metabolismo ineficiente de metionina, estão associadas a um maior risco de doenças cardiovasculares, como aterosclerose

75
Q

Como a deficiência de triptofano pode estar relacionada à depressão?

A

O triptofano é precursor da serotonina, um neurotransmissor envolvido no humor. A deficiência de triptofano pode reduzir os níveis de serotonina, contribuindo para o desenvolvimento da depressão

76
Q

Qual o impacto clínico das doenças que afetam a absorção de aminoácidos, como a síndrome de Hartnup?

A

A síndrome de Hartnup, que prejudica a absorção de aminoácidos como o triptofano, pode resultar em sintomas como a pelagra (dermatite, diarreia e demência) e alterações neurológicas

77
Q

Como o tratamento com suplementos de aminoácidos pode ser benéfico para pacientes com doenças hepáticas crônicas?

A

Em doenças hepáticas crônicas, a suplementação de aminoácidos de cadeia ramificada pode ajudar a prevenir a perda de massa muscular e melhorar o metabolismo proteico em pacientes com cirrose

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