Aminoácidos Flashcards
Estrutura básica dos aminoácidos?
- Grupo amino e carboxila;
- Átomo de hidrogênio (H) e carbono alfa;
- Grupo R que dá a identidade ao aminoácido
V ou F?
Para todos os aminoácidos, o carbono alfa está ligado a 4 diferentes grupos, fazendo dele um carbono quiral, exceto a glicina.
Verdadeiro
V ou F?
Os aminoácidos são opticamente ativos (desviam o plano da luz polarizada), possuindo dois esteroisômeros possíveis: levógiro (L) e dextrógiro (D).
Verdadeiro
Estereoisômero metabolizado pelo organismo humano?
Levógiro (L)
Classificação dos aminoácidos? (5)
- Aminoácidos apolares
- Aminoácidos aromáticos
- Aminoácidos polares não carregador
- Aminoácidos polares carregados positivamente
- Aminoácidos polares carregados negativamente
Aminoácidos apolares:
ALguém VAi PRO MÉxico? GLIcia, LEUcir e ISOlina
ALanina;
VAlina;
PROlina;
MEtionina;
GLIcina;
LEUcina;
ISOleucina.
V ou F?
A glicina contribui para interações hidrofóbicas devido à sua estrutura simples.
Falso.
A glicina não contribui para interações hidrofóbicas devido à sua estrutura simples.
A cadeia R dos aa apolares tendem a se agrupar dentro das proteínas, estabilizando a estrutura proteica por meio de interações…
hidrofóbicas
Aminoácidos polares não carregados:
GLUci ASpira SER CISmada e TREinada
GLUtamina;
ASparagina;
SERina;
CISteína;
TREonina.
O grupo dos aa polares não carregados é ____________ (hidrofílico/hidrofóbico).
Hidrofílico.
V ou F?
O grupo dos aa polares não carregados possui grupos funcionais que formam ligações de hidrogênio com a àgua.
Verdadeiro
A cisteína (polar) ao oxidar-se, forma a…
cistina (apolar) por meio das pontes dissulfeto
(um resíduo hidrofóbico)
A cisteína possui uma polaridade ____ (alta/baixa), pois faz fracas ligações de hidrogênio.
Baixa
V ou F?
A asparagina, serina, cisteína, treonina e glutamina são insolúveis em água.
Falso.
A asparagina, serina, cisteína, treonina e glutamina são solúveis em água.
Aminoácidos polares carregados positivamente:
Li ARistóteles Hoje
Lisina;
ARginina;
Histidina.
Os aa polares carregados positivamente são altamente ____________ (hidrofílicos/hidrofóbicos)
Hidrofílicos.
V ou F?
Os aa polares carregados positivamente são aminoácidos nos quais os grupos R possuem carga positiva significante em pH = 7.
Verdadeiro
A ________ (arginina/histidina) é importante na ligação do centro ativo de proteínas com os seus substratos, funcionando como doador/receptor de prótons.
Histidina.
Aminoácidos polares carregados negativamente:
- Aspartato;
- Glutamato.
Características dos aa polares carregados negativamente:
- Altamente hidrofílico;
- Carga negativa significante em pH = 7;
- Possuem dois grupos carboxila.
Aminoácidos aromáticos:
FElipe TIRou TRInta
- FEnilalanina;
- TIRosina;
- TRIptofano.
V ou F?
A tirosina e o triptofano são menos apolares que a fenilalanina, pois possuem grupos em sua estrutura que permitem a formação de ligação de hidrogênio.
Verdadeiro
Classificação de acordo com a forma como são adquiridos? (2)
- Essenciais;
- Não essenciais.
Aminoácidos essenciais:
Aqueles que são indispensáveis ao organismo, sendo obtidos por meio da dieta, uma vez que não são sintetizados pelo corpo.
Quais são os aminoácidos essenciais (9)?
- Triptofano
- Valina
- Fenilalanina
- Treonina
- Lisina
- Isoleucina
- Leucina
- Metionina
- Histidina.
- Treonina
Aminoácidos não essenciais:
São aqueles que nosso organismo consegue sintetizar.
Quais são os aminoácidos não essenciais (11)?
- Aspartato;
- Glutamato;
- Alanina;
- Arginina;
- Asparagina;
- Cisteína;
- Glicina;
- Glutamina;
- Prolina;
- Serina;
- Tirosina.
Zwitterion
São aminoácidos sem o grupo R ionizável que, quando dissolvidos em água com pH neutro, adotam características anfóteras (age como base ou como ácido).
Zwitterion
Importância da característica anfótera?
Poder tamponante.
V ou F?
Em pH básico, o aminoácido atua como um ácido, liberando H+ para o meio, tamponando a solução.
Verdadeiro
O poder de tamponamento dos aminoácidos varia de acordo com o número de…
- Grupos ionizáveis em sua estrutura molecular
- Estado de ionização desses grupos depende do pH do meio em que o aminoácido se encontra.
Precursor da serotonina e da melatonina?
Triptofano.
V ou F?
A absorção de aminoácidos e peptídeos é regulada por fatores intrínsecos e extrínsecos.
Verdadeiro
Local de maior atividade de absorção dos aminoácidos?
Íleo
Vias de degradação? (2)
- Cetogênica;
- Glicogênica.
V ou F?
O Na+ é fundamental para a absorção da maioria dos aminoácidos.
Verdadeiro
Enantiômeros:
Isômeros que são imagens especulares um do outro e eles não são sobreponíveis, não “encaixam”
Constante de dissociação dos acídos:
É um número que indica a força dos ácidos (é a constante de equilíbrio com outro nome)
Curva de titulação:
- Mede o aumento do pH da solução à medida que a solução se torna mais neutra e então básica.
- Quando o OH é adicionado, o pH aumenta e o ácido começa a dissociar (libera H), neutralizando a base e impedindo que o pH suba muito rapidamente.
- Depois de certo ponto o pH começa a subir rápido de novo pois não há mais ácido na solução.
Aminoácidos e Ph:
- Cada aminoácido possui dois ou mais pKs
- O grupamento ácido carboxílico possui pKa menor, ou seja, é mais forte, dissocia mais facilmente em pH menor.
Qual é a função estrutural dos aminoácidos nas proteínas?
Os aminoácidos formam a estrutura primaria das proteínas.
Qual a diferença entre L-aminoácidos e D-aminoácidos?
L-aminoácidos são biologicamente ativos e predominam em organismos vivos, enquanto D-aminoácidos são encontrados em alguns peptídeos de bactérias e antibióticos
O que determina a propriedade química de um aminoácido?
A cadeia lateral distinta de cada aminoácido é responsável por suas propriedades químicas
Quantos aminoácidos primários existem?
Existem 20 aminoácidos primários.
O que são aminoácidos essenciais e não essenciais?
- Essenciais: não podem ser sintetizados pelo corpo e devem ser obtidos pela dieta.
- Não essenciais: podem ser produzidos pelo corpo
O que são aminoácidos apolares?
Aminoácidos apolares possuem cadeias laterais de hidrocarbonetos que não interagem com a água
O que é uma ligação peptídica?
É uma ligação covalente formada entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro aminoácido por uma reação de condensação
Como o estado de ionização dos aminoácidos varia com o pH?
- pH baixo: o aminoácido é totalmente protonado
- pH fisiológico: é um zwintterion
- pH alto: desprotonado
Como a fenilcetonúria afeta o metabolismo dos aminoácidos?
Na fenilcetonúria, a enzima que converte fenilalanina em tirosina é deficiente, resultando em acúmulo de fenilalanina e deficiência de tirosina
Como a polaridade de um aminoácido afeta a sua localização em uma proteína?
Aminoácidos polares geralmente ficam na superfície da proteína, interagindo com a água, enquanto os apolares ficam no interior, estabilizando a estrutura
Qual seria o efeito da ausência de cisteína na formação de uma proteína?
A cisteína é crucial para formar pontes dissulfeto, que estabilizam a estrutura tridimensional da proteína. Sua ausência compromete a estabilidade da proteína.
O que aconteceria com a estrutura de uma proteína se o aminoácido prolina fosse inserido em uma hélice alfa?
Prolina induz uma conformação rígida e interrompe a hélice alfa, o que poderia desestabilizar a estrutura secundaria da proteína
O que pode acontecer se uma mutação causar a substituição de um aminoácido apolar por m aminoácido polar na cadeia proteica?
Isso pode alterar as interações hidrofóbicas, comprometendo a estrutura tridimensional da proteína e consequentemente a sua função
Como a glicina, sendo aquiral, afeta a flexibilidade das proteínas em que está presente?
A glicina, por ser a menor e mais flexível, permite a maior mobilidade na cadeia proteica, influenciando a conformação e a dinâmica da proteína
Qual é a importância clínica do ponto isoelétrico das proteínas no diagnostico laboratorial?
O ponto isoelétrico das proteínas é utilizado em técnicas como eletroforese para separar e identificar proteínas, útil no diagnostico de doenças como gamopatias monoclonais
Qual condição clinica está relacionada com a ausência da cisteína?
Como as cisteínas estão relacionadas com a formação das pontes dissulfeto, a sua ausência pode gerar proteínas mal dobradas, como acontece na fibrose cística
Como as mutações em genes codificadores de aminoácidos podem levar a doenças como anemia falciforme?
A anemia falciforme é causada pela substituição do ácido glutâmico por valina na hemoglobina, o que altera a forma das hemácias, causando problemas circulatórios
Como a deficiência de aminoácidos essenciais pode afetar pacientes com desnutrição grave?
A deficiência de aminoácidos essenciais leva a degradação de proteínas musculares e comprometimento de funções vitais, resultando em condições como Kwashiorkor
Como a prolina e o colágeno estão envolvidos na cicatrização de feridas?
A prolina é crucial para a formação do colágeno, uma proteína estrutural essencial para a regeneração e cicatrização dos tecidos
Qual a relação da homocisteína e doenças cardiovasculares?
Níveis elevados de homocisteína no sangue, resultantes de um metabolismo ineficiente de metionina, estão associadas a um maior risco de doenças cardiovasculares, como aterosclerose
Como a deficiência de triptofano pode estar relacionada à depressão?
O triptofano é precursor da serotonina, um neurotransmissor envolvido no humor. A deficiência de triptofano pode reduzir os níveis de serotonina, contribuindo para o desenvolvimento da depressão
Qual o impacto clínico das doenças que afetam a absorção de aminoácidos, como a síndrome de Hartnup?
A síndrome de Hartnup, que prejudica a absorção de aminoácidos como o triptofano, pode resultar em sintomas como a pelagra (dermatite, diarreia e demência) e alterações neurológicas
Como o tratamento com suplementos de aminoácidos pode ser benéfico para pacientes com doenças hepáticas crônicas?
Em doenças hepáticas crônicas, a suplementação de aminoácidos de cadeia ramificada pode ajudar a prevenir a perda de massa muscular e melhorar o metabolismo proteico em pacientes com cirrose
Qual a principal causa da anemia falsiforme e quais aminoácidos estão envolvidos na mutação?
A anemia falsiforme é causada pela substituição do aminoácido polar ácido glutâmico pelo aminoácido não polar valina na posição 6 da cadeia beta da hemoglobina, levando à alteração da estrutua primária da proteína
Como o estado de protonação dos aminoácidos afeta a estrutura da proteína?
A protonação dos grupos radicais dos aminoácidos pode alterar as interações de hidrogênio e eletrostáticas, causando a desnaturação da proteína
