Estructura funcional de las proteínas Flashcards
Proceso por el cual una secuencia nucleotídica (miRNA) es utilizada para ordenar y unir de manera correcta una codena polipeptídica
Traducción
Reconoce el RNAr
Lazo T
Tiene dos bases deshidroxiuridina (reconoce la enzima aminoacil RNA sintetasa)
Lazo D
Factores de iniciación a los que se encuentran unidas las unidades ribosomales
Eif3, Eif6
Formación del complejo de iniciación de la traducción
El sitio de 5´cap se une al complejo eiF4E; este complejo se une al complejo de preiniciación mediante la interacción con 4G
Se encarga del desarrollo de las posibles estructuras secundarias del RNA
F4A
Consecuencia del reconocimiento de ARNt-MET por F4A
Formación del ribosoma 80s
Scuencia de KOZAK
5´ACCAUGG 3´
Sitio de la subunidad menor al que se une la metionina
Sitio P
Zonas de la subunidad menor
A: aminoacil entrente
P: ARNr con su aminoácido
E: ARNt que ya unió el aminoácido a la cadena y va a abandonar el ribosoma
Codon que generará metionina
AUG
Codones de paro
UAG, UGA, UAA.
Grupos químicos que se encuentran unidos al carbono central de las proteínas
Amino (NH2)
Carboxilo (COOH)
Átomo de hidrógeno (H)
Cadena lateral o grupo R
Tipo de enlace de los átomos de los aminoácidos
Enlaces covalentes
Cadena corta de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (20-30)
Péptido
Cadenas largas de aminoácidos (100-4000)
Polipéptidos
¿Cómo se adquieren estructuras secundarias de proteínas?
Cuando se estabilizan los puentes de hidrógeno en algunos residuos
Tipos de estructura secundaria de proteínas
Hélices alfa
Hojas b/láminas
¿En dónde se encuentran presentados los giros de las proteínas?
En su base
¿De que se encuentran formados los giros de las proteínas?
Por puentes de hidrogeno entre residuos
¿Dónde se encuentran los grupos R de las proteínas?
En los extremos
¿Qué determina la hidrofobicidad o hidrosolubilidad de una proteína?
Los grupos R
Hebras paralelas cortas (5-6 residuos) de 2 cadenas de aminoácidos formadas por los puentes de hidrógeno formados entre N-H y C=0
Hojas b/láminas
Combinaciones de estructuras secundarias que pueden ser muy particulares, específicas e identificables en las proteínas
Motivos
Estructura proteica que confiere propiedades biológicas
Estructura terciaria
Proteínas
Ejemplos de motivos
Dedos de zinc
Hélice superenrollada
Consiste en dos o más subunidades protéicas
Estructura cuaternaria
Nivel más alto de organización protéica
Ensamblajes macromoleculares
Proteínas
Ejemplos de estructura cuaternaria
Cápside de los virus
Filamentos del citoesqueleto
Maquinaria transcripcional
Moléculas que previenen la degradación de las proteínas
Chaperones moleculares
Modificación postraduccional que controla la duración de la proteína
Acetilación
Funcionan como ancla para mantener la proteína en la membrana
Unión de colas lipídicas a residuos
Ejemplos de proteínas que llevan a cabo fosforilación
Tirosinas, serina, treonina
Ejemplos de proteínas que llevan a cabo metilación
Lisina, arginina
Modificación postraduccional que provoca la unión de la proteína al colágeno, activándolo o desactivándolo
Hidroxilación
Ejemplos de proteínas que llevan a cabo hidroxilación
Asparagina, prolina, lisina
Ejemplos de proteínas que llevan a cabo la acetilación
Lisina
Ejemplos de proteínas que llevan a cabo la carboxilación
Glutamato
Mecanismo de degradación que realiza la degradación de proteínas extracelulares tomadas por la célula u organelos viejos
Lisosomas
Método de degradación de proteínas en el citosol.
Ubiquitinación
Proteínas que confieren estructura a la célula
Estructurales
Proteínas que mantienen el control de flujo de materiales a través de la membrana
Transporte
Protéinas que actúan como sensores para controlar la función de otras proteínas o regular la expresión de los genes
Reguladoras
Proteínas que transmiten señales del exterior al interior de la célula
Señalización
Proteínas encargadas de la motilidad celular
Motoras
Tipos de proteínas motoras
Lineales
Circulares
