Enzymologie clinique Flashcards

1
Q

C’est quoi une enzyme

A

Ce sont des molécules biologiques qui possèdent une activité catalytique

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Q

Qu’est ce qui arrive si les enzymes sont activement sécrétées dans la circulation

A

Elle sont localisée en intra où elles effectuent leurs fonction métabolique

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3
Q

Qu’est ce que la détermination sanguine de ces enzymes normalement intra permettent

A

Elle donne une indication du tissu ou du type dont elle provient

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4
Q

Les enzymes plastique font quoi

A

Ils ont une fonction dans le plasma qui est leur lieu d’action

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5
Q

Est ce que les enzymes tissulaires ont un rôle physiologiques dans les sang

A

Non

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6
Q

Que sont les deux sous groupes des enzymes tissulaires

A

Les enzymes de sécrétions et les enzymes du métabolisme

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7
Q

Que sont les utilités clinique du dosage des enzymes

A
  • Dépistage de plusieurs maladies
  • Évaluation de conditions physiologiques (croissance, grossesse, etc.) * Aide au diagnostic (Dx)
  • Suivi de l’évolution de la maladie
  • Suivi de l’évolution de la thérapie
  • Pronostic
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8
Q

C’est quoi la sources principales de la phosphatase alcaline (PAL)

A

Foie, Os, Intestin, reins, placenta

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9
Q

C’est quoi les applications cliniques principales de la phosphatase alcaline (PAL)

A

maladies osseuses et maladies hépatiques

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10
Q

C’est quoi la sources principales de l’amylase

A

Glandes salivaires, pancréas, ovaires

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11
Q

C’est quoi les applications cliniques principales de l’amylase

A

Maladies pancréatiques

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12
Q

C’est quoi la sources principales de l’alanine aminotransfférase (ALT)

A

Foie, reins, GR

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13
Q

C’est quoi les applications cliniques principales de l’alanine aminotransférase (ALT)

A

Maladies hépatiques

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14
Q

C’est quoi la sources principales de la créatinine kinase (CK)

A

muscle squelettique et lisse, cerveau, coeur

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15
Q

C’est quoi les applications cliniques principales de la créatinine kinase (CK)

A

infarctus cardiaque, maladies musculaires

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16
Q

C’est quoi la sources principales de l’y-glutamyltransférase (GGT)

A

foie, reins

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17
Q

C’est quoi les applications cliniques principales de l’y-glutamyltransférase (GGT)

A

maladies hépatiques et obstruction biliaire

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18
Q

C’est quoi la sources principales du lactate déshydrogénase (LD)

A

coeur, foie, muscle squelettique, GR, plaquette sanguines

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19
Q

C’est quoi les applications cliniques principales du lactate déshydrogénase (LD)

A

Hémolyse, maladies hépatiques, infarctus cardiaque

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20
Q

La mesure de l’activité catalytique dépend de quoi

A

De l’intégrité de la structure de l’enzyme

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21
Q

Quest ce qui arrive si [S] est saturante

A

toute l’enzyme existe sous forme complexée ES

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22
Q

Quand est ce que la concentration de l’enzyme est proportionnelle à la vitesse de réaction

A

dans des conditions définies et contrôlées

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23
Q

Qu’est ce l’antigénicité des enzymes permet

A

Elle permet de produire des Ac spécifiques aux enzyme

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24
Q

Qu’est ce qui permet de doser la masse

A

Les Ac produits par l’antigénicité des enzymes

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25
Q

C’est quoi un izoenzymes

A

enzymes d’une même famille qui ont des formes moléculaires d’enzymes possédant des propriétés physiques ou catalytique

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26
Q

Que sont les mécanisme de production d’isoenzymes

A

Codés par des gènes différents/même chromosome
codés par gènes différents/chromo différents

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27
Q

Que sont les isoenzymes important

A

iso-amylases, iso-lactate déshydrogénases, iso-créatine kinases et iso-phosphatase alcalines

28
Q

Que sont les caractéristiques de l’amylase

A

Hydrolases de sucres complexes
filtration glomérulaire -> éliminé par urine

29
Q

C’est quoi la cinétique de relâche de l’amylase

A

Débute 2 à 12 h post épisode
pic max entre 12 et 96 h
retour à normal après 3 à 4 jours

30
Q

Comment fonctionne la colorimétrie pour l’amylase

A

mesure la [] en amylose. en présence d’iode la dextrine est rouge et l’amylose est bleu. on regarde la diminution de la couleur.

31
Q

Comment fonctionne l’électrophorèse sur gel pour l’amylase

A

evolution des isoformes où on évalue l’activité de l’amylase par rapport à des bandes nettes

32
Q

La lipase est synthétisé par quoi

A

par pancréas, glandes linguales, estomac, poumons, intestins, leucocytes et tissu adipeux

33
Q

Que fait la lipase

A

Elle hydrolyse les esters de glycérol

34
Q

Les dosage de lipase nécessite quoi

A

les sels biliaires et cofacteur

35
Q

C’est quoi l’utilité clinique de la lipase

A

pancréatite aiguë
exclue source ectopiques

36
Q

C’est quoi la méthode de dosage de la lipase

A

La méthode turbidimétrique et méthode commerciale

37
Q

C’est quoi qui est difficile à distinguer pour la pancréatite aigue

A

C’est difficile de la distinguer des autres pathologies intra abdominales

38
Q

Pourquoi la lipase est plus spécifique que l’amylase

A

Car l’amylase augmente avec d’autre pathologies intra-abdominale et non la lipase

39
Q

Qu’est ce que le phosphatase alcaline contient

A

Elle contient du ZN2+

40
Q

Que sont les maladies hépatobilliaires de la phosphatase alcaline

A

obstruction biliaire, extrahépatique, intraépatique et hépatite infectieuse faible

41
Q

Que sont les maladies osseuses de la phosphatase alcaline

A

maladie de Paget, ostéomalacie, ostéoporose, cancer des os, réparation fracture osseuse, croissance osseuse

42
Q

C’est quoi le mécanisme du remodelage osseux

A

À conditions normales il y a un équilibre entre la dégradation et la formation du tissu osseux. La PAL hydrolyse les esters phosphoriques inhibiteurs de la minéralisation. Les ostéoblastes produisent des vésicules matrices, réservoir PAL et ions, qui déverse dans le milieu extracell ce qui initie la minéralisation du tissu ostéoïde en favorisant les [] en ions Ca2+ et phosphates

43
Q

Que sont les méthodes de dosage

A
  1. PALtot: utilisation de la méthode de Bessey, Lowry, Brock: PNPP ou on mesure en mode cinétique et à pH alcalin le pN-phénolate à 405 nm
  2. evaluation des isoformes: électrophorèse sur gel
44
Q

Est ce que l’alanine aminotransférase se retrouve dans le sérum en grande quantité

45
Q

Commet ce fait la méthode de dosage de l’ALT

A

1) L’ALT catalyse le transfert du groupe aminé de L-alanie ver l’a-cétoglutarate pour former le pyruvate et le L-glutamate
2) En présence du NADH, la LD catalyse la réduction du pyruvate en L-lactate. Le NADH est oxydé en NAD
3) La réaction est contrôlée en mesurant la diminution à 340 nm, du fait du NADH en NAD

46
Q

C’est quoi l’utilité clinique de l’ALT

A

C’est un marqueur de dommages aux hépatocytes son augmentation dans le plasma signe une cytolyse hépatique, qui est le meilleur test pour détecter une hépatite virale. Avec l’AST elle peut évaluer l’alcoolisme(AST>ALT; 2:1)

47
Q

Que sont des caractéristiques du GGT

A

Il catalyse l’hydrolyse de aa ou peptides et est le plus sensibles des marqueurs de maladies hépatiques

48
Q

C’est quoi l’utilité clinique de GGT

A

n’augmente pas dans les maladies osseuse et augmente chez alcooliques

49
Q

Que font les AChE et pChE

A

Ils catalysent la réaction d’hydrolyse d’un ester de la choline en choline et en acide acétique
permet aux récepteurs cholinergiques de revenir à leur état de repos

50
Q

Que sont les deux types de cholinostérases

A

1) L’AChE a été initialement identifiée dans les synapses
2) La pseudo-ChE ou BCh-estérase ou ChE plasmatique ou encore ACh acylhydrolase

51
Q

Comment la cholinestérase/PChE se distingue de l’AChE

A

Par l’emplacement et le substrat

52
Q

L’AChE se trouve dans quoi

A

Les érythrocytes, les terminaison nerveuses, les poumons, la rate et la matière grise du cerveau

53
Q

La PChE se trouve dans quoi

A

le foie, le pancréas, le coeur, la substance blanche du cerveau

54
Q

C’est quoi le rôle biologique de PChE

A

Il est inconnu

55
Q

Qu’est ce les modifications de PChE influence

A

l’effet physiologique de ces médicaments

56
Q

Quest ce qui peut inhiber le PChe

A

La dibucaine er le fluorure

57
Q

Pourquoi pour certaines personne leur PChE n’est pas inhibé

A

Car ils sont soit homozygote ou hétérozygotes composé d’un gène atypique contrôlant la PChE

58
Q

Qu’est ce qui peut arrive lors d’une intoxication aux organophosphorés/carbamates

A

l’organophosphorus se lie irréversiblement à l’AChE ce qui fait, qu’il ya des faiblesse musculaires, des signes respiratoires, bradycardie/ trouble cardiaque, hypotension, toxicité du SNC et pancréatite

59
Q

Le dx de AChE est basé sur quoi

A

le toxidrome muscarinique caractéristiques en présence de signes neuro musculaires et respiratoires

60
Q

Qu’est ce qui permet de supporter le Dx de AChE

A

L’inversion ou la diminution des symptômes muscariniques après l’administration d’atropine

61
Q

C’est quoi l’atropine

A

C’est un antagoniste cholinergique qui agit en se fixant aux récepteurs muscariniques de l’achèterais dans le système nerveux central et périphérique

62
Q

l’atropine provoque quoi en condition normal

A

une myriade(dilation de la pupille), une augmentation du rythme cardiaque, augmentation de la bronchodilatation, diminution du péristaltisme intestinal et urinaire, diminution de la sécrétion de salive et de sueur

63
Q

Que fait l’atropine

A

C’est un antidote à certaines intoxications en bloquant le système nerveux parasympathique, ainsi que l’action du nerf vague sur le coeur

64
Q

C’est quoi MADO

A

Une maladie à déclaration obligatoire: déclaration obligatoire au ministère de la séant et des services sociaux

65
Q

Quest ce qui donne une idée du taux de toxicité de AChE

A

Que le taux d’activité de la AChE érythrocytaire diminue