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biochimie perso > enzymologie > Flashcards

enzymologie Flashcards

1
Q

Notion sur l’énergie d’activation

A

définition: état de transition, état fondamentale

sens d’une rx chimique définie par le thermodynamique

rapidité de rx = en fct de l’énergie d’activation

rx chimique si collision efficace des réactifs (orientation adéquate et énergie suffisante des réactifs)

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2
Q

Que fait un catalyseur

A

diminue l’énergie d’activation et augmente par conséquent la vitesse de réaction

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3
Q

des catalyseurs très efficace sont fabriqués par …

A

la cellule

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4
Q

Propriétés des enzymes

A

+ de vitesse de rx (10 à la 7x)

spécificité pour le substrat
ex de faible = trypsine
ex de haute = beta-galactosidase

spécificité de rx = catalyse 1 seule sorte de rx

rdt 100% pas sous produits toxiques/inutiles

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5
Q

qu’est ce que la trypsine

A

est une endopeptidase qui coupe au milieu du peptide

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6
Q

classification et nomenclature

A

nom ancien: trypsine/chymotrypsine

nom substrat + ase
-uréase, alcool déshydrogénase, galactosidase, phosphatase, ATPase

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7
Q

les 6 classes principales d’enzymes basé sur le type de rx catalysé

A
  1. oxydo-reductases
    ex: LDH, oxydase, peroxydases, oxygénases, réductase
  2. Transférases
    ex: ALT, AST
  3. hydrolase (utilise l’eau comme accepteur)
    ex: trypsine et chymotrypsine
  4. Lyases (catalyse rx d’élimination non hydrolytiques et non oxydantes pour en créer une nouvelle) (dans sens inverse additionne un gr sur une double liaison)
    ex: pyruvate décarboxylase
  5. isomérases (isomérisation d’un substrat et forme un produit)
    ex: alanine racémase

6.Ligases
ex: glutamine synthétase

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8
Q

les enzymes irréversible

A

hydrolases
lyases
ligase

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9
Q

les enzymes réversible

A

racémase
oxydo réductase
transférase

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10
Q

oxydo réductases (LDH)

A

lactate au pyruvate

besoin de NAD+ qui va de venir NADH + H+
besoin lactate dhydrogenase

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11
Q

transférases

A

constante équilibre de 1 permet la loi des masses et équilibrer les poids de rx

ex; transamination

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12
Q

Hydrolases (trypsine)

A

scinde en deux
besoin d’eau **

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13
Q

Lyases (pyruvate décarboxylase)

A
  • besoin d’un proton et d’une vitamine (ex: thiamine)

crée vrm nouvelle rx

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14
Q

racémases

A

mélange entre dextrogyre et levogyre

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15
Q

ligase (glutamine synthétase)

A

glutamate au glutamine

*besoin d’une amine et d’énergie

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16
Q

Nature des enzymes

A

Protéines (anticorps = abyzymes)

ARN (ribosymes)

ADN

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17
Q

Centre actif d’une enzyme

A

-partie responsable de activité catalytique

-études par digestion partiel et inhibiteurs

-substrat petit se lie grosse enzyme via liaison faible (H, VDW, ionique et parfois hydrophobes)

-Modèles de centre actif (rigide de Fisher et ajustement induit de Koshland –> changement conformation de l’enzyme)

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18
Q

Modèle de Fisher

A

peut avoir catalyse dans les deux sens

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19
Q

Modèle ajustement induit de koshland

A

-changement de conformation

-kinase ajoute un gr. phosphate
-phosphatase enlève un gr.phosphate

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20
Q

deux types de protéines comme enzymes

A

Holoprotéine et holoenzymes

hétéroprotéines
- partie apo protéines + coenzymes
- type coenzymes = ions essentiels et composé organique (co-substrats et gr. prosthétique)

coenzymes
-essentiel à l’activité de l’enzyme
-situé dans le centre actif de l’enzyme

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21
Q

QU’est ce que l’enzyme et le cofacteur ont-ils besoin pour fonctionner

A

besoin d’un métal

anhydrase carbonique= Zn 2+
hexokinase = Mg 2+
peroxidase gluthanione = Se
dismutase superoxide= Mn 2+

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22
Q

Origine et role des coenzymes

A

origines: des métabolites courants et des vitamines

rôles: transporteur
soit de : hydrogène, gr aminé ou gr. carbonés

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23
Q

Vitamine hydrosolubles et liposolubles

A

hydro= b et c
lipo = A,D,E,K

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24
Q

certaine vitamine doivent être ….. pour devenir une coenzyme

A

transformer par le corps humain ou l’animal

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25
Quelles sont les coenzymes transporteurs d'hydrogène
NAD et NADP FAD et FMN Quinones
26
NAD et NADP
composé d'un P d'un sucre d'une base aminé
27
NAD et NADP
rx catalysée - transfert 2 électrons et un H+ déficience en nicotinamide= Pellagre -peau= érythème (rougeur superficielle) -digestif= langue rouge, diarrhée -trouble mentaux -lutter contre cancer spectre absorption: pic a 340nm permet suivre rx enzymatique
28
Diff entre nicotinamide, nicotine, ac, nicotinique
nicotinamide= amine ac. nicotinique= carboxyle nicotine= fucktop deux cycle aromatiques
29
Riboflavine et les Flavines Vitamine B2
possède riboflavine (isoalloxazine = 3 cycle collé avec plusieurs N entre) + (ribitol= chaine de carbone avec des fct alcool) possède amp (amine, sucre, phosphate)
30
Riboflavine et les Flavines Vitamine B2 caractéristiques
- flavine = jaune = favius lors de la forme oxydé et forme réduite = incolore -vitmaine sensible a la lumière (pic absorption 450nm) source: lait céréales brutes et foie rare d'affaire une défficience transfère (H+ , H- et 2e-) = isoalloxazine
31
Coenzyme Q, ubiquinone (structure+ localisation)
Forme oxydé possède deux cétone forme réduite possède deux alcool, composant membrane de la mitochondrie
32
Coenzyme Q, Ubiquinone fct
vitamine liposoluble transfert de 2e- et de 2H+ trois états: ubiquinone - semiquinone - ubiquinol
33
Nomme un exemple de transporteurs de gr aminés
Vitamine B6
34
Vitamine B6 fonction (pyridoxine et pyridoxal 5'phosphate)
Métabolisme des aa -rx de transaminations( lois des masses), décarboxylations(enlève CO2),éliminations, racémizations (L et D) et aldol (forme aldéhyde) déficience en Vit B6 = dermatite aux extrémités
35
Transporteurs des gr. carbonés
Biotine (VB8) Thiamine (VB1) et thiamine pyrophosphate Ac pantothénique (VB3) et Coenzyme A (CoA) acide folique (VB) acide lipoïque Vitamine B12
36
Biotine structure + fct
tjrs avec une lysine transporteur du HCO3- (carboxylation besoin de l'activation du bicarbonate avec 1 atp pour former un carbonyl phosphate) source jaune d'oeuf,rein,foie,levures inactivation par l'avidine du blanc d'oeuf utilisé dans traitement de dermatoses séborrhéiques
37
thiamine et thiamine pyrophosphatase (TPP) structure + fct
besoin atp pour passer à TPP, possède un proton acidique sur son cycle (H+) Impliqué dans métabolisme des hydrates de carbones. défficience = Béri Béri maladie récessive névrite périphérique- atrophie musculaire - faiblesse musculaire- fatigue- paralysie- diminue RC- mort
38
Ac. Pantothénique et CoA structure + fct
possède 3,5 ADP, peut pas synthétiser la partie du haut constituant du CoA et protéines transporteuses des radicaux acyles (R-C=O) sources CoA dans tout aliment et thermostable déficience pas chez l'homme le rat passe de noir à gris
39
Acide folique Structure + fct
structure : 2 COOH vs à l'opposé NH2, 3 cycle possède glutamate retrouve dans tout végétaux Composé de la ptérine, de l ’acide p- aminobenzoïque (PABA) et du glutamate THF = coenzyme Transfert des grps monocarbonés suivant sauf CO2: méthyl, méthylène, méthényl, formyl et forminimo Synthèse de la méthionine, homocystéine, purines et thymine Déficience=> anémie par manque de maturation des Gr Sulfamide (sulfanilamide) - ressemble à PABA et inhibe l ’enzyme qui lie la ptéridine à PABA - Bactériostatique (empêche la bactérie de croitre)
40
Que fait de transformer nos aliments
on retrouve de moins en moins une grande concentration d'acide folique
41
qu'est ce qu'un tétrahydrofolate
coenzyme sur lequel on a ajouté 4 protons sur un folate
42
expliquer le schéma de recyclage de l'homocysteine
au début besoin de méthionine pour former de l'homocysteine après soit: 1. recycle à l'aide de l'acide folique (B9) et (B12) 2.homocysteine se transforme en cysteine puis la cysteine en glutathione (antioxydant très puissant)
43
Acide lipoique structure + fct
attaché à une lysine et possède des S pas considéré comme une vit ressemble biotine (tjrs lié à l'enzyme, nécessite ATP) porteur de groupe acyl, retrouvé dans la pyruvate déshydrogénées et l'alpha-cétoglutarate déshydrogénase
44
Vitamine B12 structure + fct
structure : cobalt au centre converti en 2 coenzymes: 5 ’ désoxyadénosylcobalamine et méthylcobalamine catalyse 3 types de rx: -réarrangements intramoléculaires -Réductions de ribonucléotides en désoxyribonucléotides -transfert du groupe méthyle (assistée par THF) dans la synthèse de la méthionine synthétisé par E.Coli déficience = anémie pernicieuse (diminution du nb de GR) ou de Biermer
45
Vitamine A (rétinol, esters de rétinol et rétinal) structure + fct
structure isoprène (altération de double lien avec ramification) -molécule isoprénique lyposoluble -sources: végétaux ou humain synthétise à partir de beta-carotène -capté par sels biliaires, ester de rétinol -conversion de rétinol en rétinal pour former pigment sensible à la lumière -Va affecte croissance et différentiation -déficience= cécité crépusculaire
46
Vitamine D structure + fct (Ergocalciférol (VD2) et cholécalciférol (VD3))
structure: cholestérol, deux OH sur forme active (protège infection et cancer) (liposolubles) cholécalciférol créé par l'action dans UV dans la peau (déhydroxycholestérol) forme majeur circulante est 25-hydroxyvitamine D et la forme active est le 1,25-hydroxyvitamine D régularise homéostasie du calcium et du phosphore déficience = rachitisme (enfant) et ostéomalacie (adulte)
47
Vitamine E
liposolubles, longue chaine d'acide carboné on ne synthétise pas puissant antioxydant (alpha-tocophérol) qui prévient oxydation des membranes -Globules rouges sensibles à hémolyse si pas de vit E -Lésions rétiniennes chez prématurés
48
Vitamine K
on ne synthétise pas isoprène, deux cétone essentiel à coagulation -permert carboxylation de 10 Glu de la prothrombine par une y-glutamyl carboxylase des microsomes du foie
49
QU'est ce que l'ordre cinétique
somme des exposants de l'équation de vitesse rx d'ordre 2 : A + B --> P + Q ordre en fct des conditions expérimentales et non a cause des molécules de substrats en jeux
50
Énergie libre d'activation
si on augmente la température la courbe va être plus grande alors que si on met un catalyseur on abaisse l'énergie d'activation.
51
équation de Michaelis-Menten
courbe de saturation par le substrat d'une rx enzymatique v = Vmax(S)/(Km + (S)) besoin température constante besoin de peu d'enzyme comparé au substrat à l'était stationnaire v de formation de ES = v de décomposition de ES Vitesse initiale: pas de -K2 = nul
52
Signification de Km et Vmax dans l'équation de Michaelis-Menten
Km et Vmax sont des constantes * quand Concentration de S= Km alors V= Vmax/2 Km est lié à l'affinité de l'enzyme pour substrat si Km est élevé, l'affinité diminue Vmax lié à l'occupation du site actif par le substrat si Vmax est élevé, faible occupation du site actif par le substrat.
53
Représentation linéaire équation double inverse
1/v = Km/Vmax * (1/S) + 1/Vmax plus v max est petit plus la ligne droite sera haute
54
définitions
Turnover d'une enzyme (Kcat)= nb molécules de substrat divisé par unité de temps Unité enzymatique (U)= été d'enzyme capable de transformé un micro mol de substrat par min à 25 degré Activité spécifique= nombre U enzymatique divisé par le mg de protéine cela représente la pureté
55
influence température sur activité enzymatique
si basse = + de collision si haute = + de dénaturation
56
influence du ph sur activité enzymatique
ph extrême= dénaturation de l'enzyme et du substrat si ph normale = variation de l'état d'ionique de E et S cela va faire varier les structures et charges du site actif.
57
Que va faire la sérine protéase de la coagulation sanguine
coupe à l'intérieur facteurs de coagulation vont s'autoactiver
58
Inhibiteurs définition
se fixe à l'enzyme et interfère son activité en empêchant formation de ES ou décomposition en E et P
59
Types d'inhibiteurs
inhibiteurs irréversibles -liaison covalentes à l'enzyme (tue l'enzyme) inhibiteurs réversibles -liaison non-covalentes à l'enzyme soit se lie site actif enzyme = inhibition compétitive pur = enzyme ne peut pas catalyser soit se lie site différente du site actif de l'enzyme= modification du site actif inhibition non-compétitive pur ou incompétitifs pure
60
inhibiteurs compétitifs
compétition entre I et S pour enzyme + le K est élevé moins il a d'affinité pour le I
61
inhibiteurs non compétitifs
se fixe autant à E que ES. altère la conformation de E et inactive le site active. ratio augmente car le Vmax diminue
62
inhibiteurs incompétitifs
se fixe qu'à ES augmente affinité du substrat en diminuant le Km et le Vmax
63
Quand qu'on utilise les inhibiteurs
en médecine (médicaments) ex; pénicilline: empêche l'enzyme de faire une paroi ex: inhibe enzyme pour contrer hypertension ou hypercholestérolémie en science: spécificité du substrat, nature gr fct site actif, voies métaboliques comme armes (gaz de combat sarin)
64
Que fait le sarin
inhibe le site actif donc acetyl choline ne peut plus venir et l'individu ne pourra plus respirer
65
Enzymes interconvertibles
- par phosphorylation ou déphosphorylation des Ser ex: pyruvate kinase (besoin d'eau) - par méthylation - par adénylation
66
Enzymes allostériques propriétés
1, situées en tête des voies métaboliques 2. structure quaternaire dans majorité des cas 3. deux sites: site catalytique et modulateur 4. se fixe de manière covalence 5. effecteur pas modifier pr enzyme 6. effecteur allostérique on une cinétique sigmoïde *si libère deux unités catalytiques ca augmente la vitesse
67
définitions hétéro et isoenzymes
hétéroenzymes= différentes enzymes qui catalysent la même rx dans des conditions de T et de pH différentes Isoenzymes= différentes enzymes qui catalyse la même rx dans des conditions primal identiques
68
Lactate déshydrogénase (LDH)
4 sous unités, 2 chaines peptidiques différentes -M: muscles squelettiques et foie -H: coeur LDH1: marqueurs sériques de maladies cardiaques LDH5: marqueurs sériques de maladies hépatiques
69
complexe pluri-enzymatique
fct seulement quand sont tous regroupés ex: pyruvate déshydrogénase avantage = efficacité enzymatique désavantage = produit intermédiaire ne peut pas quitter le complexe pour une autre voie métabolique

biochimie perso (5 decks)

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