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biochimie perso > enzymologie > Flashcards

enzymologie Flashcards

1
Q

Notion sur l’énergie d’activation

A

définition: état de transition, état fondamentale

sens d’une rx chimique définie par le thermodynamique

rapidité de rx = en fct de l’énergie d’activation

rx chimique si collision efficace des réactifs (orientation adéquate et énergie suffisante des réactifs)

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2
Q

Que fait un catalyseur

A

diminue l’énergie d’activation et augmente par conséquent la vitesse de réaction

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3
Q

des catalyseurs très efficace sont fabriqués par …

A

la cellule

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4
Q

Propriétés des enzymes

A

+ de vitesse de rx (10 à la 7x)

spécificité pour le substrat
ex de faible = trypsine
ex de haute = beta-galactosidase

spécificité de rx = catalyse 1 seule sorte de rx

rdt 100% pas sous produits toxiques/inutiles

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5
Q

qu’est ce que la trypsine

A

est une endopeptidase qui coupe au milieu du peptide

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6
Q

classification et nomenclature

A

nom ancien: trypsine/chymotrypsine

nom substrat + ase
-uréase, alcool déshydrogénase, galactosidase, phosphatase, ATPase

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7
Q

les 6 classes principales d’enzymes basé sur le type de rx catalysé

A
  1. oxydo-reductases
    ex: LDH, oxydase, peroxydases, oxygénases, réductase
  2. Transférases
    ex: ALT, AST
  3. hydrolase (utilise l’eau comme accepteur)
    ex: trypsine et chymotrypsine
  4. Lyases (catalyse rx d’élimination non hydrolytiques et non oxydantes pour en créer une nouvelle) (dans sens inverse additionne un gr sur une double liaison)
    ex: pyruvate décarboxylase
  5. isomérases (isomérisation d’un substrat et forme un produit)
    ex: alanine racémase

6.Ligases
ex: glutamine synthétase

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8
Q

les enzymes irréversible

A

hydrolases
lyases
ligase

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9
Q

les enzymes réversible

A

racémase
oxydo réductase
transférase

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10
Q

oxydo réductases (LDH)

A

lactate au pyruvate

besoin de NAD+ qui va de venir NADH + H+
besoin lactate dhydrogenase

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11
Q

transférases

A

constante équilibre de 1 permet la loi des masses et équilibrer les poids de rx

ex; transamination

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12
Q

Hydrolases (trypsine)

A

scinde en deux
besoin d’eau **

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13
Q

Lyases (pyruvate décarboxylase)

A
  • besoin d’un proton et d’une vitamine (ex: thiamine)

crée vrm nouvelle rx

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14
Q

racémases

A

mélange entre dextrogyre et levogyre

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15
Q

ligase (glutamine synthétase)

A

glutamate au glutamine

*besoin d’une amine et d’énergie

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16
Q

Nature des enzymes

A

Protéines (anticorps = abyzymes)

ARN (ribosymes)

ADN

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17
Q

Centre actif d’une enzyme

A

-partie responsable de activité catalytique

-études par digestion partiel et inhibiteurs

-substrat petit se lie grosse enzyme via liaison faible (H, VDW, ionique et parfois hydrophobes)

-Modèles de centre actif (rigide de Fisher et ajustement induit de Koshland –> changement conformation de l’enzyme)

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18
Q

Modèle de Fisher

A

peut avoir catalyse dans les deux sens

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19
Q

Modèle ajustement induit de koshland

A

-changement de conformation

-kinase ajoute un gr. phosphate
-phosphatase enlève un gr.phosphate

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20
Q

deux types de protéines comme enzymes

A

Holoprotéine et holoenzymes

hétéroprotéines
- partie apo protéines + coenzymes
- type coenzymes = ions essentiels et composé organique (co-substrats et gr. prosthétique)

coenzymes
-essentiel à l’activité de l’enzyme
-situé dans le centre actif de l’enzyme

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21
Q

QU’est ce que l’enzyme et le cofacteur ont-ils besoin pour fonctionner

A

besoin d’un métal

anhydrase carbonique= Zn 2+
hexokinase = Mg 2+
peroxidase gluthanione = Se
dismutase superoxide= Mn 2+

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22
Q

Origine et role des coenzymes

A

origines: des métabolites courants et des vitamines

rôles: transporteur
soit de : hydrogène, gr aminé ou gr. carbonés

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23
Q

Vitamine hydrosolubles et liposolubles

A

hydro= b et c
lipo = A,D,E,K

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24
Q

certaine vitamine doivent être ….. pour devenir une coenzyme

A

transformer par le corps humain ou l’animal

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25
Q

Quelles sont les coenzymes transporteurs d’hydrogène

A

NAD et NADP
FAD et FMN
Quinones

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26
Q

NAD et NADP

A

composé d’un P
d’un sucre
d’une base aminé

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27
Q

NAD et NADP

A

rx catalysée
- transfert 2 électrons et un H+

déficience en nicotinamide= Pellagre
-peau= érythème (rougeur superficielle)
-digestif= langue rouge, diarrhée
-trouble mentaux
-lutter contre cancer

spectre absorption: pic a 340nm permet suivre rx enzymatique

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28
Q

Diff entre nicotinamide, nicotine, ac, nicotinique

A

nicotinamide= amine
ac. nicotinique= carboxyle
nicotine= fucktop deux cycle aromatiques

29
Q

Riboflavine et les Flavines Vitamine B2

A

possède riboflavine (isoalloxazine = 3 cycle collé avec plusieurs N entre) + (ribitol= chaine de carbone avec des fct alcool)
possède amp (amine, sucre, phosphate)

30
Q

Riboflavine et les Flavines Vitamine B2 caractéristiques

A
  • flavine = jaune = favius lors de la forme oxydé et forme réduite = incolore

-vitmaine sensible a la lumière (pic absorption 450nm)

source: lait céréales brutes et foie

rare d’affaire une défficience

transfère (H+ , H- et 2e-) = isoalloxazine

31
Q

Coenzyme Q, ubiquinone (structure+ localisation)

A

Forme oxydé possède deux cétone
forme réduite possède deux alcool, composant membrane de la mitochondrie

32
Q

Coenzyme Q, Ubiquinone fct

A

vitamine liposoluble
transfert de 2e- et de 2H+

trois états: ubiquinone - semiquinone - ubiquinol

33
Q

Nomme un exemple de transporteurs de gr aminés

A

Vitamine B6

34
Q

Vitamine B6 fonction (pyridoxine et pyridoxal 5’phosphate)

A

Métabolisme des aa
-rx de transaminations( lois des masses), décarboxylations(enlève CO2),éliminations, racémizations (L et D) et aldol (forme aldéhyde)

déficience en Vit B6 = dermatite aux extrémités

35
Q

Transporteurs des gr. carbonés

A

Biotine (VB8)

Thiamine (VB1) et thiamine pyrophosphate

Ac pantothénique (VB3) et Coenzyme A (CoA)

acide folique (VB)

acide lipoïque

Vitamine B12

36
Q

Biotine structure + fct

A

tjrs avec une lysine

transporteur du HCO3- (carboxylation besoin de l’activation du bicarbonate avec 1 atp pour former un carbonyl phosphate)

source jaune d’oeuf,rein,foie,levures

inactivation par l’avidine du blanc d’oeuf

utilisé dans traitement de dermatoses séborrhéiques

37
Q

thiamine et thiamine pyrophosphatase (TPP) structure + fct

A

besoin atp pour passer à TPP, possède un proton acidique sur son cycle (H+)

Impliqué dans métabolisme des hydrates de carbones.

défficience = Béri Béri
maladie récessive
névrite périphérique- atrophie musculaire - faiblesse musculaire- fatigue- paralysie- diminue RC- mort

38
Q

Ac. Pantothénique et CoA structure + fct

A

possède 3,5 ADP, peut pas synthétiser la partie du haut

constituant du CoA et protéines transporteuses des radicaux acyles (R-C=O)

sources CoA dans tout aliment et thermostable

déficience
pas chez l’homme
le rat passe de noir à gris

39
Q

Acide folique Structure + fct

A

structure : 2 COOH vs à l’opposé NH2, 3 cycle
possède glutamate

retrouve dans tout végétaux

Composé de la ptérine, de l ’acide p- aminobenzoïque (PABA) et du glutamate

THF = coenzyme

Transfert des grps monocarbonés suivant sauf CO2: méthyl, méthylène, méthényl, formyl et forminimo

Synthèse de la méthionine, homocystéine, purines et thymine

Déficience=> anémie par manque de maturation des Gr

Sulfamide (sulfanilamide)
- ressemble à PABA et inhibe l ’enzyme qui lie la ptéridine à PABA
- Bactériostatique (empêche la bactérie de croitre)

40
Q

Que fait de transformer nos aliments

A

on retrouve de moins en moins une grande concentration d’acide folique

41
Q

qu’est ce qu’un tétrahydrofolate

A

coenzyme sur lequel on a ajouté 4 protons sur un folate

42
Q

expliquer le schéma de recyclage de l’homocysteine

A

au début besoin de méthionine pour former de l’homocysteine après soit:

  1. recycle à l’aide de l’acide folique (B9) et (B12)

2.homocysteine se transforme en cysteine puis la cysteine en glutathione (antioxydant très puissant)

43
Q

Acide lipoique structure + fct

A

attaché à une lysine et possède des S

pas considéré comme une vit

ressemble biotine (tjrs lié à l’enzyme, nécessite ATP)

porteur de groupe acyl, retrouvé dans la pyruvate déshydrogénées et l’alpha-cétoglutarate déshydrogénase

44
Q

Vitamine B12 structure + fct

A

structure : cobalt au centre

converti en 2 coenzymes: 5 ’
désoxyadénosylcobalamine et méthylcobalamine

catalyse 3 types de rx:
-réarrangements intramoléculaires
-Réductions de ribonucléotides en désoxyribonucléotides
-transfert du groupe méthyle (assistée par THF) dans la synthèse de la méthionine

synthétisé par E.Coli
déficience = anémie pernicieuse (diminution du nb de GR) ou de Biermer

45
Q

Vitamine A (rétinol, esters de rétinol et rétinal)
structure + fct

A

structure isoprène (altération de double lien avec ramification)

-molécule isoprénique lyposoluble
-sources: végétaux ou humain synthétise à partir de beta-carotène
-capté par sels biliaires, ester de rétinol

-conversion de rétinol en rétinal pour former pigment sensible à la lumière

-Va affecte croissance et différentiation
-déficience= cécité crépusculaire

46
Q

Vitamine D structure + fct
(Ergocalciférol (VD2) et cholécalciférol (VD3))

A

structure: cholestérol, deux OH sur forme active
(protège infection et cancer) (liposolubles)

cholécalciférol créé par l’action dans UV dans la peau (déhydroxycholestérol)

forme majeur circulante est 25-hydroxyvitamine D et la forme active est le 1,25-hydroxyvitamine D

régularise homéostasie du calcium et du phosphore

déficience = rachitisme (enfant) et ostéomalacie (adulte)

47
Q

Vitamine E

A

liposolubles, longue chaine d’acide carboné
on ne synthétise pas

puissant antioxydant (alpha-tocophérol) qui prévient oxydation des membranes
-Globules rouges sensibles à hémolyse si pas de vit E
-Lésions rétiniennes chez prématurés

48
Q

Vitamine K

A

on ne synthétise pas
isoprène, deux cétone

essentiel à coagulation
-permert carboxylation de 10 Glu de la prothrombine par une y-glutamyl carboxylase des microsomes du foie

49
Q

QU’est ce que l’ordre cinétique

A

somme des exposants de l’équation de vitesse
rx d’ordre 2 : A + B –> P + Q

ordre en fct des conditions expérimentales et non a cause des molécules de substrats en jeux

50
Q

Énergie libre d’activation

A

si on augmente la température la courbe va être plus grande alors que si on met un catalyseur on abaisse l’énergie d’activation.

51
Q

équation de Michaelis-Menten

A

courbe de saturation par le substrat d’une rx enzymatique

v = Vmax(S)/(Km + (S))

besoin température constante
besoin de peu d’enzyme comparé au substrat

à l’était stationnaire v de formation de ES = v de décomposition de ES

Vitesse initiale: pas de -K2 = nul

52
Q

Signification de Km et Vmax dans l’équation de Michaelis-Menten

A

Km et Vmax sont des constantes

  • quand Concentration de S= Km alors V= Vmax/2

Km est lié à l’affinité de l’enzyme pour substrat
si Km est élevé, l’affinité diminue

Vmax lié à l’occupation du site actif par le substrat
si Vmax est élevé, faible occupation du site actif par le substrat.

53
Q

Représentation linéaire équation double inverse

A

1/v = Km/Vmax * (1/S) + 1/Vmax

plus v max est petit plus la ligne droite sera haute

54
Q

définitions

A

Turnover d’une enzyme (Kcat)= nb molécules de substrat divisé par unité de temps

Unité enzymatique (U)= été d’enzyme capable de transformé un micro mol de substrat par min à 25 degré

Activité spécifique= nombre U enzymatique divisé par le mg de protéine cela représente la pureté

55
Q

influence température sur activité enzymatique

A

si basse = + de collision
si haute = + de dénaturation

56
Q

influence du ph sur activité enzymatique

A

ph extrême= dénaturation de l’enzyme et du substrat

si ph normale = variation de l’état d’ionique de E et S cela va faire varier les structures et charges du site actif.

57
Q

Que va faire la sérine protéase de la coagulation sanguine

A

coupe à l’intérieur
facteurs de coagulation vont s’autoactiver

58
Q

Inhibiteurs définition

A

se fixe à l’enzyme et interfère son activité en empêchant formation de ES ou décomposition en E et P

59
Q

Types d’inhibiteurs

A

inhibiteurs irréversibles
-liaison covalentes à l’enzyme (tue l’enzyme)

inhibiteurs réversibles
-liaison non-covalentes à l’enzyme

soit se lie site actif enzyme = inhibition compétitive pur = enzyme ne peut pas catalyser

soit se lie site différente du site actif de l’enzyme= modification du site actif
inhibition non-compétitive pur ou incompétitifs pure

60
Q

inhibiteurs compétitifs

A

compétition entre I et S pour enzyme

+ le K est élevé moins il a d’affinité pour le I

61
Q

inhibiteurs non compétitifs

A

se fixe autant à E que ES. altère la conformation de E et inactive le site active.

ratio augmente car le Vmax diminue

62
Q

inhibiteurs incompétitifs

A

se fixe qu’à ES
augmente affinité du substrat en diminuant le Km et le Vmax

63
Q

Quand qu’on utilise les inhibiteurs

A

en médecine (médicaments)
ex; pénicilline: empêche l’enzyme de faire une paroi
ex: inhibe enzyme pour contrer hypertension ou hypercholestérolémie

en science: spécificité du substrat, nature gr fct site actif, voies métaboliques

comme armes (gaz de combat sarin)

64
Q

Que fait le sarin

A

inhibe le site actif donc acetyl choline ne peut plus venir et l’individu ne pourra plus respirer

65
Q

Enzymes interconvertibles

A
  • par phosphorylation ou déphosphorylation des Ser ex: pyruvate kinase (besoin d’eau)
  • par méthylation
  • par adénylation
66
Q

Enzymes allostériques propriétés

A

1, situées en tête des voies métaboliques

  1. structure quaternaire dans majorité des cas
  2. deux sites: site catalytique et modulateur
  3. se fixe de manière covalence
  4. effecteur pas modifier pr enzyme
  5. effecteur allostérique on une cinétique sigmoïde

*si libère deux unités catalytiques ca augmente la vitesse

67
Q

définitions hétéro et isoenzymes

A

hétéroenzymes= différentes enzymes qui catalysent la même rx dans des conditions de T et de pH différentes

Isoenzymes= différentes enzymes qui catalyse la même rx dans des conditions primal identiques

68
Q

Lactate déshydrogénase (LDH)

A

4 sous unités, 2 chaines peptidiques différentes
-M: muscles squelettiques et foie
-H: coeur

LDH1: marqueurs sériques de maladies cardiaques

LDH5: marqueurs sériques de maladies hépatiques

69
Q

complexe pluri-enzymatique

A

fct seulement quand sont tous regroupés

ex: pyruvate déshydrogénase

avantage = efficacité enzymatique
désavantage = produit intermédiaire ne peut pas quitter le complexe pour une autre voie métabolique

biochimie perso (5 decks)

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