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biochimie perso > chapitre 1 protéines > Flashcards

chapitre 1 protéines Flashcards

1
Q

rôles des protéines

A

-enzymes
-transporteurs ex: hb avec le O2 et CO2
-réservoir ex; mb avec le O2
-structures intra ou extracellulaires
-transmission info génétiques (prots ribosomiques)
-hormones et récepteurs hormonaux
protection virale ou bactérienne (immunoglobuline)
-moteur mécanique

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2
Q

quelles sont les deux classes de protéines

A

holoprotéines et hétéroprotéine

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3
Q

Description d’une hétéroprotéine (+ exemples)

A

acide aminé + petite molécule fixée

ex: ARN, phosphoprotéines, lipoprotéines, flavoprotéines et métalloprotéines

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4
Q

Comment le a.a. + molécule est lié (hétéroprotéines)

A

-de façon labile (peu stable)
-attraction ionique
-par lien covalent (groupe prosthétique= un composé organique non protéique maintenu dans une structure protéique ex: hème)

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5
Q

décrire la structure primaire

A

séquence de a.a fait par des liaisons peptidiques

c’est l’ordre des a.a.

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6
Q

Formule générale d’un aa

A

groupe amine NH2
groupe carboxyle COOH

si aa libre = ions amphotères (agit à la fois acide et base)

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7
Q

Les deux classes d’acide aminés

A

-hydrophiles
polaires= R. acides et R. basiques
non-polaires= R. neutres

-hydrophobes

absorbance de Y et W à 280nm

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8
Q

Que détermine le caractère hydrophile et hydrophobe des protéines

A

Conformation de la protéine

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9
Q

Comment former de la cystine

A

par oxydation de deux cystéines (pont disulfure)

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10
Q

voir structure a.a. dans le brain scape à louis

A

kit

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11
Q

Les deux types liaisons disulfure

A

liaison intrachaine (même chaine)

liaison inter-caténaire (entre 2 chaines)

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12
Q

Quelles sont les acides aminés qui absorbe dans le UV

A

Le phenylalanine, tyrosine, tryptophan

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13
Q

Propriété optique des aa

A

possède tous un carbone asymétrique (alpha) donc deux énantiomères sauf la GLYCINE

Levogyre(gauche) et dextrogyre (Droite)
= deux molécules identiques avec mêmes propriétés chimiques mais pas les mêmes propriétés optiques

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14
Q

Qu’est ce qu’exige un changement de conformation/ + infos sur L et D

A

exige la rupture d’une liaison

Levogyre = résidus dans les prots
Dextrogyre= dans la nature

L et D rien a voir avec le sens de la lumière polarisée

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15
Q

En Fischer si le H est sur la ligne horizontale …

A

Ils font regarder l’orientation et l’inverser
si D ca devient L à cause du H sur horizontale

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16
Q

Quelles sont les 3 fonctions ionisables des aa

A

Carboxyle
aminé
parfois chaine latéral

ionisation lié en fonction du pH

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17
Q

Plus le Ka est élevé plus…

A

l’acide a tendance a se dissocier et le pka est plus petit

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18
Q

équation d’Henderson-Hasselbalch

A

ph= pka+ log(A-/HA)

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19
Q

Si la concentration de A- = celle de HA…

A

le pH sera = au pK

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20
Q

Au point isoélectrique …

A

pHi= (pka+pkb)/2 car il n’y a pas de migration dans le champ électrique (c’est zéro)

** à chaque pk il y a une solution tampon

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21
Q

Que permet la courbe de titration

A

-déterminer le pk de chaque fct ionisable
-identifier le ph a des pouvoirs tampons
-déterminer charge moyenne de aa pour différents valeur de pH
-déterminer structure de l’espéces prédominante en solution à différente valeur de pH

acide acétique= 1 gr ionisable
glycine= 2 gr ionisable
Lysine= 3 gr ionisable

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22
Q

valeur des pK

A

pKa = 2à3
pKb= 9à10
pKr= variable 4à12 vont être donné

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23
Q

pourquoi dans une chaine peptidique les pk des chaines latérales ionisables changent

A

à cause des liaisons peptidiques
à cause de la position de la chaine au sein de la structure spatiale

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24
Q

Qu’est ce que la liaison peptidique

A

des peptides + protéines (dipeptides, tripeptides, polypeptides)

variabilité infinie des protéines
ex: 100aa= 100!

elles sont plane, polaire, trans

écriture: N-term…..C-term

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25
Q

Liaison peptidique entre… par une réaction… et possibilité de…

A
  • C-N
  • condensation
  • structures de résonance dans lien peptidique
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26
Q

Que permet la structure de résonance

A

la proximité de C-N

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27
Q

Combien d’atomes sont impliqués dans une liaison peptidique

A

6

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28
Q

Quelle est la structure favorisé pour liaison peptidiques

A

la structure trans pour réduire l’encombrement stérique

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29
Q

Quelle est l’exception ou la structure en cis est favorisé dans une liaison peptidique

A

Quand il y a une proline à cause du cycle aromatique

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30
Q

Structure primaire des prots permet de déterminer

A

-composition en aa
- enchainement des aa

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31
Q

La séquence primaire d’une protéine

A

est unique
est encodé par la séquence nucléotidique ou par l’activité des enzymes
est l’expression de l’information génétique

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32
Q

ou se situe hydrophile/hydrophobe

A

hydrophile= extérieur
hydrophobe= intérieur

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33
Q

Les deux formes des protéines. (+exemple)

A

globulaire ex: myoglobine
fibreuse ex: collagène

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34
Q

Quelle forme de protéine va jusqu’à la deuxième structure au maximum

A

fibreuse

globulaire va jusqu’à tertiaire/quaternaire

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35
Q

les forces qui déterminent la structure des protéines

A

structure primaire:liaison peptidique (très forte)

structure secondaire,tertiaire et quaternaire
-lien H
-interactions ioniques
-interactions van der Waals
-interactions hydrophobes

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36
Q

liaison hydrogène (localisation)

A

il est situé entre deux O, deux N ou un N et un O

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37
Q

liaison ionique

A

soit attraction ou répulsion avec charge + et -

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38
Q

liaison hydrophobe

A

faible affinité avec le solvant de l’eau

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39
Q

force de van der Waals

A

interaction à faible intensité entre des molécules à courte distance

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40
Q

Comment visualiser une protéine

A

par sa séquence
squelette filiforme (+ fin vers la fin)
forme de ruban
structure plaine

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41
Q

Protéines membranaires vs fibreuses

A

membranaires: + résidus hydrophobes

fibreuses: svp des aa atypiques (=des aa innhabituelles)

  • prots homologue ont des séquences homologues ex: conservation cytochrome C
42
Q

Comparaison des structures primaires d’un même type de protéines

A
    • de aa différents = + grand degré de divergence des proteines
  2. Ramification invariants indique ramification indispensable à fct des prots
  3. arbre phylogénétique des prots est parralèle a celui organisme
43
Q

Plus il y a de changements dans la structure des aa plus…

A

on s’éloigne dans le temps. (pour l’ancêtre commun)

si aucun différence on peut utiliser le gêne pour l’une ou l’autre des espèces

44
Q

les séquences homologues sont pas juste dans la séquence mais…

A

aussi dans la structure

*parfois bcp de résidus identiques mais pas la même fonction

45
Q

…. détermine sa structure et sa structure détermine…

A

forces…… fonction

46
Q

quelles sont les 6 forces déterminent la structure des protéines

A
  1. liaison peptidique = pas de rotation (plane et polaire)
  2. conformation trans sauf la proline=cis
  3. liaison hydrogène
    entre H et structure riche en électron
    nombreuse
    maintien conformation native
  4. pont disulfure
    pour prots extracellulaire en raison du pH différent
    protège protéine contre dénaturation
  5. prolines (coudes)
    conformation cis/trans
  6. interactions hydrophiles-hydrophobes
    principal moteur repliement des prots

conclusion= nb limité de conformation chez une prots

47
Q

diagramme de ramachandra

A

permet de voir les positions de rotation par rapport au carbone pour identifier la structure secondaire
fi(+) vers droite
psy(-) vers gauche

le plus alloué est feuillet beta et hélice alpha droite

48
Q

Protéines structure secondaire

A

pour prots globulaires = structure intermédiaire

pour prots fibreuses = structures définitives
-protéines fibreuse hélice alpha
-protéines fibreuses feuillet beta
-triple hélice de collagène

49
Q

propriétés des protéines fibreuses

A

fonction statique
insolubles dans l’eau
répétition de aa

protéines hélice alpha = protéines élastiques ex:cheveux

protéines feuillet beta = protéines inextensible ex: soie

50
Q

structure hélice alpha

A

2 conformations:

droite: + fréquent, + longue
gauche: + rare, + courte

exemple: kératine alpha
(laine,cheveux,peau,ongles)
possède 2 protofibrilles (hélice alpha droite)

51
Q

hélice alpha caractéristiques

A

tous pont H et pont peptidiques(en périphérie) sont parrallele à l’hélice

  • résidu (chaine latéral) sont à l’extérieur pour éviter encombrement ( ils sont perpendiculaires) et + volumineux

stabilité par lien H : entre atomes de la liaison peptidique, parallèle à l’axe, tout les 4 résidus

C=O tourné vers c terminale

  • contient pas de proline pour pas former de coude

3,6 résidus par tour

52
Q

Les deux conformations du feuillet Beta

A

Feuillet beta parallèle
feuillet beta antiparallèle

53
Q

Fibroine caractéristiques

A

seulement feuillet antiparallèle
motif répétitif G-A-G-A (glycine-Alanine)

54
Q

Feuillet beta caractéristique

A

Chaine peptidiques parallèles et dans même plan

résidu perpendiculaire au feuillet

** jamais de cystéine(causerait déformation) ni de proline

périodicité:0,7nm

55
Q

Que forme les protéines riches en feuillets B

A

parallèle formant un tonneau

56
Q

Triple hélice de collagène (ou on la retrouve)

A

protéine majeure chez vertébrés

dans os associé cristaux hydroxyapatite (rigidité)
dans tendons en fibres rigides
peau fibres lâches permet la flexibilité
paroi vaisseau sanguin en réseau élastique

produit industrielle du collagène = gélatine et colle

57
Q

Qu’est ce qui arrive si on mélange deux types de cristaux (hydroxyapatite et fluorapatite)

A

ne seront plus solide

58
Q

de quoi est composé la triple hélice

A

pas de cystéine
* composé de glycine et proline pour rigidité
résidu modifié
périodicité: 0,94nm

Tropocollagène= super hélice de pas droit former par trois chaines hélices torsadés gauche

59
Q

Quelles sont les résidus modifiés dans la triple hélice de collagène

A

Résidu allysine (aldéhyde de lys)
-formé par lysyl oxydase
- intervient dans liaisons covalences intercaténaires

Hydroxyproline (Hyp)
-liaisons H intercaténaire

Hydroxylysine (Hyl)
-liaisons covalences avec les sucres et intercaténaires

Pour former Hyp et Hyl il faut alpha-cétoglutarate, vitamine C et prolyl ou lysyl hydroxylase

60
Q

quoi qui arrive si humain manque de vitamine C et est il capable de la synthétiser

A

si manque = scorbut donc lésion cutané, déchaussement des dents, saignement
Non pas capable

61
Q

Vrai ou faux: la vitamine C est thermosensible

A

Vrai

62
Q

qu’est ce qui aide a contrer le scorbut

A

les agrumes

63
Q

qu’est ce qui améliore la rigidité des fibres de collagène

A

le pontage entre les lysines grâce au O2 et lysyl oxydase.

64
Q

Structure tertiaire: protéines globulaires: propriétés

A

fct dynamique
solubles dans l’eau
présent cytosol et fluide extracellulaire

65
Q

Structure tertiaire: protéines globulaires: caractéristique

A

Hélice alpha + feuillet beta + élément non répétitifs en fct protéine

interactions non covalentes entre chaines lat des résidus
-principalement liaison hydrophobes
-liaison H entre chaines lat
* pont disulfure

combinaison de plusieurs structure créant une fct singulière Ex: ATP en tonneau

66
Q

Structure tertiaire: protéines globulaires: Repliement

A

pas au hasard
en raison Dun processus cooperatif

pour grande prots nécessite **chaperones
-empeche le reploiement prématuré
-ou accélère le reploiement

67
Q

la dénaturation la plupart du temps est un phénomène ….

A

irréversible

68
Q

Structure tertiaire: protéines globulaires: dénaturation

A

en raison du:

PH extrêmes
-désamination de Gln et Asn
- change état d’ionisation des chaines lat = répulsion
-disloque les pont H
-rupture pont disulfure

Température
+ énergies de vibration et de rotation va cause destruction des interactions faibles.

Agents chaotropes (svt réversible)
-afflux d’eau à l’intérieur de la prots va donc disloquer interactions hydrophobes
ex: urée et sels de guadinidium

détergents (svt réversible)
-envahit le coeur hydrophobe de la protéine par chaines hydrophobes du détergeant= dénaturation
ex: SDS

Agents réducteurs (réversible)
-réduction pont disulfure
ex: beta-ME et DTT

69
Q

A quoi sert un oxydant

A

a accélérer la réaction

70
Q

Qu’arrive t-il en présence d’uréé après la dénaturation d’une protéine…

A

elle va se replié de façon a se que la protéine n’est pas d’activité.

71
Q

Structure tertiaire: protéines globulaires: cofacteurs

A

sont nécessaires à l’activité physiologique

nature de liaison des cofacteurs
-permanent= grp prosthétiques
-non permanent

holoprotéines et hétéroprotéine

ex: myoglobine et prions

72
Q

De quoi est composé la myoglobine

A

Hème
Hélice alpha
Fe

73
Q

structure de l’hème

A

4 liaisons coordonatrices Fe-N
noyau tétrapérol

74
Q

structure de la myoglobine

A

protéine monomérique + hème

polypeptide myoglobine = berceau de l’hème

Fe 2+ de mb est un ion ferreux que se lie à O2

*Oxydation de Fe2+ en Fe3+ forme metmyoglobine qui ne fixe pas les O2

O2 se lie a 60 degré, 6eme liaison coordonatrice du Fe2+

dans la désoxymyoglobine la 6eme liaison coordo est libre

75
Q

Myoglobine changement de conformation

A

liaison de O2 provoque changement de Mb

-en absence de O2 le fer est en dehors du plan de l’hème. on peut dire que l’O2 attire le fer dans le plan de l’hème.

-Fe attire l’his F8, hélice F se rapproche donc de l’hème

*changement minime pour mb mais très important pour Hb

76
Q

Les protéines infectieuses: Prions Encéphalopathies spongiformes

A

Chez animal
-maladie vache folle
-scrapie du mouton (forte démangeaisons, perte coordination)

Chez homme
-Maladie Kuru (ataxie et démence)
– Maladie de Creutzfeldt-Jacob (démence
,transmission: greffes de cornées et hGH)
– Maladie de Gershmann-Strauler-Scheinder
( ataxie, insomnie familiale fatale =>démence)

77
Q

encéphalopathie spongiforme….

A

cerveau devient comme une éponge

78
Q

Comment se transfère les prions (humain, mouton,vache)

A

le mouton consommé par la vache. Donné par les humains pour nourrir leur vache. Mouton malade, vache le deviennent et humains consomment la vache et devienne malade.

79
Q

les deux sortent de prions + structures

A

prion normal= 4 hélices alpha
prion pathogène= 2 hélice alpha et 2 feuillets beta

80
Q

Que cause prion pathogène

A

– => déformation des prions normaux
– => polymérisation des prions pathologiques
– => non digestion par les lysosomes
– => accumulation dans les lysosomes (vont éclater)
– => mort cellulaire => formation de plaques séniles (plaque noir)

81
Q

PrPc et PrPsc définition

A

PrPc: cellulaire
PrPsc: scrapie = disque concave qui contamine protéine normale. Inhibe le protéasome qui normalement fonctionne avec ubiquitine

82
Q

définition structure quaternaire

A

ensemble de protomères globulaires

83
Q

Comment s’assemble l’enveloppe du rhinovirus

A

d’elle même
3 sous unités x60

84
Q

Structure quaternaire Protéines oligomériques

A

formé de protomères identiques ou différents

stoechiométrie constante
arrangement symétrique monomère

forces de cohésion (interactions hydrophobes et forces électrostatiques) plus faible que structure tertiaire facilité a séparer les monomères.

85
Q

Structure quaternaire Protéines allostériques

A

activité moduler par la fixation d’un effecteur allostérique cela cause
-modifie conformation et rend moins fctionnelle
-phénomène réversible
-passage de la forme R (relâché) à T (tendu)

2 types d’effecteurs allostériques:
-activateur allostérique
-inhibiteur allostérique

86
Q

Structure quaternaire Hémoglobine: structure

A

Hb A = tétramère alpha2beta2

+hème= groupe prosthétique

fixe et transporte 4 O2

ancêtre commun = mb et leghémoglobine

87
Q

La différence entre structure R et T

A

relâche possède de l’oxygène

Tendu pas d’oxygène hb sera tendu

88
Q

l’oxygène se fixe plus facilement sur hb ou mb

A

sur mb car sa prend seulement 5 mm de Hg pour atteindre le p50% comparé à 25mm Hg pour le hb

89
Q

Explication effet allostériques

A

Il faut augmenter la pression pour fixer oxygène au début plus difficile mais après plus il en à plus c’est facilement en raison du déplacement de la constante d’équilibre

90
Q

Que crée la présence de O2 au désoxyhémoglobine

A

brise les cristaux et passe de la forme T à R

91
Q

Qu’est ce que l’effet Bohr et il ya une compétition entre quoi

A

L’effet du pH sur la courbe de dissociation de l’oxygène de l’hémoglobine

importance physiologique

entre H+ et O2

92
Q

Expliquez l’effet Bohr

A

Plus le pH diminue plus on doit augmenter la pression pour atteindre le p50% de dissociation

93
Q

Qu’est ce qui favorise aussi la dissociation de O2 de hb

A

le CO2

94
Q

Phénomène du Co2

A

CO2 + H2O va faire une anhydrase carbonique et donc du H2CO3 qui va se dissocier en H+ et HCO3- (qui a diminuer le pH)

H+ prend la place de O2 dans les tissus

*C’est l’effet inverse dans les poumons

+il y a de CO2 plus il aura diffusion de O2 dans le plasma (- il y a de CO2 + tes saturé en oxygène)
** augmentation de la pression de CO2 est lié à une diminution du pH

95
Q

2,3-bisphosphoglycérate (effecteur allostérique de Hb)

A

absence de cet effecteur la courbe de Hb pour O2 sera hyperbole rectangulaire

courbe sigmoïde seulement en présence de l’effecteur

l’effecteur se lie dans cavité centrale de hb (ses charges négatives intéragissent avec 2 Lys, 4His et 2 N-term)

*hémoglobine foetal a moins d’affinité pour l’effecteur donc en a une plus forte affinité pour le O2
car his devient ser de l’hémoglobine F a pas de charge + donc pas de liaison avec effecteur (donc toujours en mesure de donner oxygène au foetus)

96
Q

quelle courbe entre le hb F et le Hb A est plus lente a saturer

A

Hb A

97
Q

Anémie falciforme (hémoglobinose S ou drépanocytose) : Cause

A

cause: substitution non conservatrice (aa hydrophile à hydrophobe)

ex: glu en valine = hydrophobe va interagir avec EF globine Beta qui va faire polymérisation des désoxyHb. Cela va transformer les globules rouges en faucille qui va cause de la thrombose des capillaire et donc anoxie des tissus

maladie récessive (deux fois les gênes minuscules)
résistance à l’agent de la malaria

98
Q

Qu’est ce que la polymérisation de hémoglobine S

A

insère un dans l’autre et fera la deoxyhemoglobin en filaments

99
Q

symptôme de anémie falciforme

A

fatigue, teint pale
enflure, douleur
rétine peut devenir endommagé
peau jaune
baisse nb globule rouge (anémie)
ACV
Infections
retard croissance

100
Q

Traitement de Hb S

A

traitement palliatif contre douleur
– lors des épisodes de vaso-occlusion
» Surhydratation et techniques de relaxation » Éviter le froid ou le chaud
» Oxyde nitrique => ­ vasodilatation
– hydroxyurée (stimule la synthèse d’Hb F => ̄ douleurs – AB et multi-vaccinations < > infections

Guérison complète
greffe de moelle

101
Q

Quand tu es malade de l’anémie tu as un avantage qu’elle est il

A

tu ne peux pas attraper la malaria car le falciforme ne sera pas capable de se nourrir

102
Q

Empoisonnement au CO

A

Le CO se lie très bien au Fer et est fatal si il se lie en grande quantité. Cela devient du carboxyhémoglobine et la seule manière de se sauver de ca est de se faire injecter du O2 en grande qté car la liaison est fragile.

Une fois le Co lié il y a un déficit de O2 libéré au tissu ca l’explique les symptômes de courte respiration / maux de tête, évanouissement / mort. dépendant du % de saturation de CO

biochimie perso (5 decks)

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