chapitre 1 protéines Flashcards
rôles des protéines
-enzymes
-transporteurs ex: hb avec le O2 et CO2
-réservoir ex; mb avec le O2
-structures intra ou extracellulaires
-transmission info génétiques (prots ribosomiques)
-hormones et récepteurs hormonaux
protection virale ou bactérienne (immunoglobuline)
-moteur mécanique
quelles sont les deux classes de protéines
holoprotéines et hétéroprotéine
Description d’une hétéroprotéine (+ exemples)
acide aminé + petite molécule fixée
ex: ARN, phosphoprotéines, lipoprotéines, flavoprotéines et métalloprotéines
Comment le a.a. + molécule est lié (hétéroprotéines)
-de façon labile (peu stable)
-attraction ionique
-par lien covalent (groupe prosthétique= un composé organique non protéique maintenu dans une structure protéique ex: hème)
décrire la structure primaire
séquence de a.a fait par des liaisons peptidiques
c’est l’ordre des a.a.
Formule générale d’un aa
groupe amine NH2
groupe carboxyle COOH
si aa libre = ions amphotères (agit à la fois acide et base)
Les deux classes d’acide aminés
-hydrophiles
polaires= R. acides et R. basiques
non-polaires= R. neutres
-hydrophobes
absorbance de Y et W à 280nm
Que détermine le caractère hydrophile et hydrophobe des protéines
Conformation de la protéine
Comment former de la cystine
par oxydation de deux cystéines (pont disulfure)
voir structure a.a. dans le brain scape à louis
kit
Les deux types liaisons disulfure
liaison intrachaine (même chaine)
liaison inter-caténaire (entre 2 chaines)
Quelles sont les acides aminés qui absorbe dans le UV
Le phenylalanine, tyrosine, tryptophan
Propriété optique des aa
possède tous un carbone asymétrique (alpha) donc deux énantiomères sauf la GLYCINE
Levogyre(gauche) et dextrogyre (Droite)
= deux molécules identiques avec mêmes propriétés chimiques mais pas les mêmes propriétés optiques
Qu’est ce qu’exige un changement de conformation/ + infos sur L et D
exige la rupture d’une liaison
Levogyre = résidus dans les prots
Dextrogyre= dans la nature
L et D rien a voir avec le sens de la lumière polarisée
En Fischer si le H est sur la ligne horizontale …
Ils font regarder l’orientation et l’inverser
si D ca devient L à cause du H sur horizontale
Quelles sont les 3 fonctions ionisables des aa
Carboxyle
aminé
parfois chaine latéral
ionisation lié en fonction du pH
Plus le Ka est élevé plus…
l’acide a tendance a se dissocier et le pka est plus petit
équation d’Henderson-Hasselbalch
ph= pka+ log(A-/HA)
Si la concentration de A- = celle de HA…
le pH sera = au pK
Au point isoélectrique …
pHi= (pka+pkb)/2 car il n’y a pas de migration dans le champ électrique (c’est zéro)
** à chaque pk il y a une solution tampon
Que permet la courbe de titration
-déterminer le pk de chaque fct ionisable
-identifier le ph a des pouvoirs tampons
-déterminer charge moyenne de aa pour différents valeur de pH
-déterminer structure de l’espéces prédominante en solution à différente valeur de pH
acide acétique= 1 gr ionisable
glycine= 2 gr ionisable
Lysine= 3 gr ionisable
valeur des pK
pKa = 2à3
pKb= 9à10
pKr= variable 4à12 vont être donné
pourquoi dans une chaine peptidique les pk des chaines latérales ionisables changent
à cause des liaisons peptidiques
à cause de la position de la chaine au sein de la structure spatiale
Qu’est ce que la liaison peptidique
des peptides + protéines (dipeptides, tripeptides, polypeptides)
variabilité infinie des protéines
ex: 100aa= 100!
elles sont plane, polaire, trans
écriture: N-term…..C-term