Enzymologie

Question 1

Qu’est-ce qu’une enzyme

Answer 1

Catalyseur biologique catalysant une réaction biochimique
Est spécifique à un ou des substrats
Est généralement une protéine

Question 2

Quelle molécule ayant une activité cataytique n’est pas une protéine

Answer 2

Une ribozyme, une molécule d’ARN

Question 3

Donne des exemples d’enzymes

Answer 3

Lipases: dans l’intestin pour la dégradation des graisses
Amylases: dans la salive pour aider à transformer l’Amidon en sucres
Maltase: dans la salive pour briser le maltose en glucose
Trypsine: dans l’intestin grêle pour décomposer les protéines en aa
Lactase: dans l’intestin grêle pour briser le lactose en glucose et galactose
Acétycholinestérase: dans les nerfs et muscles pour décomposer l’acétylcholine neurotransmetteur
DNA polymérase: dans le noyau des cellules pour synthétiser de l’ADN à partir de désoxyribionucléotides

Question 4

COmment peut-on utiliser des enzyes comme médicament

Answer 4

Thérapie enzymatique pour corriger une déficience en enzymes, comme le lactaid utilisé dans le traitement de l’intolérance au lactose, c’est une lactase, une enzyme de la famille de béta-galactosidases clivant le lactose en glucose et galactose

Question 5

C quoi AN-PEP

Answer 5

Aspergillus niger-derived prolyl endoprotease that qui peut arrêter le glutène d’entrer le petit intestin pour les patients intolérants au glutène

Question 6

Que fait l’enzyme pour catalyser une réaction

Answer 6

Abaisse l’énergie d’Activation de la réaction
Elles abaissent les barrières bloquant les réactions biochimiques
Augmentnent la vitesse de réaction

Question 7

Que requièrent les réactions en lab

Answer 7

pH, temp, pression extrêmes, pas compatibles avec la vie

Question 8

Que permettent les enzymes

Answer 8

Des rx qui ne pourraient pas se produire à la température, pH et pression du corps

Question 9

Quels facteurs peuvent affecter l’Activité des enzymes

Answer 9

Température et pH, chaque enzyme a un pH et une température optimale selon l’environnement dans lequel elles évoluent

Question 10

Qu’arrive-t-il si la température est trop élevée pour une enzyme

Answer 10

Dénaturation, elle perd sa conformation fonctionnelle

Question 11

Ou se fait la réaction catalytique

Answer 11

Site actif

Question 12

Donne les cartaxctéristiques des enzymes

Answer 12

Très sélectives et convertissent les substrats en produits sans être elles-mêmes modifiées
Recylclées à la fin de la rx et peuvent recommencer un nouveau cycle de catalyse
Une seul molécule d’enzyme produit de nombreuses molécules de produit

Question 13

COmment se fait la reconnaissance enzyme substrat

Answer 13

Par les liaisons chimiques faibles (Van der Whaals, ponts-H, interactions hydrophobes, liaisons ioniques)

Question 14

Qu’Arrive-t’il s’il y a plus de liaisons faibles

Answer 14

Plus l’interaction entre 2 molécules est grande, plus l’Affinité et la spécificité sera grande

Question 15

Quel est le mode d’action des enzymes

Answer 15

Liaison du substrat
Changement de conformation du substrat et de l’Enzyme pour que la catalyse soit possible
Produits de la réaction enzymatique

Question 16

Quels sont les sous-sites du site actif

Answer 16

Sous-site de liaison: formé des aa maintenant le substrat en place lors de la catalyse
Sous-site catalytique: formé des aa performant la catalyse

Question 17

Quel est le rôle du sous-site de liaison

Answer 17

Détermine la spécificité de l’enzyme pour son substrat par les liens faibles

Question 18

Rôles du sous-site catalytique

Answer 18

Diminue l’énergie d’activation nécessaire
Stabilise la structure intermédiare (état de transition) durant la réaction
Catalyse la réaction

Question 19

Comment varie la vitesse de réaction en gardant [E] constante et augmentant [S]

Answer 19

Vitesse augmente jusqu’à un plateau (Vmax) quand l’enzyme est saturée de substrat

Question 20

Effet de la [E] sur la vitesse initiale de la rx

Answer 20

V Augmente proportionnellement à[E]

Question 21

C quoi Km

Answer 21

Mesure de l’affinité de l’enzyme pour le substrat
Plus Km est petit, plus l’Affinité sera grande (plus l’enzyme est efficace à petite concentration de substrat)
Concentration du substrat à laquelle la réaction est à la moitié de Vmax

Question 22

De quoi dépend l’efficacité d’une enzyme

Answer 22

Vitesse à laquelle elle transforme son substrat

Question 23

C quoi l’inhibition réversible

Answer 23

Inhibitueur se lie de façon réversible à l’enzyme par des liaisons faibles

Question 24

C quoi l’inhibtion irréversible

Answer 24

Inhibituer se lie de manière irréversible à l’enzyme par des liaisons fortes, covalentes

Question 25

Types d’inhibition réversible

Answer 25

Compétitive: substrat et inhibiteur compétitionnent pour le site actif
Non-compétitive: inhibiteur se lie à un site allostérique (autre que le site actif), induisant un changement de conformation du site actif et réduisant l’Accessibilité du site au substrat, d’où l’inhibition

Question 26

Caractéristiques de l’inhibition compétitive

Answer 26

Inhibiteur se lie au site catalytique et compétionne le substrat
Vmax ne change pas, mais Km apparent augmente (affinité diminue)

Question 27

Caractéristiques de l’inhibition non-compétitive

Answer 27

Vmax diminue
Km apparent ne change pas

Question 28

C quoi le rétrocontrôle

Answer 28

Contrôle de l’activité catalytique des enzymes dans des voies métaboliques en fonction de la quantité du produit final (réversible)
Plus rapide que de controler le niveau d’expression du gène de l’enzyme

Question 29

Types de rétrocontrôle

Answer 29

Négatif (rétroinhibition) ou le produit final inhibe la première enzyme spécifique en amont de façon non-compétitive en général
Positif

Question 30

DOnne l’exemple de rétrocontrôle dses aa

Answer 30

Négatif au niveau de plusieurs sites permets de contrôler les réactions de plusieurs voies interdépendantes
Chaque aa controle la première enzyme spécifique de sa voie de biosynthèse
Inhibition possible e la voie commune de synthèse impliquant la transformation de l’aspartate en phosphate d’aspartyl

Question 31

Quel est le mode d’inhibition de l’aspirine

Answer 31

Irréversible
Inhibe COX1 et COX2 par changement du site actif par acétylation d’une sérine , des prostaglandines synthases ou cyclooxygénases, impliqués dans les voies de douleur, d’inflammation et de fièvre et d’aggrégation plaquettaire
Produit donc un obstacle stérique empêchant le AA d’être métabolisé

Question 32

Mode d’inhibition de l’ibuprofène

Answer 32

Inhibiteur compétitif des COX, enzymes catalysant la première étape de la synthèse des médiateurs de l’inflammation: prostaglandines et thromboxane (agrégation plaquettaire)

Question 33

Que fait la péniciline

Answer 33

Inhibityeur des transpeptidases qui catalysent la synthèse de la paroi bactérienne

Question 34

Que font tétracycline et stroptomycine

Answer 34

Inhibiteurs de la synthèse protéique bactérienne

Question 35

Comment agissent la plupart des médicaments

Answer 35

Inhibent des enzymes

Question 36

Les protéines-G sont actives sous quelle forme

Answer 36

Liée à la GTP et désactivées lorsque la GTP est hydrolysée en GDP