Enzymologi Flashcards
formen på det aktive setet til et enzym er mest komplementært til hva?
transisjonstilstanden for den katalyserte reaksjonen
aktiveringsenergi
minst mulig energi det trengs for å utføre en reaksjon/omgjøre susbrat til produkt
- oppgaven til enzymene er å senke aktiveringsenergien
ved å stabilisere transisjonstilstanden til et enzym kan vi :
senke reaksjonshastigheten
enzym bundet til substrat: …
enzym ikke bundet til substrat: …
- enzymsubstratkompleks
- frie enzymer
oppgaver til kofaktor og koenzymer
bundet til det aktive setet til enzymet for å hjelpe til binding av substrat
elastase
gruppe innenfor proteaser
gruppe med enzymer som bryter ned proteiner
penicillin virkemekanisme
hemmer syntesen av stoffer som danner celleveggen til bakterier
penicillin kan hemme enzymer irreversibelt
struktur til enzymer
enzymer må ha en viss 3D-struktur og størrelse for å kunne utføre sin funksjon
hvor stor del av enzymer pleier det aktive setet å oppta?
bare en liten del
hva definerer Km?
- substratkonsentrasjonen når reaksjonshastigheten er på halvparten av Vmax
- affinitet mellom substrat og enzym
- høy Km gir lav affinitet
- lav Km gir høy affinitet
hva definerer Kcat?
antall mot substrat som blir katalysert av et enkelt enzym per minutt
hva kan redusere effekten til en hemmer?
høy substratkonsentrasjon
hva skjer med Km og Vmax når det er en konkurerrende hemmer?
Km øker
- siden det krever en høyere substratkonsentrasjon for å nå Vmax
Vmax endrer seg ikke
hva definerer Vmax?
maksimale hastigheten den enzymkatalyserte reaksjonen kan oppnå.
dvs. når alt fritt enzym har blitt ES og reaksjonen er mettet
hvor mange bånd for du for heterodimer på en SDS-gel?
2 bånd
(1 for hver monomer)