Enzymkinetik

Question 1

Hvad sker der med ...
1. Ligevægtskonstanten
2. Reaktionshastigheden
3. delta G
4. Enzymkoncentrationen
5. V_max
... i en reaktion, der er katalyseret af et enzym.

Answer 1

1. Ligevægtskonstanten ændres ikke
2. Reaktionshastigheden stiger, fordi enzymet katalyserer reaktionen, så den forløber hurtigere
3. delta G påvirkes ikke af enzymer, fordi enzymer ikke har noget at gøre med mængden af energi, der produceres/forbruges, men kun med hastigheden, hvormed det sker
4. Enzymkoncentrationen ændres ikke, fordi enzymet aldrig opbruges
5. V_max stiger, fordi V_max afhænger af hele reaktionens hastighed

Question 2

Definer Km

Answer 2

Michaelis-Mentens konstant - mål for enzymets affinitet for substratet

Den substratkoncentration, der er nødvendig for at enzymet når halvdelen af max

Aflæses på x-aksen i Michaelis-Menten-plot hvor kurven for et stofs evne til at optage/binde et andet stof når 50% af max mætningsevne (V_max)

Question 3

Hvad er en sigmoid kurve?

Answer 3

S-formet kurve, som er karakteristisk for kooperativ binding til et stof.
Ses fx ved allosteriske enzymer

Question 4

Hvad er et Michaelis-Menten-plot?

Answer 4

Mætningkurve for enzym-reaktion, som viser sammenhængen mellem substratkoncentration (S) og hastigheden hvormed reaktionen sker (V for velocity)

Question 5

Hvad er et enzym?

Answer 5

Protein, som øger hastigheden for kemiske reaktioner i celler uden at forbruges i processen

Question 6

Hvordan binder enzymer til substrater?

Answer 6

To typer: “Lock and key” eller “Induced fit”

Lock and key - enzym og substrat passer som nøgle og lås. Meget specifikke enzymer, der kun kan binde til præcis dette substrat.

Induced fit - enzym og substrat passer ikke helt til hinanden, men forskellige kræfter får dem alligevel til at hænge sammen - evt. konformationsændring af enzymet.

Følgende kræfter spiller desuden en rolle:
Van der waals kræfter
Elektrostatiske kræfter
Hydrogenbindinger
Hydrofobe interaktioner

Question 7

Hvad afhænger en reaktions hastighed af?

Answer 7

Mængde af enzym
Mængde af substrat/reagenser
Temperatur
pH

For de fleste humane enzymer gælder det, at de fungerer optimalt ved 37 grader. Er temperaturen lavere, fungerer de langsommeligt, og er temperaturen højere, denatureres de.

Question 8

Hvad er et Lineweaver-Burk plot, og hvad kan man se på skæringspunkterne?

Answer 8

Den “omvendte” af Michaelis-Menten -> 1/V

Skæring med x-aksen: -1/Km
Skæring med y-aksen: 1/Vmax

Question 9

Jo lavere Km, jo ____ affinitet

Answer 9

, jo HØJERE affinitet

Question 10

Hvad er isozymer?

Answer 10

Forskellige “versioner” af samme enzym, som påvirker samme reaktion forskelligt.

Smart fordi forskellige tilstande i vores krop kræver forskellige hastigheder på reaktioner.

Question 11

Hvordan kan enzymers aktivitet kontrolleres?

Answer 11

Ændring af enzym tilgængeligt (langsom regulering)
- Enten nysyntese eller nedbrydning af enzym

Ændring af eksisterende enzymer (hurtig regulering)

• Substrat/produkt-koncentration
• Konformationsændringer af aktivt site på enzym

Question 12

Hvad sker der med K_m, hvis reaktionen tilsættes en kompetitiv hæmmer?

Answer 12

K_m øges

Question 13

Hvad sker der med
1. Vmax
2. Km
når en reaktion tilsættes en non-kompetitiv hæmmer?

Answer 13

1. Vmax sænkes, fordi der er mindre enzym tilgængeligt

2. Km ændres ikke

Question 14

Hvad er allosteriske enzymer?

Answer 14

Har mere end to identiske subunits og aktive sites
Følger sigmodial kinetik, ikke Michaelis-Menten

Når substrat bindes, forskydes reaktionen mod højre, og bindingen af næste substrat er nemmere = kooperativ binding

Question 15

Hvad er kooperativ binding?

Answer 15

Binding af ét substrat fører til nemmere binding af næste substrat
Ses ved allosteriske enzymer

Question 16

Forklar Gibbs fri energi

Answer 16

Beskriver om der er udbytte eller forbrug af energi ved udførsel af reaktion
DeltaG=G(produkt)-G(substrat)

Negativ - reaktionen forløber spontant
0 - reaktionen er i ligevægt
Positiv - reaktionen kræver energi for at forløbe

Question 17

Hvilken indflydelse har enzymer på deltaG?

Answer 17

Ingen!

Men kan få en reaktion til at forløbe

Question 18

Hvad er steady state?

Answer 18

Første del af reaktionen, hvor hastigheden for reaktionen er konstant

Question 19

Hvad sker der med
1. Vmax
2. Km
når en reaktion tilsættes en kompetitiv hæmmer?

Answer 19

1. Vmax ændres ikke, fordi den maksimale hastighed stadig kan opnås
2. Km ændres, fordi hastigheden stiger langsommere, når der tilsættes en kompetitiv hæmmer