Enzymes et coenzymes (Cours 3) Flashcards
Comment augmenter la vitesse d’une réaction chimique et lequel est viable ?
- Augmenter la température
- Augmenter la concentration des réactifs
- Utiliser un catalyseur
Quel est le problème avec l’augmentation de la température et l’augmentation de la concentration des réactifs pour augmenter la vitesse de la réaction ?
- POV Salamenders 2. Certaines concentrations sont si lentes spontanément qu’il faudrait des concentrations impossible à atteindre.
Qu’est-ce qu’une enzyme ?
Un catalyseur biologique.
Que signifie les paramètres G, H et S et quelle est la formule mathématique qui les relie ?
G est l’énergie libre (énergie d’activation), H l’enthalpie (chaleur de la réaction), et S l’entropie (mesure du désordre).
Delta G = Delta H - TDelta S.
Comment peut-on savoir si une réaction est thermodynamiquement favorable ou défavorable ?
Thermofavorable : enthalpie des substrats plus haute que celle des produits.
Thermodéfavorable : enthalpie des substrats plus faible que celle des produits.
Comment est-ce qu’un catalyseur arrive à réduire la barrière énergétique (accélère la réaction) ?
Il diminue l’énergie d’activation en interagissant avec les substrats de la réaction et en augmentant la probabilité de formation de l’état de transition.
Au niveau de l’énergie chimique, qu’est-ce qu’un catalyseur NE CHANGE PAS ?
Il ne change pas la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats.
Quel est la nature des catalyseurs biologiques ?
Ils sont de nature protéique ou ribonucléique ?
Dans quelles conditions environnementales les enzymes biologiques fonctionnent elles ?
Dans les conditions douces : pH, température, temps, etc.
Quel type de liaison l’enzyme fait elle (habituellement) avec son substrat pour former un complexe ?
Elle fait des liaisons non covalentes entre le site actif de l’enzyme et le substrat.
Comment est-ce qu’une réaction arrive à l’équilibre ? Aussi inclure la formule chimique.
La production des produits et des réactifs sont égales. ÇA NE VEUT PAS DIRE QU’AUTANT DE PRODUITS ET DE RÉACTIFS SONT PRÉSENT. V1=V-1
Comment décrit on la vitesse d’une réaction ?
Par la diminution des réactifs ou l’apparition des produits en fonction du temps.
De quoi dépendent les vitesses initiales ?
Elles dépendent uniquement des réactifs.
Pour une réaction jA+kB (flèches) iC+mD, comment calculerait on la constante d’équilibre Ke. (Écrire la formule mathématique)
Ke=(((conc. C)^i)((conc. D)^m))/(((conc. A)^j)(conc. B)^k))) ou k1/k-1 ou conc. produit/conc. substrat à l’éculibre.
Comment calcul-t-on l’ordre d’une réaction (formule mathématique) ? Que peut-on inférer de cette formule ?
L’ordre de la réaction est la somme des exposants de l’équation de vitesse, donc à la molécularité. (nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanément dans une réaction)
Que signifie substrat / co-subtrat conc. S
Substance soumise à la réaction enzymatique (réversibilité)
Que signifie produit / coproduit conc. P
Substance résultant de l’action de l’enzyme (réversibilité)
Quelle est la caractéristique importante des enzymes en ce qui concerne leur compatibilité avec un substrat ?
Ils sont spécifiques.
Qu’est-ce que le complexe enzyme substrat et comment favorise-t-il la réaction ?
C’est la liaison entre une enzyme et son/ses substrats. 1. Le complexe ES rapproche les réactifs et les positionnent favorablement.
2. Il favorise la formation d’intermédiaires métastables et diminue l’énergie d’activation.
3. Il stabilise les états transitionnels des intermédiaires.
Comment calcul-t-on la vitesse de la réaction à un temps donné ? Quels sont les formules pour une réactions d’ordre 1 ?
On trouve la pente de la tangente à cet instant.
v=P/t et v=k conc. S
Au début d’une réaction enzymatique, quelle forme prend le graphique de la vitesse (production de produit en fonction du temps) ? Quel nom a-t-on donné à ce phénomène ?
L’état stationnaire signifie que la vitesse est linéaire au début de la réaction car la quantité de produit accumulée est faible et la quantité de substrat n’est pas limitante.
Qu’arrive-t-il lorsque l’enzyme est saturé en substrat ?
La vitesse de la réaction dépend alors seulement de la concentration de l’enzyme donc à l’étape ES-E+P
Qu’arrive-t-il à l’équation de la vitesse si le milieu est en condition saturante en substrat et que la réaction est d’ordre 1 à l’origine ? Nommez le nom de cette simplification.
La réaction devient pseudo ordre 1
v=(conc. S)k1 devient v=(conc. E)k2
Steady-state assumption
Que peut on dire sur la concentration du complexe enzyme-substrat durant la réaction ?
La concentration du complexe enzyme-substrat ne varie pas en fonction du temps durant la réaction.
Que peut on dire sur la réaction inverse au début de la réaction (à propos de sa vitesse par exemple) ?
Celle-ci est considérée comme nulle.
Décrivez la formule de la vitesse initiale dans les cas simples.
V0=Kcat(conc. ES)
Que mesure la constante catalytique ?
La constante catalytique est une mesure du nombre d’évènements catalytiques par seconde par site actif (ou molécule d’enzymes).
Est-ce qu’une constante catalytique de 10^7 est rapide ou lent ?
rapide
Quelle est la relation entre v0 et Vmax en condition de saturante de substrat ?
Ils sont égaux. v0 = Vmax
Quelle est la forme d’un graphique de la vitesse en fonction de la concentration d’enzyme ?
Une hyperbole rectangulaire
Quelle est l’équation de Michaelis-Menten ?
v0=Vmax*(S) / Km+(S)
Que signifie la valeur de Km ?
C’est l’affinité que l’enzyme a pour son substrat.
Qu’est-ce que le Km ?
C’est la constante de Michaelis, elle mesure approximativement l’affinité de l’enzyme pour son substrat.
Décrivez l’équation de la réaction de Michaelis Menten en expliquant pourquoi un de ses termes est négligeable.
Km environ= k-1/k1. On néglige le K2 puisque que c’est l’étape limitantre de la réaction et donc qu’il est bien plus eptit que k-1, il est donc néhligeable.
Que peut-on dire sur une enzyme ayant un Km faible ?
La formation du complexe enzyme-substrat est favorisée et le Vmax est atteint à faible concentration de substrat.
Qu’est-ce que l’équation de Lineweaver-Burk permet de déterminer ? Comment les détermine-t-on ? Quels sont les axes du graphique ?
L’équation de Lineweaver-Burk permet de déterminer le Km (abscisse à l’origine) et le Vmax (ordonnée à l’origine). Le graphique est l’inverse de la vitesse en fonction de l’inverse de la concentration de substrat.
Comment le pH infiluence-t-il al vitesse de la réaction ?
Il influence la liaison du substrat à l’enzyme , l’ionisation du susbtrat et l’activité catalytique de l’enzyme.
Qu’est-ce que l’ionisation des acides aminés de l’enzyme a comme impacte sur la réaction ?
Le pH ionise les acides aminés de l’enzyme à son site catalytique modifiant sa structure-fonctoin. Une variation de pH trop élevée peut dénaturé complètement la protéine.
Qu’arrive-t-il à l’équation de Michaelis Menten lorsque l’environnement n’est pas à pH optimal pour l’enzyme.
Vmax et Km changent selon le pH.
Expliquez le graphique de l’effet de la température sur la vitesse d’une réaction enzymatique.
D’une part, la température élevée accélère la réaction. D’autre part, une température trop élevée dénature les enzymes et ralentit la réaction. Il faut ainsi, pour se situer en température optimale, se situer à l’intersection des courbes de dénaturation et d’activation de l’enzyme.
Qu’est-qu’un site actif ?
Cavité ou crevasse permettant la liaison du ou des substrat(s) de la réaction ouè les chaînes latérales de quelques résidus vont participer à la réaction chimique.
Qu’est-ce qu’un ligand ?
Petite molécule se liant à une protéine par des intéractions non covalentes.
Qu’est-ce qu’un site allostérique/modulateur ?
Site de l’enzyme autre que le site actif ouè peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de la réaction.
Qu’est-ce qu’un inhibiteur ?
Toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique (au site actif ou ailleurs, réversiblement ou pas).
Qu’est-ce que les Oxydoréductases ?
Ajoutent ou enlèevent un électron ou hydrogène (déshydrogènases. oxydases, réductases, oxygénases, peroxydases)
Qu’est-ce que les Transférases ?
Transfert d’un groupe chimique entre 2 substrats (ex. NH2, méthyle, glucose, etc.)
Qu’est-ce que les isomérases ?
Réactions de changement structural: chimique ou optique.
Qu’est-ce que les ligases (sythétases) ?
Réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie).
Quel est le mécanisme le plus fréquent des acides aminés au site actif de l’enzyme ?
La catalyse acide-base.
Qu’est-ce que les protéases ? Nommez 3 exemples.
Ce sont des enzymes qui brisent le lien peptidique (hydrolyse) (même mécanisme, même structure tertitiare). Exemples : chymiotrypsine, trypsine, élastase.
Quelles sont les spécificités de la chymiotrypsine ?
La dégradation de la phenyalalmine, de la tyrosine et du tryptophane. (aromatique)
Quelles sont les spécificités de la tryspine ?
La dégradation de la lysine, arginine, MAIS PAS HISTIDINE. (dibasiques)
Quelles sont les spécificités de l’élastase ?
La dégradation de la glycine ou alamine (petits et non polaires)
Comment peut-on classifier la spécificité d’une enzyme ?
Selon la sous classe de réaction, selon une famille de substrat ou une spécificité absolue pour un seul substrat. Il ont toujoues, cependant, une spécificité selon la classe de réaction.
Pourquoi les enzymes impliquées dans une même voie métabolique travaillent à proximité ?
On évite la diffusion du produit/le transport que cela demanderait et donc la réaction se fait plus vite.
Comment fait-on pour que les enzymes travaillent à proximité ?
Soit les enzymes forment des complexes à plusieurs sous unités, les enzyme sont liées à une protéines commune ou une autre possibilité est la fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une proétine complexe avec plusieurs domaines.
Quelles réactions ne peuvent pas être décrite par une équation simple de Michaelis-Menten ?
Les réactions à plusieurs substrats, les réactions à plusieurs étapes et les réactions coopératives ou modulées de façon allostériques.
Qu’est-ce qu’un réaction séquentielle de type ordonnée ?
Les substrats doivent se combiner à l’enzyme dans un ordre défini avant que la réaction puisse se produire.
Qu’est-ce qu’une réaction séquentielle de type aléatoire ?
Les substrats doivent tous se combiner à l’enzyme avant que la réaction ne puisse se produire, mais l’ordre n’est pas défini.
Qu’est-ce qu’une réaction ping-pong ?
Un des produits de la réaction est relâché avant la liaison du duxième substrat, l’enzyme est modifié temporairement à un point Fpour une affinité avec le deuxième substrat et donc les substrats A et B n’intéragissent pas en même temps avec l’enzyme.
