Enzymes BIOCHM Flashcards
Qu’est ce qu’une protéine?
Polymère d’acides aminées reliés par liaisons peptidiques en 3 dimensions.
Combien y a t-il de niveau d’organisation structurelle dans une protéine et que représente chacun de ces niveaux?
4 niveaux.
Primaire = chaine d’acides aminés
Secondaire = Hélice a et feuillet plissé b (1/3 incohérent)
Tertiaire = repliement en fonction de chaines acides aminés et ph.
Quaternaire = plusieurs tertiaire ensemble – souvent protéines avec fonctions + complexes.
Vrai ou faux: dans le corps humain, les enzymes, avec la hausse de température corporelle, jouent un rôle d’accélération d’activité catabolique.
Faux, il n’y a pas de hausse de temp. corporelle sinon dénaturation enzymes etc. Enzymes abaissent énergie d’activation.
Qu’arrive aux enzymes lorsqu’ils sont dans un environnement hyperthermique/hypothermique ou avec un PH anormal?
Dénaturation des enzymes.
Vrai ou Faux : les holoenzymes n’ont pas nécessairement besoin de coenzyme, et lorsqu’ils ont requiert à un, il s’agit typiquement d’une grosse molécule.
Faux. Holoenzyme = toujours besoin de cofacteur et ce dernier = Calcium / Sodium / petit métaux / petites vitamines.
À quoi est proportionnelle la V max enzymatique?
V max est proportionnelle à la qté des enzymes présentes lorsque dans une solution saturante de substrats.
Quels sont les deux types de contrôles enzymatiques qui agissent à long terme?
L’induction et la répression enzymatique. Les enzymes constitutives sont celles sujettes à ce type de régulation.
- Enzymes constitutives = toujours présentes peu importe si présence de substrat ou non.
Vrai ou faux: une modification allostérique peut intervenir dans la régulation d’une enzyme protéique de structure tertiaire.
Faux, seulement dans une enzyme à structure quaternaire. Une seconde protéine se lie au site allostérique + ou - afin d’augmenter / inhiber la catalyse de l’enzyme.
Les modifications covalentes sont sujettes à la loi du tout ou rien. Comment fonctionne ce type de régulation?
Un second enzyme est nécessaire pour phosphater ou déphosphater l’enzyme régulé Lors de l’attache d’un groupement phosphatique, la structure de l’enzyme change et elle n’est plus active. C’est un type de régulation rapide.
Vrai ou faux: habituellement, les hormones sont responsable de la régulation enzymatique par modification allostérique / covalente alors que les métabolites régulent par induction / répression.
Faux, inverse.
Vrai ou faux : les enzymes vers la fin d’une voie métabolique sont généralement ceux qui sont régulés.
Faux, ce sont typiquement les enzymes en début de voie métabolique qui sont régulés.
Quelle sont les principales différences entre les inhibiteurs compétitif et non-compétitif?
Les compétitif sont réversibles alors que les non-compétitif non. La V-MAX enzymatique en présence d’un compétitif ne change pas alors qu’en présence de non-compétitif, oui (Vmax diminuée). Un inhibiteur non-compétitif peut également agir sur la structure tertiaire de l’enzyme alors que le compétitif n’a un impact que sur le site actif.
Quel est l’avantage de l’état inactif des proenzymes digestifs pour notre système?
Le fait qu’ils soient normalement inactif jusqu’à leur activation protège notre pancréas d’une autodigestion.
Vrai ou faux: Les modifications covalentes et l’activation des proenzymes sont semblables au sujet que les deux sont des réactions réversibles.
Faux, l’activation d’un proenzyme en enzyme est une réaction irréversible.
Vrai ou faux : les enzymes sont capables de différencier les isomères de position et ceux optique de leurs substrats.
Vrai. Ils ont typiquement une spécificité absolue.
