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Biochimie - E2 > Enzymes > Flashcards

Enzymes Flashcards

1
Q

Décrire structure primaire d’une protéine

A

Alignement des aa en les reliant entre l’extrémité N-terminale d’un et C-terminale d’un autre

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Q

Décrire structure secondaire d’une protéine

A

Arrangement dans l’espace, surtout sous forme d’hélice-alpha et feuillets plissés-B

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3
Q

Décrire structure tertiaire d’une protéine

A

Repliement 3D

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4
Q

Décrire structure quaternaire d’une protéine

A

Associations de chaînes de polypeptides

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5
Q

Comment agit une enzyme? Donne les détails du mécanisme d’action

A
  1. Accélère la vitesse d’une réaction en baissant l’énergie d’activation
  2. Chaînes latérales des aa forment ponts H avec substrats ; rend les collisions + efficaces. Liaison est spécifique.
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6
Q

Compare une enzyme simple d’une holoenzyme

A

Enzyme simple = protéine qui agit seule

Holoenzyme = enzyme qui a besoin d’un cofacteur (ion ou coenzyme) pour être activée

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7
Q

Comment varie la vitesse de réaction sur un graphique de [substrat] en fonction du temps si [enzyme] constante?

A
  1. Plus temps avance, plus [substrat]* diminue donc plus vitesse diminue

**évidemment, plus temps avance, plus [produits] augmente

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8
Q

Plus la quantité de substrat est grande, plus la vitesse initiale sera ….? Pourquoi?

A

Grande, car plus d’enzymes sont liées à un substrat.

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9
Q

Qu’est-ce que la vitesse maximale d’une réaction

A

Vitesse initiale mesurée lorsque les enzymes sont saturées

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10
Q

Définition de la Km (2 caractéristiques)

A
  1. Constante qui correspond à [susbtrat] à laquelle la vitesse initiale est la moitié de la vitesse maximale
  2. Est inversement prop à l’affinité d’une enzyme pour un substrat
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11
Q

En conditions [substrat] saturante, plus [enzymes] augmente, plus la vitesse….?

A

Plus la vitesse (initiale et maximale) est élevée

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12
Q

Effet de la température sur une enzyme

A

L’activité augmente jusqu’à un max à la T optimale. Elle diminue puis nulle si on la dépasse car enzyme dénaturée

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13
Q

Effet du pH sur une enzyme

A

Activité augmente lorsqu’on s’approche du pH optimal. Les variations de pH peuvent dénaturer l’enzyme donc diminuer son activité

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14
Q

Nomme et explique mécanismes (2) qui modifient la quantité d’enzymes

A
  1. Répression (diminution)

2. Induction (augmentation)

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15
Q

Plusieurs enzymes sont constitutives. Cela implique quoi?

A

Leur synthèse est constante donc ne peut être modulée par répression/expression. Leur activité ne dépend que [substrat]

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16
Q

Nommer les mécanismes qui modulent l’efficacité des enzymes

A

allostérie et modification covalente

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17
Q

Résume l’allostérie en 3 caractéristiques

A
  1. Interaction réversible non-covalente
  2. Site spécifique à l’effecteur
  3. Modulation de l’activité enzymatique par effecteurs positifs (l’augmente) ou négatifs (la diminue)
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18
Q

Résume la modification covalente en 3 caractéristiques

A
  1. Réversible ou non
  2. Modulation activité enzymatique par modification structure tertiaire/quaternaire
  3. Souvent un gr. P qui est ajouté/retiré
19
Q

Incidence de l’allostérie/modification covalente

A

Petite, car majorité des enzymes ne sont pas contrôlées par ces mécanismes

20
Q

Durée/rapidité des mécanismes (4) de contrôles

A

Induction et répression : Rapide et court terme

Allostérie et modification covalente : Plus lente mais à long terme

21
Q

Définir un inhibiteur compétitif et son principe d’action

A

Molécule apparente au substrat qui se lie au site actif et lui fait compétition (donc inhibe enzyme). Souvent pas médicaments

22
Q

Effet d’un inhibiteur compétitif sur Vmax

A

Aucun, mais le besoin en substrat plus l’atteindre est plus élevé

23
Q

Effet d’un inhibiteur compétitif sur Km

A

Km apparente augmente p/r Km car l’enzyme a moins d’affinité avec les “vrais” substrats

24
Q

Définit l’inhibition non-compétitive

A

Inhibition de l’enzyme par liaison irréversible. Souvent par substances toxiques

25
Q

Effet inhibiteur non compétitif sur Vmax

A

Diminue, car le nombre d’enzymes actives diminue

26
Q

Effet d’un inhibiteur non compétitif sur la Km

A

AUCUN car les enzymes qui restent actives ont la même affinité pour leur substrat

27
Q

Lieu d’action (et spécificité de l’action) d’un inhibiteur non compétitif?

A

Site actif (action spécifique) ou atteinte à la structure 3D (action + large et cause + d’effets secondaires)

28
Q

Rôle, constitution et sécrétion des sucs pancréatiques

A
  1. Neutraliser le chyme acide qui provient de l’estomac.
  2. Sucs pancréatiques (enzymes digestives et bicarbonate)
  3. Dans le duodénum par cellules exocrines pancréatiques
29
Q

Enzymes des sucs pancréatiques qui dégradent les protéines (5 protéases)

A

Trypsine, chymotrypsine, élastase, Carbopeptidase A, carbopeptidase B

30
Q

Enzyme (1) des sucs pancréatiques qui dégradent les glucides

A

Amylase

31
Q

Mode d’action et glucides dégradés par l’amylase

A

Hydrolyse les liaisons alpha (1-»4)

Dégrade amidon en dextrine, maltoriose ou maltose

32
Q

Enzyme des sucs pancréatiques qui dégradent les lipides (et comment)

A

Lipase

Dégrade les TG en acides gras et glycérol (2-acylglyrérol)

33
Q

But des enzymes (protéases) inactives

A

Empêchent auto-digestion du pancréas

34
Q

Par qui et comment sont activés les protéases du pancréas

A

L’entéropeptidase (active la trypsinogène), par retrait de 6 aa.
La trypsine, autoactivation et activation des 4 autres

35
Q

pH optimaux des protéases dans l’intestin et l’estomac

A

Estomac (pepsine) = 1 à 2
Intestin (tout sauf élastase) = 7,5 à 8,5
Intestins (élastase) = 10

36
Q

Autres enzymes dégradant les glucides et leur lieu de synthèse et d’action

A
  1. Saccharase et lactase
  2. Synthétisées dans les cellules endothélium intestinal
  3. Agissent sur la membrane qui recouvrent les microvillosités
37
Q

Que dégrade la saccharase (3) et quels sont les produits

A
  1. Dextrine -» maltose + maltotriose
  2. Maltose/maltotriose -» glucose
  3. Saccharose -» glucose
38
Q

Différence entre le plasma et le sérum

A

Respectivement le spécimen anticoagulé et le spécimen coagulé d’un échantillon sanguin

39
Q

Que signifie l’unité “ U/L”

A

Quantité d’enzyme qui transforment 1 umol de substrat/min par litre

40
Q

Que cause une pancréatite (enzymes) et pourquoi

A

Augmentation amylase/lipase,

car les cellules nécrosées déversent leur contenu dans la lumière tube digestif

41
Q

Que peut indiquer augmentation des taux d’AST et ALT

A

Une atteinte aux cellules du foie

42
Q

Que peut indiquer augmentation du taux d’ALP

A

Atteinte osseuse ou cholestase

43
Q

Que peut indiquer augmentation du taux de GGT

A

Hépatite alcoolique

44
Q

Que peut indiquer augmentation du taux de CK

A

Infarctus myocarde

Biochimie - E2 (4 decks)

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