Enzymes Flashcards
Qu’est-ce que des oxydoréductases?
Catalysent les réactions d’oxydoréduction
Transfert de protons et d’électrons
Permet la réduction du pyruvate en lactage ou encore l’oxydation du lactate en pyruvate
Qu’est-ce que les tranférases?
Catalysent les réactions de transfert d’atome ou de groupement d’atomes
Ex: Transfère la fonction amine d’un acide aminé sur un acide a-cétonique
Qu’est-ce que les hydrolases?
Catalysent les réactions de coupure de liaison covalente nécessitant de l’eau
ex: Toutes les enzymes digestives comme la trypsine
Qu’est-ce que des lylases?
Réactions lytiques non hydrolytiques et non oxydantes en créant des doubles liaisons
Qu’est-ce que des isomérases?
Catalysent les réactions d’isomérie, c-a-d des remaniement intramoléculaire
ex: Aconitase qui transforme le citrate en isocitrate (Cycle de Lrebs)
Qu’est-ce que des ligases?
Catalysent les réactions de ligation, de condensation, c-a-d la formation de liaisons covalente nécessitant de l’énergie chimique
Ex: la glutamine synthétase qui permet l’acidification de l’acide glutamique en glutamine
Les enzymes protéiques peuvent être comment?
Holoprotéiques
Hétéroprotéiques: Composés de protéines + cofacteur
Quels sont les caractéristiques d’un cofacteur?
Quels sont les 2 types de cofacteurs?
Indispensable à l'activité de l'enzyme Localisé dans le centre actif de l'enzyme Les 2 types: ions essentiels composés organiques
Les composés organiques peuvent être liés où?
Lâchement (co-substrat): modifié après la réaction et quitte l’enzyme
Fortement (groupement prosthétique): ne quitte pas l’enzyme et ne sont pas modifié après la réaction=coenzyme
Quels sont les rôles des coenzymes?
➢ Transport d’Hydrogène
➢ Transport de groupement aminés
➢ Transport de groupement carbonés
Quels sont les coenzymes transporteurs d’hydrogène?
NAD et NADP
FAD et FMN
Coenzyme Q, ubiquinones
Quels sont les coenzymes transporteurs de gp aminés?
Vitamine B6: métabolisme des add: réactions de transamination, décarboxylation, racémisation
Quels sont les coenzymes transporteurs des gp carbonés?
Biotine Thiamine Déficience: Béri Béri: Névrite périphérique, atrophie musculaire, paralysie musculaire, trouble cardiaques Ac pantothénique Ac folique Acide lipoique Cobalamine VB12
Quelles sont les vitamines liposolubles?
Vitamine A
Vitamine E
Vitamine D
Vitamine K
Vitamine hydrosoluble
Co-enzyme
Thiamine VB1
Thiamine pryophosphate
Riboflavine (VB2)
FAD (flavine adénosine dinucleotide)
FMN (flavine mononucléotide)
Acide nicotinique (VB3)
NAD, NADP
Acide pantothénique (VB5)
CoA
Pyridoxine (VB6)
Pyridoxal phosphate
Biotine (VB8)
complexes biotine-lysine (biocytine)
Acide folique (VB9)
THF (tetrahydrofolate)
Acide lipoïque
Complexes Lipoyl-lysine (lipoamine)
Cobalamine (VB12)
DÉSOXYADÉNOSYLCOBALAMINE
Quels sont les 2 groupes de liaisons dans la formation de complexe enzyme-substrat?
Reconnaissance spatiale de substrat en formant avec lui des liaisons non-covalentes
Transformation chimique du substrat en produit qu’on appelle aminoacide catalytiques (responsables de la réaction enzymatique)
Les autres aminoacides sont nécessaire à quoi?
Au maintien de la conformation tridimentionnelle active de l’enzyme
L’association enzyme-substrat ES est stabilisée par quoi?
Liaison de faible énergie, liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, liaisons ioniques
Définissez K
Constante de la vitesse quantifiant la rapidité de passage d’un état à l’autre
Définissez K1
Constante de vitesse de formation du complexe ES
Définissez K-1
Constante de vitesse de dissociation du complexe ES
Définissez Kcat
Constante catalytique
Que signifie la vitesse maximale Vmax et constante de Michaélis KM a Vmax?
Correspond à la vitesse initiale quand l’enzyme est saturée par son substrat
Renseigne sur l’efficacité catalytique de l’enzyme Vmax
Que signifie Km?
Affinité de l’enzyme pour le substrat, Km est d’autant plus élevé que l’affinité de l’enzyme pour les substrat est plus faible
Quels sont les paramètres qui influencent la vitesse initiale?
Influence de la température
Influence du pH
Quelles sont les caractéristiques de l’influence de la température?
Besoin suffisamment d’énergie pour s’activer
Entre 0 à 40 degrés
L’énergie d’activation nécessaire est fournie au système sous forme d’énergie thermique
Au-delà de 42-45 degrés, la protéine est en revanche dénaturé
L’excès de l’énergie thermique entraîne une modification structurale de la protéine
Qu’est-ce que la température optimale?
Lorsqu’on atteint la Vmax
Quelles sont les caractéristiques de la variation du pH?
Modification du degré d’ionisation de certains groupements fonctionnels
La modification peut se produit au niveau du site actif ou même au niveau du substrat
Plupart des enzymes ont un pH optimal proche de 7
Quelle est la particularité de la pepsine?
Règne un pH allant de 2 à 3.6. La pepsine présente la particularité d’avoir un pH optimal sensiblement égale à 2
Quels sont les 2 types d’inhibiteurs?
Inhibiteurs irréversibles: Se lie par des liaisons covalentes de forte affinité
Inhibiteurs réversibles: Se lient pas des liaisons non-covlantes de faible affinité
Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
La présence simultanée de l’inhibiteur et du substrat entraîne une compétition pour occuper le site actif de l’enzyme
Que se passe t-il au niveau du Vmax en présence d’inhibiteur compétitif?
Vmax ne change pas, mais augmente Km
Qu’est-ce qu’un inhibiteur non compétitif?
La fixation de l’inhibiteur se fait sur l’enzyme au niveau d’un site différent du site de fixation du substrat
Il n’y a donc aucune compétition entre la substrat et l’inhibiteur pour l’occupation du site actif
Que se passe t-il au niveau du Vmax en présence d’inhibiteur non compétitif?
Km ne change pas, la Vmax est alors diminuée
Qu’est-ce qu’un inhibiteur incompétitif?
L’inhibiteur ne se combine pas avec l’enzyme libre et n’affecte pas la réaction de celui-ci avec son substrat
Il se fixe sur le complexe enzyme-substrat pour donner un complexe enzyme subtrat-inhibiteur inactif qui ne peut plus fournir le produit normal de la réaction
Qu’est-ce que l’unité enzymatique?
Quels sont les 2 types d’unité enzymatique?
Quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’une certaine quantité de substrat par unité de temps
2 types d’unité enzymatique:
L’unité internationale
Le katal “Kat”
Qu’est-ce que l’unité internationale?
La quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’une micromole de subtrat par minute
Qu’est-ce que le katal?
La quantité d’enzyme qui catalyse la transformation d’une mole de substrat par second
Qu’est-ce que l’activité enzymatique spécifique?
Nombre de molécules de substrat transformées par min et par milligramme d’enzyme
Permet de vérifier la pureté d’une préparation enzymatique
Qu’est-ce que l’activité enzymatique moléculaire?
Nombre de molécules de substrat transforméees par min et par molécule d’enzyme
Qu’est-ce qu’une modulation allostérique?
Une concentration élevée de D inhibe la conversion de a en B = effecteur allostérique négatif
Qu’est-ce qu’un rétro-inhibition?
Processus où le produit final d’une voie biosynthétique à nombreuses étapes, se fixe à une enzyme catalysant l’une des premières étapes de cette voie pour l’inhibier
Quels sont les généralité de la modulation allostérique?
L’effecteur ou modulateur allostérique n’est pas modifié par l’enzyme
Le modulateur allostérique se fixe de manière non covalente sur l’enzyme
Il n’y a pas d’analogie structurale entre le substrat et le modulateur allostérique
Qu’est-ce qu’un iso enzyme?
Formes moléculaires multiples d’une même enzyme.
Active sur le même substrat principal, mais peuvent s’identifier grâce à leur propriétés physicochimiques
Quelles sont les propriétés physicochimiques des isoenzymes?
- Différence de charge
- Différence de pH optimum d’action
- Différence de thermostabilité
- Différence d’action sur les substrats secondaires
- Différence d’inhibiteurs chimiques
La régulation enzymatique par modification covalentes réversibles permet quoi?
➢ Moduler les flux métaboliques à court terme et de manière réversible
➢ Cibler les enzymes précoces sur une séquence métabolique
➢ Agir sur des sites autres que le site catalytique
Quelles sont les types de modifications covalentes?
Phosphorylation, déphosphorylation
Méthylation
Adénylation
La phosphorylation et la déphosphorylation permet quoi?
Processus très sélectif et d’une grande polyvalence
Ce processus affecte
- L’efficacité catalytique
-Localisation intracellulaire
-Sensibilité à la dégradation protéolytique
-La réponse au modificateurs allostériques
Un déficit en NAD et NADP résulte quoi?
Démence ou troubles mentaux
Diarrhée
Dermatose ou lésions cutanées
Quelles sont les sources alimentaires où nous retrouvions du FAd et FMN?
Lait, céréale complète, foie, sa déficience est rare
Où retrouve t-on de la biotine?
Pour quelle raison utilise t-on la biotine?
Jaune d’oeuf, foie, rein, levure
Traitement des dermatoses séborrhéiques
Une déficience en Thiamine résulte quoi?
Béri Béri Névrite périphérique Atrophie musculaire Paralysie musculaire Troubles cardiaques
Quel est le rôle de AC panthoténique?
où est-il présent?
Constituant du CoA et des protéines transporteuses des radicaux acyles ACP
CoA présent dans tous les aliments (pantos) thermostable
Une déficience en ac folique se traduit par quoi?
Anémie par manque de maturation des Gr 9troubles du métabolismes des acides nucléiques)
Quels sont les 3 rx que la cobalamine (VB12) catalyse?
Réarrangement intramoléculaire
Réduction de ribonucléotides en désoxyribonucléotides
Transfert du groupe méthyle dans la synthèse de méthionine
Quel est le rôle de la cobalamine (VB12)?
Rôle dans l’entretien des cellules nerveuses (gaine de myéline) et dans la synthèse des acides nucléiques)
Une déficience en VB12 se caractérise par quoi?
Anémie pernicieuse
Un déficit de Vitamine A se caractérise par quoi?
Cécité crépusculaire
Quel est le rôle de la vitamine E?
Puissant antioxydant: prévient l’oxydation des membranes
Une déficience en Vitamine D résulte quoi?
Rachitisme chez l’enfant
Ostéomalacie chez l’adulte
