enzymes

Question 1

énergie de transition

Answer 1

l’énergie requise pour atteindre l’état de transition, un état intermédiaire instable entre les réactifs et les produits lors d’une réaction chimique, où les liaisons se rompent et se forment et qui empêche les réactions de se produire spontanément

Question 2

classes d’enzymes

Answer 2

oxydoréductases
transférases
hydrolases
lyases
isomérases
ligases
translocases

Question 3

oxydoréductase

Answer 3

transfert des électrons ou des hydrogènes lors de réactions d’oxydo-réduction

Question 4

transférase

Answer 4

transfert un groupement chimique d’une molécule à une autre

Question 5

hydrolase

Answer 5

catalyse l’hydrolyse
(variété de transférase qui transfère une molécule d’eau)

Question 6

lyase

Answer 6

bris d’un lien chimique autre que par l’hydrolyse ou l’oxydation

Question 7

isomérase

Answer 7

changement de structure dans une molécule donc formation d’isomères

Question 8

ligase

Answer 8

liaison de 2 substrat qui demande de l’énergie
souvent appelée par les synthétases

Question 9

translocase

Answer 9

transport de matériel à travers la membrane en hydrolysant l’ATP

Question 10

Vo d’une enzyme

Answer 10

vitesse à laquelle un substrat est converti en produit au début de la réaction lorsque la concentration de substrat est maximale

Question 11

comment déterminer Vo à partir d’un graphique

Answer 11

déterminer expérimentalement la tangente de la courbe au point 0 ou au point le plus près de 0 que possible

Question 12

cinétique Michaelienne

Answer 12

décrit comment la vitesse d’une réaction enzymatique varie en fonction de la concentration du substrat en utilisant l’équation de Michaelis-Menten

Question 13

équation de Michaelis-Menten

Answer 13

Vo= Vmax [S] / Km+ [S]

Question 14

Km (constante de Michaelis

Answer 14

concentration de substrat à laquelle une enzyme atteint la moitié de sa vitesse maximale dans une réaction enzymatique, reflétant l’affinité de l’enzyme pour son substrat : plus Km est faible, plus l’enzyme a une grande affinité pour le substrat.

Question 15

Kcat

Answer 15

nombre de moles de substrat converti par seconde par une mole d’enzyme

Question 16

dans quelles conditions est ce qu’on peut calculer Kcat

Answer 16

en conditions saturantes de substrat grâce à Vmax

Question 17

efficacité catalytique

Answer 17

mesure la performance d’une enzyme, exprimée par le rapport Kcat/Km

Question 18

équation de Lineweaver-Burk

Answer 18

représentation des données de cinétique enzymatique en utilisant la réciproque des valeurs

Question 19

point X,0 du graphique de Lineweaver-Burk

Answer 19

1/Km

Question 20

point 0,Y du graphique de Lineweaver-Burk

Answer 20

1/Vmax

Question 21

à quoi correspond la pente de la droite sur le graphique de Lineweaver-Burk

Answer 21

à Km/Vmax

Question 22

que se passe t-il avec la relation logarithmique sur une feuille de papier semi-logarithmique

Answer 22

elle prend la forme d’une droite

Question 23

inhibiteur compétitif

Answer 23

molécule qui se lie au site actif d’une enzyme, en compétition directe avec le substrat, réduisant ainsi temporairement l’activité enzymatique

Question 24

comment est ce que l’inhibiteur compétitif affecte la cinétique enzymatique

Answer 24

Km= augmente
Vmax= inchangée

Question 25

inhibiteur non-compétitif

Answer 25

molécule qui se lie à un site allostérique de l’enzyme, indépendamment de la présence du substrat

Question 26

comment est ce que l’inhibiteur non-compétitif affecte la cinétique enzymatique

Answer 26

Km= inchangé
Vmax= baisse

Question 27

inhibiteur incompétitif

Answer 27

molécule qui se lie uniquement au complexe enzyme-substrat

Question 28

comment est ce que l’inhibiteur incompétitif affecte la cinétique enzymatique

Answer 28

Km= baisse
Vmax= baisse

Question 29

allostérie

Answer 29

phénomène par lequel l’activité d’une enzyme est régulée par la fixation d’une molécule à un site spécifique

Question 30

par quoi est ce qu’une enzyme allostérique peut être affectée

Answer 30

ses propres substrats
son propre produit
autres molécules

Question 31

vrai ou faux
une enzyme allostérique peut avoir plus d’un site allostérique

Answer 31

vrai

Question 32

vrai ou faux
la structure d’une enzyme est indépendante de sa fonction

Answer 32

faux
si la structure de l’enzyme est altérée, les résidus qui doivent interagir les uns avec les autres au niveau de l’enzyme pourraient être mal positionnés donc le site actif de l’enzyme pourrait ne pas bien fonctionner

Question 33

état de transition

Answer 33

configuration instable et temporaire d’une molécule ou d’un système chimique au cours d’une réaction chimique
point le plus haut en énergie entre les réactifs et les produits
rupture et la formation simultanées des liaisons chimiques.
les réactifs sont sur le point de se transformer en produits

Question 34

adaptation induite ou induced fit

Answer 34

modèle de liaison enzyme-substrat selon lequel l’enzyme change de conformation pour s’ajuster au substrat lorsqu’il se lie au site actif, facilitant ainsi la réaction chimique.
favorise le passage du complexe enzyme-substrat à l’état de transition
coût métabolique
théoriquement moins efficace qu’une enzyme à géométrie fie qui catalyserait la même réaction

Question 35

zymogène

Answer 35

forme inactive d’une enzyme qui nécessite une activation par clivage protéolytique pour devenir fonctionnelle et exercer son activité catalytique.

Question 36

série protéase

Answer 36

enzyme qui utilise un résidu de sérine dans son site actif pour catalyser la rupture des liaisons peptidiques dans les protéines, en général par hydrolyse