Enzymes Flashcards
Les enzymes sont essentiels pour?
La digestion des aliments et aux fonctions cellulaires
Quel est l’importance de la structure tertiaire d’une protéine et par quoi est-elle déterminée?
Elle donne sa fonction (avec secondaire) et déterminé par structure primaire
Quel est l’importance de la structure tridimensionnelle de la protéine?
C’est ce qui détermine comment elle va réagir avec d’autres éléments
la tyrosine, lysine et aspartate sont hydrohphiles ou hydrophobes?
Hydrophiles (ASP=acide et LYS=basique)
L’alanine est hydrophobe ou hydrophile?
Hydrophobe
Quel est le mécanisme d’action d’un biocatalyseur?
Abaissement de l’énergie d’activation, augmentation de la vitesse de la réaction
Enzyme augmente la _____ de molécules sans avoir besoin d’autant d’énergie
Dissociation
Quels sont les types d’enzymes?
1- Enzyme simple (AA),
2- Holoenzyme (apoenzyme + cofacteur -> apoenzyme=inactive sans cofacteur)
Qu’arrive-t’il en augmentant la quantité de substrat?
Le vitesse initiale augmente, la vitesse max augmente (saturation des enzymes de substrat)
NAD+ et FAD viennent de quelles vitamines?
B3 (niacine) et B2 (riboflavine)
À quoi correspond la vitesse initiale, est-elle la vitesse maximale?
Vitesse quand pas assez de produit pour qu’ils retournent en substrat, pas nécessairement
Si on augmente la quantité d’enzyme et la concentration en substrat est très élevée, qu’arrive-t’il à la vitesse?
La vitesse initiale et maximale sera plus grande jusqu’à saturation des enzymes
La vitesse maximale est _____ proportionnelle à la concentraion d’enzyme
directement
Effet variation pH, température du milieu dans lequel agit enzyme
Activié enzyme diminue de plus en plus (U inversé, pH et temp optimale= 7 et 37) (brise les fonctions tertiaires)
Est-ce qu’on mesure la concentration ou l’activité enzymatique chez un patient?
L’activité enzymatique
Quels sont les mécanismes de la régulation de la transcription, est-ce que ça s’applique à TOUTES les enzymes?
Induction (+ enzymes)
Répression (- enzymes)
NON pas toutes les enzymes (Ex: enzymes constitutives)
Quels sont les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?
Allostérie et modification covalente
Qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?
Enzyme dont structure subit modification lors association avec molécule de substrat, molécule d’effecteur positif ou d’effecteur négatif
Est-ce que la liaison allostérique est réversible?
OUI
Qu’est-ce que la modification covalente?
Ajout d’un groupement chimique (ex: phosphate) sur un ou plusieurs acides aminés d’une protéine, change l’activité enzymatique