Enzymes Flashcards
1- Comment est-ce qu’une réaction chimique marche ?
Ce processus demande d’atteindre un seuil d’énergie pour qu’elle se produise. La quantité nécessaire est celle qui permet d’atteindre le seuil d’énergie de transition. Il y a donc besoin d’un apport d’énergie
2- À quoi peut servir un catalyseur?
Abaisser l’énergie de transition nécessaire pour faire une réaction chimique. Elle pourra donc se faire avec un moindre apport énergétique.
3- Nommer et décrire le rôle des 7 classes d’enzymes
- Les oxydoréductases qui vont faire des réactions d’oxydo-réduction
- Les transférases qui vont transférer un groupement chimique d’une molécule à une autre
- Les hydrolases qui vont catalyser l’hydrolyse. C’est une variété de transférase qui transfère une molécule de H2O
- Les lyases qui vont briser un lien chimique d’une différente manière que par l’hydrolyser ou par l’oxydation, d’habitude en générant un double lien (en ajoutant un substrat à un double lien) ou en formant un cycle
- Les isomérases qui vont causer un changement de structure dans une molécule
- Les ligases qui vont lier deux substrats. Ils vont demander de l’énergie qui va être fournie par de l’ATP ou autre. On va aussi souvent les appeler des synthétases
- Les translocases vont permettre de transporter du matériel à travers une membrane
4- Comment déterminer le Vo à partir d’un graphique ?
Le Vo est la mesure de la vitesse d’une réaction qui est décrite par l’utilisation de substrat ou la production de produit en fonction du temps. Expérimentalement, il est possible de trouver le Vo en faisant la tangente de la courbe produit en fonction du temps ou substrat en fonction du temps au point 0. C’est la vitesse maximale de la réaction. Il est plus facile d’étudier cette vitesse quand tu sais que le milieu est saturé de substrat (l’enzyme ne doit pas chercher son substrat).
5- Décrire la cinétique Michaelienne
Elle permet de faire le rapport entre la vitesse initiale et la concentration de substrat. Ainsi, chaque point est une vitesse initiale. Plus le substrat va augmenter, plus la vitesse va augmenter à son tour, mais elle va plafonner. Ceci est lié à une concentration saturante. Elle ne peut pas être observée, la courbe va juste tendre vers cette valeur. Ainsi, la cinétique michaélienne décrit cette tendance : augmentation de la vitesse qui plafonne à Vmax!
- À l’aide de la formule de l’hyperbole rectangulaire il est possible de faire une formule pour calculer le Vo et le Vmax
6- Qu’est-ce que le Vmax?
La concentration de substrat où l’enzyme va fonctionner à son plein régime, si on ajoute du substrat il n’y aura pas d’effet. Cette mesure ne sera jamais atteinte, on tend vers cette valeur lorsque la concentration de substrat est élevée.
7- Comment trouver Km ? Définir Km
C’est la valeur de concentration de substrat à la moitié de Vmax. Le substrat nécessaire pour atteindre le Vo qui est la moitié de Vmax.
8- Écrire la formule de Vo, Kcat et d’Efficacité catalytique
Vo= Vmax*[S]/Km + [S]
Kcat = Vmax/[E]tot
Efficacité catalytique = Kcat/Km
9- Décrire l’équation de Linewear-Burk?
C’est une méthode de représentation des données de cinétique enzymatique qui va utiliser la réciproque des valeurs.
Non utilisées pour regarder des valeurs expérimentales
La courbe de ce type de graphique sera égale au Km sur le Vmax, plus on va évoluer sur la courbe plus les valeurs de concentration de substart et de vitesses seront basse (c’est 1/Vo et 1/[S]
La valeur de x=0 sera la valeur du -1/Km
La valeur de y = 0 sera la valeur de 1/Vmax
10- Décrire la constante catalytique et comment la trouver
C’est la vitesse à laquelle une enzyme va travailler. Lorsque la concentration en substrat est plus grande que la concentration en enzyme, celle du complexe enzyme substrat est plus ou moins constante. La vitesse de la réaction va donc dépendre de la dissociation de ES en E+P autrement dit la vitesse de travail du site réactionnel. Dans ce cas, il est mieux de la trouver lorsqu’il y a une grande concentration de substrat.
Kcat est calculée en faisant la division du Vmax par la concentration d’enzyme (nombre de moles de substrat converti par seconde par mole d’enzyme)
Plus cette mesure sera élevée, plus l’enzyme sera rapide.
11- Décrire l’efficacité catalytique et la manière pour trouver cette mesure
Il est rare d’observer une concentration de substrat dans la vraie vie, on a souvent plus de données pour la première partie de la courbe. En milieu industrielle, pour déterminer l’efficacité catalytique (k) du début. Il est possible de faire un long processus mathématique pour arriver à la formule :
Efficacité catalytique = Kcat/Km
Il peut être servis pour comparer l’efficacité d’une enzyme en fonction de deux substrats tionnel
Elle va dépendre de l’affinité substrat enzyme et la vitesse de travail du site réactionnel
12- Nommer les différents inhibiteurs et faites la description de leur activité
Il y a l’inhibiteur compétitif qui va lutter avec le substrat pour le site actif de l’enzyme. Son effet est de faire monter le Km puisqu’il faudra plus de substrat pour faire bouger l’inhibiteur, mais le Vmax restera inchangé.
Il y a l’inhibiteur incompétitif qui va stabiliser le complexe entre l’enzyme et son substrat ce qui va empêcher le relâchement du produit. Son effet sera de faire baisser le Vmax et le Km, car le complexe d’enzyme substrat va faire baisser la concentration de complexe ES et ce en déplaçant l’équilibre E+S -> Es vers la droite.
Il y a l’inhibiteur Non compétitif qui va nuire au travail de l’enzyme (changer sa forme). Son effet sera de faire baisser le Vmax en fonction de sa concentration. Le Km restera inchangé puisque l’affinité du site actif reste la même.
13- Décrire comment les inhibiteurs peuvent changer la courbe de Linewear
Si on fait face à un inhibiteur compétitif, la courbe va changer au niveau de son Km (donc x=0), mais les courbes auront toujours le même y=0 (1/Vmax)
Si on fait face à un inhibiteur incompétitif, la valeur de 1\Vmax et de -1/Km vont différer en fonction de la concentration d’inhibiteur.
Si on a un inhibiteur non-compétitif on va avoir des courbes avec différents 1/Vmax ( y=0), mais avec le même -1/Km (x=0)
14- Qu’est-ce que l’allostérie ?
le fait qu’il puisse y avoir plusieurs sites sur un enzyme. Allostérie veut d’ailleurs dire “autre site”. Un exemple d’enzyme allostérique pourrait avoir un site réactionnel à un endroit, et un site régulatoire à un autre endroit. Un enzyme allostérique peut être affecté par son propre substrat, par son propre produit, ou par une autre molécule.
15- Quelle est la relation structure-fonction d’une enzyme ?
si la structure d’un enzyme est altérée, à cause d’un mauvais pH ou d’une dénaturation partielle, par exemple, les résidus qui doivent y interagir les uns avec les autres pourraient ne pas être bien positionnés, ou ne pas avoir la bonne charge, rendant le site actif de l’enzyme incapable de fonctionner
