Enzymer/F6

Question 1

Definer enzymer:

Answer 1

Proteiner som øger hastigheden af reaktioner i cellen, altså katalysatorer.
Ansvarlig for alle kroppens biokemiske reaktioner

Question 2

Hvad gør enzymer overordnet?

Answer 2

Binder substrater og omdanner dem til produkter.

Question 3

Hvad kaldes regionen hvor enzymet binder substraterne, og hvad er “active catalytic site”?

Answer 3

Substrate-binding site.
Substrate-binding site, ligger i et større område “active catalytic site” hvor alle reaktioner foregår.

Question 4

Hvad er de 3(2) skridt i enzyme-catalyzed reaktioner?

Answer 4

Enzyme+substrate <->ES
Frigørelse af produkt er ikke reversibel

Question 5

Hvad menes med specificity?

Answer 5

Et enzyms evne til at vælge ét bestemt substrat mellem andre lignende substrater.
Er resultat af den 3-dimensionelle struktur af aminosyrerene, i binding site.

Question 6

Enzym-substrat bindingen sker under hvilke kræfter:

Answer 6

Question 7

2 modeller beskriver enzyme-substrate binding. Nævn de 2 og definer:

Answer 7

Lock and key: The active site passer til substratet inden binding
Induced fit: The active site ændres til at passe substratet under binding

Question 8

Hvad er cofactors, hvad kan det være?

Answer 8

Nogle enzymer har brug for cofactors for at genkende subtratet, eller til at katalysere reaktionen.

Question 9

Competitive inhibitor vs. non comppetitive:

Answer 9

Competitive inhibitor: Vmax bliver ikke påvirket, da man bare kan øge koncentrationen af substrate. Substrate vil “udkonkurere” inhibitoren. Km øges

Non-competititve: Vmax nedsat, km uændret

Kompetitiv inhibitor: Konkurrerer om samme site som substratet

Non-kompetitiv inhibitor: Et andet site end substratet, foresager konformationsændring

Question 10

Redegør for pH og temperaturs betydning for enzymer:

Answer 10

Temperatur: Fleste menneskelige enzymer fungerer bedst ved 37grader. Forøgelse af temperatur øger den molekulære kollision, men ved for høj temperatur vil enzymerne denatureret, og inaktive. Kan være både permanent, eller reversibelt.

pH:
pH påvirker protoniseringen af de funktionelle grupper, som stabiliserer konformationen af enzymet. Den optimale pH er meget forskellig for enzymer.
Ekstremt pH kan også denaturere enzymet.

Question 11

Kig onenote for forklaring af michaelis-menten plot.
Hvornår opnås der Vmax?

Answer 11

Når alle enzymer er mættet med substrat

Question 12

Definer isozymer:

Answer 12

Forskellige primærsstruktur, katalyserer den samme kemiske reaktion

Question 13

Regulering af enzym aktivitet:

Answer 13

Overordnet 2:
Ændring i enzymer som er tilgængelige=langsom:
Altså, syntese af nye enzymer, eller nedbrydning af enzymer

Control af eksiterende enzymer=hurtig regulering:
1:Regulering af substrat og produkt koncentration (positiv eller negativ feedback)
2:Regulering via. konformationsændring i det aktive site
3:Reversibel kompetitiv/non-kompetitiv inhibation
4: Reversibel kovalent modifikation (phospholyrering)

Question 14

Allosteriske enzymer, definer:

Answer 14

Ændrer konformation når de binder en allosterisk modulator (aktivator eller inhibitor)
Aktivator: Sænker Km. Vmax ændres ikke
Inhibitor: Øger km, og sænker nogle gange Vmax
Følger ikke michaelis-menten kinetik, men en sigmoid kurve. Se slide 27 f6