Enzyme Flashcards
Enzyme Definition
Biokatalysatoren
Spezialisierte Proteine mit genau definierter Raumstruktur und Enzymaktivitäten
Achtung: auch RNA kann enzymatische Aktivitäten haben
Ermöglichen Reaktionen in der Zelle bei normalen Bedingungen
Vorteile Enzym
Mildere Bedingungen (37Grad)
Spezifität (nur eine Reaktion —>ein Produkt, ein Stereoisomer (D-Glucose)
Höhere Reaktionsbeschleunigung
Regulierbar
Chem. Katalysator
200 Grad
Racemat
Niedrigere Beschleunigung
Nicht regulierbar
Enzym Struktur
Die meisten Enzyme sind Proteine, Funktion ist gekoppelt an die native Tertiär (bzw. Quartär-Struktur)
Aktives Reaktionszentrum
Zusätzlich zum Proteinteil benötigen viele Enzyme noch Co-Faktoren
Enzyme Allgemein
Vr Beschleunigung der Reaktionsgeschwindigkeit
Ea Erniedrigung der Aktivierungsenergie
GG Gleichgewicht nicht verändert, stellt sich schneller ein
Menge (wirken in geringsten Mengen)
gehen unverändert aus Reaktion hervor
Energiearm
System mit wenig gespeicherter freier Enthalpie
Energiereich
Organische Verbindungen
—> Energiegewinn, wenn sie oxidiert werden; im Körper: Fixierung der entstehenden freien Enthalpie
Wichtige phosphathaltige Verbindungen
Phosphorsäure-anhydride
Gemischte Säureanhydride
Enolphosphat
Glykosid-phosphate
Wichtige nicht-phosphathaltige Verbindungen
Thioester
Aminosäureester
Fettsäure-carnitinester
Hauptklasse 1
Oxireduktasen
Übertragen Elektronen
Oxireduktasen
Dehydrogenasen Hydrogenasen Oxidasen Oxygenasen Hydroxylasen
Beispiel Oxireduktasen
Glutamatdehydrogenase
Hauptklasse 2
Transferasen
Übertragen funktionelle Gruppen von einem Molekül auf ein anderes
Co-Faktoren Oxireduktasen
NAD, NADP,FAD, FMD, Liponsäure
Transferasen
Phosphattransferasen
Aminotransferasen
Co-Faktoren Transferasen
Biotin, cAMP, ATP, TTP
Beispiel Transferasen
Aminotransferasen
Hauptklasse 3
Hydrolasen
Spaltung unter Verwendung von Wasser
Hydrolasen
Esterasen
Lipasen
Phosphatasen
Peptidasen
Hydrolasen
Beispiel
Prozessen
Hauptklasse 4
Lyasen
Spalten unter Ausbildung einer Doppelbindung, addieren unter verschwinden einer Doppelbindung
Lyasen
Decarboxylasen
Aldolasen
Synthasen
Lyasen Beispiel
Argininosuccinat-Lyase
Co Faktoren Lyasen
TPP, Pyridoxalphosphat
Hauptklasse 5
Isomerasen
Übertragen funktionelle Gruppen innerhalb eines Moleküls
Isomerase Beispiel
Glucose-6-P-Isomerase
Hauptklasse 6
Ligasen
Knüpfen Verbindungen zwischen 2 Substraten unter ATP-Verbrauch
Ligasen
Synthetasen
Carboxylasen
Ligasen Co-Faktor
ATP
Ligasen Beispiel
Glutamin Synthetasen
Schlüssel/Schloss-Modell
Reaktionszentrum (Schloss)
Substrat(Schlüssel)
—>Grundlage der Michaelis-Menten Kinetik
Induced fit Modell
- Bindung von Enzym und Substrat
- es entsteht in inaktiver ES-Komplex
- durch die Komfomationsänderung des E entsteht ein aktiver Komplex
- nach Umsetzung des Substrats liegt ein sog. Enzym-Produkt-Komplex
- Enzym und Produkt trennen sich
Das aktive Zentrum
Stellen an denen
