Enzimas Flashcards
2 condições fundamentais à vida
1-auto-replicação
2-catálise eficiente e seletiva
=> presença de enzimas
catálise
Estabilização do estado de transição através de ligação forte (tight binding) do reagente ao catalisador, Jencks 1975.
(ex degradação H2O2: sem cat= 75600kJ/mol; com catalase: 8400kJ/mol! Muito mais eficaz que outros catalisadores químicos ex Pt coloidal: 49140kJ/mol)
Catálise tão mais eficaz, quanto mais difícil for ao substrato de atingir o centro ativo –> encontra-se em zonas profundas, longe da superfície. Substrato ao percorrer: fragilizado
Características enzimas
Eficiência
Especificidade
Regulação
Classificação internacional de enzimas
No- Class- Type of reaction catalysed
1- Oxidoreductases- Transfer of electrons (hydride ions or H atoms)
2- Transferases- Group transfer reactions
3- Hydrolases- Hydrolysis reactions (transfer of functional groups to water)
4- Lyases- Addition of groups to double bonds, or formation of double bonds by removal of groups
5- Isomerases- Transfer of groups within molecules to yield isomeric forms
6- Ligases/ Sintetases- Formation of CC, CS, CO and CN bonds by condensation reactions coupled to ATP cleavage
História
Sumo de uva ≠ vinho
(aqua ardens) –> fermentação
1833 Payen e Persoz amilase (diastase) pur. trigo (?)
Pasteur: Enzima = organismo = força vital = fermento 1850
1839 Liebig “os átomos do fermento… em contacto com os átomos de glucose… havendo transferência de energia…”
1877 Kühne: in zyme (na levedura) –> enzima
1893 Ostwald: enzima = catalisador
1894 Fischer: teoria chave-fechadura
1897 Eduard Büchner: “cell free extract”
1905 Harden e Young: coenzima isolado(NAD+) 1909 Sorensen: escala de pH
1913 Michaelis e Menten: teoria cinética
1925 Briggs e Haldane: t. cin.modificada