Enzimas Flashcards

1
Q

2 condições fundamentais à vida

A

1-auto-replicação

2-catálise eficiente e seletiva
=> presença de enzimas

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2
Q

catálise

A

Estabilização do estado de transição através de ligação forte (tight binding) do reagente ao catalisador, Jencks 1975.

(ex degradação H2O2: sem cat= 75600kJ/mol; com catalase: 8400kJ/mol! Muito mais eficaz que outros catalisadores químicos ex Pt coloidal: 49140kJ/mol)

Catálise tão mais eficaz, quanto mais difícil for ao substrato de atingir o centro ativo –> encontra-se em zonas profundas, longe da superfície. Substrato ao percorrer: fragilizado

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3
Q

Características enzimas

A

Eficiência
Especificidade
Regulação

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4
Q

Classificação internacional de enzimas

A

No- Class- Type of reaction catalysed

1- Oxidoreductases- Transfer of electrons (hydride ions or H atoms)

2- Transferases- Group transfer reactions

3- Hydrolases- Hydrolysis reactions (transfer of functional groups to water)

4- Lyases- Addition of groups to double bonds, or formation of double bonds by removal of groups

5- Isomerases- Transfer of groups within molecules to yield isomeric forms

6- Ligases/ Sintetases- Formation of CC, CS, CO and CN bonds by condensation reactions coupled to ATP cleavage

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5
Q

História

A

Sumo de uva ≠ vinho
(aqua ardens) –> fermentação
1833 Payen e Persoz amilase (diastase) pur. trigo (?)

Pasteur: Enzima = organismo = força vital = fermento 1850

1839 Liebig “os átomos do fermento… em contacto com os átomos de glucose… havendo transferência de energia…”

1877 Kühne: in zyme (na levedura) –> enzima

1893 Ostwald: enzima = catalisador

1894 Fischer: teoria chave-fechadura

1897 Eduard Büchner: “cell free extract”

1905 Harden e Young: coenzima isolado(NAD+) 1909 Sorensen: escala de pH
1913 Michaelis e Menten: teoria cinética
1925 Briggs e Haldane: t. cin.modificada

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