Enzimas Flashcards

1
Q

No todas son proteínas

A

Enzimas

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Q

Catalizadores o Biocatalizadores

A

Enzimas

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3
Q

Bajo condiciones fisiológicas tienden a ser muy lentas

A

Reacciones no catalizadas

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4
Q

Acelerador de reacciones

A

Catalizador

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5
Q

Las reacciones necesarias para digerir los alimentos, enviar señales nerviosas, o contraer el músculo no ocurrirían a una velocidad útil si no fuera por…

A

Catálisis enzimática

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6
Q

Proporciona un ambiente específico en el cual una reacción será energéticamente favorecida

A

Enzima

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7
Q

Proteína catalizadora de reacciones químicas

A

Enzima

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8
Q

Elemento de la enzima

A

Coenzima y/o cofactor

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9
Q

Pequeñas moléculas orgánicas o inorgánicas que necesita la enzima para su actividad biológica, y que no están unidas fuertemente a la enzima

A

Coenzima y/o cofactor

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10
Q
NAD+
FAD
NADP+
TPP
FMN
COA-SH
A

Coenzimas orgánicas

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11
Q
FE+2
Cu+2
Zn+2
Mg+2
Mn+2
Ca+2
A

Enzimas inorgánicas

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12
Q

1era parte de los protagonistas de las enzimas

A

Apoenzima
Grupo prostético
Holoenzima
Zimógeno

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13
Q

2da parte de los protagonistas de las enzimas

A

Sustrato
Sitio activo
Isoenzimas
Sitio de unión del sustrato

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14
Q

La parte protéica de la enzima, sin el cofactor o grupo prostético que la enzima requiere para ser funcionalmente activa

A

Apoenzima

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15
Q

Similar al cofactor pero éste se encuentra unido fuertemente a la apoenzima

A

Grupo prostético

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16
Q

Enzima completa, que tiene una apoenzima y su grupo prostético

A

Holoenzima

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17
Q

Son los precursores activables de las enzimas

A

Zimógeno

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18
Q

La molécula sobre la cual actúa la enzima para formar el producto o los productos

A

Sustrato

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19
Q

Porción proteica

A

Apoenzima

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20
Q

Porción no proteica

A

Coenzima

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21
Q

Enzima completa

A

Holoenzima

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22
Q

Área específica de la superficie de la molécula de la enzima, denominada hendidura o “bolsillo hidrofóbico” dentro de la cual el sustrato se une para experimentar la reacción catalítica (cuando se produce la reacción)

A

Sitio activo

23
Q

Estructura de la misma enzima, que actúa sobre el mismo sustrato y forma el(los) productos pero con diferente afinidad

A

Isoenzimas

24
Q

Mecanismo básico mediante el cual las enzimas catalizan las reacciones químicas

A

Sitio de unión del sustrato

25
Ocurre dentro de los confines de un bolsillo hidrofobico llamado sitio activo y sobre el cual actúa la enzima se denomina sustrato
Reacción catalizada
26
1. E+S —>
Es bidireccional porque es reversible
27
3. E + P
Ya no es reversible (ya existe el producto)
28
Puede ser utilizado como sustrato de otra enzima
Un producto
29
Rango de órdenes de magnitud
7 o 14
30
Especificas y eficientes
Enzimas
31
Cuando la enzima solamente reconoce un sustrato
Especificidad absoluta por el sustrato
32
Los sustratos son estructuralmente similares
Especificidad relativa
33
Modifican el sitio de acción (la unión del sustrato)
PH y temperatura
34
PH sangre
7.35-7.45
35
Temperatura del cuerpo
35º-37º
36
Modelo propuesto por Emil Fisher
Modelo llave y cerradura
37
El sitio activo de la enzima es un patrón de estructura rígida que permite la unión solamente a compuestos especiales.
Modelo llave y cerradura
38
Modelo propuesto por Daniel Koshland
Modelo de ajuste inducido
39
Cambia la conformación del sitio activo conforme el sustrato se une para producir un ajuste adecuado
Modelo de ajuste inducido
40
Estudio de las velocidades en las cuales ocurren las reacciones químicas
Cinética
41
Diferencia entre catalizadores químicos en: 1. Velocidades de reacciones mas grandes 2. Condiciones de reacción más suaves 3. Especificidad de reacción mayor 4. Capacidad de regulación
Cinética enzimática
42
Cantidad de energía necesaria para que el sustrato alcance el estado activo
La diferencia entre reacciones enzimáticas y no enzimáticas
43
Reacciones que gastan energía
Enzimáticas
44
Reacciones que no gastan energía
No enzimáticas
45
La enzima cambia?
No
46
Disminuir la energía de activación y aumentar la velocidad de reacción
Función de las enzimas
47
Energía empleada para el aumento de la velocidad enzimática es derivada de...
Las interacciones débiles entre el sustrato y la enzima
48
Generalmente va el sustrato a la enzima?
Si
49
Tiene 2 tipos de inhibidores
Inhibición enzimática
50
2 tipos de inhibidores
1. Los que unen irreversiblemente(covalente) | 2. Los que unen reversiblemente
51
En cuántos tipos de inhibidores se dividen los inhibidores que se unen reversiblemente?
1. Inhibición competitiva 2. Inhibición no competitiva 3. Inhibición acompetitiva
52
Obstruye la unión del sustrato enzimático
Inhibición competitiva
53
Hace un cambio en la estructura del sitio activo
Inhibición no competitiva
54
El inhibidor se une directamente al complejo enzima-sustrato pero no a la enzima libre (muy raro)
Inhibición acompetitiva