Enzimas Flashcards
No todas son proteínas
Enzimas
Catalizadores o Biocatalizadores
Enzimas
Bajo condiciones fisiológicas tienden a ser muy lentas
Reacciones no catalizadas
Acelerador de reacciones
Catalizador
Las reacciones necesarias para digerir los alimentos, enviar señales nerviosas, o contraer el músculo no ocurrirían a una velocidad útil si no fuera por…
Catálisis enzimática
Proporciona un ambiente específico en el cual una reacción será energéticamente favorecida
Enzima
Proteína catalizadora de reacciones químicas
Enzima
Elemento de la enzima
Coenzima y/o cofactor
Pequeñas moléculas orgánicas o inorgánicas que necesita la enzima para su actividad biológica, y que no están unidas fuertemente a la enzima
Coenzima y/o cofactor
NAD+ FAD NADP+ TPP FMN COA-SH
Coenzimas orgánicas
FE+2 Cu+2 Zn+2 Mg+2 Mn+2 Ca+2
Enzimas inorgánicas
1era parte de los protagonistas de las enzimas
Apoenzima
Grupo prostético
Holoenzima
Zimógeno
2da parte de los protagonistas de las enzimas
Sustrato
Sitio activo
Isoenzimas
Sitio de unión del sustrato
La parte protéica de la enzima, sin el cofactor o grupo prostético que la enzima requiere para ser funcionalmente activa
Apoenzima
Similar al cofactor pero éste se encuentra unido fuertemente a la apoenzima
Grupo prostético
Enzima completa, que tiene una apoenzima y su grupo prostético
Holoenzima
Son los precursores activables de las enzimas
Zimógeno
La molécula sobre la cual actúa la enzima para formar el producto o los productos
Sustrato
Porción proteica
Apoenzima
Porción no proteica
Coenzima
Enzima completa
Holoenzima
Área específica de la superficie de la molécula de la enzima, denominada hendidura o “bolsillo hidrofóbico” dentro de la cual el sustrato se une para experimentar la reacción catalítica (cuando se produce la reacción)
Sitio activo
Estructura de la misma enzima, que actúa sobre el mismo sustrato y forma el(los) productos pero con diferente afinidad
Isoenzimas
Mecanismo básico mediante el cual las enzimas catalizan las reacciones químicas
Sitio de unión del sustrato
Ocurre dentro de los confines de un bolsillo hidrofobico llamado sitio activo y sobre el cual actúa la enzima se denomina sustrato
Reacción catalizada
- E+S —>
Es bidireccional porque es reversible
- E + P
Ya no es reversible (ya existe el producto)
Puede ser utilizado como sustrato de otra enzima
Un producto
Rango de órdenes de magnitud
7 o 14
Especificas y eficientes
Enzimas
Cuando la enzima solamente reconoce un sustrato
Especificidad absoluta por el sustrato
Los sustratos son estructuralmente similares
Especificidad relativa
Modifican el sitio de acción (la unión del sustrato)
PH y temperatura
PH sangre
7.35-7.45
Temperatura del cuerpo
35º-37º
Modelo propuesto por Emil Fisher
Modelo llave y cerradura
El sitio activo de la enzima es un patrón de estructura rígida que permite la unión solamente a compuestos especiales.
Modelo llave y cerradura
Modelo propuesto por Daniel Koshland
Modelo de ajuste inducido
Cambia la conformación del sitio activo conforme el sustrato se une para producir un ajuste adecuado
Modelo de ajuste inducido
Estudio de las velocidades en las cuales ocurren las reacciones químicas
Cinética
Diferencia entre catalizadores químicos en:
- Velocidades de reacciones mas grandes
- Condiciones de reacción más suaves
- Especificidad de reacción mayor
- Capacidad de regulación
Cinética enzimática
Cantidad de energía necesaria para que el sustrato alcance el estado activo
La diferencia entre reacciones enzimáticas y no enzimáticas
Reacciones que gastan energía
Enzimáticas
Reacciones que no gastan energía
No enzimáticas
La enzima cambia?
No
Disminuir la energía de activación y aumentar la velocidad de reacción
Función de las enzimas
Energía empleada para el aumento de la velocidad enzimática es derivada de…
Las interacciones débiles entre el sustrato y la enzima
Generalmente va el sustrato a la enzima?
Si
Tiene 2 tipos de inhibidores
Inhibición enzimática
2 tipos de inhibidores
- Los que unen irreversiblemente(covalente)
2. Los que unen reversiblemente
En cuántos tipos de inhibidores se dividen los inhibidores que se unen reversiblemente?
- Inhibición competitiva
- Inhibición no competitiva
- Inhibición acompetitiva
Obstruye la unión del sustrato enzimático
Inhibición competitiva
Hace un cambio en la estructura del sitio activo
Inhibición no competitiva
El inhibidor se une directamente al complejo enzima-sustrato pero no a la enzima libre (muy raro)
Inhibición acompetitiva
