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Biologia Tercer Periodo > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Todo el medio líquido que rodea a los reactantes y cuyas partículas de agua se mueven aleatoriamente estimuladas por la temperatura

A

Capa de hidratación

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2
Q

Se caracteriza porque los reactantes se encuentran firmemente unidos y entre las dos forman una molécula diferente antes de separarse

A

Estado de transición

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3
Q

Se requiere para llevarse a cabo el estado de transición

A

Energía de activación

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4
Q

Proceso de coincidencia entre reactantes en un medio acuoso y sin catalizador

A

Choque

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5
Q

Ácidos núcleicos cataliticamente activos

A

Ribozimas

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6
Q

Moléculas reactantes

A

Sustrato

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7
Q

Espacio donde llegarán a colocarse las moléculas reactantes

A

Sitio activo

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8
Q

Fenómeno en el sitio activo toma la forma del sustrato y una vez que el proceso catalitico se ha dado, la enzima regresa a su estado original

A

Ajuste inducido

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9
Q

Científico que le dio nombre al ajuste inducido

A

Daniel Koshland

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10
Q

Enzimas que poseen además del sitio activo otros sitios de regulación

A

Enzimas alostericas

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11
Q

Moléculas auxiliares de las enzimas

A

Coenzima y cofactor

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12
Q

Moléculas auxiliares de tipo orgánico

A

Coenzimas

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13
Q

Iones metálicos u oligoelementos

A

Cofactor

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14
Q

Complejo formado por la enzima y el cofactor/coenzima

A

Holoenzima

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15
Q

Unidad proteica sola (enzima) en ausencia de cofactor o coenzima

A

Apoenzima

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16
Q

Acción catalitica de las enzimas

A

Actividad enzimática

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17
Q

Diferencia de recambio entra una reacción con enzima y otra en ausencia de ella

A

Velocidad de reacción

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18
Q

Especificidad de las enzimas de acuerdo con el tipo de actividad que realizan

A

Especificidad de acción

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19
Q

Especificidad de las enzimas de acuerdo con las moléculas sobre la que van a trabajar

A

Especificidad de sustrato

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20
Q

Tipos de enzimas según la actividad que realizan

A 
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas/sintasas 
Isomerasas
Ligadas/sintetasas
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21
Q

Catalizan la ruptura o la formación de uniones químicas con la formación o la eliminación de enlaces dobles

A

Liasas

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22
Q

Moléculas a reaccionar

A

Reactantes

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23
Q

Catalizan la unión de moléculas empleando energía, por ello siempre se encuentran acopladas a la hidrolisis del ATP

A

Ligasas

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24
Q

Catalizan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra

A

Transferasas

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25
Q

Desplazan grupos dentro de una molécula sin cambiar la fórmula general del sustrato

A

Isomerasas

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26
Q

Perdida de electrones por parte de un átomo o molécula

A

Oxidación

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27
Q

Ganancia de electrones

A

Reducción

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28
Q

Donador de electrones

A

Agente reductor

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29
Q

Aceptor de electrones

A

Agente oxidante

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30
Q

Grupos funcionales que pueden ser transferidos

A 
Carbón
Adehídos
Acilo
Glucosilo
Fosfato
Azufre
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31
Q

Función matemática que nos describe la situación de desequilibrio de la reacción

A

Constante de Michaelis

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32
Q

Cantidad de producto en presencia de una enzima elaborado durante un segundo

A

Constante catalitica

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33
Q

Centro regulador de las enzimas alostericas, donde se pueden unir sustancias reguladoras activadores o inhibidoras

A

Sitio alosterico

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34
Q

Molécula que se une al sitio alosterico

A

Regulador alosterico

35
Q

pH fisiológico ideal en la célula humanas

A

7.4

36
Q

Cambio en la conformación tridimensional que altera el sitio activo de las enzimas

A

Desnaturalización

37
Q

Enzima gástrica

A

Pepsina

38
Q

Precursor o enzima inactiva que en condiciones de pH muy ácido alteran su confirmación tridimensional adoptando la de una enzima con centro activo útil

A

Zimógeno

39
Q

Factores físicos que desnaturalizan a una enzima

A

pH

Temperatura

40
Q

Temperatura óptima (fisiológica) en las células humanas

A

37.5

41
Q

Mecanismos de inhibición de las enzimas

A

Reversible

No reversible

42
Q

Tipos de inhibición reversible

A

Competitiva
Acompetitiva
No competitiva

43
Q

Molécula inhibídora compite con el sustrato para unirse a la enzima libre y a su sitio activo y no resulta alterada como el sustrato

A

Inhibición competitiva

44
Q

Unión enzima-sustrato, pero el inhibídor se une a este complejo inactivándolo

A

Inhibición acompetitiva

45
Q

El inhibídor puede unirse a la enzima libe o con el complejo enzima-sustrato

A

Inhibición no competitiva

46
Q

La molécula inhibidora se unirá de manera covalente con la enzima cambiando su estructura y alterando su conformación del sitio activo

A

Inhibición irreversible

47
Q

Divisiones del metabolismo celular

A

Catabolismo (oxidación)

Anabolismo (biosíntesis)

48
Q

Serie de reacciones metabólicas encargadas de degradar los nutrientes para obtener energía

A

Catabolismo u oxidación

49
Q

Serie de rutas metabólicas encargadas de construir macromoléculas para formar tejido

A

Anabolismo o biosíntesis

50
Q

Transfieren grupos a moléculas de agua t actúan sobre esteres, enlaces glucosidicos, enlaces peptídicos, anhidridos de ácido y otros enlaces C-N

A

Hidrolasas

51
Q

Cataliza la transferencia de electrones de una molécula a otra

A

Oxidorreductasa

52
Q

Comenzó a estudiar la habilidad de loa extractos de la levadura para fermentar azúcar

A

Eduard Buchner

53
Q

Enzima que lleva a cabo la fermentación

A

Zimasa

54
Q

Enzima que hidrolisa la lactosa

A

Lactasa

55
Q

Modelos enzimáticos para explicar el mecanismo de acción de las enzimas

A
  • Modelo de llave y cerradura

* Modelo de ajuste inducido

60
Q

Mecanismo en el que la enzima solo se le unen sustratos con forma específica

A

Modelo de llave y cerradura

61
Q

Mecanismo en el que el sustrato se combina con la enzima e induce un cambio en la forma de la enzima porque los sitios activos son flexibles

A

Modelo de ajuste inducido

62
Q

Enzimas clave para la regulación de vías metabólicas

A

Alostericas

63
Q

Puede afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula

A

Unión de sustrato a un sitio activo

64
Q

Factores que influyen en la actividad enzimática

A 
Tiempo
Concentración de la enzima 
Especificidad
Temperatura 
pH
65
Q

Temperatura a la que se empieza a producir desnaturalización térmica

A

45 grados

66
Q

Modifica la concentración de protones

A

pH

67
Q

Alteran la estructura de la enzima y el sustrato y participan en la reacción como sustrato o producto

A

Protones

68
Q

¿Qué producen los cambios bruscos de pH?

A

Altera el carácter irónico de grupos amino y carboxilo en la superficie proteica

69
Q

Enzimas que intervienen en nuestro cuerpo

A 
Pepsina
Tripsina
Catalasa
Arginasa
Fumarasa
Ribonucleasa
70
Q

pH óptimo de la pepsina

A

1.5

71
Q

pH óptimo de la tripsina

A

7.7

72
Q

pH óptimo de la catalasa

A

7.9

73
Q

pH óptimo de la aginasa

A

9.7

74
Q

pH óptimo de la fumarasa

A

7.8

75
Q

pH óptimo de la ribonucleasa

A

7.8

76
Q

Tres grupos de enzimas

A

Proteolíticas
Aminoácidos
Amilasas

77
Q

Enzimas que descomponen las proteínas en sus fracciones más simples

A

Proteoliticas

78
Q

Lipasas que degradas las gradas o lípidos en sus componente más sencillos

A

Aminoácidos

79
Q

Enzimas necesarias para la digestión y el aprovechamiento de carbohidratos

A

Amilasas

80
Q

Actúan de manera específica sobre cada uno de los nutrientes de los alimentos para que puedan ser aprovechados a nivel celular

A

Enzimas digestivas

81
Q

Enzima reversible que interviene en el intercambio gaseoso de los pulmones

A

Anhidrasa carbonica

82
Q

Ejemplos de enzimas oxidorreductasas

A 
Oxidasas
Reductasas
Deshidrogenasas
Desoxigenasas
Monooxigenasas
Peroxidasas
83
Q

Division del sitio activo

A

Sitio de unión

Sitio catalitico

84
Q

Aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato. Es el que la la especificidad a la enzima

A

Sitio de unión

85
Q

Aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de reacción

A

Sitio catalitico

86
Q

Cuando cofactor es y coenzimas se encuentran unidos covalentemente

A

Grupos prosteticos

87
Q

Provee el ambiente que necesita la enzima para trabajar en condiciones óptimas.

A

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