Enzimas Flashcards
Todo el medio líquido que rodea a los reactantes y cuyas partículas de agua se mueven aleatoriamente estimuladas por la temperatura
Capa de hidratación
Se caracteriza porque los reactantes se encuentran firmemente unidos y entre las dos forman una molécula diferente antes de separarse
Estado de transición
Se requiere para llevarse a cabo el estado de transición
Energía de activación
Proceso de coincidencia entre reactantes en un medio acuoso y sin catalizador
Choque
Ácidos núcleicos cataliticamente activos
Ribozimas
Moléculas reactantes
Sustrato
Espacio donde llegarán a colocarse las moléculas reactantes
Sitio activo
Fenómeno en el sitio activo toma la forma del sustrato y una vez que el proceso catalitico se ha dado, la enzima regresa a su estado original
Ajuste inducido
Científico que le dio nombre al ajuste inducido
Daniel Koshland
Enzimas que poseen además del sitio activo otros sitios de regulación
Enzimas alostericas
Moléculas auxiliares de las enzimas
Coenzima y cofactor
Moléculas auxiliares de tipo orgánico
Coenzimas
Iones metálicos u oligoelementos
Cofactor
Complejo formado por la enzima y el cofactor/coenzima
Holoenzima
Unidad proteica sola (enzima) en ausencia de cofactor o coenzima
Apoenzima
Acción catalitica de las enzimas
Actividad enzimática
Diferencia de recambio entra una reacción con enzima y otra en ausencia de ella
Velocidad de reacción
Especificidad de las enzimas de acuerdo con el tipo de actividad que realizan
Especificidad de acción
Especificidad de las enzimas de acuerdo con las moléculas sobre la que van a trabajar
Especificidad de sustrato
Tipos de enzimas según la actividad que realizan
Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas/sintasas Isomerasas Ligadas/sintetasas
Catalizan la ruptura o la formación de uniones químicas con la formación o la eliminación de enlaces dobles
Liasas
Moléculas a reaccionar
Reactantes
Catalizan la unión de moléculas empleando energía, por ello siempre se encuentran acopladas a la hidrolisis del ATP
Ligasas
Catalizan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra
Transferasas
Desplazan grupos dentro de una molécula sin cambiar la fórmula general del sustrato
Isomerasas
Perdida de electrones por parte de un átomo o molécula
Oxidación
Ganancia de electrones
Reducción
Donador de electrones
Agente reductor
Aceptor de electrones
Agente oxidante
Grupos funcionales que pueden ser transferidos
Carbón Adehídos Acilo Glucosilo Fosfato Azufre
Función matemática que nos describe la situación de desequilibrio de la reacción
Constante de Michaelis
Cantidad de producto en presencia de una enzima elaborado durante un segundo
Constante catalitica
Centro regulador de las enzimas alostericas, donde se pueden unir sustancias reguladoras activadores o inhibidoras
Sitio alosterico
Molécula que se une al sitio alosterico
Regulador alosterico
pH fisiológico ideal en la célula humanas
7.4
Cambio en la conformación tridimensional que altera el sitio activo de las enzimas
Desnaturalización
Enzima gástrica
Pepsina
Precursor o enzima inactiva que en condiciones de pH muy ácido alteran su confirmación tridimensional adoptando la de una enzima con centro activo útil
Zimógeno
Factores físicos que desnaturalizan a una enzima
pH
Temperatura
Temperatura óptima (fisiológica) en las células humanas
37.5
Mecanismos de inhibición de las enzimas
Reversible
No reversible
Tipos de inhibición reversible
Competitiva
Acompetitiva
No competitiva
Molécula inhibídora compite con el sustrato para unirse a la enzima libre y a su sitio activo y no resulta alterada como el sustrato
Inhibición competitiva
Unión enzima-sustrato, pero el inhibídor se une a este complejo inactivándolo
Inhibición acompetitiva
El inhibídor puede unirse a la enzima libe o con el complejo enzima-sustrato
Inhibición no competitiva
La molécula inhibidora se unirá de manera covalente con la enzima cambiando su estructura y alterando su conformación del sitio activo
Inhibición irreversible
Divisiones del metabolismo celular
Catabolismo (oxidación)
Anabolismo (biosíntesis)
Serie de reacciones metabólicas encargadas de degradar los nutrientes para obtener energía
Catabolismo u oxidación
Serie de rutas metabólicas encargadas de construir macromoléculas para formar tejido
Anabolismo o biosíntesis
Transfieren grupos a moléculas de agua t actúan sobre esteres, enlaces glucosidicos, enlaces peptídicos, anhidridos de ácido y otros enlaces C-N
Hidrolasas
Cataliza la transferencia de electrones de una molécula a otra
Oxidorreductasa
Comenzó a estudiar la habilidad de loa extractos de la levadura para fermentar azúcar
Eduard Buchner
Enzima que lleva a cabo la fermentación
Zimasa
Enzima que hidrolisa la lactosa
Lactasa
Modelos enzimáticos para explicar el mecanismo de acción de las enzimas
- Modelo de llave y cerradura
* Modelo de ajuste inducido
Mecanismo en el que la enzima solo se le unen sustratos con forma específica
Modelo de llave y cerradura
Mecanismo en el que el sustrato se combina con la enzima e induce un cambio en la forma de la enzima porque los sitios activos son flexibles
Modelo de ajuste inducido
Enzimas clave para la regulación de vías metabólicas
Alostericas
Puede afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula
Unión de sustrato a un sitio activo
Factores que influyen en la actividad enzimática
Tiempo Concentración de la enzima Especificidad Temperatura pH
Temperatura a la que se empieza a producir desnaturalización térmica
45 grados
Modifica la concentración de protones
pH
Alteran la estructura de la enzima y el sustrato y participan en la reacción como sustrato o producto
Protones
¿Qué producen los cambios bruscos de pH?
Altera el carácter irónico de grupos amino y carboxilo en la superficie proteica
Enzimas que intervienen en nuestro cuerpo
Pepsina Tripsina Catalasa Arginasa Fumarasa Ribonucleasa
pH óptimo de la pepsina
1.5
pH óptimo de la tripsina
7.7
pH óptimo de la catalasa
7.9
pH óptimo de la aginasa
9.7
pH óptimo de la fumarasa
7.8
pH óptimo de la ribonucleasa
7.8
Tres grupos de enzimas
Proteolíticas
Aminoácidos
Amilasas
Enzimas que descomponen las proteínas en sus fracciones más simples
Proteoliticas
Lipasas que degradas las gradas o lípidos en sus componente más sencillos
Aminoácidos
Enzimas necesarias para la digestión y el aprovechamiento de carbohidratos
Amilasas
Actúan de manera específica sobre cada uno de los nutrientes de los alimentos para que puedan ser aprovechados a nivel celular
Enzimas digestivas
Enzima reversible que interviene en el intercambio gaseoso de los pulmones
Anhidrasa carbonica
Ejemplos de enzimas oxidorreductasas
Oxidasas Reductasas Deshidrogenasas Desoxigenasas Monooxigenasas Peroxidasas
Division del sitio activo
Sitio de unión
Sitio catalitico
Aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato. Es el que la la especificidad a la enzima
Sitio de unión
Aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de reacción
Sitio catalitico
Cuando cofactor es y coenzimas se encuentran unidos covalentemente
Grupos prosteticos
Provee el ambiente que necesita la enzima para trabajar en condiciones óptimas.
Buffer
