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Biologia Tercer Periodo > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Todo el medio líquido que rodea a los reactantes y cuyas partículas de agua se mueven aleatoriamente estimuladas por la temperatura

A

Capa de hidratación

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2
Q

Se caracteriza porque los reactantes se encuentran firmemente unidos y entre las dos forman una molécula diferente antes de separarse

A

Estado de transición

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3
Q

Se requiere para llevarse a cabo el estado de transición

A

Energía de activación

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4
Q

Proceso de coincidencia entre reactantes en un medio acuoso y sin catalizador

A

Choque

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5
Q

Ácidos núcleicos cataliticamente activos

A

Ribozimas

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6
Q

Moléculas reactantes

A

Sustrato

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7
Q

Espacio donde llegarán a colocarse las moléculas reactantes

A

Sitio activo

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8
Q

Fenómeno en el sitio activo toma la forma del sustrato y una vez que el proceso catalitico se ha dado, la enzima regresa a su estado original

A

Ajuste inducido

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9
Q

Científico que le dio nombre al ajuste inducido

A

Daniel Koshland

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10
Q

Enzimas que poseen además del sitio activo otros sitios de regulación

A

Enzimas alostericas

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11
Q

Moléculas auxiliares de las enzimas

A

Coenzima y cofactor

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12
Q

Moléculas auxiliares de tipo orgánico

A

Coenzimas

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13
Q

Iones metálicos u oligoelementos

A

Cofactor

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14
Q

Complejo formado por la enzima y el cofactor/coenzima

A

Holoenzima

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15
Q

Unidad proteica sola (enzima) en ausencia de cofactor o coenzima

A

Apoenzima

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16
Q

Acción catalitica de las enzimas

A

Actividad enzimática

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17
Q

Diferencia de recambio entra una reacción con enzima y otra en ausencia de ella

A

Velocidad de reacción

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18
Q

Especificidad de las enzimas de acuerdo con el tipo de actividad que realizan

A

Especificidad de acción

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19
Q

Especificidad de las enzimas de acuerdo con las moléculas sobre la que van a trabajar

A

Especificidad de sustrato

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20
Q

Tipos de enzimas según la actividad que realizan

A 
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas/sintasas 
Isomerasas
Ligadas/sintetasas
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21
Q

Catalizan la ruptura o la formación de uniones químicas con la formación o la eliminación de enlaces dobles

A

Liasas

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22
Q

Moléculas a reaccionar

A

Reactantes

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23
Q

Catalizan la unión de moléculas empleando energía, por ello siempre se encuentran acopladas a la hidrolisis del ATP

A

Ligasas

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24
Q

Catalizan la transferencia de grupos funcionales de una molécula a otra

A

Transferasas

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25
Desplazan grupos dentro de una molécula sin cambiar la fórmula general del sustrato
Isomerasas
26
Perdida de electrones por parte de un átomo o molécula
Oxidación
27
Ganancia de electrones
Reducción
28
Donador de electrones
Agente reductor
29
Aceptor de electrones
Agente oxidante
30
Grupos funcionales que pueden ser transferidos
``` Carbón Adehídos Acilo Glucosilo Fosfato Azufre ```
31
Función matemática que nos describe la situación de desequilibrio de la reacción
Constante de Michaelis
32
Cantidad de producto en presencia de una enzima elaborado durante un segundo
Constante catalitica
33
Centro regulador de las enzimas alostericas, donde se pueden unir sustancias reguladoras activadores o inhibidoras
Sitio alosterico
34
Molécula que se une al sitio alosterico
Regulador alosterico
35
pH fisiológico ideal en la célula humanas
7.4
36
Cambio en la conformación tridimensional que altera el sitio activo de las enzimas
Desnaturalización
37
Enzima gástrica
Pepsina
38
Precursor o enzima inactiva que en condiciones de pH muy ácido alteran su confirmación tridimensional adoptando la de una enzima con centro activo útil
Zimógeno
39
Factores físicos que desnaturalizan a una enzima
pH | Temperatura
40
Temperatura óptima (fisiológica) en las células humanas
37.5
41
Mecanismos de inhibición de las enzimas
Reversible | No reversible
42
Tipos de inhibición reversible
Competitiva Acompetitiva No competitiva
43
Molécula inhibídora compite con el sustrato para unirse a la enzima libre y a su sitio activo y no resulta alterada como el sustrato
Inhibición competitiva
44
Unión enzima-sustrato, pero el inhibídor se une a este complejo inactivándolo
Inhibición acompetitiva
45
El inhibídor puede unirse a la enzima libe o con el complejo enzima-sustrato
Inhibición no competitiva
46
La molécula inhibidora se unirá de manera covalente con la enzima cambiando su estructura y alterando su conformación del sitio activo
Inhibición irreversible
47
Divisiones del metabolismo celular
Catabolismo (oxidación) | Anabolismo (biosíntesis)
48
Serie de reacciones metabólicas encargadas de degradar los nutrientes para obtener energía
Catabolismo u oxidación
49
Serie de rutas metabólicas encargadas de construir macromoléculas para formar tejido
Anabolismo o biosíntesis
50
Transfieren grupos a moléculas de agua t actúan sobre esteres, enlaces glucosidicos, enlaces peptídicos, anhidridos de ácido y otros enlaces C-N
Hidrolasas
51
Cataliza la transferencia de electrones de una molécula a otra
Oxidorreductasa
52
Comenzó a estudiar la habilidad de loa extractos de la levadura para fermentar azúcar
Eduard Buchner
53
Enzima que lleva a cabo la fermentación
Zimasa
54
Enzima que hidrolisa la lactosa
Lactasa
55
Modelos enzimáticos para explicar el mecanismo de acción de las enzimas
* Modelo de llave y cerradura | * Modelo de ajuste inducido
60
Mecanismo en el que la enzima solo se le unen sustratos con forma específica
Modelo de llave y cerradura
61
Mecanismo en el que el sustrato se combina con la enzima e induce un cambio en la forma de la enzima porque los sitios activos son flexibles
Modelo de ajuste inducido
62
Enzimas clave para la regulación de vías metabólicas
Alostericas
63
Puede afectar las propiedades de otros sitios activos en la misma molécula
Unión de sustrato a un sitio activo
64
Factores que influyen en la actividad enzimática
``` Tiempo Concentración de la enzima Especificidad Temperatura pH ```
65
Temperatura a la que se empieza a producir desnaturalización térmica
45 grados
66
Modifica la concentración de protones
pH
67
Alteran la estructura de la enzima y el sustrato y participan en la reacción como sustrato o producto
Protones
68
¿Qué producen los cambios bruscos de pH?
Altera el carácter irónico de grupos amino y carboxilo en la superficie proteica
69
Enzimas que intervienen en nuestro cuerpo
``` Pepsina Tripsina Catalasa Arginasa Fumarasa Ribonucleasa ```
70
pH óptimo de la pepsina
1.5
71
pH óptimo de la tripsina
7.7
72
pH óptimo de la catalasa
7.9
73
pH óptimo de la aginasa
9.7
74
pH óptimo de la fumarasa
7.8
75
pH óptimo de la ribonucleasa
7.8
76
Tres grupos de enzimas
Proteolíticas Aminoácidos Amilasas
77
Enzimas que descomponen las proteínas en sus fracciones más simples
Proteoliticas
78
Lipasas que degradas las gradas o lípidos en sus componente más sencillos
Aminoácidos
79
Enzimas necesarias para la digestión y el aprovechamiento de carbohidratos
Amilasas
80
Actúan de manera específica sobre cada uno de los nutrientes de los alimentos para que puedan ser aprovechados a nivel celular
Enzimas digestivas
81
Enzima reversible que interviene en el intercambio gaseoso de los pulmones
Anhidrasa carbonica
82
Ejemplos de enzimas oxidorreductasas
``` Oxidasas Reductasas Deshidrogenasas Desoxigenasas Monooxigenasas Peroxidasas ```
83
Division del sitio activo
Sitio de unión | Sitio catalitico
84
Aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato. Es el que la la especificidad a la enzima
Sitio de unión
85
Aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de reacción
Sitio catalitico
86
Cuando cofactor es y coenzimas se encuentran unidos covalentemente
Grupos prosteticos
87
Provee el ambiente que necesita la enzima para trabajar en condiciones óptimas.
Buffer

Biologia Tercer Periodo (7 decks)

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