Enzimas Flashcards
1
Q
Son biopolímeros que catalizan las reacciones químicas.
A
Enzimas
2
Q
Son proteínas especializadas con un gran poder catalitico con excepción de las ribozimas.
A
Enzimas
3
Q
Si el sustrato llega a la transición entonces genera la:
A
Catalisis
4
Q
Es una forma de regulación de las enzimas, por que las enciendes cuando las necesitas.
A
Zimogeno
5
Q
Donde se genera la tripsina?
A
En el páncreas
6
Q
Quien convierte el tripsinogeno en tripsina?
A
Enteropeptidasa
7
Q
Qué es loci?
A
Es el sitio específico del gen en el genoma
8
Q
Donde se acumula el ácido láctico y que produce si se acumula mucho?
A
Se acumula en el músculo y puede generar que se rompa
9
Q
Que LDH se mide en una hepatitis?
A
LDH 5
10
Q
Que enzimas pegan fosfatos?
A
Las cinasas
11
Q
Enzima que quita los fosfatos
A
Fosfatasa
12
Q
Que AA solo se puede adenilar?
A
La Tirosina
13
Q
En qué AA pasa la uridilacion?
A
En la tirosina
14
Q
Que pasa con la metilacion en el DNA?
A
Se genera la Heterocromatina(no se puede transcribir) y Eucromatina (se puede transcribir)
15
Q
Genera que la enzima se encienda o se apague
A
Epigenetica
16
Q
Dos grandes tipos de enzimas
A
Alostericas (curva sigmoidea (cinética de la enzima) y unión cooperativa)
Metileanas (es constante
17
Q
Ejemplo de enzima alosterica
A
Hemoglobina
18
Q
Es un ejemplo de miquelianas
A
19
Q
Qué diferencia hay en enzimas Alostericas y michaelianas?
A
Alostericas (tienen sitios alostericos que son sitios de regulación)
Miquelianas (no tiene sitios alostericos)
20
Q
Z genera retro inhibición
A
21
Q
En qué enzimas hay retro inhibición?
A
En las enzimas Alostericas
22
Q
Cuáles son las condiciones fundamentales para la vida?
A
Autoreplicacion
Catalisis eficiente
Selección de las reacciones química
23
Q
Son las que catalizan la conversión de uno o más compuestos (substratos) en uno o más compuestos diferentes (productos)
A
Enzimas
24
Q
describió el proceso de fermentación. Propuso que la descomposición del azúcar a etanol la realizaban los organismos vivos (levadura)
A
- Joseph Gay-Lussac
25
aisló parcialmente la diastasa (ahora alfa-amilasa)
1835. Jacob Berzelius
26
llamó a los fermentos enzimas (en levadura)
1878. Kuhne
27
cristalizó a la ureasa.
1926. Sumner
28
Se obtuvo la primera secuencia de AA de una enzima (ribonucleasa pancreática A)
1963
29
Se observó la primera estructura de una enzima por rayos X (lisosoma de clara de
huevo).
1965
30
aceleran las
reacciones químicas al
disminuir la energía de
activación
Enzimas
31
Cuales son las características de las enzimas?
* Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, pero NO alteran la
constante de equilibrio o la energía libre de la reacción.
* La velocidad de la reacción NO depende de los cambios de energía entre los
reactantes y productos.
* La velocidad de la reacción SI depende de la energía de activación, que es la
energía que se requiere para iniciar la reacción.
32
De qué está compuesto la estructura básica de un aa?
Hidrógeno
Grupo amino
Grupo carboxilo
Cadena lateral R
33
Cuáles son las características de la enzima?
Especifidad alta
Afectadas por PH y temperatura
Alta velocidad de reacción
Bajo uso energético
34
Inicialmente se designaba a los enzimas añadiendo el sufijo_______
- asa
35
cataliza la hidrólisis de urea a CO2 y agua
Ureasa
36
cataliza la hidrólisis del aminoácido arginina
Arginasa
37
cataliza la síntesis del DNA.
DNA polimerasa
38
Cada enzima es designada de tres modos:
1) Un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su
uso habitual.
2) Un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza.
3) Un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una
identificación inequívoca del enzima.
39
¿Cuáles son las clasificaciones de las enzimas?
1 - Oxidorreductasas
2- Transferasas
3 - Hidrolasas
4 - Liasas
5 - Isomerasas
6 - Ligasas
40
Es el tipo de enzima que cataliza reacciones redox
1 - Oxidorrecductasas
41
Es el tipo de enzima que genera una transferencia de un átomo o un grupo entre dos moléculas.
2 - Transferasas
42
Es el tipo de enzima que genera reacciones de hidrolisis
3 - Hidrolasas
43
Es el tipo de enzima que genera la remoción de un grupo del sustrato
4 - Liasas
44
Es el tipo de enzima que genera reacciones de isomerización (cambia un átomo de un lugar a otro)
5 - Isomerasas
45
Es el tipo de enzima que genera un unión sintética de dos moléculas.
6 - Ligasas
46
El tercer dígito número 99 en las oxidoreductasas significa que es:
Aceptor no clasificado
47
De que trata el segundo y tercer dígito de las oxidoreductasas?
segundo: Donador de H o de electrón
Tercero: Aceptor de H o de electrón
48
De que trata el segundo y tercer dígito de las transferasas?
Segundo: Grupo transferido
Tercero: ?
49
De que trata el segundo y tercer dígito de las hidrolasas?
Segundo: Enlace hidrolizado
Tercero: ?
50
De que trata el segundo y tercer dígito de las Liasas?
Segundo: Enlace roto
Tercero: Grupo eliminado
51
De que trata el segundo y tercer dígito de las Isomerasas?
Segundo: Tipo de reacción
Tercero: Substrato
52
De que trata el segundo y tercer dígito de las Ligasas?
Segundo: Enlace sintetizado
Tercero: ?
53
son proteínas formadas exclusivamente por secuencias de aminoácidos. Determinan la especificidad de la reacción enzimática.
Enzimas
54
Se pueden distinguir 4 tipos de aminoácidos según la
función que desempeñen en la actividad enzimática. ¿Cuáles son?
No esenciales
Estructurales
De unión o fijación
Catalíticos
55
Es uno de los tipos de aa donde No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la enzima no
pierde la actividad enzimática.
No esenciales
56
Es uno de los tipos de aa donde Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen
directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo
activo.
Estructurales
57
Es uno de los tipos de aa donde Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la
parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima.
De unión o fijación
58
Es uno de los tipos de aa donde Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y
favoreciendo su ruptura
Catalítico
59
Las reacciones en organismo son altamente dinámicas. ¿Cierto o falso?
Cierto
60
Si las velocidades de las reacciones deseables no fueran superiores a
las reacciones opuestas, la célula moriría. ¿Cierto o falso?
Cierto
61
¿Cuál es el factor limitante de la velocidad de reacción?
Es la frecuencia a la que la
enzima interacciona con su sustrato
62
¿Por quien esta limitada la reacción enzimática?
por la difusión (su
velocidad depende de las concentraciones de la enzima y del sustrato.)
63
¿Cómo es posible mantener velocidades metabólicas muy elevadas?
La célula incrementa las velocidades de reacción sin aumentar la
concentración al reunir las diferentes enzimas que estén implicadas en
la misma ruta o secuencia en un complejo proteico, llamado Complejo
Multienzimático
64
Algunas enzimas requieren solamente los grupos químicos de sus residuos
de aminoácidos para su función, otros requieren un compuesto químico
adicional llamado
Cofactor
65
El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos, o una molécula orgánica o metaloorgánica compleja llamada.
Coenzima
66
Una coenzima o ion metálico unido covalentemente o de manera muy
fuerte a la enzima se llama
Grupo prostético
67
Una enzima junto con su coenzima o grupo prostético se llama
Holoenzima
68
La parte proteica de la holoenzima se llama
Apoenzima o Apoproteínas
69
participa en diversas reacciones para
formar enlaces covalentes
transitorios entre el CO2
que va a ser transferido,
resultando así más
adecuada para esta función
que cualquier aminoácido. ¿Qué conenzima es?
Biotina
70
¿Cuáles son algunos elementos inorgánicos que sirven como cofactores para las enzimas?
Cu +2
Fe+2 y +3
K+
Mg+2
Mn+2
Mo
Ni+2
Se
Zn+2
71
es una enzima que cataliza la conversión reversible de 2-fosfoglicerato (2-PG) en fosfoenolpiruvato (PEP) en la glucólisis y la gluconeogénesis. Esta reacción implica la eliminación de una molécula de agua (deshidratación) para formar un doble enlace, lo que aumenta la energía potencial del sustrato.
Enolasa
72
La unión del sustrato a la enzima cambia su conformación. ¿Cierto o falso?
Cierto
73
es una forma inactiva de una enzima que necesita ser activada para ejercer su función. Estas moléculas se producen en su forma inactiva para evitar daños en las células o tejidos donde se sintetizan.
Zimogeno (como la quimiotripsina y tripsina)
74
Las enzimas se dividen en tres grandes
grupos los cuales son:
Heteroenzmas
Isoenzimas
Aloenzimas
75
enzimas de función semejante/idéntica,
pero de especies diferentes.
Heteroenzimas
76
enzimas de diferentes genes que catalizan
la misma reacción (provienen
de genes/loci independientes).
Isoenzimas
77
enzimas provenientes de diferentes
alelos (provienen de formas
alternativas de un mismo
gen/locus).
Aloenzimas
78
Una molécula X puede aumentar una regulación positiva, es decir activar el 100% de las enzimas. ¿Cierto o falso?
Cierto
79
Que inhibe la Cdk Kinasa?
La inflamación
80
La GTP activa las proteinas:
PROTEÍNAS G: participan en la transducciones de señales.
81
Termoplasma y pyrocuccus furiosos fueron los que se utilizaron inicialmente en:
En técnicas de PSR
82
Proceso de repetir varias veces un ciclo
. Iteracion
83
Es la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de Vmax.
Proporciona una medida directa
de la rapidez con la que se produce una reacción
Constante de Velocidad (Km)
84
Es la cantidad de producto generado por la enzima (saturada por sustrato). Velocidad máxima de la enzima.
Vmax
85
Se define como la velocidad de un producto en este caso B
Velocidad de una reacción
86
De que esta compuesto el GTP?
una Guanina
3 Fosfatos
Una Ribosa
87
La especificidad enzimática
es una propiedad de las
enzimas que se explica en
parte por el modelo de llave
y cerradura, propuesto por
Emil Fischer en 1890.
88
Cada enzima se une a un único
tipo de sustrato debido a
que el sitio activo y el
sustrato poseen estructuras
complementarias. ¿Qué tipo de modelo es?
modelo de llave cerradura.
89
Las condiciones fundamentales para la vida son:
* Autoreplicación
* Catálisis eficiente
* Selección de las reacciones químicas.
90
aceleran las reacciones químicas disminuir la al energía de
activación.
Enzimas
91
La reacción de catálisis se lleva a cabo en el
sitio activo de la proteína
92
El paso final en la reacción enzimática es
la liberación de producto.
93
La tasa o velocidad de una reacción (v) es el número de
moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo. Se
expresa como micromoles de producto formado por minuto.
Velocidad máxima
94
La velocidad de una reacción catalizada por una enzima aumenta con la
concentración de sustrato hasta que se alcanza una velocidad máxima (Vmáx). ¿Cierto o falso?
Cierto
95
La mayoría de las enzimas presentan un
comportamiento similar a la cinética de Michaelis-Menten, en la cual la gráfica
muestra la velocidad inicial de la reacción (V0) contra la concentración de sustrato.
Curva de cinética enzimática
96
Si el PH y la temperatura de la enzima están fuera de los limites, ¿La enzima se desnaturaliza?
Si, se desnaturaliza
97
¿Cuál es la temperatura optima para una enzima?
35 - 40 grados C
98
Las bacterias termófilas a que temperatura pueden trabajar?
Pueden trabajar cerca de los 70 - 90 grados C
99
Una Km elevada indica que la reacción es:
Rápida
100
Una Km baja indica que la reacción es:
Lenta
101
Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración del sustrato (relación lineal), la cinética es de:
Primer orden
102
Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción se hace
prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato, la
cinética se considera de:
Orden cero
103
Para concentraciones de sustrato intermedias la velocidad del proceso deja
de ser lineal y a esta zona se la denomina de:
cinética mixta.
104
Es la reacción de cinética que depende de la concentración de enzima.
Cinética de orden cero
105
Es la reacción de cinética donde hay dos sustratos presentes.
Cinética de segundo orden
