Enzimas Flashcards

1
Q

Son biopolímeros que catalizan las reacciones químicas.

A

Enzimas

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2
Q

Son proteínas especializadas con un gran poder catalitico con excepción de las ribozimas.

A

Enzimas

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3
Q

Si el sustrato llega a la transición entonces genera la:

A

Catalisis

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4
Q

Es una forma de regulación de las enzimas, por que las enciendes cuando las necesitas.

A

Zimogeno

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5
Q

Donde se genera la tripsina?

A

En el páncreas

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6
Q

Quien convierte el tripsinogeno en tripsina?

A

Enteropeptidasa

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7
Q

Qué es loci?

A

Es el sitio específico del gen en el genoma

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8
Q

Donde se acumula el ácido láctico y que produce si se acumula mucho?

A

Se acumula en el músculo y puede generar que se rompa

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9
Q

Que LDH se mide en una hepatitis?

A

LDH 5

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10
Q

Que enzimas pegan fosfatos?

A

Las cinasas

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11
Q

Enzima que quita los fosfatos

A

Fosfatasa

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12
Q

Que AA solo se puede adenilar?

A

La Tirosina

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13
Q

En qué AA pasa la uridilacion?

A

En la tirosina

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14
Q

Que pasa con la metilacion en el DNA?

A

Se genera la Heterocromatina(no se puede transcribir) y Eucromatina (se puede transcribir)

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15
Q

Genera que la enzima se encienda o se apague

A

Epigenetica

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16
Q

Dos grandes tipos de enzimas

A

Alostericas (curva sigmoidea (cinética de la enzima) y unión cooperativa)
Metileanas (es constante

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17
Q

Ejemplo de enzima alosterica

A

Hemoglobina

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18
Q

Es un ejemplo de miquelianas

A
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19
Q

Qué diferencia hay en enzimas Alostericas y michaelianas?

A

Alostericas (tienen sitios alostericos que son sitios de regulación)
Miquelianas (no tiene sitios alostericos)

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20
Q

Z genera retro inhibición

A
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21
Q

En qué enzimas hay retro inhibición?

A

En las enzimas Alostericas

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22
Q

Cuáles son las condiciones fundamentales para la vida?

A

Autoreplicacion
Catalisis eficiente
Selección de las reacciones química

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23
Q

Son las que catalizan la conversión de uno o más compuestos (substratos) en uno o más compuestos diferentes (productos)

A

Enzimas

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24
Q

describió el proceso de fermentación. Propuso que la descomposición del azúcar a etanol la realizaban los organismos vivos (levadura)

A
  1. Joseph Gay-Lussac
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25
Q

aisló parcialmente la diastasa (ahora alfa-amilasa)

A
  1. Jacob Berzelius
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26
Q

llamó a los fermentos enzimas (en levadura)

A
  1. Kuhne
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27
Q

cristalizó a la ureasa.

A
  1. Sumner
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28
Q

Se obtuvo la primera secuencia de AA de una enzima (ribonucleasa pancreática A)

A

1963

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29
Q

Se observó la primera estructura de una enzima por rayos X (lisosoma de clara de
huevo).

A

1965

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30
Q

aceleran las
reacciones químicas al
disminuir la energía de
activación

A

Enzimas

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31
Q

Cuales son las características de las enzimas?

A
  • Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción, pero NO alteran la
    constante de equilibrio o la energía libre de la reacción.
  • La velocidad de la reacción NO depende de los cambios de energía entre los
    reactantes y productos.
  • La velocidad de la reacción SI depende de la energía de activación, que es la
    energía que se requiere para iniciar la reacción.
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32
Q

De qué está compuesto la estructura básica de un aa?

A

Hidrógeno
Grupo amino
Grupo carboxilo
Cadena lateral R

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33
Q

Cuáles son las características de la enzima?

A

Especifidad alta
Afectadas por PH y temperatura
Alta velocidad de reacción
Bajo uso energético

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34
Q

Inicialmente se designaba a los enzimas añadiendo el sufijo_______

A
  • asa
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35
Q

cataliza la hidrólisis de urea a CO2 y agua

A

Ureasa

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36
Q

cataliza la hidrólisis del aminoácido arginina

37
Q

cataliza la síntesis del DNA.

A

DNA polimerasa

38
Q

Cada enzima es designada de tres modos:

A

1) Un nombre recomendado, generalmente corto y apropiado para su
uso habitual.
2) Un nombre sistemático que identifica la reacción que cataliza.
3) Un número de clasificación, que se emplea cuando se precisa una
identificación inequívoca del enzima.

39
Q

¿Cuáles son las clasificaciones de las enzimas?

A

1 - Oxidorreductasas
2- Transferasas
3 - Hidrolasas
4 - Liasas
5 - Isomerasas
6 - Ligasas

40
Q

Es el tipo de enzima que cataliza reacciones redox

A

1 - Oxidorrecductasas

41
Q

Es el tipo de enzima que genera una transferencia de un átomo o un grupo entre dos moléculas.

A

2 - Transferasas

42
Q

Es el tipo de enzima que genera reacciones de hidrolisis

A

3 - Hidrolasas

43
Q

Es el tipo de enzima que genera la remoción de un grupo del sustrato

A

4 - Liasas

44
Q

Es el tipo de enzima que genera reacciones de isomerización (cambia un átomo de un lugar a otro)

A

5 - Isomerasas

45
Q

Es el tipo de enzima que genera un unión sintética de dos moléculas.

A

6 - Ligasas

46
Q

El tercer dígito número 99 en las oxidoreductasas significa que es:

A

Aceptor no clasificado

47
Q

De que trata el segundo y tercer dígito de las oxidoreductasas?

A

segundo: Donador de H o de electrón
Tercero: Aceptor de H o de electrón

48
Q

De que trata el segundo y tercer dígito de las transferasas?

A

Segundo: Grupo transferido
Tercero: ?

49
Q

De que trata el segundo y tercer dígito de las hidrolasas?

A

Segundo: Enlace hidrolizado
Tercero: ?

50
Q

De que trata el segundo y tercer dígito de las Liasas?

A

Segundo: Enlace roto
Tercero: Grupo eliminado

51
Q

De que trata el segundo y tercer dígito de las Isomerasas?

A

Segundo: Tipo de reacción
Tercero: Substrato

52
Q

De que trata el segundo y tercer dígito de las Ligasas?

A

Segundo: Enlace sintetizado
Tercero: ?

53
Q

son proteínas formadas exclusivamente por secuencias de aminoácidos. Determinan la especificidad de la reacción enzimática.

54
Q

Se pueden distinguir 4 tipos de aminoácidos según la
función que desempeñen en la actividad enzimática. ¿Cuáles son?

A

No esenciales
Estructurales
De unión o fijación
Catalíticos

55
Q

Es uno de los tipos de aa donde No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la enzima no
pierde la actividad enzimática.

A

No esenciales

56
Q

Es uno de los tipos de aa donde Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen
directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición del grupo
activo.

A

Estructurales

57
Q

Es uno de los tipos de aa donde Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para aproximar la
parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima.

A

De unión o fijación

58
Q

Es uno de los tipos de aa donde Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su estructura y
favoreciendo su ruptura

A

Catalítico

59
Q

Las reacciones en organismo son altamente dinámicas. ¿Cierto o falso?

60
Q

Si las velocidades de las reacciones deseables no fueran superiores a
las reacciones opuestas, la célula moriría. ¿Cierto o falso?

61
Q

¿Cuál es el factor limitante de la velocidad de reacción?

A

Es la frecuencia a la que la
enzima interacciona con su sustrato

62
Q

¿Por quien esta limitada la reacción enzimática?

A

por la difusión (su
velocidad depende de las concentraciones de la enzima y del sustrato.)

63
Q

¿Cómo es posible mantener velocidades metabólicas muy elevadas?

A

La célula incrementa las velocidades de reacción sin aumentar la
concentración al reunir las diferentes enzimas que estén implicadas en
la misma ruta o secuencia en un complejo proteico, llamado Complejo
Multienzimático

64
Q

Algunas enzimas requieren solamente los grupos químicos de sus residuos
de aminoácidos para su función, otros requieren un compuesto químico
adicional llamado

65
Q

El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos, o una molécula orgánica o metaloorgánica compleja llamada.

66
Q

Una coenzima o ion metálico unido covalentemente o de manera muy
fuerte a la enzima se llama

A

Grupo prostético

67
Q

Una enzima junto con su coenzima o grupo prostético se llama

A

Holoenzima

68
Q

La parte proteica de la holoenzima se llama

A

Apoenzima o Apoproteínas

69
Q

participa en diversas reacciones para
formar enlaces covalentes
transitorios entre el CO2
que va a ser transferido,
resultando así más
adecuada para esta función
que cualquier aminoácido. ¿Qué conenzima es?

70
Q

¿Cuáles son algunos elementos inorgánicos que sirven como cofactores para las enzimas?

A

Cu +2
Fe+2 y +3
K+
Mg+2
Mn+2
Mo
Ni+2
Se
Zn+2

71
Q

es una enzima que cataliza la conversión reversible de 2-fosfoglicerato (2-PG) en fosfoenolpiruvato (PEP) en la glucólisis y la gluconeogénesis. Esta reacción implica la eliminación de una molécula de agua (deshidratación) para formar un doble enlace, lo que aumenta la energía potencial del sustrato.

72
Q

La unión del sustrato a la enzima cambia su conformación. ¿Cierto o falso?

73
Q

es una forma inactiva de una enzima que necesita ser activada para ejercer su función. Estas moléculas se producen en su forma inactiva para evitar daños en las células o tejidos donde se sintetizan.

A

Zimogeno (como la quimiotripsina y tripsina)

74
Q

Las enzimas se dividen en tres grandes
grupos los cuales son:

A

Heteroenzmas
Isoenzimas
Aloenzimas

75
Q

enzimas de función semejante/idéntica,
pero de especies diferentes.

A

Heteroenzimas

76
Q

enzimas de diferentes genes que catalizan
la misma reacción (provienen
de genes/loci independientes).

A

Isoenzimas

77
Q

enzimas provenientes de diferentes
alelos (provienen de formas
alternativas de un mismo
gen/locus).

A

Aloenzimas

78
Q

Una molécula X puede aumentar una regulación positiva, es decir activar el 100% de las enzimas. ¿Cierto o falso?

79
Q

Que inhibe la Cdk Kinasa?

A

La inflamación

80
Q

La GTP activa las proteinas:

A

PROTEÍNAS G: participan en la transducciones de señales.

81
Q

Termoplasma y pyrocuccus furiosos fueron los que se utilizaron inicialmente en:

A

En técnicas de PSR

82
Q

Proceso de repetir varias veces un ciclo

A

. Iteracion

83
Q

Es la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de Vmax

84
Q

Es la cantidad de producto generado por la enzima (saturada por sustrato). Velocidad máxima de la enzima.

85
Q

Se define como la velocidad de un producto en este caso B

A

Velocidad de una reacción

86
Q

De que esta compuesto el GTP?

A

una Guanina
3 Fosfatos
Una Ribosa

87
Q

La especificidad enzimática
es una propiedad de las
enzimas que se explica en
parte por el modelo de llave
y cerradura, propuesto por

A

Emil Fischer en 1890.

88
Q

Cada enzima se une a un único
tipo de sustrato debido a
que el sitio activo y el
sustrato poseen estructuras
complementarias. ¿Qué tipo de modelo es?

A

modelo de llave cerradura.