Enzimas Flashcards

1
Q

Conceito de enzimas

A

Proteínas especializadas em catabolismo de reações

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2
Q

Excessão de enzimas que não são protéicas

A

Ribozimas

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3
Q

Localização das enzimas

A

Intracelular e plasma

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4
Q

Importância biomédica das enzimas

A

São biocatalisadoras biológicas que regulam a velocidade de reação

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5
Q

Características

A
  • Atuam em condições suáveis de pH e temperatura
  • Possuem alto grau de especificidade com o substrato
  • exercem sua função em meio aquoso
  • Alvo de drogas
  • Processa alimentos
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6
Q

Propriedades enzimáticas

A
  • Acelera a velocidade de reação
  • Não são consumidas na reação
  • atuam em pequenas concentrações
  • Não alteram o equilíbrio das reações
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7
Q

O que é um sítio ativo

A

Cavidade onde ocorre a reação catalítica

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8
Q

O que é um substrato

A

Uma molécula que vai se ligar ao sítio ativo e sofrer a catabolise

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9
Q

O que elas fazem

A
  • Aumenta a velocidade de reação
  • Diminui a energia de ativação da enzima
  • Não altera o equilíbrio da reação
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10
Q

Como elas trabalham

A
  • Por específica fazendo ligação não covalente com o substrato
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11
Q

Quais os tipos de modelos de ligação entre enzima e substrato

A
  • Modelo chave-fechadura
  • Modelo encaixe induzido
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12
Q

Como é o modelo chave fechadura

A

É antigo e considera a enzima como imóvel

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13
Q

Como é o modelo encaixe induzido

A

Moderno, a enzima vai se ajustar ao substrato

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14
Q

Como ocorre a catabolise

A

A enzima se liga ao substrato e vira o complexo enzima-substrato. Depois, se torna complexo enzima-produto e eles se soltam no fim

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15
Q

O que são os cofatores enzimáticos

A

Moléculas orgânicas ou inorgânicas que condicionam a atividade enzimática.

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16
Q

Quais os tipos de cofatores

A
  • íons metálicos
  • coenzimas (lig não covalente)
  • grupos prostéticos (lig covalente)
17
Q

Qual o nome da enzima junto com o cofator

A

Holoenzima

18
Q

Qual o nome da parte protegida da enzima

A

Apoenzima

19
Q

Fatores que influenciam a atividade enzimática

A
  • concentração da enzima
  • Concentração do substrato
  • condições de pH e temperatura e presença de inibidores ou ativadores
20
Q

O que é a cinética enzimática

A

Estuda a velocidade da reação. Depende da concentração de enzima e substrato

21
Q

Quais os tipos de inibidores

A
  • Irreversíveis ( fazem lig. Covalente)
  • Reversível (pode ser liberado)
22
Q

Quais os tipos de inibidores reversíveis

A
  • Competitivo
  • Não competitivo
23
Q

Como se dá a inibição competitiva

A
  • O inibidor tem que ter uma estrutura tridimensional parecida com o substrato
  • O inibidor vai se ligar ao sítio ativo
  • O efeito competitivo é revertido pelo aumento da concentração de substrato
24
Q

Inibição não competitiva

A
  • O inibidor pode se ligar ou a uma enzima livre ou a um complexo ES
  • Substrato e inibidor se ligam em diferentes sítios
  • o efeito inibidor não vai ser revertido pelo aumento da concentração de substrato
25
Q

Inibição Irreversível

A

O inibidor se liga a um grupo funcional essencial para seu funcionamento
* forma lig covalente
* pode destruir o grupo funcional

26
Q

Quais os tipos de regulação da atividade enzimática

A
  • Regulação de enzimas por modificações covalente
  • Controle e modulação alosterico