Enzimas Flashcards
Conceito de enzimas
Proteínas especializadas em catabolismo de reações
Excessão de enzimas que não são protéicas
Ribozimas
Localização das enzimas
Intracelular e plasma
Importância biomédica das enzimas
São biocatalisadoras biológicas que regulam a velocidade de reação
Características
- Atuam em condições suáveis de pH e temperatura
- Possuem alto grau de especificidade com o substrato
- exercem sua função em meio aquoso
- Alvo de drogas
- Processa alimentos
Propriedades enzimáticas
- Acelera a velocidade de reação
- Não são consumidas na reação
- atuam em pequenas concentrações
- Não alteram o equilíbrio das reações
O que é um sítio ativo
Cavidade onde ocorre a reação catalítica
O que é um substrato
Uma molécula que vai se ligar ao sítio ativo e sofrer a catabolise
O que elas fazem
- Aumenta a velocidade de reação
- Diminui a energia de ativação da enzima
- Não altera o equilíbrio da reação
Como elas trabalham
- Por específica fazendo ligação não covalente com o substrato
Quais os tipos de modelos de ligação entre enzima e substrato
- Modelo chave-fechadura
- Modelo encaixe induzido
Como é o modelo chave fechadura
É antigo e considera a enzima como imóvel
Como é o modelo encaixe induzido
Moderno, a enzima vai se ajustar ao substrato
Como ocorre a catabolise
A enzima se liga ao substrato e vira o complexo enzima-substrato. Depois, se torna complexo enzima-produto e eles se soltam no fim
O que são os cofatores enzimáticos
Moléculas orgânicas ou inorgânicas que condicionam a atividade enzimática.
Quais os tipos de cofatores
- íons metálicos
- coenzimas (lig não covalente)
- grupos prostéticos (lig covalente)
Qual o nome da enzima junto com o cofator
Holoenzima
Qual o nome da parte protegida da enzima
Apoenzima
Fatores que influenciam a atividade enzimática
- concentração da enzima
- Concentração do substrato
- condições de pH e temperatura e presença de inibidores ou ativadores
O que é a cinética enzimática
Estuda a velocidade da reação. Depende da concentração de enzima e substrato
Quais os tipos de inibidores
- Irreversíveis ( fazem lig. Covalente)
- Reversível (pode ser liberado)
Quais os tipos de inibidores reversíveis
- Competitivo
- Não competitivo
Como se dá a inibição competitiva
- O inibidor tem que ter uma estrutura tridimensional parecida com o substrato
- O inibidor vai se ligar ao sítio ativo
- O efeito competitivo é revertido pelo aumento da concentração de substrato
Inibição não competitiva
- O inibidor pode se ligar ou a uma enzima livre ou a um complexo ES
- Substrato e inibidor se ligam em diferentes sítios
- o efeito inibidor não vai ser revertido pelo aumento da concentração de substrato
Inibição Irreversível
O inibidor se liga a um grupo funcional essencial para seu funcionamento
* forma lig covalente
* pode destruir o grupo funcional
Quais os tipos de regulação da atividade enzimática
- Regulação de enzimas por modificações covalente
- Controle e modulação alosterico
