Enzimas Flashcards

1
Q

¿Qué establece la teoría cinética química?

A

Establece que las reacciones químicas transcurren molecula a molecula, pasa de reactivos (R) a productos (P). Estudia la velocidad de las reacciones. La temperatura le aporta energía a las moléculas. Las reacciones puede ser aceleradas por:
-Elevación de la temperatura
-Enzimas😊
Cada valle en la gráfica se denomina estado de transición (enlace inestable que da paso a la reacción)

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2
Q

¿Qué son las enzimas?

A

-Son biomoléculas, en su mayoría proteínas. Son muy eficaces como catalizadores, disminuyen la energía de activación y disminuye el tiempo de reacción. Su mecanismo consiste en aportar energía

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3
Q

¿Qué características afectan a las enzimas?

A

Se ven afectadas por los mismo factores que afectan a las proteínas.
-Su especificidad de sustrato: puede ser absoluta (solo reconoce una molécula), Relativa (reconoce varios sustratos con estructuras similares), Estereoquímica (reconoce a un estereoisómero, forma D (en carbohidratos O L (aminoácidos) )
-Su especificidad de acción: solo cataliza una de las posibles que puede sufrir un sustrato, la enzima reacciona específicamente con una molécula

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4
Q

¿Como se denomina el grupo de aminoácidos activos y como pueden ser?

A

-Se denomina centro activo, y puede estar compuesto por :
-aminoácidos catalíticos (hacen la reacción en si)
-Aminoácidos de unión (interacciones para unirse con otra proteína)

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5
Q

¿Qué modelos de acción enzimática hay?

A

-Modelo de llave-cerradura: sustrato se une al sitio activo como si fuera una lleva a cerradura (más especificidad)
-Modelo de encaje inducido: enzima y sustrato cambian su estructura para llevar a cabo la reacción

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6
Q

¿Qué nomenclatura y clasificaciones tienen las enzimas?

A

Se divide en 6 clases principales:
1-Oxidorreductasa
2-Transferasas (transferencias de grupos funcionales)
3-Hidrolasas (hidrólisis)
4-Liasas (adición dobles enlaces)
5-Isomerasas (isomerización)
6-Ligasas (formación de enlaces, aporte de ATP)
Nomenclatura:
1-Nombre recomendado corto y apropiado
2-Nombre sistemático
3-Número de clasificación

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7
Q

¿Qué tipo de cofactores hay?

A

-Coenzimas: derivan de vitaminas y otros nutrientes
-Inorgánicos: iones metálicos
-Grupos prostetico:s enlaces covalentes
-Cosustratos: enlaces débiles

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8
Q

¿A qué se refiere la apoenzima y la holoenzima?

A

-Apoenzima: enzima inactiva, porción de proteína
-Holoenzima: enzima completa

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9
Q

¿Qué factores afectan la actividad enzimática?

A

-El pH
-Temperatura

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10
Q

¿Qué es y cuales son los inhibidores enzimáticos?

A

-Serie de sustancias que se unen a la enzima e inhibe su acción
-Irreversibles: se combinan de forma permanente
-Reversible:
-Competitiva: presenta parecido con el sustrato y compite para acceder al centro activo
-Incompetitiva: no se combina con la enzima, ni afecta la reacción enzima-sustrato y se une posterior a su formación complejo ES
-No competitiva: el inhibidor no afecta el centro activo, pero afecta otro sitio de la enzima y cambia su conformación.

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