Enzimas

Question 1

¿Qué es una enzima?

Answer 1

Es una proteína que actúa como un catalizador biológico en una rxn. química.

Question 2

¿Qué es el sustrato?

Answer 2

Es el reactivo en el cual actúa la enzima.

Question 3

¿Qué es el sitio activo?

Answer 3

Es el lugar de la enzima donde se une el sustrato.

Question 4

¿Qué hace una enzima?

Answer 4

La enzima disminuye la energía de activación requerida para llevar a cabo la rxn. y estabiliza el edo. de transición.

Question 5

División de enzimas

Answer 5

• Oxidoreductasas
• Transferasas
• Hidrolasas
• Liasas
• Isomerasas
• Ligasas

Question 6

Oxidoreductasas

Answer 6

Catalizan reacciones tipo REDOX

Question 7

Transferasas

Answer 7

Catalizan reacciones de transferencia de gpos. funcionales.

Question 8

Hidrolasas

Answer 8

Las hidrolasas catalizan reacciones de hidrólisis. Este grupo de enzimas permite romper moléculas de alto peso molecular, haciéndolas reaccionar con moléculas de agua.

Question 9

Liasas

Answer 9

Sirven para reacciones de eliminación o de adición de gpos. funcionales a una molécula con doble enlace.

Question 10

Isomerasas

Answer 10

Sirven para reacciones de rearreglo intermolecular.

Question 11

Ligasas

Answer 11

Catalizan para reacciones de unión de dos moléculas.

Question 12

¿Qué es la catálisis?

Answer 12

Proceso en el cual se incrementa la velocidad de reacción al disminuir la energía de activación por medio de el uso de catalizadores.

Question 13

¿Qué es el estado de transición?

Answer 13

Es la etapa intermedia de una rxn. donde se rompen y se forman enlaces nuevos.

Question 14

¿Qué es la energía de activación?

Answer 14

Es la cantidad mínima necesaria de energía para poder iniciar una reacción.

Question 15

¿Qué es el modelo llave-cerradura?

Answer 15

Es el modelo que propone que una enzima y su sustrato poseen estructuras complementarias, por lo que son exclusivos uno del otro. (rompecabezas)

Question 16

¿Qué es el modelo de ajuste inducido?

Answer 16

Es cuando una enzima cambia su forma al momento de unirse a un sustrato, por lo tanto, el ajuste es más preciso.

Question 17

¿Cuáles son los factores que afectan la función enzimática?

Answer 17

• Temperatura
• pH
• Concentración

Question 18

¿Qué es un cofactor?

Answer 18

Es una molécula no proteica que se une a la enzima para poder llevar a cabo la actividad enzimática.

Question 19

Tipos de cofactores

Answer 19

Biológicos: Llamados coenzimas

Inorgánicos: Iones metálicos

Question 20

¿Qué es una apoenzima?

Answer 20

Es SOLO la parte proteica de la enzima

Question 21

¿Qué es una holoenzima?

Answer 21

Es la parte proteica más el cofactor.

Question 22

¿Cómo se unen los cofactores a las enzimas?

Answer 22

Se unen por fuerzas débiles y no por enlaces covalentes como lo hacen los grupos prostéticos.

Question 23

¿Qué es la fase de retardo?

Answer 23

Es cuando se mezcla la enzima con el sustrato (fase inicial). La concentración y velocidad son directamente proporcionales.

Question 24

¿Qué es la fase lineal?

Answer 24

Es aquella fase en la cual la concentración ya no es directamente proporcional a la velocidad de rxn.

Question 25

¿Qué es la fase de agotamiento de sustrato?

Answer 25

También llamada fase de saturación, es aquella fase en donde ya no hay enzima disponible, por lo tanto se alcanza la velocidad máxima de la reacción.

Question 26

¿Qué es la velocidad máxima?

Answer 26

Es la velocidad obtenida cuando la enzima está completamente saturada.

Question 27

¿Qué es la km?

Answer 27

Es el punto donde se tiene el 50% de saturación de la enzima; describe la afinidad de la enzima por el sustrato.

Question 28

¿Qué son las enzimas Michelianas?

Answer 28

Son aquellas que forman una curva dentro del gráfico Michaelis-Menten.

Question 29

¿Cómo cambia la Km según la afinidad?

Answer 29

A una alta afinidad, menor km.

A una baja afinidad, mayor km.

Question 30

¿Qué son los inhibidores?

Answer 30

Son aquellas moléculas que se unen a la enzima y causan interferencias con la actividad enzimática.

Question 31

¿Qué es un inhibidor competitivo?

Answer 31

Es aquel tipo de inhibidor que se adhiere directamente al sitio activo, estorbando al sustrato.

Question 32

Características de la inhibición competitiva

Answer 32

• Es reversible
• El inhibidor tiene estructura similar al sustrato
• Se requiere incrementar la concentración de sustrato para llevar a cabo la actividad enzimática.
• La km aumenta (llamada km aparente) pero la v.max. no cambia.

Question 33

¿Qué es un inhibidor no competitivo?

Answer 33

Es aquel inhibidor que no se une al sitio activo, es decir, se une a cualquier otra parte de la enzima.

Question 34

Características de la inhibición no competitiva

Answer 34

• Se unen de manera reversible
• Solo deja una fracción de la enzima como catalíticamente útil.
• Interfiere con la unión enzima-sustrato al “deformar” la enzima.
• La v.max. disminuye y no se puede restaurar.

Question 35

¿Qué es la inhibición acompetitiva?

Answer 35

Es aquella donde el inhibidor se une directamente al complejo enzima-sustrato

Question 36

Características de la inhibición acompetitiva

Answer 36

• Al incrementar la concentración de sustrato, aumenta la inhibición.
• V.max. y km disminuyen de manera proporcional.
• Infrecuente en reacciones enzimáticas que solo dependen de un sustrato.

Question 37

¿Qué es la inhibición no reversible?

Answer 37

Es aquella donde el inhibidor se une covalentemente a la enzima, por lo que esta queda inactivada permanentemente.