Eiwitstructuur en enzymwerking

Question 1

Primaire structuur

Answer 1

Betreft de aminozuurvolgorde

Question 2

Bindingen in primaire structuur

Answer 2

Covalente bindingen tussen N-terminus (aminogroep van aminozuur 1 ) en C-terminus (carboxylgroep van aminozuur 2)

Question 3

Secundaire structuur

Answer 3

alfa helix: spiraalvorm
Betastrand: plaatsstructuur
losse stukjes eiwit

Question 4

Bindingen secundaire structuur

Answer 4

Waterstofbruggen tussen peptiden

Question 5

Wanneer wordt er een alfa helix gevormd en wanneer een betastrand?

Answer 5

Alfa helix als restgroepen allemaal aan zelfde kant liggen.
Betastrand als restgroepen zover mogelijk uit elkaar liggen.

Question 6

Tertaire structuur

Answer 6

Interacties tussen secundaire structuren

Question 7

Quaternaire structuur

Answer 7

Verzameling verschillende eiwitten die 1 geheel vormen

Question 8

Welke richting loopt eiwitsynthese op?

Answer 8

Van N-terminus naar C-terminus

Question 9

Wanneer ontstaat bètastrand?

Answer 9

Als restgroepen elkaar afstoten

Question 10

Wanneer ontstaat alfahelix?

Answer 10

Als restgroepen elkaar aantrekken.

Question 11

Hoe wordt de 3D structuur van een eiwit vooral bepaald?

Answer 11

Door aminozuurvolgorde en reactie tussen peptideketen en water

Question 12

enzymen

Answer 12

Versnellen chemische reacties door verlaging van activeringsenergie

Question 13

Wanneer kan reactie plaatsvinden?

Answer 13

Als energie van producten lager is dan dat van reactanten: ∆G < 0

Question 14

Wat is ∆G^o, R en T

Answer 14

∆G^o = karakteristieke eigenschap van moleculen die worden omgezet
R = gasconstante
T = temperatuur.

Question 15

Welke 2 soorten enzymen zijn er?

Answer 15

Michaelis-Mentenenzymen
Allosterische enzymen

Question 16

Michaelis-Mentenenzymen

Answer 16

Katalyseren reactie volgens hyperbool verband: initiële reactiesnelheid neemt toe met substraatconcentratie

Question 17

Formule Michaelis-mentenenzymen

Answer 17

V0 = Vmax [S] / Km + [S]
V0 = initiële reactiesnelheid
Vmax = maximale reactiesnelheid
[S] = substraatconcentratie
Km = Michaelis-Mentenconstante

Question 18

Hoe kan je de Km vinden?

Answer 18

Door bij helft van Vmax de substraat concentratie af te lezen.

Question 19

Wat voor verband hebben allosterische enzymen

Answer 19

Signmoidaal verband: hoe mee substraat, hoe meer en hoe sneller de inactieve conformatie wordt om gezet in actieve conformatie.

Question 20

Wat doet een activator?

Answer 20

Bindt aan enzym die inactief is, waardoor deze in actieve vorm verandert en het substraat aan enzym kan binden

Question 21

Geef bij wat snijpunt x-as en y-as geeft

Answer 21

y-as = 1/vmax
x-as = 1/Km

Question 22

Wat gebeurd er bij een vorm verandering van T naar R?

Answer 22

Toename hoeveelheid substraat
niet-covalente binding van activator molecuul

Question 23

Wat gebeurd er bij een vormverandering van R naar T

Answer 23

Afname hoeveelheid substraat
niet-covalente binding van remmer molecuul
afname hoeveelheid activator