Eiwitstructuur en enzymwerking Flashcards
Primaire structuur
Betreft de aminozuurvolgorde
Bindingen in primaire structuur
Covalente bindingen tussen N-terminus (aminogroep van aminozuur 1 ) en C-terminus (carboxylgroep van aminozuur 2)
Secundaire structuur
alfa helix: spiraalvorm
Betastrand: plaatsstructuur
losse stukjes eiwit
Bindingen secundaire structuur
Waterstofbruggen tussen peptiden
Wanneer wordt er een alfa helix gevormd en wanneer een betastrand?
Alfa helix als restgroepen allemaal aan zelfde kant liggen.
Betastrand als restgroepen zover mogelijk uit elkaar liggen.
Tertaire structuur
Interacties tussen secundaire structuren
Quaternaire structuur
Verzameling verschillende eiwitten die 1 geheel vormen
Welke richting loopt eiwitsynthese op?
Van N-terminus naar C-terminus
Wanneer ontstaat bètastrand?
Als restgroepen elkaar afstoten
Wanneer ontstaat alfahelix?
Als restgroepen elkaar aantrekken.
Hoe wordt de 3D structuur van een eiwit vooral bepaald?
Door aminozuurvolgorde en reactie tussen peptideketen en water
enzymen
Versnellen chemische reacties door verlaging van activeringsenergie
Wanneer kan reactie plaatsvinden?
Als energie van producten lager is dan dat van reactanten: ∆G < 0
Wat is ∆G^o, R en T
∆G^o = karakteristieke eigenschap van moleculen die worden omgezet
R = gasconstante
T = temperatuur.
Welke 2 soorten enzymen zijn er?
Michaelis-Mentenenzymen
Allosterische enzymen
Michaelis-Mentenenzymen
Katalyseren reactie volgens hyperbool verband: initiële reactiesnelheid neemt toe met substraatconcentratie
Formule Michaelis-mentenenzymen
V0 = Vmax [S] / Km + [S]
V0 = initiële reactiesnelheid
Vmax = maximale reactiesnelheid
[S] = substraatconcentratie
Km = Michaelis-Mentenconstante
Hoe kan je de Km vinden?
Door bij helft van Vmax de substraat concentratie af te lezen.
Wat voor verband hebben allosterische enzymen
Signmoidaal verband: hoe mee substraat, hoe meer en hoe sneller de inactieve conformatie wordt om gezet in actieve conformatie.
Wat doet een activator?
Bindt aan enzym die inactief is, waardoor deze in actieve vorm verandert en het substraat aan enzym kan binden
Geef bij wat snijpunt x-as en y-as geeft
y-as = 1/vmax
x-as = 1/Km
Wat gebeurd er bij een vorm verandering van T naar R?
Toename hoeveelheid substraat
niet-covalente binding van activator molecuul
Wat gebeurd er bij een vormverandering van R naar T
Afname hoeveelheid substraat
niet-covalente binding van remmer molecuul
afname hoeveelheid activator
