Eau Et Proteine Flashcards
L’hydrophilie d’une molécule dépend
De sa capacité à former des liaisons hydrogène ou ionique avec l’eau
Et
De la présence d’atome d’oxygène et/ou d’azote
La détection des protéines est réalisé à des lambda entre 275-280 nm car
La tyrosine et le tryptophane absorbent plus intensément à ces lambdas
Qu’est-ce que l’hydrophilie ?
C’est la capacité d’une molécule à former des liaisons faibles entre les charges partielles de l’eau et ses charges partielles présentes au niveau des O et /ou N(+ electronegatifs que c et h)
Plus le nb de conjugaisons augmente
Plus l’absorbance sera forte
Les aa aromatiques phe try trp ont des motifs aromatique fortement conjugué, donc forte abs
La charge d’un acide aminé dépend uniquement
du pH du milieu et des pKa des fonctions ionisables de l’acide aminé
A son point isoélectrique (pI),
la charge moyenne d’une protéine est nulle, la protéine présente un solubilité minimale
Les modifications post-traductionnelles
consistent en la coupure protéolytique de la protéine ou l’ajout de motifs non protéiques, permettent la maturation d’une protéine « nue » en une protéine fonctionnelle
Une modification post-traductionnelle est soit le clivage de la protéine nue, soit l’ajout de motifs non protéiques (lipide, glucide, phosphate…) sur celle-ci. Ces modifications confèrent à la protéine des fonctions spécifiques : reconnaissance, activité, adressage cellulaire …
La séquence primaire d’une protéine permet de prédire
la charge d’une protéine à un pH donné, son adressage dans la cellule, ses modifications post-traductionnelles, sa fonction potentielle
Les hémoprotéines sont des protéines
qui permettent les échanges d’électrons dans les cytochromes, qui permettent la fixation de l’oxygène par la myoglobine et l’hémoglobine
Une hémoprotéine est constituée
d’un ion métallique associé à six ligands via des liaisons de coordination, quatre atomes d’azote venant de l’hème et deux autres qui sont soit deux acides aminés pour les cytochromes (échanges d’électrons entre Fe2+ et Fe3+), soit un acide aminé et l’oxygène pour la myoglobine et l’hémoglobine (fixation et transport de l’oxygène).
La structuration d’une protéine
est sensible à des agents dénaturants (chaleur, SDS, thiols…) car ciblent les liaisons structurantes
la structuration d’une prot met en jeu des liaisons hydrogène, ioniques, disulfures, des regroupements hydrophobes et des interactions avec des modifications post-traductionnelles
L’analyse de la masse moléculaire d’une protéine
peut être réalisée par électrophorèse de type SDS-PAGE
une analyse via un gel SDS-PAGE en conditions dénaturantes
ne donne accès qu’aux masses moléculaires des sous-unités constitutives.
chromatographie d’exclusion
permet d’analyser la masse moléculaire d’un complexe protéique
La chromatographie d’échange d’ions
utilise des sels ou un gradient de pH pour éluer les protéines retenues,
permet de purifier une protéine car elle permet de séparer les protéines en fonction de leur pI dans des conditions natives
