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bcm1531 > cours3 enzyme > Flashcards

cours3 enzyme Flashcards

1
Q

qu’est ce qu’une enzyme?

A

des catalyseurs biologiques (capacite de stimuler les vitesses reactionnelles pour couper des liens peptidiques plus rapidement)

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Q

comment augmenter la vitesse de la reaction chimique?

A
  • augmenter la temperature
  • augmenter la concentration des reactifs
  • utiliser un catalyseur
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3
Q

pourquoi est-ce qu’utiliser un catalyseur est la methode optimale pour augmenter la vitesse de la reaction chimique

A
  • impossible pour la plupart des organismes d’augmenter la temp
  • certaines reactions sont si lentes spontanement qu’il faudrait des concentrations impossible a atteindre en realite
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4
Q

quelle est la fonction de l’energie d’activation dans la thermodynamique?

A

permet de franchir la barriere energetique pour convertir nos reactifs en produits

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5
Q

quel est le role du catalyseur dans la thermodynamique d’une reaction chimique?

A

diminue la barriere energetique de la reaction chimique en interagissant avec les substrats de la reaction et en augmentant la probabilite de formation de l’etat de transition

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6
Q

vrai ou faux?
le catalyseur change la difference d’energie nette entre les produits et les substrats

A

faux, elle ne change pas

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7
Q

quelles sont les 2 natures possible d’un catalyseur?

A
  • proteines
  • ARN
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8
Q

dans quel type de conditions peut-on retrouver des enzymes?

A

conditions douces compatible avec la vie
- pH ~ 7
- temperature comfo
- temps rapide

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9
Q

qu’est ce que la cinetique reactionnelle?

A

la concentration des produits augmente au fur et a mesure que celle des substrats diminue

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10
Q

a quelle point est-ce que la reaction est a l’equilibre?

A

lorsque les vitesses sont egales.
le milieu reste dynamique mais la vitesse gauche/droite est egale a la vitesse droite/gauche

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11
Q

vrai ou faux?
la vitesse initiale d’une reaction est toujours lente.

A

faux, vitesse initiale est nulle puis elle commence tres rapide, car il y a seulement des substrats donc seul la reaction gauche-droite est possible. plus [S]↓, plus v1↓, donc v-1↑ car [P]↑

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12
Q

qu’est ce que les constantes de reaction?

A

elles decrivents les proportions des produits et des reactifs a l’equilibre, et donc la tendance qu’a la reaction a se produire

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13
Q

qu’est ce que l’ordre de la reaction et decrivez chacun des ordres

A

ordre 0: v=cste = k[A]^0 [B]^0
ordre 1: v=k[A] = k[A]^1[B]^0
ordre 2: v=k[A] [B] = k[A]^1[B]^1

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14
Q

que ce passe-t-il avec l’ordre de la reaction si [A]»»[B]

A

on le considere comme un ordre 1
on peut negliger [A] et seulement prendre en compte [B]
v = k[A]^0 [B]^1

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15
Q

vrai ou faux?
l’enzyme est degradé apres la reaction

A

faux, elle est regenerer a son etat de depart

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16
Q

qu’est ce que l’etat stationnaire?

A

la vitesse est lineaire au debut de la reaction car la quantite de produit accumulee est faible et la quantite de substrat n’est pas limitante

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17
Q

que se passe-t-il avec la vitesse de reaction lorsque la quantite de substrat n’est pas limitante comparee a quand elle l’est

A

pas limitante: V est proportionnelle a [E]
limitante: V va atteindre un plateau car toute l’enzyme va avoir ete utilise

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18
Q

comment est-ce qu’on peut mesurer une concentration d’enzyme dans un laboratoire?

A

an ajoutant une tres grande quantite de substrat pour saturer l’enzyme.
la vitesse de reaction sera donc calcule seulement selon [E]

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19
Q

qu’est ce que le steady-state assumption?

A
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20
Q

qu’est ce que la constante catalytique (turn over number)?

A

nombre d’evenements catalytiques par seconde par site actif

21
Q

qu’est ce que l’equation de michaelis-menten?

A

V0 = (Vmax*[S]) / (Km + [S])
ou Km = [S] donnant V0 = Vmax/2

22
Q

vrai ou faux?
plus Km est eleve, plus l’affinite de l’enzyme pour le substrat est bonne

A

faux,
plus Km↓, plus affinite de l’enzyme pour le substrat ↑

23
Q

vrai ou faux?
plus Km ↑, plus K-1 ↑

A

vrai

24
Q

qu’est ce que le concept de l’equation de lineweaver-burk?

A

c’est l’equation de michaelis-menten avec les valeurs inverses ce qui donne un fonction lineaire a la place d’une hyperbole

25
Q

explique comment on utilise l’ethanol pour retarder la transformation du methanol en produit toxiques

A
  • enzyme ADH oxyde ethanol en acide faible et methanol en acide fort
  • Km de ADH pour ethanol est plus faible donc enzyme va transformer ethanol plus que methanol
  • retarde transformation de methanol en acide fort = pas de destruction de tissu
26
Q

comment est-ce que les variations de pH influence la vitesse de reaction

A
  • la liaison du substrat a l’enzyme
  • l’ionisation du substrat
  • l’activite catalytique de l’enzyme
27
Q

quelle est l’influence du pH sur les a.a

A

change le niveau d’ionisation

28
Q

qu’est ce que le pH optimal?

A

correspond a l’environnement ou l’enzyme fait son effet

29
Q

quel est l’effet de la temperature sur la vitesse des reactions enzymatiques

A
  • T augmente vitesse de reaction
  • T augmente denaturation de l’enzyme
30
Q

qu’est ce que le site actif?

A

cavite ou crevasse permettant la liasion du (des) substrats de la reaction ou les chaines laterales de quelques residus (a.a.) vont participer a la reaction chimique

31
Q

definition d’un ligand

A

petite molecule se liant a une proteine par des interactions non covalentes

32
Q

definition d’un site allosterique/modulateur

A

site de l’enzyme autre que le site actif ou peuvent se fixer reversiblement des molecules capables de moduler la vitesse de reaction

33
Q

comment est-ce qu’on classe les enzymes et nomme 4 famille d’enzymes?

A

on classe les enzymes selon les groupes qu’elle catalyse
- oxydoreductases
- transferases
- isomerases
- ligases (synthetases)

34
Q

pourquoi est-ce que les a.a. sont importants au site actif?

A

la nature d’une chaine laterale d’un a.a. va souvent aider a accomoder un certain substrat et va favoriser la reaction chimique
- chaines laterales ionisables

35
Q

quelles sont les 3 proteases qui peuvent briser le lien peptidique?

A
  • chymotrypsine
  • trypsine
  • elastase
36
Q

qu’est ce qui determine la specificite des enzymes?

A

la pochette de l’enzyme determine la taille et la nature des forces possibles

37
Q

quelles sont les 3 facons pour les enzymes qui fonctionnent a proximite de limiter la diffusion du produit?

A
  1. fonctionnent en complexe
  2. enzymes liees par une proteine motrice commune
  3. 1 proteine complexe avec plusieurs domaines
38
Q

quelles types de reaction ne peuvent pas etre decrites par les equations de michaelis-menten?

A
  • reactions a plusieurs substrats
  • reactions a plusieurs etapes
  • reactions cooperatives ou modulees de facon allosterique
39
Q

quelles sont les mecanismes des reactions enzymatiques a 2 substrats et quelle est la difference entre eux?

A
  1. reaction sequentielle de type ordonnee: substrats doivent se combiner a l’enzyme dans un ordre defini
  2. reaction sequentielle de type aleatoire: substrats doivent tous se combiner sans ordre
40
Q

quels sont les modes de regulation de l’activite enzymatique?

A
  • ↑/↓ synthese proteique
  • ↑/↓ degradation proteique
  • changement de conformation
41
Q

quels sont les 4 types de changement de conformation possible lors de la regulation de l’activite enzymatique?

A
  • modification covalentes
  • clivage proteique
  • association avec des inhibiteurs
  • addition/disponibilite des co-facteurs
42
Q

qu’est ce que la modification covalente

A
  • controle plus lent que modif allosteriques, mais plus rapide que synthese/degradation de l’enzyme
  • controle ON/OFF
  • effectue par des enzymes de conversion
  • modif activatrice ou inhibitrice
  • ex. phosphorylation, methylation, adenylation, acetylation, etc
43
Q

qu’est ce que la clivage proteique?

A
  • protease capable de detruire les proteines des cellules qui les synthetisent
  • utilisees ailleurs
  • synthetisees sous forme de precurseurs inactifs
  • proenzymes activees par bris de liaisons covalentes et elimination de plusieurs a.a.
44
Q

comment est-ce que les inhibiteur peuvent reguler les activites enzymatiques?

A

inhibiteur se lie a l’enzyme pour empecher la liaison au substrat
- peut etre sur le site de liaison ou un site allosterique

45
Q

expliquer la liaison allosterique positive et negative

A

positive: favorise la forme R qui lie
negative: favorise la forme T qui n’est pas favorable a liaison

46
Q

vrai ou faux?
Km et Vmax d’une enzyme ne peuvent jamais etre modifie

A

faux, les effecteurs allosteriques peuvent les modifier

47
Q

qu’est ce que le principe de la cooperativite?

A

la liaison du premier ligand/substrat influence la liaison du 2e ligand/substrat et change la conformation de la 2e sous-unite
- peut etre positive ou negative

48
Q

vrai ou faux?
la cooperativite rend une enzyme plus sensible a de faibles variations de concentration du substrat

A

vrai

49
Q

quels sont les 2 facons pour le couple enzyme-substrat d’optimiser la regulation

A
  • adaptant le fonctionnement de l’enzyme en presence du substrat
  • adaptant la concentration du substrat dans le milieu ou se trouve enzyme

bcm1531 (6 decks)

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