cours3 enzyme Flashcards
qu’est ce qu’une enzyme?
des catalyseurs biologiques (capacite de stimuler les vitesses reactionnelles pour couper des liens peptidiques plus rapidement)
comment augmenter la vitesse de la reaction chimique?
- augmenter la temperature
- augmenter la concentration des reactifs
- utiliser un catalyseur
pourquoi est-ce qu’utiliser un catalyseur est la methode optimale pour augmenter la vitesse de la reaction chimique
- impossible pour la plupart des organismes d’augmenter la temp
- certaines reactions sont si lentes spontanement qu’il faudrait des concentrations impossible a atteindre en realite
quelle est la fonction de l’energie d’activation dans la thermodynamique?
permet de franchir la barriere energetique pour convertir nos reactifs en produits
quel est le role du catalyseur dans la thermodynamique d’une reaction chimique?
diminue la barriere energetique de la reaction chimique en interagissant avec les substrats de la reaction et en augmentant la probabilite de formation de l’etat de transition
vrai ou faux?
le catalyseur change la difference d’energie nette entre les produits et les substrats
faux, elle ne change pas
quelles sont les 2 natures possible d’un catalyseur?
- proteines
- ARN
dans quel type de conditions peut-on retrouver des enzymes?
conditions douces compatible avec la vie
- pH ~ 7
- temperature comfo
- temps rapide
qu’est ce que la cinetique reactionnelle?
la concentration des produits augmente au fur et a mesure que celle des substrats diminue
a quelle point est-ce que la reaction est a l’equilibre?
lorsque les vitesses sont egales.
le milieu reste dynamique mais la vitesse gauche/droite est egale a la vitesse droite/gauche
vrai ou faux?
la vitesse initiale d’une reaction est toujours lente.
faux, vitesse initiale est nulle puis elle commence tres rapide, car il y a seulement des substrats donc seul la reaction gauche-droite est possible. plus [S]↓, plus v1↓, donc v-1↑ car [P]↑
qu’est ce que les constantes de reaction?
elles decrivents les proportions des produits et des reactifs a l’equilibre, et donc la tendance qu’a la reaction a se produire
qu’est ce que l’ordre de la reaction et decrivez chacun des ordres
ordre 0: v=cste = k[A]^0 [B]^0
ordre 1: v=k[A] = k[A]^1[B]^0
ordre 2: v=k[A] [B] = k[A]^1[B]^1
que ce passe-t-il avec l’ordre de la reaction si [A]»»[B]
on le considere comme un ordre 1
on peut negliger [A] et seulement prendre en compte [B]
v = k[A]^0 [B]^1
vrai ou faux?
l’enzyme est degradé apres la reaction
faux, elle est regenerer a son etat de depart
qu’est ce que l’etat stationnaire?
la vitesse est lineaire au debut de la reaction car la quantite de produit accumulee est faible et la quantite de substrat n’est pas limitante
que se passe-t-il avec la vitesse de reaction lorsque la quantite de substrat n’est pas limitante comparee a quand elle l’est
pas limitante: V est proportionnelle a [E]
limitante: V va atteindre un plateau car toute l’enzyme va avoir ete utilise
comment est-ce qu’on peut mesurer une concentration d’enzyme dans un laboratoire?
an ajoutant une tres grande quantite de substrat pour saturer l’enzyme.
la vitesse de reaction sera donc calcule seulement selon [E]
qu’est ce que le steady-state assumption?
qu’est ce que la constante catalytique (turn over number)?
nombre d’evenements catalytiques par seconde par site actif
qu’est ce que l’equation de michaelis-menten?
V0 = (Vmax*[S]) / (Km + [S])
ou Km = [S] donnant V0 = Vmax/2
vrai ou faux?
plus Km est eleve, plus l’affinite de l’enzyme pour le substrat est bonne
faux,
plus Km↓, plus affinite de l’enzyme pour le substrat ↑
vrai ou faux?
plus Km ↑, plus K-1 ↑
vrai
qu’est ce que le concept de l’equation de lineweaver-burk?
c’est l’equation de michaelis-menten avec les valeurs inverses ce qui donne un fonction lineaire a la place d’une hyperbole
explique comment on utilise l’ethanol pour retarder la transformation du methanol en produit toxiques
- enzyme ADH oxyde ethanol en acide faible et methanol en acide fort
- Km de ADH pour ethanol est plus faible donc enzyme va transformer ethanol plus que methanol
- retarde transformation de methanol en acide fort = pas de destruction de tissu
comment est-ce que les variations de pH influence la vitesse de reaction
- la liaison du substrat a l’enzyme
- l’ionisation du substrat
- l’activite catalytique de l’enzyme
quelle est l’influence du pH sur les a.a
change le niveau d’ionisation
qu’est ce que le pH optimal?
correspond a l’environnement ou l’enzyme fait son effet
quel est l’effet de la temperature sur la vitesse des reactions enzymatiques
- T augmente vitesse de reaction
- T augmente denaturation de l’enzyme
qu’est ce que le site actif?
cavite ou crevasse permettant la liasion du (des) substrats de la reaction ou les chaines laterales de quelques residus (a.a.) vont participer a la reaction chimique
definition d’un ligand
petite molecule se liant a une proteine par des interactions non covalentes
definition d’un site allosterique/modulateur
site de l’enzyme autre que le site actif ou peuvent se fixer reversiblement des molecules capables de moduler la vitesse de reaction
comment est-ce qu’on classe les enzymes et nomme 4 famille d’enzymes?
on classe les enzymes selon les groupes qu’elle catalyse
- oxydoreductases
- transferases
- isomerases
- ligases (synthetases)
pourquoi est-ce que les a.a. sont importants au site actif?
la nature d’une chaine laterale d’un a.a. va souvent aider a accomoder un certain substrat et va favoriser la reaction chimique
- chaines laterales ionisables
quelles sont les 3 proteases qui peuvent briser le lien peptidique?
- chymotrypsine
- trypsine
- elastase
qu’est ce qui determine la specificite des enzymes?
la pochette de l’enzyme determine la taille et la nature des forces possibles
quelles sont les 3 facons pour les enzymes qui fonctionnent a proximite de limiter la diffusion du produit?
- fonctionnent en complexe
- enzymes liees par une proteine motrice commune
- 1 proteine complexe avec plusieurs domaines
quelles types de reaction ne peuvent pas etre decrites par les equations de michaelis-menten?
- reactions a plusieurs substrats
- reactions a plusieurs etapes
- reactions cooperatives ou modulees de facon allosterique
quelles sont les mecanismes des reactions enzymatiques a 2 substrats et quelle est la difference entre eux?
- reaction sequentielle de type ordonnee: substrats doivent se combiner a l’enzyme dans un ordre defini
- reaction sequentielle de type aleatoire: substrats doivent tous se combiner sans ordre
quels sont les modes de regulation de l’activite enzymatique?
- ↑/↓ synthese proteique
- ↑/↓ degradation proteique
- changement de conformation
quels sont les 4 types de changement de conformation possible lors de la regulation de l’activite enzymatique?
- modification covalentes
- clivage proteique
- association avec des inhibiteurs
- addition/disponibilite des co-facteurs
qu’est ce que la modification covalente
- controle plus lent que modif allosteriques, mais plus rapide que synthese/degradation de l’enzyme
- controle ON/OFF
- effectue par des enzymes de conversion
- modif activatrice ou inhibitrice
- ex. phosphorylation, methylation, adenylation, acetylation, etc
qu’est ce que la clivage proteique?
- protease capable de detruire les proteines des cellules qui les synthetisent
- utilisees ailleurs
- synthetisees sous forme de precurseurs inactifs
- proenzymes activees par bris de liaisons covalentes et elimination de plusieurs a.a.
comment est-ce que les inhibiteur peuvent reguler les activites enzymatiques?
inhibiteur se lie a l’enzyme pour empecher la liaison au substrat
- peut etre sur le site de liaison ou un site allosterique
expliquer la liaison allosterique positive et negative
positive: favorise la forme R qui lie
negative: favorise la forme T qui n’est pas favorable a liaison
vrai ou faux?
Km et Vmax d’une enzyme ne peuvent jamais etre modifie
faux, les effecteurs allosteriques peuvent les modifier
qu’est ce que le principe de la cooperativite?
la liaison du premier ligand/substrat influence la liaison du 2e ligand/substrat et change la conformation de la 2e sous-unite
- peut etre positive ou negative
vrai ou faux?
la cooperativite rend une enzyme plus sensible a de faibles variations de concentration du substrat
vrai
quels sont les 2 facons pour le couple enzyme-substrat d’optimiser la regulation
- adaptant le fonctionnement de l’enzyme en presence du substrat
- adaptant la concentration du substrat dans le milieu ou se trouve enzyme
