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bcm1531 > cours2 proteines > Flashcards

cours2 proteines Flashcards

1
Q

qu’est ce que l’acetylation?

A

ajout d’un groupement acetyl sur un azote

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Q

l’acetylation peut arriver a quelle a.a.?

A

a la lysine et l’arginine

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3
Q

la phosphorylation survient sur quelle molecule?

A

l’oxygene

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4
Q

la phosphorylation peut arriver a quels a.a. et pourquoi?

A

la serine, la threonine et la tyrosine
car ils ont un groupement OH

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5
Q

qu’est ce que l’hydroxylation?

A

ajout d’un groupement OH

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6
Q

qu’est ce que la methylation et sur quels a.a. peut il arriver?

A

ajout d’un groupement methyl (CH3) sur un N
peut arriver sur lysine ou arginine

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7
Q

qu’est ce que la carboxylation?

A

ajout d’un groupement carboxyl

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8
Q

comment se fait l’addition de lipides sur des proteines?

A

par une liaision thioester (liaison entre groupe carboxyle et groupe thiol (SH) qu’on retrouve sur la cysteine

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9
Q

comment se fait l’addition de sucres sur des proteines?

A

ajout de chaine carbonyle avec beaucoup de groupement alcool et groupement hydroxyle qui se lie a la chaine laterale des a.a (asparagine)

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10
Q

quelles sont les fonctions possibles des proteines rendus a la forme quaternaire?

A
  • regulation
  • structure
  • mouvement
  • catalyseur
  • transporteur
  • signaleur
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11
Q

quelles sont les 3 proteines structurales?

A
  • microfilament
  • filament intermediaires
  • microtubules
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12
Q

expliquer la polymerisation et la depolymerisation?

A

polymerisation: monomeres qui s’assemblent ensemble pour faire un polymere
depolymerisation: processus inverse

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13
Q

quelles sont les 2 types d’actine?

A

actine globulaire: toute seule
actine filamenteuse: lorsque actine est implique dans la formation d’un filament

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14
Q

qu’est ce qui permet la polymerisation des monomeres d’actine

A

hydrolyse de ATP en ADP

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15
Q

comment se forme un microfilament?

A

addition de monomere d’actine des 2 cotes du filament

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16
Q

vrai ou faux?
l’ajout de monomeres d’actine sur les filaments d’actine se fait de la meme vitesse sur les deux extremites?

A

faux,
l’ajout de monomeres d’actine se fait beaucoup plus rapidement du cote ou il y a encore la molecule d’ATP.
du cote ou il y a eu l’hydrolyse d’ATP et ADP, il y aura plus facilement la depolymerisation et ajout de actine globulaire lente

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17
Q

quelle est la structure des microtubules?

A
  • des dimeres de tubuline (alpha et beta) s’ajoute a un protofilament (tjr alpha en premier)
  • alignements de plusieurs protofilaments pour former un tube
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18
Q

quelle est la source d’energie des microtubules?

A

GTP

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19
Q

vrai ou faux?
la polymerisation-depolymerisation est dynamique de 1 seul cote du microtubule

A

faux, des deux cotes

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20
Q

quelle est la fonction des microtubules?

A
  • transport des chromosomes lors de la division cellulaire
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21
Q

vrai ou faux?
l’ATP est necessaire pour l’assemblage des filament intermediaires

A

faux,
aucun nucleotide n’est requis pour l’assemblage des filaments intermediaires (ni ATP, ni GTP)

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22
Q

quelle est la structure des filaments intermediaires?

A
  • dimeres d’helices alpha a repetitions de 7 a.a. où les a.a. des positions 1 et 4 sont non polaires (hydrophobes) et pointent toujours vers l’interieur
  • formation d’une double helice par empilement des dimeres
  • assemblage d’octamere = 1 fibre
  • assemblage de fibres = 1 FI
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23
Q

quelle est la fonction des filaments intermediaires?

A

connectés avec les filaments d’actine et/ou les microtubules pour maintenir la forme cellulaire et et l’ancrage des organites.
pas de role dans la motilite

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24
Q

quelle est la composante principale de la peau et des poils?

A

keratine

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25
Q

qu’est ce que les proteines motrices?

A

proteines qui ont la capacite de changer leur conformation par hydrolyse de ATP ou GTP.
cause mouvement

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26
Q

quelle est la structure de la myosine

A

myosine est composee d’une “queue”, d’un “cou” et d’une “tete”. chaque tete interagit avec une molecule d’actine et possede un site de liaison a l’ATP

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27
Q

expliquer le fonctionnement de la myosine

A
  • liaison a ATP change conformation de la myosine et decroche la tete de la myosine (affinite pour actine ↓)
  • hydrolyse de ATP en ADP = changement de conformation qui fait tourner la region cou-tete
  • affinite pour actine ↑
  • liaison a actine se produit a un site plus eloigne qu’au depart, du au mouvement de la tete de myosine
  • liaison a actine cause liberation de P puis ADP, tete de myosine reprend conformation initiale = mouvement
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28
Q

comment se nomme la force de liaison proteine-ligand?

A

affinite moleculaire

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29
Q

qu’est ce qu’un ligand et qu’est ce qu’elle fait?

A

ligand est un compose chimique (peptide, proteine, derive lipidique, ..) qui se lie a sa proteine cible par des forces non-covalents de maniere specifique, ce qui modifie generalement la conformation de la proteine et donc sa fonction

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30
Q

vrai ou faux?
la liaison proteine-ligand est irreversible.

A

faux, elle est reversible

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31
Q

dans le transport d’oxygene, les interations ligand proteine sont fait par quelles molecules?

A

myoglobine (muscles) et hemoglobine (erythrocytes)

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32
Q

definition d’un groupe prosthetique

A

element d’une proteine, essentiel a la fonction de la proteine, non constitue d’a.a, dont la synthese est independante de la synthese de la proteine

33
Q

quelle est la fonction du groupement heme?

A

permet la liaison reversible a une molecule d’O2

34
Q

qu’est ce que la myoglobine et quelle est sa structure?

A

proteine fixatrice d’O2 du muscle
8 helices alpha reliees par des boucles

35
Q

quelle est la structure de l’heme?

A

protoporphyrine IX + atome de fer
- protoporphyrine formee de 2 groupements vinyles (hydrophobe) tournes vers interieur et 2 groupements proprionates (ionique et polaire) tournes vers milieux aqueux

36
Q

comment est-ce que l’atome de fer est tenu en place dans heme?

A
  • par 4 axes de coordination avec le N de la protoporphyrine
  • par 1 axe avec le noyeau imidazole de histidine-93
37
Q

quelle est la difference entre oxymyoglobine et desoxymyoglobine?

A

oxy: avec O2
desoxy: sans O2

38
Q

qu’est ce que l’hemoglobine et quelle est sa structure?

A

proteine de tranport d’O2 presente dans les erythrocytes
- 4 sous-unites: 2 alpha et 2 beta
- chaque sous unite est formee de 8 helices alpha

39
Q

combien y a t-il d’heme par sous-unite?

A

1 heme

40
Q

quelles sont les formes d’hemoglobines presente a partir de la naissance jusqu’a l’age adulte?

A

HbE, puis HbF puis HbA/A2

41
Q

vrai ou faux?
la myoglobine est fonctionnelle seulement sous forme quaternaire

A

faux, la myoglobine est fonctionnelle sous forme tertiaire et l’hemoglobine est fonctionnelle sous fome quaternaire

42
Q

explique la difference d’affinite pour l’oxygene pour l’hemoglobine et la myoglobine

A

myoglobine a une plus grande affinite pour O2, donc reste saturee plus longtemps = bon pr stockage

hemoglobine a une moins bonne affinite pour O2, reste pas sature longtemps, perd beaucoup de O2 sur le chemin

43
Q

vrai ou faux?
la myoglobine a plus de groupe heme que l’hemoglobine, ce qui explique pourquoi elle reste saturee plus longtemps que l’hemoglobine

A

faux,
elle a 1 groupe heme

44
Q

qu’est ce que l’effet allosterique?

A

quand un ligand induit un changement de conformation de la proteine qui change son affinite pour un autre ligand a un autre site

45
Q

explique comment l’Hb passe de la forme desoxy a la forme oxy?

A
  • O2 se lie a la 1er sous-unite
  • sous-unite qui suit passe de conformation T a R
  • continue jusqu’a ce que les 4 sous-unites sont R
46
Q

quelle conformation a une plus petite affinite pour O2 dans l’Hb

A

T

47
Q

lors de la liaison de O2 sur l’heme, qu’est ce qui cause le changement de conformation de T a R sur la sous-unite suivante?

A

la rotation de 15 degree de His64

48
Q

qu’est ce que la cooperativite positive?

A

favorise l’oxygenation complete a haute pO2 dans les poumons et une desoxygenation a faible pO2 dans les capillaires des tissus

49
Q

quelle est la fonction de l’effecteur allosterique BPG?

A

diminue affinite de Hb pour O2 et permet le relargage de O2 a faible pO2

50
Q

HbF ne lie presque pas l’effecteur BPG, que se passe t-il lorsqu’on est a faible pO2?

A

HbF a une plus forte affinite pour O2, donc a faible pO2, il absorbe plus de O2 provenant de la mere

51
Q

ou se situe BPG dans Hb

A

BPG a bcp de charges negatives et les chaines au pourtour de la cavite centrales sont positives, donc BPG s’installe facilement dans la cavite

52
Q

vrai ou faux?
O2 et BPG s’excluent mutuellement de Hb

A

vrai

53
Q

qu’est ce que l’effect Bohr?

A

l’influence du pH et la concentration de CO2 sur l’affinite de Hb pour le O2

54
Q

selon l’effet de Bohr, que se passe t-il s’il y a une augmentation de CO2 dans le sang

A

↑ CO2 = ↑ [H+] = pH ↓
condition acide, on favorise la forme desoxyHb qui libere O2 dans le sang

55
Q

qu’est-ce que la jaunisse

A

trop de bilirubine formee ou voies biliaires fonctionnent mal.
pigment jaune s’accumule dans le sang et les tissus

56
Q

qu’est ce que la bilirubine

A

groupement heme oxydé

57
Q

qu’est ce que la structure primaire des proteines

A

chaine lineaire de a.a

58
Q

quelle est la difference entre une configuration trans et cis

A

trans: Cɑ des residus peptidiques sont de cotes opposes
cis: Cɑ des residus peptidiques sont du meme chote

59
Q

entre la configuration trans et cis, laquelle est la plus souvent favorisee

A

trans, car moins d’encombrement sterique

60
Q

qu’est ce que le graphique de Ramachandran

A

graphique qui indique les paires d’angles qui ne causent pas d’encombrement sterique

61
Q

qu’est ce que la structure secondaire des proteinesq

A

repliement local de plusieurs a.a

62
Q

vrai ou faux?
la structure secondaire des proteines se fait par des liaisons covalentes

A

faux

63
Q

dans l’helice ɑ, l’helice se fait generalement de quel cote pour eviter le moins d’encombrement sterique possible

A

right handed

64
Q

pourquoi est-ce que la glycine destabiliserait l’helice ɑ?

A

absence de chaine laterale la rend tres flexible, donc pourrait causer des rotations

65
Q

pourquoi est-ce que la proline destabiliserait l’helice ɑ?

A
  • forte contraintes d’angles qui causerait une distortion de l’helice
  • pas de H sur N du lien peptidique, donc pas de pont H possible
66
Q

vrai ou faux?
la glycine et la proline peuvent se trouver aux extremites de l’helice ɑ

A

vrai

67
Q

quelles sont les 2 dispositions possible du feuillet β?

A

parallele et antiparallele

68
Q

quelle disposition du feuillet β est la plus stable

A

antiparallele

69
Q

qu’est ce que la structure tertiaire des proteines

A
  • assemblage de plusieurs structures secondaires
  • associe fonction a proteine
70
Q

De quoi dépend repliement des structures tertiaires

A
  • liaison H
  • liaison electrostatiques
  • effet hydrophobe
  • liaison covalents S-S
71
Q

quel a.a. peut former des ponts disulfures pour stabiliser la structure 3D de certaines proteines

A

cysteine

72
Q

vrai ou faux?
l’oxydation des groupes SH des cysteines sont des reaction irreversibles

A

faux,
reaction reversible, liaisons peuvent etre rearrgangees apres la synthese proteique

73
Q

qu’est ce que la denaturation d’une proteine

A

proteine perd sa structure 3D ce qui entraine une perte de sa fonction biologique

74
Q

quand survient une denaturation d’une proteine

A

conditions non adequates de pH, T et concentration saline

75
Q

vrai ou faux?
la denaturation est une modification reversible

A

vrai

76
Q

quelle est la fonction du proteasome?

A

assure la degradation des proteines mal repliees

77
Q

quelle proteine est responsable de la specifite de degradation pour une proteine cible

A

ubiquitine

78
Q

qu’est ce que la structure quaternaire des proteines

A

assemblage de plusieurs proteines

bcm1531 (6 decks)

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