cours2 proteines Flashcards
qu’est ce que l’acetylation?
ajout d’un groupement acetyl sur un azote
l’acetylation peut arriver a quelle a.a.?
a la lysine et l’arginine
la phosphorylation survient sur quelle molecule?
l’oxygene
la phosphorylation peut arriver a quels a.a. et pourquoi?
la serine, la threonine et la tyrosine
car ils ont un groupement OH
qu’est ce que l’hydroxylation?
ajout d’un groupement OH
qu’est ce que la methylation et sur quels a.a. peut il arriver?
ajout d’un groupement methyl (CH3) sur un N
peut arriver sur lysine ou arginine
qu’est ce que la carboxylation?
ajout d’un groupement carboxyl
comment se fait l’addition de lipides sur des proteines?
par une liaision thioester (liaison entre groupe carboxyle et groupe thiol (SH) qu’on retrouve sur la cysteine
comment se fait l’addition de sucres sur des proteines?
ajout de chaine carbonyle avec beaucoup de groupement alcool et groupement hydroxyle qui se lie a la chaine laterale des a.a (asparagine)
quelles sont les fonctions possibles des proteines rendus a la forme quaternaire?
- regulation
- structure
- mouvement
- catalyseur
- transporteur
- signaleur
quelles sont les 3 proteines structurales?
- microfilament
- filament intermediaires
- microtubules
expliquer la polymerisation et la depolymerisation?
polymerisation: monomeres qui s’assemblent ensemble pour faire un polymere
depolymerisation: processus inverse
quelles sont les 2 types d’actine?
actine globulaire: toute seule
actine filamenteuse: lorsque actine est implique dans la formation d’un filament
qu’est ce qui permet la polymerisation des monomeres d’actine
hydrolyse de ATP en ADP
comment se forme un microfilament?
addition de monomere d’actine des 2 cotes du filament
vrai ou faux?
l’ajout de monomeres d’actine sur les filaments d’actine se fait de la meme vitesse sur les deux extremites?
faux,
l’ajout de monomeres d’actine se fait beaucoup plus rapidement du cote ou il y a encore la molecule d’ATP.
du cote ou il y a eu l’hydrolyse d’ATP et ADP, il y aura plus facilement la depolymerisation et ajout de actine globulaire lente
quelle est la structure des microtubules?
- des dimeres de tubuline (alpha et beta) s’ajoute a un protofilament (tjr alpha en premier)
- alignements de plusieurs protofilaments pour former un tube
quelle est la source d’energie des microtubules?
GTP
vrai ou faux?
la polymerisation-depolymerisation est dynamique de 1 seul cote du microtubule
faux, des deux cotes
quelle est la fonction des microtubules?
- transport des chromosomes lors de la division cellulaire
vrai ou faux?
l’ATP est necessaire pour l’assemblage des filament intermediaires
faux,
aucun nucleotide n’est requis pour l’assemblage des filaments intermediaires (ni ATP, ni GTP)
quelle est la structure des filaments intermediaires?
- dimeres d’helices alpha a repetitions de 7 a.a. où les a.a. des positions 1 et 4 sont non polaires (hydrophobes) et pointent toujours vers l’interieur
- formation d’une double helice par empilement des dimeres
- assemblage d’octamere = 1 fibre
- assemblage de fibres = 1 FI
quelle est la fonction des filaments intermediaires?
connectés avec les filaments d’actine et/ou les microtubules pour maintenir la forme cellulaire et et l’ancrage des organites.
pas de role dans la motilite
quelle est la composante principale de la peau et des poils?
keratine
qu’est ce que les proteines motrices?
proteines qui ont la capacite de changer leur conformation par hydrolyse de ATP ou GTP.
cause mouvement
quelle est la structure de la myosine
myosine est composee d’une “queue”, d’un “cou” et d’une “tete”. chaque tete interagit avec une molecule d’actine et possede un site de liaison a l’ATP
expliquer le fonctionnement de la myosine
- liaison a ATP change conformation de la myosine et decroche la tete de la myosine (affinite pour actine ↓)
- hydrolyse de ATP en ADP = changement de conformation qui fait tourner la region cou-tete
- affinite pour actine ↑
- liaison a actine se produit a un site plus eloigne qu’au depart, du au mouvement de la tete de myosine
- liaison a actine cause liberation de P puis ADP, tete de myosine reprend conformation initiale = mouvement
comment se nomme la force de liaison proteine-ligand?
affinite moleculaire
qu’est ce qu’un ligand et qu’est ce qu’elle fait?
ligand est un compose chimique (peptide, proteine, derive lipidique, ..) qui se lie a sa proteine cible par des forces non-covalents de maniere specifique, ce qui modifie generalement la conformation de la proteine et donc sa fonction
vrai ou faux?
la liaison proteine-ligand est irreversible.
faux, elle est reversible
dans le transport d’oxygene, les interations ligand proteine sont fait par quelles molecules?
myoglobine (muscles) et hemoglobine (erythrocytes)
definition d’un groupe prosthetique
element d’une proteine, essentiel a la fonction de la proteine, non constitue d’a.a, dont la synthese est independante de la synthese de la proteine
quelle est la fonction du groupement heme?
permet la liaison reversible a une molecule d’O2
qu’est ce que la myoglobine et quelle est sa structure?
proteine fixatrice d’O2 du muscle
8 helices alpha reliees par des boucles
quelle est la structure de l’heme?
protoporphyrine IX + atome de fer
- protoporphyrine formee de 2 groupements vinyles (hydrophobe) tournes vers interieur et 2 groupements proprionates (ionique et polaire) tournes vers milieux aqueux
comment est-ce que l’atome de fer est tenu en place dans heme?
- par 4 axes de coordination avec le N de la protoporphyrine
- par 1 axe avec le noyeau imidazole de histidine-93
quelle est la difference entre oxymyoglobine et desoxymyoglobine?
oxy: avec O2
desoxy: sans O2
qu’est ce que l’hemoglobine et quelle est sa structure?
proteine de tranport d’O2 presente dans les erythrocytes
- 4 sous-unites: 2 alpha et 2 beta
- chaque sous unite est formee de 8 helices alpha
combien y a t-il d’heme par sous-unite?
1 heme
quelles sont les formes d’hemoglobines presente a partir de la naissance jusqu’a l’age adulte?
HbE, puis HbF puis HbA/A2
vrai ou faux?
la myoglobine est fonctionnelle seulement sous forme quaternaire
faux, la myoglobine est fonctionnelle sous forme tertiaire et l’hemoglobine est fonctionnelle sous fome quaternaire
explique la difference d’affinite pour l’oxygene pour l’hemoglobine et la myoglobine
myoglobine a une plus grande affinite pour O2, donc reste saturee plus longtemps = bon pr stockage
hemoglobine a une moins bonne affinite pour O2, reste pas sature longtemps, perd beaucoup de O2 sur le chemin
vrai ou faux?
la myoglobine a plus de groupe heme que l’hemoglobine, ce qui explique pourquoi elle reste saturee plus longtemps que l’hemoglobine
faux,
elle a 1 groupe heme
qu’est ce que l’effet allosterique?
quand un ligand induit un changement de conformation de la proteine qui change son affinite pour un autre ligand a un autre site
explique comment l’Hb passe de la forme desoxy a la forme oxy?
- O2 se lie a la 1er sous-unite
- sous-unite qui suit passe de conformation T a R
- continue jusqu’a ce que les 4 sous-unites sont R
quelle conformation a une plus petite affinite pour O2 dans l’Hb
T
lors de la liaison de O2 sur l’heme, qu’est ce qui cause le changement de conformation de T a R sur la sous-unite suivante?
la rotation de 15 degree de His64
qu’est ce que la cooperativite positive?
favorise l’oxygenation complete a haute pO2 dans les poumons et une desoxygenation a faible pO2 dans les capillaires des tissus
quelle est la fonction de l’effecteur allosterique BPG?
diminue affinite de Hb pour O2 et permet le relargage de O2 a faible pO2
HbF ne lie presque pas l’effecteur BPG, que se passe t-il lorsqu’on est a faible pO2?
HbF a une plus forte affinite pour O2, donc a faible pO2, il absorbe plus de O2 provenant de la mere
ou se situe BPG dans Hb
BPG a bcp de charges negatives et les chaines au pourtour de la cavite centrales sont positives, donc BPG s’installe facilement dans la cavite
vrai ou faux?
O2 et BPG s’excluent mutuellement de Hb
vrai
qu’est ce que l’effect Bohr?
l’influence du pH et la concentration de CO2 sur l’affinite de Hb pour le O2
selon l’effet de Bohr, que se passe t-il s’il y a une augmentation de CO2 dans le sang
↑ CO2 = ↑ [H+] = pH ↓
condition acide, on favorise la forme desoxyHb qui libere O2 dans le sang
qu’est-ce que la jaunisse
trop de bilirubine formee ou voies biliaires fonctionnent mal.
pigment jaune s’accumule dans le sang et les tissus
qu’est ce que la bilirubine
groupement heme oxydé
qu’est ce que la structure primaire des proteines
chaine lineaire de a.a
quelle est la difference entre une configuration trans et cis
trans: Cɑ des residus peptidiques sont de cotes opposes
cis: Cɑ des residus peptidiques sont du meme chote
entre la configuration trans et cis, laquelle est la plus souvent favorisee
trans, car moins d’encombrement sterique
qu’est ce que le graphique de Ramachandran
graphique qui indique les paires d’angles qui ne causent pas d’encombrement sterique
qu’est ce que la structure secondaire des proteinesq
repliement local de plusieurs a.a
vrai ou faux?
la structure secondaire des proteines se fait par des liaisons covalentes
faux
dans l’helice ɑ, l’helice se fait generalement de quel cote pour eviter le moins d’encombrement sterique possible
right handed
pourquoi est-ce que la glycine destabiliserait l’helice ɑ?
absence de chaine laterale la rend tres flexible, donc pourrait causer des rotations
pourquoi est-ce que la proline destabiliserait l’helice ɑ?
- forte contraintes d’angles qui causerait une distortion de l’helice
- pas de H sur N du lien peptidique, donc pas de pont H possible
vrai ou faux?
la glycine et la proline peuvent se trouver aux extremites de l’helice ɑ
vrai
quelles sont les 2 dispositions possible du feuillet β?
parallele et antiparallele
quelle disposition du feuillet β est la plus stable
antiparallele
qu’est ce que la structure tertiaire des proteines
- assemblage de plusieurs structures secondaires
- associe fonction a proteine
De quoi dépend repliement des structures tertiaires
- liaison H
- liaison electrostatiques
- effet hydrophobe
- liaison covalents S-S
quel a.a. peut former des ponts disulfures pour stabiliser la structure 3D de certaines proteines
cysteine
vrai ou faux?
l’oxydation des groupes SH des cysteines sont des reaction irreversibles
faux,
reaction reversible, liaisons peuvent etre rearrgangees apres la synthese proteique
qu’est ce que la denaturation d’une proteine
proteine perd sa structure 3D ce qui entraine une perte de sa fonction biologique
quand survient une denaturation d’une proteine
conditions non adequates de pH, T et concentration saline
vrai ou faux?
la denaturation est une modification reversible
vrai
quelle est la fonction du proteasome?
assure la degradation des proteines mal repliees
quelle proteine est responsable de la specifite de degradation pour une proteine cible
ubiquitine
qu’est ce que la structure quaternaire des proteines
assemblage de plusieurs proteines
