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Biocell > Cours 8 : compartiments cellulaire (part 2) > Flashcards

Cours 8 : compartiments cellulaire (part 2) Flashcards

1
Q

Pourquoi les protéines, sous leur forme globulaire, ne peuvent pas passer par les pores des mitochondries et des chloroplastes

A

Par ce que les pores ne sont pas assez gros

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2
Q

Quoi faire pour faire passer les protéines par les pores des mitochondries et des chloroplastes

A

Garder les protéines dans leur structure primaire

Dérouler la protéine

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Q

Quel est le signal le plus commun sur les protéines pour entrer dans les mitochondries

A

Série de AA en N-terminal qui forme une hélice alpha amphiphile (+)

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4
Q

Quelle partie de l’hélice alpha amphiphile est reconnu par un récepteur sur la membrane externe de la mitochondrie

A

La partie hydrophobe

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5
Q

2 récepteur/translocateur de la mitochondrie

A

TOM : transport outer membrane
TIM : transport inner membrane

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6
Q

Comment une protéine entre dans la mitochondrie avec TOM et TIM (4 étapes)

A
  1. Récepteur passe le peptide signal à TOM40
  2. Les protéines entrent par TOM lorsque les chaperonnes Hsp70 hydrolyse l’ATP
  3. TOM transfert le signal à TIM
  4. Le signal est coupé
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7
Q

Que fait le complexe SAM dans la mitochondrie

A

Plier et insérer la protéine dans la matrice externe

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8
Q

Par quoi sont coupés les signaux après leur entrée dans la mitochondrie

A

Par des peptidases

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9
Q

Dans quel cas le signal n’est pas coupé après l’entrée de la protéine dans la mitochondrie

A

Lorsqu’il existe des signaux internes

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10
Q

Quelles sont les protéines de transport/translocation dans les chloroplastes

A

TOC : transport outer chloroplaste
TIC : transport inner chloroplaste

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11
Q

Que faut-il pour passer la membrane du thylakoïde

A

Un signal supplémentaire

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12
Q

2 types de Réticulum endoplasmique

A

RE Lisse
RE Rugueux/granuleux

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13
Q

Quel est le rôle principal du REL

A

Synthèse des lipides (production de membrane)

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14
Q

Quel est le rôle principal du RER

A

S’occupe des protéines destinées à la sécrétion

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15
Q

Quel enzyme construit les phospholipides et où se rerouve-t-elle

A

Acyl-transférase
Site actif dans le cytoplasme

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16
Q

Où s’ajoutent les nouveaux phospholipides après leur construction par l’acyl transférase

A

Dans le feuillet externe de la membrane du REL

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17
Q

Quelle enzyme s’occupe d’égaliser les 2 membrane du REL en phospholipides

A

Les scramblases

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18
Q

Par quel mode de transport sont envoyé les phospholipides dans les organites à partir du REL

A

Par transport vésiculaire

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19
Q

Une fois dans la membrane des organites, quel enzyme s’occupe d’équilibrer les membranes

A

Les flippases (hydrolyse l’ATP pour équilibre les membranes)

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20
Q

Que produit le RER qui migrent vers le REL et donne des vésicules précurseurs au peroxysomes

A

Peroxines (protéines membranaires)

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21
Q

Où sont produites et comment sont incorporées les autres protéines du peroxysome

A

Dans le cytoplasme

Incorporées de façon post-traductionnelle par les peroxines (signal SKL en C-terminal)

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22
Q

2 fonctions principales du peroxysome

A

Oxydation des molécules organiques
Neutralisation du H2O2

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23
Q

Comment se fait la synthèse de novo des peroxysomes

A

Fusion hétérotypique de 2 vésicules de RE (V1 et V2)
Incorporation post-traductionnelle des protéines

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24
Q

Comment se fait la fission des peroxysomes

A

Peroxysome existant reçoit une vésicule V3 et des protéines
Lorsque le peroxysomes ets volumineux, Pex 11 permet l’allongement
DRP-interacting protein fait la constriction membranaire
DRP coupe le peroxysome

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25
Q

Qu’est ce que Pex3

A

L’étiquette d’une vésicule destinée aux peroxysomes

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26
Q

Qu’est ce que PMPs

A

complexe de translocation des peroxysomes (fabriquées par le RER ; incorporation co-traductionnelle)

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27
Q

Que fait Pex5 dans la synthèse des peroxysomes

A

amène la cargaison de protéines au translocateur du peroxysome

28
Q

Qu’arrive-t-il lorsque Pex5 donne ses protéines et devient membranaire

A

Il se détache rapidement en hydrolysant l’ATP pour qu’il y ait beaucoup de Pex5 solubles en peu de Pex5 membranaire (grandient d’énergie)

29
Q

De quoi dépend la fonction des peroxysomes

A

des protéines qui y sont importées
Du type cellulaire et de l’environnement cellulaire

30
Q

Est ce que tous les peroxysomes d’une cellule sont du même type

A

Non, plusieurs types peuvent coexister dans une même cellule

31
Q

Est ce que les peroxysomes sont toujours de forme sphérique

A

Non, le peroxysome peut s’allonger et devenir réticulaire selon les nécessités métaboliques

32
Q

Est ce que les peroxysomes peuvent partager certaines fonctions avec d’autres organites

A

Oui, il y a possibilité de communication

33
Q

Normalement, le taux de multiplication des peroxysomes est similaire à quel cycle

A

Au cycle cellulaire

34
Q

Qu’arrive-t-il au nombre de peroxysomes lorsqu’il y a plus d’acides gras de le milieu

A

Il y aura plus de peroxysomes (activité métabolique modifiée)

35
Q

Où s’effectue le contrôle du taux de multiplication des peroxysomes

A

Au niveau transcriptionnel (ADN) en réponse aux conditions environnementales

36
Q

Est ce que un peroxysome peut se subdiviser en 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques différentes

A

Oui, en séquestrant une enzyme spécifique dans une section qui formera un nouveau peroxysome.

37
Q

Où se produit la bioluminescence des lucioles

A

Dans les peroxysomes des cellules de leur abdomen

38
Q

Comment les mitochondries et les chloroplastes reçoivent leur nouveaux lipides (provenant du RE)

A

Grâce aux protéines d’échange des phospholipides (PEPs)

39
Q

À part celles du peroxysomes, par où doivent passer les protéines destinées à des organites à une membrane

A

Par le RER et la voie du trafic vésiculaire
L’entrée dans le RER se fait de façon co-traductionnelle (énergie nécessaire au transfert vient du ribosome)

40
Q

De quoi est fait le peptide signal

A

20 AA situés en N-terminal nommée PSIT (zone hydrophobe)

41
Q

Qu’arrive-t-il au site de clivage AXA quand la protéine est mature

A

Il est coupé par une peptidase

42
Q

Une fois traduit, à quoi se lie le PSIT

A

à une poche hydrophobe dans la particule de reconnaissance du signal (SRP)

43
Q

Qu’est ce que la SRP

A

Une GTPase soluble formée de 6 protéines et d’un ARN

44
Q

Qu’arrive-t-il lorsque la SRP se lie à un PSIT

A

La SRP bloque la traduction en cours en bloquant le site A du ribosome

45
Q

Que se passe-t-il au site A du ribosome

A

L’ARN-t chargé d’un AA s’installe lors de la traduction

46
Q

Que se passe-t-il lorsque la SRP liée au PSIT est reconnue par son récepteur à la membrane du RER

A

SRP hydrolyse son GTP et provoque le relâchement du signal (PSIT)

47
Q

À quoi servent les translocateurs sur la membrane du RER

A

Ils permettent au PSIT et au reste de la protéine d’entrer à l’intérieur du RER

48
Q

2 compartiment du complexe Sec61 (translocateur du RER)

A
  1. Poche hydrophobe dans sa couture
  2. Bouchon dans le fond
49
Q

Fonctionnement du translocateur Sec61 lorsqu’il reçoit un PSIT (3 étapes)

A
  1. Le PSIT tasse le bouchon et s’installe au niveau de la couture pour l’ouvrir
  2. Le reste de la protéine glisse vers la lumière du RER au fur et à mesure qu’elle est traduite
  3. Le PSIT est gardé dans le translocateur
50
Q

Qu’est ce qui arrive aux protéines solubles qui vont entrer dans la lumière du RER

A

Leur PSIT sera coupé par une peptidase membranaire (coupe au niveau du AXA)

51
Q

À quoi sert le PSIT des protéines membranaires

A

D’ancrage à la membrane (PSIT situé un peu plus loin dans la protéine)

52
Q

Quel autre signal (autre que le PSIT) peut contenir une protéine membranaire

A

La séquence d’Arrêt de transfert (SAT ; séquence d’AA hydrophobes)

53
Q

Qu’arrive-t-il quand SAT arrive au niveau du translocateur du RER

A

SAT ne peut pas le traverser, il est alors relâché dans la membrane directement (arrêt de l’incorporation de la protéine, mais la traduction continue)

54
Q

Où sont synthétisées les protéines membranaires avec des hélices alpha hydrophobes (sauf celles des mitochondries et des chloroplastes)

A

Dans le RER (et sa membrane)
Les hélices sont des régions PSIT et SAT

55
Q

Après leur entrée dans le RER, où vont les protéines

A

Vers Golgi via les vésicules

56
Q

À partir du Golgi, qu’arrive-t-il aux protéines

A

Certaines vont continuer leur périple
D’autres vont retourner dans le RER

57
Q

Que doivent posséder les protéines qui retourne dans le RER (2)

A

PSIT en N-terminal
Un signal de rétention en C-terminal (séquence KDEL pour les protéines solubles et KKXX pour les protéines membranaires)

58
Q

Où seront sécrétées la plupart des protéines synthétisées dans le RER

A

À l’extérieur de la cellule, elles doivent être capable de résister à l’environnement extérieur

59
Q

Que fait la disulfide isomérase

A

Elle catalyse la formation ou la rupture des ponts disulfures
Elle s’assure que les liens S-S soient bien faits

60
Q

Sur quoi l’ancre lipidique de GPI peut elle être ajoutée (et par quelle enzyme)

A

Sur des protéines faisant partie des radeaux lipidiques
Par un complexe enzymatique transmidase

61
Q

Par quelle enzyme peut être libéré les GPI dans les radeaux lipidiques

A

Une phospholipase

62
Q

Quelle enzyme ajoute une unité de sucre sur le résidu d’asparagine faisant partie du motif N-X-S/T (protéines dans le RER)

A

Une oligosaccharide transférase

63
Q

Qu’arrive-t-il à l’oligosaccharide lors de la maturation de la protéine (RER à Golgi)

A

L’unité de sucre sera modifiée et taillée pour finir avec un modèle de base de 5 sucres (2 NAG et 3 mannose)

64
Q

L’oligosaccharide ajouté dans le RER est composé de combien de sucres

A

14 (mannose, glucose, NAG)

65
Q

Étapes du contôle de qualité des protéines à l’aide des sucres (RER)

A
  1. 2 glucoses terminaux sont retirés à la fin de la traduction
  2. Des chaperonnes vérifient la forme de la protéine
    A. Si la protéine est OK : le dernier glucose est clivé et la protéine sort du RE
    B. Si la protéine est mal repliée : une glucosyl transférase lui ajoute un glucose et la protéine doit repasser par les chaperonnes qui vont essayer de la plier correctement

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