Cours 8 : compartiments cellulaire (part 2) Flashcards
Pourquoi les protéines, sous leur forme globulaire, ne peuvent pas passer par les pores des mitochondries et des chloroplastes
Par ce que les pores ne sont pas assez gros
Quoi faire pour faire passer les protéines par les pores des mitochondries et des chloroplastes
Garder les protéines dans leur structure primaire
Dérouler la protéine
Quel est le signal le plus commun sur les protéines pour entrer dans les mitochondries
Série de AA en N-terminal qui forme une hélice alpha amphiphile (+)
Quelle partie de l’hélice alpha amphiphile est reconnu par un récepteur sur la membrane externe de la mitochondrie
La partie hydrophobe
2 récepteur/translocateur de la mitochondrie
TOM : transport outer membrane
TIM : transport inner membrane
Comment une protéine entre dans la mitochondrie avec TOM et TIM (4 étapes)
- Récepteur passe le peptide signal à TOM40
- Les protéines entrent par TOM lorsque les chaperonnes Hsp70 hydrolyse l’ATP
- TOM transfert le signal à TIM
- Le signal est coupé
Que fait le complexe SAM dans la mitochondrie
Plier et insérer la protéine dans la matrice externe
Par quoi sont coupés les signaux après leur entrée dans la mitochondrie
Par des peptidases
Dans quel cas le signal n’est pas coupé après l’entrée de la protéine dans la mitochondrie
Lorsqu’il existe des signaux internes
Quelles sont les protéines de transport/translocation dans les chloroplastes
TOC : transport outer chloroplaste
TIC : transport inner chloroplaste
Que faut-il pour passer la membrane du thylakoïde
Un signal supplémentaire
2 types de Réticulum endoplasmique
RE Lisse
RE Rugueux/granuleux
Quel est le rôle principal du REL
Synthèse des lipides (production de membrane)
Quel est le rôle principal du RER
S’occupe des protéines destinées à la sécrétion
Quel enzyme construit les phospholipides et où se rerouve-t-elle
Acyl-transférase
Site actif dans le cytoplasme
Où s’ajoutent les nouveaux phospholipides après leur construction par l’acyl transférase
Dans le feuillet externe de la membrane du REL
Quelle enzyme s’occupe d’égaliser les 2 membrane du REL en phospholipides
Les scramblases
Par quel mode de transport sont envoyé les phospholipides dans les organites à partir du REL
Par transport vésiculaire
Une fois dans la membrane des organites, quel enzyme s’occupe d’équilibrer les membranes
Les flippases (hydrolyse l’ATP pour équilibre les membranes)
Que produit le RER qui migrent vers le REL et donne des vésicules précurseurs au peroxysomes
Peroxines (protéines membranaires)
Où sont produites et comment sont incorporées les autres protéines du peroxysome
Dans le cytoplasme
Incorporées de façon post-traductionnelle par les peroxines (signal SKL en C-terminal)
2 fonctions principales du peroxysome
Oxydation des molécules organiques
Neutralisation du H2O2
Comment se fait la synthèse de novo des peroxysomes
Fusion hétérotypique de 2 vésicules de RE (V1 et V2)
Incorporation post-traductionnelle des protéines
Comment se fait la fission des peroxysomes
Peroxysome existant reçoit une vésicule V3 et des protéines
Lorsque le peroxysomes ets volumineux, Pex 11 permet l’allongement
DRP-interacting protein fait la constriction membranaire
DRP coupe le peroxysome
Qu’est ce que Pex3
L’étiquette d’une vésicule destinée aux peroxysomes
Qu’est ce que PMPs
complexe de translocation des peroxysomes (fabriquées par le RER ; incorporation co-traductionnelle)
Que fait Pex5 dans la synthèse des peroxysomes
amène la cargaison de protéines au translocateur du peroxysome
Qu’arrive-t-il lorsque Pex5 donne ses protéines et devient membranaire
Il se détache rapidement en hydrolysant l’ATP pour qu’il y ait beaucoup de Pex5 solubles en peu de Pex5 membranaire (grandient d’énergie)
De quoi dépend la fonction des peroxysomes
des protéines qui y sont importées
Du type cellulaire et de l’environnement cellulaire
Est ce que tous les peroxysomes d’une cellule sont du même type
Non, plusieurs types peuvent coexister dans une même cellule
Est ce que les peroxysomes sont toujours de forme sphérique
Non, le peroxysome peut s’allonger et devenir réticulaire selon les nécessités métaboliques
Est ce que les peroxysomes peuvent partager certaines fonctions avec d’autres organites
Oui, il y a possibilité de communication
Normalement, le taux de multiplication des peroxysomes est similaire à quel cycle
Au cycle cellulaire
Qu’arrive-t-il au nombre de peroxysomes lorsqu’il y a plus d’acides gras de le milieu
Il y aura plus de peroxysomes (activité métabolique modifiée)
Où s’effectue le contrôle du taux de multiplication des peroxysomes
Au niveau transcriptionnel (ADN) en réponse aux conditions environnementales
Est ce que un peroxysome peut se subdiviser en 2 peroxysomes ayant des activités métaboliques différentes
Oui, en séquestrant une enzyme spécifique dans une section qui formera un nouveau peroxysome.
Où se produit la bioluminescence des lucioles
Dans les peroxysomes des cellules de leur abdomen
Comment les mitochondries et les chloroplastes reçoivent leur nouveaux lipides (provenant du RE)
Grâce aux protéines d’échange des phospholipides (PEPs)
À part celles du peroxysomes, par où doivent passer les protéines destinées à des organites à une membrane
Par le RER et la voie du trafic vésiculaire
L’entrée dans le RER se fait de façon co-traductionnelle (énergie nécessaire au transfert vient du ribosome)
De quoi est fait le peptide signal
20 AA situés en N-terminal nommée PSIT (zone hydrophobe)
Qu’arrive-t-il au site de clivage AXA quand la protéine est mature
Il est coupé par une peptidase
Une fois traduit, à quoi se lie le PSIT
à une poche hydrophobe dans la particule de reconnaissance du signal (SRP)
Qu’est ce que la SRP
Une GTPase soluble formée de 6 protéines et d’un ARN
Qu’arrive-t-il lorsque la SRP se lie à un PSIT
La SRP bloque la traduction en cours en bloquant le site A du ribosome
Que se passe-t-il au site A du ribosome
L’ARN-t chargé d’un AA s’installe lors de la traduction
Que se passe-t-il lorsque la SRP liée au PSIT est reconnue par son récepteur à la membrane du RER
SRP hydrolyse son GTP et provoque le relâchement du signal (PSIT)
À quoi servent les translocateurs sur la membrane du RER
Ils permettent au PSIT et au reste de la protéine d’entrer à l’intérieur du RER
2 compartiment du complexe Sec61 (translocateur du RER)
- Poche hydrophobe dans sa couture
- Bouchon dans le fond
Fonctionnement du translocateur Sec61 lorsqu’il reçoit un PSIT (3 étapes)
- Le PSIT tasse le bouchon et s’installe au niveau de la couture pour l’ouvrir
- Le reste de la protéine glisse vers la lumière du RER au fur et à mesure qu’elle est traduite
- Le PSIT est gardé dans le translocateur
Qu’est ce qui arrive aux protéines solubles qui vont entrer dans la lumière du RER
Leur PSIT sera coupé par une peptidase membranaire (coupe au niveau du AXA)
À quoi sert le PSIT des protéines membranaires
D’ancrage à la membrane (PSIT situé un peu plus loin dans la protéine)
Quel autre signal (autre que le PSIT) peut contenir une protéine membranaire
La séquence d’Arrêt de transfert (SAT ; séquence d’AA hydrophobes)
Qu’arrive-t-il quand SAT arrive au niveau du translocateur du RER
SAT ne peut pas le traverser, il est alors relâché dans la membrane directement (arrêt de l’incorporation de la protéine, mais la traduction continue)
Où sont synthétisées les protéines membranaires avec des hélices alpha hydrophobes (sauf celles des mitochondries et des chloroplastes)
Dans le RER (et sa membrane)
Les hélices sont des régions PSIT et SAT
Après leur entrée dans le RER, où vont les protéines
Vers Golgi via les vésicules
À partir du Golgi, qu’arrive-t-il aux protéines
Certaines vont continuer leur périple
D’autres vont retourner dans le RER
Que doivent posséder les protéines qui retourne dans le RER (2)
PSIT en N-terminal
Un signal de rétention en C-terminal (séquence KDEL pour les protéines solubles et KKXX pour les protéines membranaires)
Où seront sécrétées la plupart des protéines synthétisées dans le RER
À l’extérieur de la cellule, elles doivent être capable de résister à l’environnement extérieur
Que fait la disulfide isomérase
Elle catalyse la formation ou la rupture des ponts disulfures
Elle s’assure que les liens S-S soient bien faits
Sur quoi l’ancre lipidique de GPI peut elle être ajoutée (et par quelle enzyme)
Sur des protéines faisant partie des radeaux lipidiques
Par un complexe enzymatique transmidase
Par quelle enzyme peut être libéré les GPI dans les radeaux lipidiques
Une phospholipase
Quelle enzyme ajoute une unité de sucre sur le résidu d’asparagine faisant partie du motif N-X-S/T (protéines dans le RER)
Une oligosaccharide transférase
Qu’arrive-t-il à l’oligosaccharide lors de la maturation de la protéine (RER à Golgi)
L’unité de sucre sera modifiée et taillée pour finir avec un modèle de base de 5 sucres (2 NAG et 3 mannose)
L’oligosaccharide ajouté dans le RER est composé de combien de sucres
14 (mannose, glucose, NAG)
Étapes du contôle de qualité des protéines à l’aide des sucres (RER)
- 2 glucoses terminaux sont retirés à la fin de la traduction
- Des chaperonnes vérifient la forme de la protéine
A. Si la protéine est OK : le dernier glucose est clivé et la protéine sort du RE
B. Si la protéine est mal repliée : une glucosyl transférase lui ajoute un glucose et la protéine doit repasser par les chaperonnes qui vont essayer de la plier correctement
