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MMD1043 (1 de 3) > Cours 7: MÉTABOLISME DES PYRIMIDINES, PURINES ET DE L'HÈME > Flashcards

Cours 7: MÉTABOLISME DES PYRIMIDINES, PURINES ET DE L'HÈME Flashcards

1
Q

les pyrimidines et les purines sont…

A

des bases qui peuvent exister seules ou en tant que blocs structuraux de l’ADN et l’ARN

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Q

les pyrimidines et les purines sont également des composantes d’??? de très haute importance en métabolisme (comme ???) et des constituants de ???

A

intermédiaires biochimiques
ATP, GTP, UTP, etc
coenzymes

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Q

2 sources principales d’apport de pyrimidines et de purines

A

Synthèse de novo
voies de sauvetage

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4
Q

décrit brièvement la synthèse de novo

A

être humain peut produire des pyrimidines et des purines de novo à partir des acides aminés GLUTAMINE, GLYCINE et ASPARTATE

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5
Q

décrit brièvement les voies de sauvetage et pourquoi cette source est importante

A

comme synthèse de novo est couteuse en énergie, il convient de réutiliser les pyrimidines et purines fournies par diète ou par catabolisme des acides nucléiques intratissulaires pour la synthèse des acides nucléiques

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6
Q

RAPPEL
les purines sont…

A

adénine et guanine

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7
Q

RAPPEL
les pyrimidines sont…

A

thymine, cytosine, uracil

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8
Q

les acides nucléiques (ADN et ARN) d’origine alimentaire sont dégradés dans l’intestin par ??? générant un mélange de ???. celles-ci sont dégradées en ??? dans la cellule intestinale

A

nucléases et nucléotidases d’origine pancréatique
mononucléotides
nucléosides et en bases libres

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9
Q

que ce passe-t-il avec les purines et les pyrimidines qui ne sont pas catabolisées

A

elles sont recyclées, réincorporées dans les nucléotides

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10
Q

vrai ou faux, le recyclage des pyrimidines et des purines est suffisant pour combler les besoins du corps

A

faux, c’est pourquoi il y a de la synthèse de novo

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11
Q

où a lieu la synthèse des purines

A

dans le foie

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12
Q

que ce passe-t-il dans les tissus autres que le foie si il n’y a pas de synthèse de novo

A

réutilisent leurs propres purines générées intracellulairement

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13
Q

quelles sont les fonctions des pyrimidines

A

1- blocs structuraux de l’ADN (thymine et cytosine) et de l’ARN (uracil et cytosine)
2- leurs dérivés sont des intermédiaires dans de nombreuses réactions de synthèse (UDP-glucose, précurseur dans la synthèse du glycogène)

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14
Q

quels sont les produits du catabolisme des pyrimidines

A

bêta-alanine, l’ammoniac et CO2

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15
Q

particularité des produits du catabolisme des pyrimidines

A

produits solubles qui ne précipiteront pas

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16
Q

les ions ammonium NH4+ sont très ??? mais chez un individu normal ils sont complètement métabolisés via ???

A

toxiques
cycles de l’urée

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17
Q

le processus de synthèse de novo est plus intense chez les purines ou les pyrimidines

A

pyrimidines

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18
Q

vrai ou faux, la synthèse de novo des pyrimidines se fait dans plusieurs organes et tissus

A

vrai

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19
Q

la voie de sauvetage des pyrimidines réutilise des ???

A

nucléosides intratissulaires

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20
Q

la voie de sauvetage est plus élevée chez purines ou les pyrimidines

A

purines

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21
Q

pourquoi l’organisme doit synthètiser “de novo” beaucoup plus de bases pyrimidiques que de bases puriques

A

pour établir l’équilibre quantitatif global dans la cellule
il faut qu’il y ait un nombre équivalent de purines et de pyrimidines disponibles pour la formation d’acides nucléiques
puisque les bases pyrimidiques ne sont pas recyclées de façon significative

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22
Q

décrit le catabolisme des pyrimidines

A

une portion des nucléosides est dégradée en ribose et en bases
les bases pyrimidiques sont catabolisées: leur anneau est ouvert et leur catabolisme génère des composés solubles

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23
Q

le catabolisme de la cytosine génère

A

uracil et NH4

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24
Q

le catabolisme de l’uracil génère

A

Bêta-alanine

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25
Q

le catabolisme de la bêta-alanine génère

A

acétyl-CoA + NH4 +CO2

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26
Q

le catabolisme de la thymine génère

A

succinyl CoA + NH4 + CO2

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27
Q

AcétylCoA et succinylCoA vont vers…

A

cycle de Krebs

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28
Q

pourquoi la dégradation des bases pyrimidiques ne pose pas de problème clinique

A

les produits de dégradation sont très solubles

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29
Q

vrai ou faux, le catabolisme des pyrimidines génère une quantité significative d’énergie

A

faux

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30
Q

sous quelles formes existent les purines

A

seules ou associées à un sucre pentose habituellement un ribose ou un déoxyribose formant ainsi un nucléoside

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31
Q

quelles sont les fonctions des purines

A

composantes des cofacteurs NAD+, FAD+, CoA
composantes des composés énergétiques ATP, CTP, AMP
composantes des facteurs de régulation ATP, ADP, NAD+
composantes des neurotransmetteurs cGMP
composantes des signaleurs cAMP, cGMP, GTP, prot. G
blocs structuraux d’ADN et d’ARN

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32
Q

dans quelles cellules se fait la synthèse de novo

A

hépatocytes

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33
Q

à partir de quoi est faite la synthèse de novo des purines

A

acides aminés

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34
Q

décrit les voies de sauvetage des purines

A

permettent réutilisation des purines d’origine alimentaire (contribution quantitativement peu importante) et de l’adénosine obtenue lors du turnover normal des acides nucléiques dans les tissus

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35
Q

pourquoi est-il judicieux de réutiliser les purines

A

parce qu’elles ont une structure complexe qui a demander beaucoup d’énergie pour être construite

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36
Q

vrai ou faux, les purines d’origine alimentaire sont utilisées de façon significative pour la synthèse des acides nucléiques tissulaires

A

faux

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37
Q

les purines d’origine alimentaire sont dégradées en ??? dans la cellule intestinale qui possède l’enzyme ??? permettant ce catabolisme

A

acide urique
xanthine oxidase

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38
Q

que ce passe-t-il avec l’acide urique produit par dégradation des purines

A

acide urique est absorbé et éventuellement excrété dans urine

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39
Q

le catabolisme des purines survient en plusieurs étapes principalement dans…

A

foie et reins

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40
Q

étapes du catabolisme des purines

A

1- dégradation de la nucléotide AMP et GMP: retrait du groupe phosphate et du groupe ribose et libération du groupe aminé
2- formation de produits solubles

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41
Q

décrit la formation de produits solubles dans le catabolisme des purines à partir de AMP

A

AMP devient IMP devient inosine devient hypoxanthine (soluble)

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42
Q

décrit la formation de produits solubles dans le catabolisme des purines à partir de GMP

A

GMP devient guanosine devient guanine devient xanthine (soluble)

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43
Q

quel enzyme intervient avec l’hypoxanthine et la xanthine et qu’est-ce que cela produit

A

enzyme = xanthine oxidase (XO)
hypoxanthine devient xanthine (soluble)
xanthine devient acide urique (insoluble)

44
Q

le catabolisme des purines donne la formation de quel composé peu soluble

A

acide urique

45
Q

acide urique existe en tant que ???
est-ce que ce dernier est soluble?

A

urate de sodium
non, très peu soluble

46
Q

quelle condition clinique peut amener le catabolisme des purines et pourquoi

A

la goutte
la cristallisation de l’urate de sodium dans les tissus entraine une réaction inflammatoire intra-articulaire (arthrite) typique de la goutte

47
Q

pourquoi est-ce que l’urate de sodium cristallise dans les tissus

A

hyperuricémie est fréquente et plus souvent asymptomatique
si diminution de l’excrétion rénale de l’acide urique, concentrations plasmatiques augmentent à des niveaux qui excèdent la solubilité limitée de l’acide urique qui cristallise et se dépose dans les articulations

48
Q

quel est l’articulation la plus fréquemment touchée par l’‘attaque aiguë d’arthrite causée par la cristallisation de l’urate de sodium
quel est le pourcentage associé

A

gros orteil
90%

49
Q

symptomes de la goutte

A

articulation rouge, enflée et extremement douloureuse (poids du drap insoutenable)

50
Q

quelle est la facon de poser un diagnostic de goutte

A

ponctionner l’articulation afin de pouvoir démontrer en labo la présence de cristaux d’acide urique dans l’échantillon de liquide synovial prélevé

51
Q

quel est le traitement de la goutte

A

inhibition de la xanthine oxidase par allopurinol, cela forme plus de xanthine qui elle est soluble

52
Q

que sont les porphyrines

A

molécules cycliques formées de 4 anneaux pyrrole liés ensemble pour former la protoporphyrine

53
Q

que forme l’ajout d’un atome de fer central au centre de l’anneau de la protoporphyrine

A

ferroprotoporphyrine IX aussi appelée hème

54
Q

l’hème est un groupe ??? de plusieurs protéines comme…

A

prosthétique (partie d’une protéine qui n’est pas une protéine)
cytochromes P450, enzymes, hémoglobine et myoglobine

55
Q

à quoi sert l’hème en général

A

sert à conférer des fonctions de réduction/oxidation et de transfert d’électrons

56
Q

l’hème confère qu’elle capacité à l’hémoglobine

A

capacité de se lier de façon réversible à l’oxygène permettant aux globules rouges de le distribuer

57
Q

où est synthétisé l’hème

A

dans le foie (cytochrome P450, enzymes)
dans la moelle osseuse (hémoglobine)

58
Q

décrit les 2 sites de synthèse de l’hème

A

1- 85% de l’hème est produite par les cellules érythroïdes (futurs globules rouges) de la moelle osseuse pour son incorporation dans l’hémoglobine
2- 15% produite par hépatocytes où hème est utilisée pour synthèse de cytochromes et autres enzymes

59
Q

combien d’étapes dans la synthèse de l’hème et où se déroulent-elles

A

7 étapes
première étape: mitochondrie
étapes 2 à 4: cytosol
étapes 5 à 7: mitochondries

60
Q

vrai ou faux, toutes les cellules peuvent produire de l’hème

A

faux, pas les globules rouges puisqu’elles n’ont pas de mitochondries

61
Q

le contrôle de la synthèse de l’heme s’exerce par l’activité de quel enzyme ???

A

ALA synthase

62
Q

l’activité de l’ALA synthase est inhibée par…

A

présence de concentrations élevées d’hème

63
Q

décrit la première étape de la synthèse d’hème

A

8 glycine + 8 succinyl coA (enzyme ALA synthase) devient 8 moles d’acide aminolevulinique (ALA) qui partent pour le cytosol

64
Q

quelles sont les étapes de la synthèse de l’hème qui se produisent dans le cytosol

A

condensation de 8 ALA pour former 4 porphobilinogènes (PBG)
4 PBG deviennent uroporphyrinogène III
uroporphyrinogène III devient coproporphyrinogène

65
Q

quelles sont les 3 dernières étapes de la synthèse de l’hème

A

coproporphyrinogène devient protoporphyrinogène IX
protoporphyrinogène IX devient protoporphyrine IX
protoporphyrine IX + fer = hème

66
Q

décrit les porphyries (condition clinique)

A

affections génétiques dues à des mutations des gènes codant les enzymes intervenant dans la biosynthèse de l’hème
elles ne sont pas fréquentes mais importantes à connaitre pour diagnostic différentiel d’une douleur abdominale et de certains troubles neuropsychiatriques (cause plus rare)

67
Q

les porphyries sont associées à une…

A

déficience partielle dans l’une des enzymes de synthèse de l’hème, il y a donc une déficience de synthèse de l’hème et en conséquence, une diminution de la synthèse de l’hémoglobine avec anémie

68
Q

symptomes de la prophyrie aigue intermittente

A

attaques de douleurs abdominales (déclenchées par prise d’alcool et les contraceptifs oraux entre autres) et des symptomes neuropsychiatriques tel que confusion et psychose
patients sont anémiques et ont le teint pâle
certaines porphyries sont associées à une photosensibilité importante et patients doivent éviter toute exposition au soleil

69
Q

à quoi certains associent les patients atteints de porphyrie

A

loups-garous

70
Q

structure de l’hémoglobine

A

formée de 4 chaines de protéines, chacune d’entre elles possédant 1 groupe hème avec son atome de fer

71
Q

protéine rouge présente dans les globules rouges du corps

A

hémoglobine

72
Q

hémoglobine est responsable de…

A

transport de l’oxygène dans le corps

73
Q

la possibilité de transporter l’O2 est conférer à l’hmoglobine par

A

les 4 atomes de fer de ses hèmes

74
Q

la liaison d’un atome de fer à une molécule d’oxygène est elle réversible ou irréversible

A

réversible

75
Q

pourquoi le sang est rouge

A

à cause de la présence de fer de l’hème

76
Q

que se passe-t-il lorsque le sang passe dans les poumons

A

l’hème se lie à l’oxygène, le sang est rouge vif et passe dans le circuit artériel

77
Q

à quel moment le sang du système veineux devient rouge foncé

A

lorsque l’hémoglobine du sang a livré l’oxygène aux tissus

78
Q

pourquoi les veines paraissent bleues sur la peau

A

pcq la peau absorbe une portion de la lumière et le bleu diffuse plus facilement que le rouge donc pas parce qu’elles transportent du sang bleu

79
Q

d’où vient l’hème à dégrader

A

80-85% provient des érythrocytes (GR) sénescents
le reste vient du turnover des cytochromes et autres protéines

80
Q

par quoi sont dégradées les GR au terme de leur vie
durée de vie des GR

A

macrophages du système réticuloendothélial principalement de la rate mais aussi du foie
90-120 jours

81
Q

l’hémoglobine est catabolisée en…

A

globine (portion protéique) et hème

82
Q

la globine est catabolisée en…

A

acides aminés qui seront réutilisés pour la biosynthèse des protéines ou transformés en différents intermédiaires

83
Q

le fer de l’hème va rejoindre la ???, protéine de transport plasmatique du fer qui va ???

A

transferrine
le redistribuer aux sites tissulaires pour sa réutilisation

84
Q

l’hème libérée de son fer redevient ???

A

protoporphyrine IX dont l’anneau sera clivé dans le système RE et deviendra de la biliverdine (pigment bleu-vert)

85
Q

la biliverdine est par la suite réduite en …

A

bilirubine (pigment jaune-orangé)

86
Q

la bilirubine lipophilique est liée à ??? dans le sang et elle s’en va dans le ???. elle y est ??? et devient ainsi plus ???. c’est la bilirubine dite ???

A

albumine
foie
conjuguée (ajout de 2 acides glucoroniques)
soluble
conjuguée

87
Q

la bilirubine conjuguée est sécrétée dans ??? et va se faire entreposée dans ??? devenant une des composantes de la ???

A

canaux biliaires
Vésicule biliaire
bile

88
Q

avec la stimulation du repas, la bile est excrétée dans ???. la bilirubine se retrouve vite dans ??? où elle est digérée par les ??? pour former ???

A

petit intestin
gros intestin
bactéries
urobilinogène

89
Q

la plus grande portion de l’ubobilinogène est ??? par les bactéries intestinales et devient la ??? qui confère aux selles leur couleur brune caractéristique

A

oxidée
stercobiline

90
Q

une petite portion de l’urobilinogène est…

A

réabsorbée vers le sang et retourne vers le foie

91
Q

une petite portion de l’urobilinogène échappe au foie et se rendra…

A

aux reins par voie sanguine

92
Q

que fait le rein avec l’urobilinogène

A

il la transforme en urobiline (jaune) et excrète dans urine

93
Q

la bilirubine et ses métabolites colorés forment …

A

la famille des pigments biliaires

94
Q

qu’est-ce qui donne la couleur jaune à l’urine

A

urobilinogène (incolore) dont une petite portion est réabsorbée et génère l’urobiline (jaune) qui est excrétée par le rein donnant ainsi à l’urine sa couleur jaune

95
Q

autre nom de la jaunisse

A

ictère

96
Q

produit ultime de la dégradation de l’hème de l’hémoglobine

A

bilirubine

97
Q

le dosage de la bilirubine est fréquemment utilisé en clinique en particulier pour…

A

investigation des pathologies du foie

98
Q

en circonstance normale, le foie est en mesure de…

A

conjuguer toute la bilirubine produite et assume son catabolisme et son élimination

99
Q

en présence de destructions importante des GR ou d’une insuffisance du foie, que ce passe-t-il

A

la capacité de métaboliser la bilirubine est dépassée et les concentrations de bilirubine plasmatique augmentent
c’est l’HYPERBILIRUBINÉMIE
puisque bilirubine est jaune-orangée, elle colore la peau du patient, ses muqueuses et ses yeux = jaunisse/ictère

100
Q

s’il y a catabolisme d’une quantité maximale de bilirubine, l’urine du patient sera de quelle couleur et pourquoi

A

urine est orangée
parce que il y a beaucoup de métabolites de sa dégradation

101
Q

décrit brièvement ce qu’est un “bleu”

A

c’est une simple accumulation de sang dans les tissus mais les GR de ce sang doivent être dégradés

102
Q

le changement de la couleur de l’hématome permet de suivre quoi…

A

production des différents pigments produits par le catabolisme de l’hème des GR présents dans le tissu lésé

103
Q

couleur de l’hématome au jour 0

A

rouge en raison de la présence du sang oxygéné

104
Q

couleur de l’hématome aux jour 1-5

A

bleu/mauve/noir car l’oxygène a quitté

105
Q

couleur de l’hématome aux jours 5-10

A

verdâtre-jaunâtre car l’hème est métabolisée en biliverdine et en bilirubine

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