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MMD1043 (1 de 3) > Cours 5: MÉTABOLISMES DES PROTÉINES ET DES ACIDES AMINÉS > Flashcards

Cours 5: MÉTABOLISMES DES PROTÉINES ET DES ACIDES AMINÉS Flashcards

1
Q

RAPPEL:
les protéines sont composées de ??? qui ont tous une structure similaire qui comprend ??? (4)

A

acide aminés
structure similaire:
- carbone central (carbone alpha)
- groupement carboxylique (COOH)
- groupement amine (NH2)
- chaine latérale variable (R)

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Q

RAPPEL:
qu’est-ce qui différencie les acides aminés entre eux

A

chaine latérale variable R

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3
Q

quelles sont les particularités (3) qui différencient les acides aminés des glucides et des lipides

A
  • utilisation des acides aminés comme source d’énergie est très secondaire
  • acides aminés ne peuvent pas être mis en réserve
  • l’azote est le constituant chimique caractéristique des acides aminés et des protéines
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4
Q

quel produit de la désamination du groupement amine (NH2) est extrêmement toxique pour l’organisme

A

NH4+ ammonium

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Q

RAPPEL
quels sont les polymères des acides aminés et par quoi les acides aminés sont-ils reliés

A

peptides et protéines
reliés par liens peptidiques

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6
Q

RAPPEL
décrit le lien peptidique

A

liaison covalente entre le groupement carboxylique (COO-) d’un acide aminé et le groupement amine (NH3+) d’un autre acide aminé

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7
Q

en fonction du pH, les groupements COOH et NH2 peuvent être…

A

ionisés

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8
Q

au pH physiologique (7,4), les acides aminés portent quelle charge

A

simultanément une charge positive et une charge négative

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9
Q

comment appelle-t-on une molécule portant à la fois une charge positive et négative et qui est donc neutre même si ionisée

A

zwitterion

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10
Q

les propriétés acido-basiques des acides aminés dépendent de quoi

A
  • groupements COOH et NH2
  • présence ou non d’une fonction acidique ou basique sur la chaine latérale R
  • environnement local (si liés en peptides ou en protéines)
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11
Q

vrai ou faux, le meme acide aminé sur la meme protéine peut être ionisé à un endroit et non ionisé à un autre

A

vrai

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12
Q

qu’est-ce que le pK

A

pH auquel une molécule ionisable existe à 50% sous forme ionisée et à 50% sous forme non-ionisée
COOH = COO-
NH2 = NH3+

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13
Q

vrai ou faux, les acides aminés n’ont qu’un seul pK

A

faux, ils en ont toujours au moins 2

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14
Q

quels sont les pK d’un acide aminé

A

un pour le COOH
un pour le NH2
un pour la chaine latérale R (si celle-ci est ionisable)

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15
Q

le pH auquel la charge nette de l’acide aminé est zéro (zwitterion) correspond au…

A

point isoélectrique

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16
Q

vrai ou faux, les acides aminés ont un seul PI

A

vrai

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17
Q

quelle est la chaine latérale de l’acide aminé glycine

A

H

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18
Q

quelle est la chaine latérale de l’acide aminé glutamate

A

CH2 – CH2 – COO-

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19
Q

quelle est la chaine latérale de l’acide aminé glutamine

A

CH2 – CH2 – C = O
– NH2

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20
Q

quels sont les 8 acides aminés essentiels

A

Isoleucine
Leucine
Lysine
Méthionine
Phénylalanine
Thréonine
Tryptophane
Valine

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21
Q

qu’est-ce qui fait qu’un acide aminé est essentiel

A

ils doivent provenir d’une source alimentaire et doivent donc être ingérés

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22
Q

pourquoi certains acides aminés sont considérés non-essentiels

A

parce que notre organisme est capable de les synthétiser (synthèse endrogène)

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23
Q

quels sont les acides aminés semi-essentiels et pourquoi se trouvent-ils dans cette catégorie

A

arginine
histidine
notre corps est capable de les synthétiser mais peut-être pas en assez grande quantité alors ils doivent également être ingérés

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24
Q

quels sont les roles des acides aminés

A

1- synthèse des protéines
2- rôle énergétique beaucoup moins important que les glucides
3- précurseurs des molécules contenant de l’azote

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25
Q

les acides aminés sont la porte d’entrée de ??? dans le métabolisme

A

l’azote

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26
Q

RAPPEL
les protéines de notre corps sont synthétisées à partir d’un répertoire de ??? acides aminés qu’on nomme ???

A

20
acides aminés élémentaires ou protéinogènes

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27
Q

RAPPEL
La structure primaire d’une protéine ou d’un peptide dépend de ???

A

sa séquence en acides aminés

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28
Q

RAPPEL
Décrit la structure secondaire des protéines

A

acides aminés d’une chaine peptidique peuvent interagir ensemble (liens hydrogènes) et former des structures particulières (hélice alpha et feuillet bêta)

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29
Q

RAPPEL
Décrit la structure tertiaire des protéines

A

conformation tridimensionnelle globale d’une protéine

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30
Q

RAPPEL
Décrit la structure quaternaire des protéines

A

interaction entre plusieurs polypeptides (dimères, trimères, etc.)

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31
Q

d’ou proviennent les acides aminés

A
  • synthèse (à partir d’acides organiques et d’azote NH2 et NH4+ pour les acides aminés non-essentiels seulement)
  • alimentation (protéines ingérées sont digérées en acides aminés)
  • catabolisme des protéines de l’organisme
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32
Q

vrai ou faux, le pool des acides aminés (réservoir corporel) a une fonction d’entreposage

A

faux, contrairement aux glucides et aux lipides, il n’y a pas d’entreposage corporel en acides aminés

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33
Q

les acides aminés du pool qui ne sont pas utilisés pour la synthèse des protéines (ou autres produits) est…

A

dégradé et éliminé (désamination/transamination + décarboxylation)

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34
Q

vrai ou faux, le catabolisme est la synthèse de protéines à partir d’acides aminés alors que l’anabolisme est la dégradation des protéines en anabolisme

A

faux, c’est l’inverse

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35
Q

taux d’anabolisme et de catabolisme quotidien des protéines

A

400 g/j

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36
Q

d’ou proviennent les protéines digérées et en quelles quantités

A

provenance alimentaire (environ 100 g/j): protéines végétales ou animales

provenance autre (environ 30-50 g/j):
- protéines enzymatiques sécrétées dans le tube digestif
- protéines provenant des cellules muqueuses mortes

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37
Q

vrai ou faux, les protéines végétales sont dites complètes alors que les protéines animales sont dites incomplètes

A

faux, c’est l’inverse

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38
Q

la digestion des protéines débute…

A

dans l’estomac

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39
Q

comment sont digérées les protéines dans l’estomac

A

par acide gastrique (sécrété par les cellules pariétales)
par pepsine (sécrété sous forme inactive par les cellules principales de l’estomac)

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40
Q

sous quelle forme est sécrétée la pepsine

A

sous forme inactive: pepsinogène

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41
Q

le pepsinogène est clivé et produit la pepsine active dans quel type de milieu

A

en milieu acide (pH sous 5)

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42
Q

la pepsine est en mesure de cliver ??? ce qu’on appelle ???

A

pepsinogène
auto-activation

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43
Q

la pepsine dégrade quel pourcentage d’une protéine ingérée et que produit-elle

A

10-15% d’une protéine ingérée
dégradation partielle = formation de gros polypeptides

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44
Q

dans le duodénum, qu’arrive-t-il à l’acide gastrique

A

il est neutralisé par le bicarbonate des sécrétions pancréatiques
la pepsine perd son activité

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45
Q

que ce passe-t-il lorsque la pepsine perd son activité

A

d’autres protéases sécrétées par le pancréas prennent le relais : trypsine (+ importante), chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase

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46
Q

vrai ou faux, les peptidases (trypsine, chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase) sont sécrétées sous forme active

A

faux, sous forme inactive comme la pepsine

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47
Q

les protéases pancréatiques comportent un petit fragment d’acides aminés qui bloque le site actif de l’enzyme pour quelle raison

A

éviter l’autodigestion

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48
Q

pour que l’action des protéases débute, que doit-il se passer

A

fragment qui bloque le site actif de l’enzyme doit être clivé

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49
Q

quelle est la forme inactive de la trypsine

A

trypsinogène

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50
Q

quelle est la forme inactive de la chymotrypsine

A

chymotrypsinogène

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51
Q

quelle est la forme inactive de l’élastine

A

proélastine

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52
Q

quelle est la forme inactive de la carboxypeptidase

A

procarboxypeptidase

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53
Q

comment se fait l’activation de la trypsine

A

trypsinogène est clivé par l’entérokinase (sécrétée par la muqueuse intestinale)

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54
Q

la chymotrypsine, l’élastase et la carboxypeptidase sont activées par…

A

la trypsine

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55
Q

que font la trypsine et la chymotrypsine dans la dégradation des protéines

A

clivent les fragments de protéines en petits peptides (clivent au milieu)

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56
Q

les petits peptides qui ont été clivées par la trypsine et la chymotrypsine sont ensuite clivés par…

A

carboxypeptidase (clivé juste du côté carboxy-terminal)

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57
Q

l’élastase clive…

A

les fibres d’élastine

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58
Q

la digestion des protéines est complétée par l’action de…

A

enzymes de la muqueuse intestinale (dipeptidase, aminopeptidase, carboxypeptidase)

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59
Q

au final les protéines sont dégradées en…

A

tripeptides, dipeptides et acides aminés libres

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60
Q

pour passer les membranes, les acides aminés et les dipeptides/tripeptides utilisent…

A

transporteurs actifs

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61
Q

le transport des acides aminés et des dipeptides/tripeptides est couplé au…

A

transfert de sodium

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62
Q

que ce passe-t-il avec les dipeptides et les tripeptides absorbées

A

ils sont dégradées en acides aminés libres dans les cellules épithéliales avant d’entrer dans la circulation sanguine

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63
Q

au final, dans le sang, on absorbe uniquement…

A

des acides aminés libres

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64
Q

vrai ou faux, les protéines entières ne sont jamais absorbées

A

faux, il peut y avoir certaines exceptions où les protéines entières sont captées par endocytose et relâchée dans la circulation par exocytose

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65
Q

l’absorption de protéines entières peut être observées chez le nouveau-né pour quelle raison

A

immaturité de la muqueuse intestinale (et de l’estomac)

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66
Q

l’absorption de protéines entières chez le nouveau-né pourrait être la cause de…

A

allergies alimentaires précoces et souvent réversibles

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67
Q

l’absorption des protéines entières chez le nouveau-né permet quoi

A

transmission des anticorps de la mère

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68
Q

l’azote atmosphérique est sous quelle forme

A

N2

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69
Q

l’azote atmosphérique représente quel pourcentage de l’air

A

78%

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70
Q

l’azote atmosphérique est chimiquement…

A

inerte

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71
Q

vrai ou faux, l’azote atmosphérique est utilisable par la majorité des organismes vivants

A

faux, inutilisable pour la plupart

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72
Q

quel est le role des microorganismes dans le cycle de l’azote

A

transformation de N2 en ammoniac (NH3)
nitrification en nitrites NO2 et nitrates NO3

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73
Q

dans le cycle de l’azote, les plantes absorbent ??? pour les incorporer dans leurs acides aminés et autres constituants azotés

A

l’ammoniac et les nitrates du sol

74
Q

dans le cycle de l’azote, les animaux…

A

se nourissent des végétaux

75
Q

dans le cycle de l’azote, les organsimes végétaux et animaux finissent par…

A

mourir et se putréfier

76
Q

que ce passe-t-il avec les composés azotés des organismes végétaux et animaux qui sont morts

A

sous l’action bactérienne, ils sont transformés de nouveau en ammoniac

77
Q

les protéines constituent le réservoir principal de ??? corporel

A

l’azote

78
Q

décrit la notion de balance azotée

A

balance entre l’ingestion et la perte corporelle en azote
différence entre l’apport quotidien d’azote (protéines alimentaires) et l’excrétion d’azote (urée urinaire)

79
Q

décrit le rationnel derrière la balance azotée

A
  • protéines = principale source azote
  • proportion d’azote dans protéines alimentaire est de 10-16%
  • contenu en azote de composés non protéiques est presque négligeable
  • environ 80% de l’azote urinaire est sous forme d’urée
80
Q

quelle formule permet de calculer la balance azotée

A

azote des protéines alimentaires (g/j) - azote uréique (g/j) - 4 g/j

81
Q

comment est calculé l’azote des protéines alimentaires

A

grammes de protéines/6,25

82
Q

comment est calculé l’azote uréique

A

urée (mmol/j) / 35,7 = urée en g

83
Q

d’ou vient le 4 g/j dans la formule de la balance azotée

A

des pertes d’azote provenant de l’azote fécal, cutané et urinaire non uréique

84
Q

en général quelle quantité de protéines est détruite et reconstruite par jour

A

500 g

85
Q

quelle est la balance azotée normale

A

0 à 2 g/j (ingestion environ égale à excrétion)

86
Q

décrit une balance azotée positive

A

ingestion plus grande que excrétion
besoin protéique élevé: croissance, grossesse et réparation tissulaire

87
Q

décrit une balance azotée négative

A

ingestion plus petite que excrétion
apports insuffisants (malnutrition anorexie, diète), pertes excessives (trauma, brulure), combinaison des deux

88
Q

l’humain peut synthétiser combien d’acides aminés non-essentiels

A

12

89
Q

à partir de quoi les acides aminés non-essentiels sont synthétisés

A

intermédiaires de la glycolyse, du cycle de Krebs ou de la voie des pentoses ainsi qu’à partir des acides aminés essentiels

alpha-cétoglutarate, oxaloacétate, pyruvate, 3-phosphoglycérate, phosphoribosyl-pyrophosphate
méthionine, phénylalanine

90
Q

de quelle manière est incorporé l’azote lors de la biosynthèse des acides aminés non-essentiels

A

amination: glutamate déshydrogénase, glutamine synthétase
transamination: transaminases

91
Q

la complexité des voies de synthèse des acides aminés varie selon…

A

structure des chaines latérales

92
Q

décrit la biosynthèse de glutamate et de glutamine

A

à partir de alpha-cétoglutarate (intermédiaire du cycle de Krebs), on ajoute successivement deux azotes
premier azote (NH4+, NADH) ajouté par enzyme glutamate déshydrogénase = glutamate
deuxième azote (NH4+ ATP) ajouté par enzyme glutamine synthétase = glutamine

93
Q

le glutamate peut aussi être transformé par

A

transamination de l’alpha-cétoglutarate

94
Q

décrit la transamination de l’alpha-cétoglutarate pour donner de la glutamate

A

acide aminé quelconque + alpha-cétoglutarate
action de l’enzyme amino transferase
donne du glutamate et de l’alpha-keto acid

95
Q

la transamination est un échange…

A

d’azote entre un acide aminé et un acide alpha-cétonique catalysée par transaminases (ALT ou AST)

96
Q

à partir de la phénylalanine, l’enzyme phenylalanine hydroxylase est en mesure de faire la biosynthèse de quel acide acminé non-essentiel

A

tyrosine

97
Q

quels sont les 4 enzymes clés à retenir pour la biosynthèse des acides aminés (2 pour amination et 2 pour transamination)

A

amination: glutamate déshydrogénase & glutamine synthétase
transamination: ALT (alanine transaminase) & AST (aspartate transaminase)

98
Q

l’enzyme ALT permet de transformer du ??? en ???

A

pyruvate en alanine

99
Q

l’enzyme AST permet de transformer du ??? en ???

A

oxaloacétate en aspartate

100
Q

explique le fonctionnement de AST

A

glutamate donne un azote à l’oxaloacétate qui devient donc de l’aspartate
le glutamate qui a perdu son azote devient donc de l’alpha-cétoglutarate

101
Q

explique le fonctionnement de ALT

A

le glutamate donne un azote au pyruvate qui devient donc de l’alanine
le glutamate qui a perdu son azote devient donc de l’alpha-cétoglutarate

102
Q

les acides aminés sont les ??? de plusieurs molécules importantes comme… (4)

A

précurseurs
neurotransmetteurs (GABA, catécholamines, dopamine, sérotonine), hormones thyroïdiennes, hème, histamine

103
Q

la synthèse du GABA se fait à partir de quel acide aminé? et avec quel enzyme?

A

glutamate
glutamate décarboxylase (PLP dependent)

104
Q

la synthèse de la sérotonine se fait à partir de quel acide aminé ? quelles sont les étapes de cette synthèse?

A

tryptophan
1) l’enzyme tryptophan hydroxylase crée du 5-hydroxytryptophan
2) l’enzyme aromatic amino acid decarboxylase crée du 5-hydroxytryptamine

105
Q

les catécholamines et la dopamine sont synthétisées à partir de quel acide aminé

A

tyrosine

106
Q

quels sont les intermédiaires pour arriver à synthétiser les catécholamines et la dopamine?

A

tyrosine – DOPA – dopamine – noradrénaline – adrénaline

107
Q

les hormones thyroïdiennes sont synthétisées à partir de quel acide aminé

A

tyrosines dans la thyroglobuline

108
Q

RAPPEL
qu’est-ce que la thyroglobuline

A

protéine spécifique de la thyroïde

109
Q

certaines tyrosines de la thyroglobuline peuvent être ???
de quelle facon?

A

iodées
ajout d’un ou deux iodes sur la chaine latérale
formation de monoiodotyrosine ou diiodotyrosine

110
Q

les iodotyrosines peuvent réagir ensemble pour former ??? par l’action de ???

A

T3 et T4
thyroperoxydase (TPO)

111
Q

la synthèse de quelle hormone thyroïdienne se fait en combinant 2 molécules de 3,5-diiodotyrosine

A

T4 thyroxine

112
Q

la synthèse de quelle molécule thyroïdienne se fait en combinant 1 molécule de 3-monoiodotyrosine et 1 molécule de 3,4-diiodotyrosine

A

T3

113
Q

la synthèse de l’hème se fait à partir de quel acide aminé

A

glycine

114
Q

la synthèse de l’histamine se fait à partir de quel acide aminé et avec quel enzyme

A

histidine
histidine decarboxylase (PLP dependent)

115
Q

vrai ou faux, les acides aminés inutilisés sont entreposés dans l’organisme

A

faux

116
Q

quelles sont les 3 types de réactions qui interviennent dans le catabolisme des acides aminés

A

transamination (production de glutamate)
désamination (oxydative ou non-oxydative) (production d’ammonium NH4 toxique)
dégradation du squelette carboné

117
Q

dans quelles situations (3) sont catabolisés les acides aminés

A

dégradation des protéines
lorsque l’apport en acide aminé excède les besoins
au cours du jeûne

118
Q

au niveau hépatique, quelles molécules sont générées par le catabolisme des acides aminés

A

urée (produite dans foie, excrétée dans urine)
intermédiaires énergétiques (acides alpha-cétoniques)

119
Q

à quoi servent les intermédiaires énergétiques produits lors du catabolisme des acides aminés

A

utilisés pour faire de l’énergie
transformés en acides gras et triglycérides
utilisés pour la synthèse du glucose (néoglucogenèse) ou de corps cétoniques (cétogenèse)

120
Q

pour la plupart des acides aminés en excès, la première étape du catabolisme est…

A

la transamination pour former du glutamate à partir d’alpha-cétoglutarate

121
Q

une fois que les acides aminés sont transaminés pour former le glutamate, que ce passe-t-il avec ce dernier

A

peut être désaminé (libération de ammonium NH4+)
peut être converti en glutamine (glutamine synthétase)

122
Q

la glutamine joue un rôle majeur dans …

A

transport de ammonium vers le foie

123
Q

qu’est-ce que la désamination

A

libération de l’ammonium NH4+ à partir d’un acide aminé
acide aminé = acide alpha-cétonique + NH4+

124
Q

la désamination peut être ?? ou ??

A

oxydative ou non-oxydative

125
Q

que produit la désamination oxydative

A

NADH + H+

126
Q

quels sont les enzymes de la désamination oxydative

A

oxydase des acides aminés et glutamate déshydrogénase

127
Q

quelle est la voie de désamination majeure

A

désamination oxydative

128
Q

la glutamate déshydrogénase catalyse quelles réactions

A

désamination du glutamate et synthèse du glutamate

129
Q

vrai ou faux, le taux de désamination oxydative du glutamate est très faible

A

faux, très élevé

130
Q

la désamination oxydative du glutamate permet d’éliminer…

A

azote des acides aminés en excès sous forme de NH4+ dans les reins ou sous forme d’urée dans le foie

131
Q

l’activité de la glutamate déshydrogénase hépatique dépend de…

A

niveau d’énergie de la cellule

132
Q

si ATP est élevé, quelle est l’action de la glutamate déshydrogénase hépatique

A

alpha-cétoglutarate converti en glutamate

133
Q

si ATP est faible, quelle est l’action de la glutamate déshydrogénase hépatique

A

glutamate converti en alpha-cétoglutarate

134
Q

vrai ou faux, la désamination non-oxydative ne produit pas de NADH + H+

A

vrai

135
Q

quel est l’effet de la glutaminase sur la glutamine

A

libère NH4+ et produit de la glutamate

136
Q

vrai ou faux, l’amination de glutamate et la désamination de glutamine sont faites par le même enzyme

A

faux, 2 enzymes distincts soit: glutaminase (désamination) et glutamine synthétase (amination)

137
Q

la première étape du catabolisme de la glutamine est ???

A

désamination non-oxydative par l’action de la glutaminase

138
Q

la désamination des acides aminés mène à la formation de ??? qui peuvent ensuite être ??? (4 options)

A

NH4+ et acides alpha-cétoniques
1- ré-aminés pour former des acides aminés
2- oxydés dans le cycle de Krebs (production d’énergie)
3- transformés en intermédiaires du métabolisme du glucose, des lipides ou des corps cétoniques
4- décarboxylés (dégradés)

139
Q

les acides aminés peuvent être classés en 3 catégories dans le cycle de Krebs, lesquelles

A

glucogéniques (à partir d’oxaloacétate)
cétogéniques (à partir d’acétyl-CoA)
glucogéniques/cétogéniques

140
Q

vrai ou faux, la plupart des acides aminés sont glucogéniques

A

vrai

141
Q

quels acides aminés sont ceux directement transformés en pyruvate ou en intermédiaires du cycle de Krebs

A

glucogéniques

142
Q

quel est l’acide aminé glucogénique le plus important

A

alanine

143
Q

la néoglucogenèse à partir de ?? dépasse celui de tous les autres acides aminés

A

alanine

144
Q

quels acides aminés sont directement transformés en acétoacétate ou en acétyl-CoA

A

cétogéniques

145
Q

vrai ou faux, la prticipation des acides aminés à la cétogenèse et la lipogenèse est très importante

A

faux, elle est très modeste

146
Q

décrit les étapes du cycle alanine-glucose

A

1- glycolyse dans les muscles dégrade le glucose en pyruvate
2- muscles dégradent les protéines
3- pyruvate est transformé en alanine par transamination (ALT) dans les muscles
4- l’alanine se dirige au foie
5- permet de regénérer du glucose par néoglucogenèse au foie

147
Q

la désamination des acides aminés produit… qui sera converti en ???

A

NH4+
urée

148
Q

compare la toxicité de l’urée à celle de l’ammonium

A

urée = 100 000 fois moins toxique que NH4+

149
Q

vrai ou faux, les niveaux de NH4+ circulants sont peu élevés chez un humain en santé

A

vrai

150
Q

pourquoi un individu sain à un niveau de NH4+ peu élevés

A

corps fait plutôt circuler de la glutamine, de l’alanine et de l’urée:
- cycle de la glutamine
- cycle alanine-glucose
- cycle de l’urée
- NH4+ en provenance de la dégradation de l’urée par les bactéries intestinales

151
Q

la glutamine joue un role majeur dans…

A

transport du NH4+ vers le foie

152
Q

dans les tissus périphériques, quel enzyme est responsable de transformer le glutamate en glutamine

A

glutamine synthétase

153
Q

vrai ou faux, la transformation du glutamate an glutamine permet le transport du NH4+ sous forme toxique

A

faux, sous forme non-toxique

154
Q

la glutamine est transportée vers quels organes

A

foie (principalement) et les reins

155
Q

qu’est-ce qui se passe dans le foie avec la glutamine

A

glutaminase dégrade glutamine en glutamate et libération de NH4+

156
Q

le NH4+ libéré dans le foie quand la glutamine est dégradée en glutamate sert à…

A

synthèse de l’urée

157
Q

l’urée représente quel pourcentage de l’azote urinaire

A

80%

158
Q

dans les reins, que ce passe-t-il avec la glutamine

A

peut être transformée en glutamate par l’action de la glutaminase

159
Q

qu’arrive-t-il au NH4+ libéré dans les reins quand la glutamine est dégradée en glutamate

A

il est directement éliminé dans l’urine

160
Q

le NH4+ représente quel pourcentage de l’azote urinaire

A

20%

161
Q

d’ou peut également provenir l’azote circulant

A

flore intestinale

162
Q

le cycle de l’urée est une voie métabolique exclusive au…

A

foie

163
Q

rôle du cycle de l’urée

A

convertir l’azote NH4+ provenant du catabolisme des acides aminés en urée pour excrétion urinaire

164
Q

décrit la structure de l’urée

A

2 amines avec un CO2

165
Q

d’ou viennent chacun des composants d’une molécule d’urée

A

1er NH4+: NH4+ tissulaire, transporté par glutamine et alanine (cycle de la glutamine et cycle alanine-glucose)
2e NH4+: aspartate (formé dans le foie par transamination de l’oxaloacétate par AST)
CO2: produit dans le cycle de Krebs

166
Q

vrai ou faux, le cycle de l’urée est la voie de détoxification de l’organisme

A

vrai

167
Q

le cycle de l’urée est un cycle de ? réactions: ? réactions mitochondriales et ? réactions cytosoliques

A

5
2
3

168
Q

le cycle de l’urée nécessite quel type d’énergie

A

4 ATP

169
Q

quelle est la première réaction du cycle de l’urée

A

CO2 + NH4+ + 2 ATP = carbamyl phosphate + 2 ADP+Pi
enzyme: carbamyl-phosphate synthétase
réaction mitochondriale

170
Q

l’alanine et la glutamine sont libérées dans de nombreux tissus et servent de …

A

transporteurs de NH4+ vers le foie (80%)

171
Q

une partie de la glutamine est transportée vers…

A

reins où le NH4+ sera éliminé directement dans l’urine (20%)

172
Q

les ions NH4+ d’origine intestinale sont absorbés dans ??? et transportés vers ???

A

veine porte
foie

173
Q

au foie, les ions NH4+ sont utilisés pour synthèse de ??? qui fournit ???

A

carbamyl-phosphate
premier azote de la biosynthèse de l’urée

174
Q

le deuxième azote pour la biosynthèse de l’urée est fournit par…

A

aspartate

175
Q

l’aspartate provient de la transamination de ??? qui peut lui-meme être généré à partir de ??? provenant du cycle de l’urée

A

oxaloacétate
fumarate

176
Q

déficit nutritionnel causé par un apport inadéquat de calories et/ou protéines

A

malnutrition protéino-énergétique (PEM)

177
Q

syndromes cliniques du PEM

A

Kwashiorkor
Marasme

178
Q

la PEM est un problème touchant particulièrement…

A

pays en voie de développement

179
Q

nombre d’enfants qui décèdent de PEM à chaque année

A

5 millions

180
Q

quelles sont les populations à risque de PEM dans les pays industrialisés

A

anorexie/boulimie
alcoolisme
sans-abris
personnes dépendantes et maltraitées (enfants et ainés)
syndrome de malabsorption sévère
patients hospitalisés avec besoins augmentés en protéines (sepsis, trauma, autre)

181
Q

décrit Kwashiorkor

A

apport calorique suffisant mais apport protéique inadéquat
poids environ 60-80% du poids prédit pour grandeur
présence d’oèdeme causé par hypo-albuminémie (peut masquer la perte musculaire)

182
Q

décrit le Marasme

A

apport calorique et protéique insuffisant
si poids moins de 60% du poids prédit pour grandeur et absence d’oèdeme = marasme
si poids moins de 60% du poids prédit et présence d’oèdeme = marasme-kwashiorkor

MMD1043 (1 de 3) (5 decks)

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