Cours 4 - Repliement des protéines (in vivo et vitro) Flashcards
Expliquez pourquoi les protéines possèdent une faible stabilité de conformation.
Les protéines ont une faible stabilité de conformation en raison de la nature fragile des interactions non-covalentes qui les maintiennent dans leur structure.
Vrai ou Faux : Les protéines sont très stables face aux changements environnementaux.
Faux. Les protéines sont dénaturées très facilement à cause des altérations d’interactions non-covalentes de faible énergie.
Quelle est la caractéristique principale du processus de repliement des protéines ?
C’est un processus facilement réversible.
Décrivez la relation entre les formes U et N dans le repliement des protéines.
La forme U (protéine dénaturée ou dépliée) peut se convertir en N (protéine native ou repliée) par un processus de renaturation ou de repliement, et vice versa par un processus de dénaturation ou de dépliement.
Vrai ou Faux : Le repliement des protéines est irréversible.
Faux. Le repliement est un processus réversible.
Qu’exprime le calcul de Levinthal en termes de conformations protéiques possibles ?
Le calcul de Levinthal montre que pour une protéine avec 2𝑛 angles de torsion (n étant le nombre de résidus), il existe 10𝑛 conformations possibles.
Pourquoi une protéine ne peut-elle pas explorer toutes les conformations possibles ?
Une protéine ne peut pas explorer toutes les conformations possibles car, même à un rythme de 10^13 conformations par seconde, cela prendrait un temps astronomique pour toutes les explorer.
Calculez le temps requis pour explorer toutes les conformations possibles d’une protéine de 100 acides aminés.
Pour une protéine de 100 acides aminés, le temps serait
𝑡=10^100 / 10^13 =10^87 secondes.
Vrai ou Faux : Le repliement des protéines est un processus aléatoire.
Faux. Le repliement des protéines suit un processus ordonné et non aléatoire.
Que signifie le ratio
𝑡=10^𝑛 / 10^13 dans le calcul de Levinthal ?
Ce ratio exprime le temps nécessaire pour explorer toutes les conformations possibles, en fonction du nombre de résidus de la protéine (n) et du taux d’exploration (10^13 conformations par seconde).
Quelles sont les trois étapes principales du repliement des protéines?
Les trois étapes sont : (1) la protéine dénaturée (U), (2) les intermédiaires (I), et (3) la protéine native (N).
Expliquez la relation entre U, I, et N dans le contexte du repliement des protéines.
U représente une protéine dénaturée ou dépliée, qui passe par des états intermédiaires (I) avant d’atteindre son état fonctionnel et stable, la protéine native (N).
Vrai ou Faux : Plus une conformation est proche de l’état natif (N), plus son énergie est basse.
Vrai
Quelle est la relation entre la stabilité énergétique et l’état natif d’une protéine ?
L’état natif est la conformation la plus stable car il correspond au niveau énergétique le plus bas.
Expliquez pourquoi le repliement des protéines est décrit comme un “entonnoir énergétique”.
Le repliement est décrit comme un entonnoir énergétique parce que la protéine réduit progressivement son énergie et son entropie en passant par des états intermédiaires pour atteindre l’état natif.
Quel rôle jouent les résidus internes d’une protéine dans son repliement ?
Les résidus internes d’une protéine déterminent son repliement vers la conformation native.
Quelle force principale influence le repliement des protéines ?
Le repliement des protéines est sous la dépendance des forces hydrophobes.
Quelle est la structure qui prédomine dans les protéines ?
Les hélices et les feuillets prédominent dans les protéines.
Quelle est la cause principale de la formation des hélices et des feuillets ?
La formation des hélices et des feuillets est la conséquence de contraintes au sein des polymères compacts.
Pourquoi les hélices et les feuillets sont-ils qualifiés d’entités compactes ?
Ils sont qualifiés d’entités compactes car ils contribuent à la structure globale dense et stable des protéines.
Vrai ou Faux : Les hélices et les feuillets sont les forces les plus prépondérantes dans le choix de la structure native.
Faux. Les hélices et les feuillets sont des forces moins prépondérantes mais plus spécifiques qui influencent la structure native.
Selon quelle hiérarchie la conformation native d’une protéine s’établit-elle ?
La conformation native s’établit par la formation de courts segments de structure secondaire, qui se regroupent en sous-domaines, lesquels forment ensuite les domaines.
Quelle est la première étape dans le processus de repliement d’une protéine ?
La formation de courts segments de structure secondaire.
Que deviennent les sous-domaines de repliement au cours du processus ?
Les sous-domaines de repliement se regroupent pour former les domaines.
Quel état intermédiaire est formé par les domaines au cours du repliement d’une protéine ?
Les domaines forment un état de globule fondu.
Qu’advient-il du globule fondu pendant le processus de repliement ?
Après de nombreux petits changements, le globule fondu forme la conformation native.
Expliquez ce qu’est un globule fondu dans le contexte du repliement des protéines.
Le globule fondu est un état compact intermédiaire où la structure secondaire est présente, mais où la structure tertiaire n’est pas encore complètement formée.
Vrai ou Faux : La conformation native est atteinte immédiatement après la formation des domaines.
Faux. La conformation native est atteinte après de nombreux petits ajustements dans l’état de globule fondu.
Pourquoi la multimérisation est-elle importante pour certaines protéines ?
La multimérisation permet de former des structures fonctionnelles complexes, essentielles pour des activités biologiques spécifiques.
Que signifie le terme “multimérisation” dans le contexte du repliement des protéines ?
La multimérisation désigne l’association de plusieurs sous-unités protéiques pour former un complexe fonctionnel.
Que signifie le terme “multimérisation” dans le contexte du repliement des protéines ?
La multimérisation désigne l’association de plusieurs sous-unités protéiques pour former un complexe fonctionnel.
Quelle est l’étape finale du repliement des protéines dans le cas de protéines multimériques ?
L’étape finale est la formation d’un complexe protéique par l’assemblage des sous-unités repliées.
Comment la taille d’un polypeptide dans l’état de globule fondu se compare-t-elle à celle d’un random coil et d’un polypeptide natif ?
La taille du polypeptide dans l’état de globule fondu est plus petite que celle d’un random coil, mais marginalement plus grande que celle d’un polypeptide natif.
Quel est le contenu en structure secondaire d’un polypeptide dans l’état de globule fondu ?
Le contenu en structure secondaire est identique à celui de l’état natif, mesuré par dichroïsme circulaire (DC).
Les enzymes dans l’état de globule fondu sont-elles fonctionnelles ? Pourquoi ?
Non, les enzymes dans l’état de globule fondu sont sans activité, car leur structure tertiaire, nécessaire à leur fonction, n’est pas encore formée.
Qu’est-ce qui distingue l’état complètement replié de l’état de globule fondu en termes d’environnement des chaînes ?
Dans l’état complètement replié, les chaînes se trouvent dans des environnements différents et asymétriques, contrairement à l’état de globule fondu.
Vrai ou Faux : La structure secondaire dans l’état de globule fondu est altérée par rapport à l’état natif.
Faux. La structure secondaire dans l’état de globule fondu est identique à celle de l’état natif.
Quelles sont les trois conformations principales étudiées par chromatographie sur gel (diapo 17)?
Les trois conformations principales sont la conformation native, la globule fondue et la conformation dénaturée.
Comment la compacité d’une protéine influence-t-elle sa vitesse de déplacement dans le gel ?
Plus une protéine est compacte, plus elle pénètre profondément dans le gel, ce qui réduit sa vitesse de déplacement et augmente son temps d’élution.
Vrai ou Faux : Une protéine dénaturée, étant moins compacte, se déplace plus rapidement dans le gel que sa forme native.
Vrai
Expliquez pourquoi la conformation dénaturée présente une vitesse plus élevée dans le gel que la conformation native.
La conformation dénaturée, moins compacte, interagit moins avec les pores du gel et traverse plus rapidement, ce qui diminue son temps d’élution.
Comment la température affecte-t-elle la structure des protéines ?
Un changement de température modifie dramatiquement les caractéristiques spectrales des protéines, ce qui peut entraîner leur dénaturation.
Quel effet le pH a-t-il sur l’état de la protéine ?
Le changement de pH modifie l’état d’ionisation de la protéine, entraînant un changement dans la distribution des charges et dans les liaisons hydrogène, ce qui peut provoquer la dénaturation.
Qu’est-ce qu’un agent chaotropique, et comment dénature-t-il les protéines ?
Les agents chaotropiques, comme le guanidinium et l’urée, dénaturent les protéines en perturbant les liaisons hydrophobes essentielles à leur stabilité.
Expliquez pourquoi la perte des liaisons hydrophobes entraîne la dénaturation des protéines.
Les liaisons hydrophobes stabilisent la structure tertiaire des protéines. Leur perte provoque un dépliement de la protéine, la rendant inactive.
Vrai ou Faux : Le pH altère uniquement la structure secondaire des protéines.
Faux. Le pH peut affecter la structure secondaire, tertiaire et quaternaire en modifiant les charges et les interactions intra-protéiques.
Quelles sont les deux principales techniques utilisées pour déterminer le repliement des protéines in vitro ?
La spectroscopie de dichroïsme circulaire (DC) et la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire (RMN).
Comment la spectroscopie de dichroïsme circulaire (DC) permet-elle de mesurer les changements dans les structures secondaires ?
Elle détecte les variations dans le spectre (Δε, ellipticité), ce qui indique le pourcentage de structure secondaire préservé après dénaturation.
Qu’indique un changement dans le spectre de DC après des conditions de dénaturation ?
Il indique une altération des structures secondaires de la protéine. EN POURCENTAGE
Quel paramètre est mesuré par la spectroscopie RMN pour analyser les protéines ?
La spectroscopie RMN mesure les déplacements chimiques dans le spectre.
Vrai ou Faux : La spectroscopie de DC est utilisée pour évaluer la structure tertiaire des protéines.
Faux. La spectroscopie de DC est principalement utilisée pour analyser les structures secondaires.
Quels types d’informations sur les structures secondaires la spectroscopie de DC peut-elle fournir ?
Elle permet de déterminer la composition en structures secondaires de façon qualitative ou semi-quantitative.
Pourquoi la spectroscopie de DC est-elle utile pour les études des protéines ?
Elle est utile pour observer des changements dans les structures secondaires.
Quelle est la quantité d’échantillon nécessaire pour la spectroscopie de DC ?
Seulement de petites quantités d’échantillon sont nécessaires.
Vrai ou Faux : L’échantillon est détruit pendant l’analyse par spectroscopie de DC.
Faux. L’échantillon n’est pas détruit pendant l’analyse.
Quels sont les trois avantages principaux de la spectroscopie de DC?
(1) Déterminer la composition en structures secondaires de façon qualitative ou semi-quantitative,
(2) observer des changements dans les structures secondaires
(3) nécessiter de petites quantités d’échantillon sans détruire l’échantillon.
Quel type d’information la spectroscopie de DC fournit-elle sur les protéines ?
Elle fournit des informations globales sur la protéine mais pas d’informations précises sur un site particulier.
Pourquoi la spectroscopie de DC ne peut-elle pas différencier la conformation native de l’état de globule fondu ?
Les spectres de la protéine dans la conformation native et dans l’état de globule fondu sont similaires.
Vrai ou Faux : La spectroscopie de DC peut évaluer si une protéine adopte plusieurs conformations.
Faux. Elle ne permet pas d’évaluer si une protéine peut adopter plus d’une conformation.
Quels sont les inconvénients des analyses basées sur des systèmes modèles en spectroscopie de DC ?
Les analyses sont basées sur des valeurs expérimentales et il n’existe pas de modèle théorique très précis.
Pourquoi la spectroscopie de DC est-elle limitée lorsqu’il s’agit d’analyser des détails spécifiques dans une protéine ?
Elle ne fournit pas d’informations spécifiques sur les sites particuliers dans la protéine, se limitant à des données globales.
Quels sont les trois limites principaux de la spectroscopie de DC ?
1) La spectroscopie de DC fournit des informations globales sur la protéine, mais pas d’informations précises sur un site particulier.
2) La spectroscopie de DC ne peut pas différencier la conformation native de l’état de globule fondu, car leurs spectres sont similaires.
3) Elle donne des informations sur l’ensemble des protéines en solution mais ne permet pas d’évaluer si une protéine peut adopter plusieurs conformations.
Quelle est la longueur du canal de sortie de la grosse sous-unité ribosomale et à quoi correspond-elle ?
La longueur du canal de sortie est de 100 Å, ce qui correspond à un polypeptide de 30 acides aminés dans l’état non replié.
Pourquoi la largeur du canal de sortie (15 Å) limite-t-elle la structure qui peut se former ?
Avec une largeur de 15 Å, le canal ne permet que la formation d’hélices, excluant les structures plus larges.
À quel moment les protéines se replient-elles généralement après leur synthèse ?
Les protéines se replient généralement après leur sortie complète du ribosome.
Vrai ou Faux : La structure tertiaire d’une protéine peut se former à l’intérieur du canal de sortie.
Faux. Le canal de sortie est trop étroit pour permettre la formation de structures tertiaires.
Quelle est la structure secondaire la plus probable qui peut se former dans le canal de sortie ribosomale ?
Une hélice
Qu’est-ce que les études in vitro ont démontré concernant la conformation native des protéines ?
Les études in vitro montrent que la conformation native est inhérente à la structure primaire des protéines.
Le repliement des protéines in vivo est-il un processus spontané ? Expliquez.
Non, le repliement des protéines in vivo n’est pas un processus spontané, car il est influencé par des facteurs environnementaux et des chaperons moléculaires.
Pourquoi les polypeptides néo-synthétisés sont-ils susceptibles à l’agrégation in vivo ?
Les polypeptides sont susceptibles à l’agrégation en raison de la congestion moléculaire dans l’environnement intracellulaire.
Vrai ou Faux : La structure primaire d’une protéine détermine directement sa conformation native.
Vrai
Quels facteurs peuvent contribuer à l’agrégation des protéines néo-synthétisées in vivo ?
La congestion moléculaire et le manque de chaperons moléculaires peuvent contribuer à l’agrégation des protéines.
Quel système de chaperons est spécifique aux petites protéines (< 25 kDa) ?
Le système TF (Trigger Factor) est utilisé pour la plupart des petites protéines de moins de 25 kDa.
Pour quelles tailles de protéines le système DnaJ/DnaK/GrpE est-il efficace ?
Le système DnaJ/DnaK/GrpE fonctionne pour toutes les tailles moléculaires.
Quelles protéines sont prises en charge par le système GroEL/GroES ?
Le système GroEL/GroES est utilisé pour les protéines de moins de 60 kDa.
Quel pourcentage de protéines procaryotes utilise le système TF pour leur repliement ?
Environ 65-80 % des protéines procaryotes utilisent le système TF.
Vrai ou Faux : Le système GroEL/GroES peut prendre en charge des protéines de toutes tailles.
Faux. Le système GroEL/GroES est limité aux protéines de moins de 60 kDa.
Quel est le rôle principal des chaperons moléculaires dans les procaryotes ?
Les chaperons moléculaires aident au repliement correct des protéines et préviennent leur agrégation.
Comment le système DnaJ/DnaK/GrpE contribue-t-il au repliement des protéines ?
Il agit en association avec l’ATP pour stabiliser les protéines dépliées ou partiellement repliées, facilitant leur repliement correct.
Dans quels cas le système GroEL/GroES est-il préféré au système TF ou DnaJ/DnaK/GrpE ?
Le système GroEL/GroES est préféré pour les protéines plus complexes ou celles qui nécessitent un environnement isolé pour leur repliement.
Quel système eucaryote est équivalent au système TF des procaryotes ?
Le système NAC (Nascent polypeptide-associated complex) est équivalent au système TF chez les procaryotes.
Quel est le rôle du système Hsp70/Hsp40 chez les eucaryotes ?
Le système Hsp70/Hsp40 aide au repliement des protéines en stabilisant les polypeptides dépliés ou partiellement repliés, avec l’aide d’ATP.
- Note : BAG1
Quel système eucaryote est similaire au système GroEL/GroES chez les procaryotes ?
Le système TRiC (TCP-1 Ring Complex) est similaire au système GroEL/GroES.
Vrai ou Faux : Le système TRiC est spécialisé pour les petites protéines uniquement.
Faux. Le système TRiC peut replier des protéines plus complexes impliquées dans divers processus cellulaires.
Quel système de chaperons est spécialisé pour les protéines impliquées dans la signalisation cellulaire ?
Le système BAG1 en coopération avec Hsp70 est spécialisé pour les protéines de signalisation cellulaire.
Comparez le rôle du système TRiC et du système NAC chez les eucaryotes.
- Le système NAC agit principalement sur les petites protéines en début de synthèse,
- Tandis que le système TRiC prend en charge des protéines plus complexes pour leur repliement final.
Quelles sont les similitudes fonctionnelles entre les systèmes Hsp70/Hsp40 et DnaJ/DnaK/GrpE ?
Les deux systèmes stabilisent les protéines en cours de repliement et utilisent l’ATP pour faciliter leur repliement correct.
Quel est le facteur associé au ribosome chez les procaryotes et les eucaryotes ?
- Chez les procaryotes, c’est le facteur TF (Trigger Factor)
- Chez les eucaryotes, c’est le facteur NAC.
Quels sont les co-chaperons correspondants chez les procaryotes et les eucaryotes ?
- Chez les procaryotes, c’est DnaJ,
- Chez les eucaryotes, c’est Hsp40.
Quel système joue le rôle de chaperonine chez les procaryotes et les eucaryotes ?
- Chez les procaryotes, c’est GroEL,
- Chez les eucaryotes, c’est TRiC.
Quel est le facteur d’échange de nucléotides dans les systèmes de chaperons des procaryotes et des eucaryotes ?
- Chez les procaryotes, c’est GrpE,
- Chez les eucaryotes, c’est BAG1.
Quel est le rôle du facteur de gâchette (TF) chez les bactéries et du complexe NAC chez les mammifères ?
Le facteur TF (Trigger Factor) chez les bactéries et le complexe NAC chez les mammifères sont associés à la chaîne naissante pour faciliter son repliement.
Comment le TF interagit-il avec la grosse sous-unité ribosomiale et la chaîne naissante ?
TF interagit avec une stœchiométrie 1:1, établissant des interactions simultanées avec les protéines ribosomiales et la chaîne naissante.
À quelles conditions le TF est-il associé avec le ribosome ?
TF est associé au ribosome uniquement en présence de la chaîne naissante.
Quel type de séquences le TF reconnaît-il dans la chaîne naissante ?
TF reconnaît des petites séquences riches en acides aminés hydrophobes.
Le TF utilise-t-il de l’ATP pour son activité ?
Non, TF n’a pas d’activité ATPase.
Comment le TF protège-t-il les petits polypeptides néo-synthétisés (< 25 kDa) ?
TF protège ces polypeptides contre l’agrégation avec d’autres protéines.
Quel type de protéines est ciblé par le TF ?
Les petites protéines (< 25 kDa) riches en acides aminés hydrophobes.
DnaK/HSP70 s’associe-t-elle directement avec le ribosome ?
Non, DnaK/HSP70 ne s’associe pas directement avec le ribosome.
Quels peptides DnaK/HSP70 lie-t-elle ?
DnaK/HSP70 lie des peptides de 7 résidus dans la protéine.
Quels types de peptides DnaK/HSP70 reconnaît-elle ?
Les peptides reconnus sont hydrophobes avec de la leucine ou de l’isoleucine au centre.
Dans quelle conformation les peptides sont-ils reconnus par DnaK/HSP70 ?
Les peptides sont reconnus dans leur conformation étendue.
Comment la liaison des peptides avec HSP70 se fait-elle ?
La liaison avec le peptide se fait avec DnaK/HSP70 lié à l’ATP.
Que se passe-t-il après la liaison avec le peptide ? (DnaK/HSP70).
Après la liaison avec le peptide, il y a un changement de conformation catalysé par l’hydrolyse de l’ATP (ATP -> ADP).
Quel est le rôle de DnaJ/HSP40 dans le fonctionnement de DnaK/HSP70 ?
DnaJ/HSP40 lie DnaK/HSP70 et accélère l’hydrolyse de l’ATP.
Quel est le rôle de GrpE/BAG1 dans le cycle de DnaK/HSP70 ?
GrpE/BAG1 aide à la dissociation de l’ADP, permettant l’entrée d’une nouvelle molécule d’ATP, ce qui dissocie le complexe DnaK-peptide.
Quel type de polypeptides DnaK/HSP70 lie-t-elle préférentiellement ?
DnaK/HSP70 lie préférentiellement les polypeptides de plus de 25 kDa.
Quelle est la particularité des grosses protéines (> 60 kDa) concernant le système DnaK/HSP70 ?
Les grosses protéines (> 60 kDa) qui ne peuvent entrer dans la cavité centrale des chaperonines (GroEL/Tric) constituent une fraction importante des substrats du système DnaK/HSP70.
De quoi dépend le temps de repliement par le système DnaK/HSP70 ?
Le temps de repliement est proportionnel à la taille moléculaire.
Comment le repliement des grosses protéines est-il accompli par le système DnaK/HSP70 ?
Le repliement des grosses protéines est accompli par plusieurs complexes de DnaK/HSP70.
Quelles sont les caractéristiques des chaperonines en termes de structure et de taille ?
Les chaperonines sont de gros complexes à deux anneaux d’environ 800 kDa.
Combien de classes de chaperonines existe-t-il, et en quoi diffèrent-elles ?
Il existe deux classes de chaperonines qui possèdent une architecture similaire mais diffèrent par leur séquence.
Quelle est la particularité de la classe 1 des chaperonines (GroEL) ?
La classe 1, GroEL, fonctionne en complexe avec le cofacteur GroES et est spécifique au système des procaryotes.
Quelle est la spécificité de la classe 2 des chaperonines (TRiC) ?
La classe 2, TRiC, ne dépend pas de GroES et représente le système des eucaryotes.
Comment sont organisés les anneaux dans le système GroEL ?
Le système GroEL comporte deux anneaux accolés, chacun ayant 7 sous-unités empaquetées dos à dos.
Quels sont les trois domaines des sous-unités de GroEL ?
Les sous-unités possèdent trois domaines : équatorial, intermédiaire et apical.
Quelle est la fonction du domaine équatorial de GroEL ?
Le domaine équatorial lie l’ATP.
Quel rôle joue le domaine apical de GroEL ?
Le domaine apical forme l’entrée du cylindre et oriente les résidus hydrophobes vers le centre de la cavité pour permettre la liaison au substrat.
Comment les résidus hydrophobes de GroEL interagissent-ils avec le substrat ?
Les résidus hydrophobes exposés de GroEL lient les résidus hydrophobes du substrat.
Qu’est-ce que le couplage allostérique dans le système GroEL/ES ?
Le couplage allostérique négatif entre les deux anneaux facilite la liaison du substrat.
Quel est le rôle principal de la PDI dans le repliement des protéines ?
La PDI facilite le repliement des protéines qui se dénaturent en absence de leurs ponts disulfures natifs.
Quelle séquence spécifique se trouve dans le site actif de la PDI, et pourquoi est-elle importante ?
Le site actif de la PDI contient le motif de séquence C-G-H-C, essentiel pour ses réactions.
Quelle est la fonction de la PDI sous sa forme réduite ?
Sous sa forme réduite, la PDI catalyse les réactions d’échange entre liaisons disulfures (brassage des ponts).
Que catalyse la PDI sous sa forme oxydée ?
Sous sa forme oxydée, la PDI catalyse la synthèse de ponts disulfures.
Quelle proportion des protéines eucaryotes contient des régions désordonnées ou non structurées ?
Environ 50 % des protéines eucaryotes contiennent des régions désordonnées ou non structurées.
Par quelles caractéristiques les régions désordonnées sont-elles définies ?
Elles sont caractérisées par une haute concentration d’acides aminés polaires (poly-Q, -N, -S/T, -P, -E/D) et une basse concentration d’acides aminés non-polaires.
Dans quels types de protéines les régions désordonnées sont-elles particulièrement fréquentes ?
Elles sont fréquentes dans les facteurs de transcription, les protéines impliquées dans les voies de signalisation et les protéines virales.
Quand les régions désordonnées se replient-elles souvent ?
Elles se replient souvent lors de la liaison avec une autre protéine.
Avec quelles maladies neurologiques les régions désordonnées sont-elles associées ?
Elles sont impliquées dans des maladies neurologiques comme les amyloïdoses.
Que se passe-t-il avec les protéines normalement solubles dans les maladies amyloïdes ?
Elles se transforment en fibrilles insolubles ou plaques.
Quelle est la nature des formes finales des agrégats dans les amyloïdoses ?
Les formes finales ont une structure fibrillaire bien définie et sont appelées amyloïdes, car leur structure ressemble à celle de l’amidon (amylose).
Combien de maladies sont incluses dans le groupe des amyloïdoses, et quelles en sont deux exemples ?
Le groupe comprend environ 20 maladies, dont Alzheimer et Parkinson.
Quels types d’encéphalopathies spongiformes font partie des amyloïdoses ?
Les maladies à prion comme Creutzfeldt-Jakob (humain), Scrapie (mouton), et BSE (encéphalopathie spongiforme bovine, syndrome de la vache folle).
