Cours 1 - Structure primaire des protéines Flashcards
Quelles sont les quatre composantes principales qui se lient au carbone α dans un acide aminé ?
Une chaîne latérale (R)
Un groupe amine (NH₃⁺)
Un groupe carboxyle (COO⁻)
Un atome d’hydrogène (H)
Comment appelle-t-on la géométrie moléculaire d’un acide aminé ?
Une structure tétraédrique.
Comment les acides aminés sont-ils classés ? (4)
- Acides aminés non polaires
- Acides aminés polaires, non chargés
- Acides aminés polaires chargés négativement
- Acides aminés polaires chargés positivement.
Donnez des exemples d’acides aminés non polaires. (8)
Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile), Méthionine (Met), Phénylalanine (Phe), Tryptophane (Trp), Proline (Pro).
Quels acides aminés appartiennent à la catégorie des acides aminés polaires non chargés ?
Glycine (Gly), Sérine (Ser), Thréonine (Thr), Cystéine (Cys), Asparagine (Asn), Glutamine (Gln), Tyrosine (Tyr).
Quels sont les acides aminés polaires chargés positivement ?
Lysine (Lys), Arginine (Arg), Histidine (His).
- Basique
Quels sont les acides aminés polaires chargés négativement?
Aspartate (Asp) et Glutamate (Glu).
Acides
Quelle est la classification de l’alanine selon sa polarité ?
L’alanine est un acide aminé non polaire.
Dans la structure de l’alanine, quel est le groupe lié au carbone β ?
Un groupe méthyle (CH₃).
Quelle est la classification de la proline selon sa polarité ?
La proline est un acide aminé non polaire.
Quelle caractéristique distingue la proline des autres acides aminés ?
La proline possède une fonction amine engagée dans un cycle, ce qui la rend unique.
Quels sont les atomes formant le cycle dans la structure de la proline ?
Le cycle est formé par le carbone α, les carbones β, γ, δ, et l’azote de la fonction amine.
Quelle est la classification de la valine selon sa polarité ?
La valine est un acide aminé non polaire.
Quelle est la particularité de la chaîne latérale de la valine ?
La chaîne latérale est ramifiée au niveau du carbone β.
(Vrai ou Faux) : La valine est un acide aminé ramifié.
Vrai
Quelle est la classification de la leucine selon sa polarité ?
La leucine est un acide aminé non polaire.
Quelle est la particularité de la leucine en termes d’abondance et d’hydrophobicité ? (3)
La leucine est l’acide aminé non polaire le plus hydrophobe et le plus abondant.
Quelle est la classification de l’isoleucine selon sa polarité ?
L’isoleucine est un acide aminé non polaire.
Quelle est la particularité de l’isoleucine concernant sa chaîne latérale ?
La chaîne latérale de l’isoleucine est ramifiée au niveau du carbone β.
Quels groupes méthyle sont présents dans la chaîne latérale de l’isoleucine ?
Un groupe méthyle (-CH₃) attaché au carbone β et un autre au carbone δ.
L’isoleucine est-elle abondante dans les protéines ?
Oui, elle est considérée comme un acide aminé abondant.
Quelle est la classification de la méthionine selon sa polarité ?
La méthionine est un acide aminé non polaire.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de la méthionine ?
La chaîne latérale contient un atome de soufre (S).
(Vrai ou Faux) : La méthionine est un acide aminé hydrophile.
Faux, la méthionine est hydrophobe.
Quelle est la position de l’atome de soufre (S) dans la chaîne latérale de la méthionine ?
L’atome de soufre est situé au niveau du carbone δ.
(Vrai ou Faux) : La méthionine est un acide aminé rare.
Faux, bien qu’hydrophobe, elle n’est pas rare, mais peu répandue.
Quelle est la classification de la phénylalanine selon sa polarité ?
La phénylalanine est un acide aminé non polaire.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de la phénylalanine ?
La chaîne latérale contient un groupe aromatique (cycle benzénique).
Quelle est la classification du tryptophane selon sa polarité ?
Le tryptophane est un acide aminé non polaire.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale du tryptophane ?
La chaîne latérale contient un noyau indole, composé d’un cycle aromatique benzénique fusionné à un cycle pyrrole.
Pourquoi le tryptophane est-il hydrophobe malgré la présence d’un atome d’azote dans le noyau indole ?
La majorité de la chaîne latérale est non polaire, et l’azote dans le noyau indole n’introduit pas suffisamment de polarité pour contrebalancer l’hydrophobicité.
Quelle est la classification de la glycine selon sa polarité ?
La glycine est un acide aminé polaire non chargé.
Quelle est la particularité de la chaîne latérale de la glycine ?
La glycine n’a pas de chaîne latérale ; elle possède simplement un atome d’hydrogène comme groupe R.
(Vrai ou Faux) : La glycine est optiquement active.
Faux, elle est optiquement inactive, car son carbone α n’est pas chiral.
Quelle est la classification de la sérine selon sa polarité ?
La sérine est un acide aminé polaire non chargé.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de la sérine ?
La chaîne latérale contient un groupe hydroxyle (-OH) attaché au carbone γ.
(Vrai ou Faux) : La sérine est capable de former des liaisons hydrogène grâce à son groupe hydroxyle.
Vrai
Quels rôles importants peut jouer la sérine dans les protéines ?
La sérine peut participer aux réactions enzymatiques (par exemple, dans les sérine-protéases) et à la formation de liaisons hydrogène dans les structures protéiques.
Quelle est la classification de la thréonine selon sa polarité ?
La thréonine est un acide aminé polaire non chargé.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de la thréonine ?
La chaîne latérale contient un groupe hydroxyle (-OH) et est ramifiée au niveau du carbone β.
(Vrai ou Faux) : La thréonine est capable de former des liaisons hydrogène grâce à son groupe hydroxyle.
Vrai
Quelle est la différence structurelle entre la thréonine et la sérine ?
La chaîne latérale de la thréonine est ramifiée avec un groupe méthyle (-CH₃), alors que celle de la sérine ne l’est pas.
(Vrai ou Faux) : La thréonine est un acide aminé hydrophobe.
Faux, elle est hydrophile.
Quelle est la classification de l’asparagine selon sa polarité ?
L’asparagine est un acide aminé polaire non chargé.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de l’asparagine ?
La chaîne latérale contient un groupe amide (-CONH₂), qui peut agir comme donneur ou accepteur de liaisons hydrogène.
(Vrai ou Faux) : L’asparagine est capable de former des liaisons hydrogène.
Vrai, grâce à son groupe amide.
À quel carbone de la chaîne latérale est attaché le groupe amide dans l’asparagine ?
Le groupe amide est attaché au carbone γ.
Quelle est la classification de la glutamine selon sa polarité ?
La glutamine est un acide aminé polaire non chargé.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de la glutamine ?
La chaîne latérale contient un groupe amide (-CONH₂), similaire à celui de l’asparagine, mais avec une chaîne plus longue.
À quel carbone de la chaîne latérale est attaché le groupe amide dans la glutamine ?
Le groupe amide est attaché au carbone δ.
Quelle est la classification de la cystéine selon sa polarité ?
La cystéine est un acide aminé polaire non chargé.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de la cystéine ?
La chaîne latérale contient un groupe thiol (-SH), qui peut former des ponts disulfure.
(Vrai ou Faux) : La cystéine peut former des ponts disulfure entre deux molécules.
Vrai, grâce à son groupe thiol (-SH).
Quel rôle important jouent les ponts disulfure dans les protéines ?
Les ponts disulfure stabilisent la structure tridimensionnelle des protéines.
(Vrai ou Faux) : La cystéine est hydrophobe.
Faux, elle est polaire en raison de son groupe thiol.
Quelle est la classification de la tyrosine selon sa polarité ?
La tyrosine est un acide aminé polaire non chargé.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de la tyrosine ?
La chaîne latérale contient un noyau aromatique (cycle benzénique) avec un groupe hydroxyle (-OH).
Quelle est la différence structurale entre la tyrosine et la phénylalanine ?
La tyrosine possède un groupe hydroxyle (-OH) sur son cycle benzénique, alors que la phénylalanine n’en a pas.
La tyrosine peut-elle subir des modifications post-traductionnelles ? Si oui, lesquelles ?
Oui, la tyrosine peut être phosphorylée au niveau de son groupe hydroxyle (-OH), jouant un rôle clé dans la signalisation cellulaire.
Quelle est la classification de l’acide aspartique selon sa polarité et sa charge ?
L’acide aspartique est un acide aminé polaire chargé négativement.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de l’acide aspartique ?
La chaîne latérale contient un groupe carboxyle (-COO⁻) chargé négativement à pH physiologique.
(Vrai ou Faux) : L’acide aspartique est chargé positivement à pH physiologique.
Faux, il est chargé négativement.
Quel rôle joue l’acide aspartique dans les processus enzymatiques ?
Il peut agir comme donneur ou accepteur de protons dans les réactions catalytiques et participer à la coordination des ions métalliques.
Quelle est la classification de l’acide glutamique selon sa polarité et sa charge ?
L’acide glutamique est un acide aminé polaire chargé négativement.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de l’acide glutamique ?
La chaîne latérale contient un groupe carboxyle (-COO⁻) supplémentaire, chargé négativement à pH physiologique.
(Vrai ou Faux) : L’acide glutamique possède deux groupes carboxyles chargés négativement à pH physiologique.
Vrai
Quelle est la classification de la lysine selon sa polarité et sa charge ?
La lysine est un acide aminé polaire chargé positivement.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de la lysine ?
La chaîne latérale se termine par un groupe amine primaire (-NH₃⁺) chargé positivement à pH physiologique.
(Vrai ou Faux) : La lysine est souvent impliquée dans des liaisons électrostatiques avec des groupes chargés négativement.
Vrai, grâce à son groupe amine chargé positivement.
Quelle est la classification de l’arginine selon sa polarité et sa charge ?
L’arginine est un acide aminé polaire chargé positivement.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de l’arginine ?
La chaîne latérale contient un groupe guanidinium chargé positivement à pH physiologique.
Pourquoi le groupe guanidinium est-il stable malgré sa charge positive ?
La charge positive est délocalisée sur les trois atomes d’azote, rendant le groupe très stable.
Quelle est la classification de l’histidine selon sa polarité et sa charge ?
L’histidine est un acide aminé polaire qui peut être chargé positivement à pH acide.
Quelle est la particularité chimique de la chaîne latérale de l’histidine ?
La chaîne latérale contient un noyau imidazole, capable de gagner ou de perdre un proton en fonction du pH.
À quel pH le groupe imidazole de l’histidine est-il chargé ?
À un pH inférieur à 6, le groupe imidazole est chargé positivement et forme un cation imidazolium.
Que se passe-t-il avec le groupe imidazole de l’histidine à un pH supérieur à 6 ?
Le groupe imidazole devient neutre, car il perd un proton.
L’histidine est-elle chargée à pH physiologique (environ 7,4) ?
Non, à pH physiologique, l’histidine est principalement neutre, bien qu’une fraction mineure puisse être protonée.
Quels sont les acides aminés possédant un noyau aromatique? (3)
Tryptophane, phénylalanine et tyrosine.
Quelles sont les caractéristiques des acides aminés branchés en position β ?
Ils possèdent au moins un carbone en position β de la chaîne avec seulement un atome d’hydrogène attaché à ce carbone.
Quels sont les trois acides aminés branchées en β ?
La valine, l’isoleucine et la thréonine.
VIT
Pourquoi est-il difficile pour les résidus d’acides aminés branchés en β d’adopter une conformation en hélice α ?
Leur structure encombrée rend difficile leur intégration dans des hélices α, et ils se trouvent plutôt dans les feuillets β.
Quels types de structures secondaires des protéines favorisent les acides aminés branchés en β ?
Les feuillets β.
Que signifie qu’un acide aminé est polyprotique ?
Cela signifie qu’un acide aminé peut libérer ou capter plusieurs protons (H⁺) en fonction du pH, grâce à ses groupes fonctionnels ionisables.
Quelles sont les trois formes principales des acides aminés en fonction du pH ?
La forme cationique (pH bas), l’ion amphotère (pH neutre) et la forme anionique (pH élevé).
À pH 7, quelle est la charge nette d’un acide aminé ?
La charge nette est de 0, car le groupe amine est protoné (NH₃⁺) et le groupe carboxyle est déprotoné (COO⁻), formant un zwitterion.
Quelle est la définition du pKa ?
Le pKa est défini comme le logarithme négatif de la constante d’acidité Ka.
Quelle est l’équation d’Henderson-Hasselbalch pour un acide faible ?
pH = pKa + log10 ( [A-]/[HA]).
Quelle est la valeur typique de pKa 1 pour le groupe carboxyle (𝛼-COOH) des acides aminés ?
Les valeurs de pKa 1 sont généralement comprises entre 2,0 et 2,4.
Quelle est la valeur typique de pKa 2 pour le groupe carboxyle (𝛼-NH3+) des acides aminés ?
Les valeurs de pKa 2 sont généralement comprises entre 9,0 et 9,8.
Quel est le pKa du groupe guanidinium de l’arginine ?
Le pKa est de 12,5.
Quel est le pKa du groupe ammonium de la lysine ?
Le pKa est de 10,5.
Quel est le pKa du groupe phénol de la tyrosine ?
Le pKa est de 10,1.
Quel est le pKa du groupe sulhydryle de la cystéine ?
Le pKa est de 8,3.
Quel est le pKa du groupe imidazole de l’histidine ?
Le pKa est de 6,0.
Quel est le pKa du groupe carboxyle de l’acide glutamique ?
Le pKa est de 4,3.
Quel est le pKa du groupe carboxyle de l’acide aspartique ?
Le pKa est de 3,9.
Quel est l’acide aminé qui n’est pas chiral ?
La glycine, car son carbone α porte deux atomes d’hydrogène identiques, rendant la molécule symétrique.
Pourquoi les acides aminés (sauf la glycine) sont-ils chiraux ?
Parce que le carbone α porte quatre groupes chimiques différents, ce qui rend ce carbone asymétrique.
Quelles sont les deux configurations possibles des acides aminés chiraux ?
Les configurations possibles sont dextrogyre (D) et lévogyre (L), en fonction de la direction de la rotation de la lumière polarisée.
Quel isomère des acides aminés prédomine dans la nature ?
L’isomère L (ou configuration lévogyre).
Comment différencie-t-on un énantiomère D d’un énantiomère L ?
En fonction de la direction de rotation de la lumière polarisée : D tourne dans le sens des aiguilles d’une montre, et L dans le sens opposé.
Quels groupements des acides aminés réagissent pour former une liaison peptidique ?
Les groupements 𝛼-COOH (carboxyle) et 𝛼-NH₃⁺ (amine) des acides aminés.
Quel est le produit secondaire de la formation d’une liaison peptidique ?
Une molécule d’eau (H₂O).
Quel type de liaison est formé lors de la réaction entre deux acides aminés ?
Une liaison amide covalente, appelée liaison peptidique.
(Vrai ou Faux) : Une fois une liaison peptidique formée, les groupements amine et carboxyle impliqués peuvent encore ioniser.
Faux, ils sont impliqués dans la liaison covalente et ne peuvent plus ioniser.
Quelle est la nature chimique d’une liaison peptidique ?
C’est une liaison covalente de type amide.
Quelle conformation est généralement adoptée par les liaisons peptidiques ?
La conformation trans.
Bien que représentée comme une liaison simple, quelle est la particularité de la liaison peptidique ?
Elle possède partiellement (40 %) le caractère d’une liaison double.
Quelle est la longueur de la liaison C-N dans une liaison peptidique ?
La longueur est de 0,133 nm.
Comment la longueur de la liaison C-N dans une liaison peptidique se compare-t-elle à une liaison C-N simple et une liaison C=N double ?
Elle est plus courte qu’une liaison C-N simple (~0,145 nm) mais plus longue qu’une liaison C=N double (0,125 nm).
(Vrai ou Faux) : Les atomes du groupement peptidique sont alignés dans des plans différents.
Faux, ils sont dans le même plan => Plan de l’amide
Que permettrait un double lien pur entre C et O dans la liaison peptidique ?
Il permettrait la rotation libre du lien C-N.
Pourquoi un double lien pur entre C et N est-il impossible dans la liaison peptidique ?
Parce qu’il empêcherait la rotation libre du lien C-N et entraînerait des charges trop élevées sur les atomes d’oxygène et d’azote.
Quelle est la nature de la densité électronique réelle dans la liaison peptidique ?
La densité électronique est un intermédiaire entre un double lien pur C=O et un double lien pur C=N.
Pourquoi la barrière énergétique de 88 kJ/mol est-elle importante pour la liaison peptidique ?
Elle permet de maintenir le groupe amide plan, contribuant à la rigidité et à la stabilité des protéines.
Qu’est-ce qu’un peptide ?
Un peptide est un petit polymère d’acides aminés.
Comment appelle-t-on une unité dans un peptide ?
Une unité est appelée un résidu ou un résidu d’acide aminé.
Comment nomme-t-on un peptide composé de 2 résidus ?
Un dipeptide.
Comment appelle-t-on un peptide composé de 3 résidus ?
Un tripeptide.
Comment nomme-t-on un peptide composé de 12 à 20 résidus ?
Un oligopeptide.
Comment appelle-t-on un peptide composé de plusieurs résidus ?
Un polypeptide.
Comment appelle-t-on une protéine composée d’une seule chaîne polypeptidique ?
Une protéine monomérique.
Comment nomme-t-on une protéine composée de plusieurs chaînes polypeptidiques ?
Une protéine oligomérique ou multimerique.
Quelle est la différence entre un homo-oligomère et un hétéro-oligomère ?
Un homo-oligomère est composé d’un seul type de chaîne, tandis qu’un hétéro-oligomère contient plus d’un type de chaîne.
Donnez un exemple de protéine oligomérique avec plusieurs types de chaînes.
L’hémoglobine, composée de 2 chaînes alpha (141 résidus) et 2 chaînes bêta (146 résidus).
Comment définit-on les protéines fibreuses ?
Ce sont des protéines simples et linéaires, souvent structurales, qui sont insolubles dans l’eau.
Que sont les protéines globulaires ?
Ce sont des protéines de forme sphérique, avec une structure compacte, solubles dans l’eau grâce à l’orientation de leurs chaînes latérales hydrophiles vers l’extérieur.
Quelle est la définition des protéines membranaires ?
Ce sont des protéines associées à la membrane cellulaire, dont les chaînes latérales hydrophobes interagissent avec le milieu non-polaire de la membrane, les rendant généralement insolubles en solution aqueuse.
Quelle protéine est un exemple de protéine fibreuse ?
Le collagène
Quelle protéine est un exemple de protéine globulaire ?
La myoglobine
Quelle protéine est un exemple de protéine membranaire ?
La bactériorhodopsine
Que représente la structure primaire des protéines ?
La séquence des acides aminés.
Quelle est la différence entre les structures secondaire et tertiaire des protéines ?
- La structure secondaire correspond au repliement local de la chaîne principale,
- Tandis que la structure tertiaire résulte du repliement global impliquant des interactions entre les structures secondaires.
Que signifie la structure quaternaire d’une protéine ?
La structure quaternaire désigne le résultat des interactions entre différentes sous-unités peptidiques.
Quels angles de torsion jouent un rôle important dans la rotation de la chaîne polypeptidique ?
Les angles phi (ϕ) et psi (ψ).
Quelle liaison covalente impose des contraintes structurelles dans la conformation des protéines globulaires ?
Les ponts disulfure (liaisons S-S) entre deux résidus cystéine.
Quels types de faibles liens non covalents influencent la conformation des protéines globulaires ? (3)
Les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques, et les interactions de van der Waals.
Quelle est l’énergie associée aux interactions de Van der Waals ?
Elle varie entre 0,4 et 4,0 kJ/mol.
Quelle interaction non covalente a une énergie approximative de 12 à 30 kJ/mol ?
La liaison hydrogène.
Quelle interaction non covalente est associée à une énergie de ~20 kJ/mol ?
Les interactions électrostatiques ou ioniques.
Quelle interaction non covalente a une énergie inférieure à 40 kJ/mol ?
Les interactions hydrophobes.
Que peut-on conclure sur les interactions non covalentes et leur rôle dans la structure des protéines ?
Elles ont une importance vitale pour stabiliser la structure des protéines.
De quoi résultent les interactions de Van der Waals ?
Elles résultent de l’interaction entre les nuages électroniques des atomes très proches les uns des autres.
Quels types d’interactions incluent les forces de Van der Waals ?
Dipôle-dipôle (1/r³), dipôle-dipôle induit (1/r⁵), et dipôle induit-dipôle induit (1/r⁶).
Pourquoi les interactions de Van der Waals sont-elles significatives malgré leur faible énergie ?
Parce qu’elles sont très nombreuses et contribuent collectivement à la stabilité des structures.
Quels sont les deux types d’atomes impliqués dans la formation d’une liaison hydrogène ?
Un atome d’hydrogène lié de façon covalente à un atome électronégatif (donneur, comme l’azote) et un autre atome électronégatif (accepteur, comme l’oxygène).
Quelle est la disposition typique des atomes dans une liaison hydrogène ?
Façon linéaire.
Pourquoi les liaisons hydrogènes sont-elles importantes dans les protéines ?
Elles jouent un rôle crucial dans le groupe amide de la chaîne squelettique,
- Stabilisant les structures secondaires comme les hélices alpha et les feuillets bêta.
Quelles sont les forces responsables des interactions électrostatiques ?
L’attraction entre charges opposées et la répulsion entre charges du même signe.
Comment la constante diélectrique du milieu influence-t-elle les interactions électrostatiques ?
L’énergie des interactions électrostatiques (E) est proportionnelle à l’inverse de la constante diélectrique (ε) du milieu et à la distance entre les charges (1/ε r).
Comment les interactions électrostatiques des protéines peuvent-elles être perturbées ?
Elles peuvent être affaiblies par la présence de sels en solution, qui réduisent l’attraction entre les charges opposées.
Qu’est-ce que l’effet hydrophobe ?
L’effet hydrophobe désigne les facteurs qui permettent aux substances non-polaires de minimiser leur contact avec l’eau.
Comment les groupes hydrophobes influencent-ils la structure des protéines ?
Les groupes hydrophobes s’enfouissent à l’intérieur des protéines,
- Entraînant une réorganisation des molécules d’eau et
- Jouant un rôle déterminant dans la structure des protéines.
Quel rôle joue l’entropie dans les interactions hydrophobes ?
L’entropie joue un rôle majeur, car la réorganisation des molécules d’eau autour des groupes hydrophobes est entropiquement favorable (ΔS > 0).
