Cours 2 - Structure secondaire des protéines Flashcards
Vrai ou faux : Toutes les activités cellulaires dépendent de la présence d’une ou plusieurs protéines.
Vrai
La capacité d’une protéine à exercer sa fonction physiologique est déterminée par sa forme globale tri-dimensionnelle, appelée __________.
Sa conformation
Pourquoi la conformation d’une protéine est-elle cruciale pour sa fonction physiologique ?
Parce que la conformation tri-dimensionnelle détermine comment la protéine interagit avec d’autres molécules et exerce sa fonction biologique.
Vrai ou faux : La séquence de la chaîne polypeptidique influence la conformation des protéines globulaires.
Vrai
Quels angles de torsion de la chaîne polypeptidique sont particulièrement impliqués dans la rotation libre ?
Les angles φ (phi) et ψ (psi).
Les contraintes imposées par les __________ (S-S) jouent un rôle dans la conformation des protéines globulaires.
Ponts disulfure.
Expliquez l’effet hydrophobe dans le contexte de la conformation des protéines.
L’effet hydrophobe résulte de la tendance des acides aminés hydrophobes à s’associer et à éviter le contact avec l’eau, ce qui stabilise la structure interne des protéines.
Quelles interactions sont responsables des contraintes non covalentes dans la conformation des protéines globulaires ?
Les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques et les interactions de van der Waals.
Classez les déterminants suivants selon qu’ils sont covalents ou non covalents :
- Ponts disulfure (S-S)
- Interactions hydrophobes
- Liaisons hydrogène
- Covalents : Ponts disulfure (S-S)
- Non covalents : Interactions hydrophobes, Liaisons hydrogène.
Vrai ou faux : Les plans de l’amide sont reliés par des liaisons du carbone alpha (Cα) tétraédrique.
Vrai
Quels sont les angles de torsion φ et ψ lorsque les plans de l’amide sont parfaitement alignés ?
φ = 180° et ψ = 180°.
Expliquez la signification d’une rotation de +180° par rapport à une rotation de -180°.
Une rotation de +180° dans le sens des aiguilles d’une montre est équivalente à une rotation de -180° dans le sens inverse.
Vrai ou faux : La rotation φ se produit autour de la liaison entre Cα et le groupe carboxyle.
Faux (elle se produit autour de la liaison entre Cα et l’azote).
Pourquoi les plans de l’amide sont-ils rigides ?
En raison de la double liaison partielle (résonance) entre le carbone et l’azote dans le groupe amide.
Vrai ou faux : La planéité du lien peptidique limite la chaîne peptidique à deux possibilités de rotation.
Vrai
Quels sont les deux degrés de liberté d’une chaîne peptidique ?
Les rotations autour des angles φ (phi) et ψ (psi).
L’angle formé autour de la liaison Cα-N est appelé __________.
L’angle phi (φ).
L’angle formé autour de la liaison Cα-C’ est appelé __________.
L’angle psi (ψ).
Expliquez pourquoi le trajet complet du squelette peptidique est déterminé dès que les angles φ et ψ sont connus.
Parce que la planéité du lien peptidique restreint les mouvements et que ces angles définissent la position relative des résidus d’acides aminés dans l’espace.
Pourquoi certaines valeurs des angles φ et ψ sont-elles plus favorables que d’autres ?
Certaines valeurs minimisent les contraintes stériques et stabilisent la structure tridimensionnelle de la protéine.
Donnez trois raisons pour lesquelles certaines valeurs de φ et ψ ne sont pas permises.
- Les différences d’énergies entre les conformations décalées et éclipsées.
- L’encombrement stérique des atomes du squelette.
- Les interactions non covalentes impliquant les chaînes latérales.
Expliquez comment les conformations décalées et éclipsées influencent les valeurs permises de φ et ψ.
Les conformations décalées sont plus stables énergétiquement que les conformations éclipsées, ce qui limite les rotations possibles.
Pourquoi le diagramme de Ramachandran est-il utile dans l’étude des protéines ?
Il permet de visualiser la distribution des valeurs permises de φ et ψ, ce qui aide à identifier les conformations possibles dans une protéine.
Vrai ou faux : Le diagramme de Ramachandran représente les valeurs de ψ en fonction des valeurs de φ.
Vrai
Quelles sont les principales raisons pour lesquelles certaines valeurs de φ et ψ sont interdites dans le diagramme de Ramachandran ?
- L’encombrement stérique des atomes du squelette.
- Les interactions non covalentes entre chaînes latérales.
Quelle est la relation entre les sous-classes de structures protéiques et les valeurs favorables de φ et ψ dans le diagramme de Ramachandran ?
Les sous-classes de structures, comme les hélices α ou les feuillets β, correspondent aux régions où les valeurs de φ et ψ sont énergétiquement favorables.
Pourquoi les résidus glycine sont-ils exclus des points violets du diagramme Ramachandran?
Parce que les résidus glycine ont un plus grand nombre de possibilités permises en raison de leur faible encombrement stérique.
Les lignes tracées sur le diagramme de Ramachandran correspondent au nombre de __________ par tour d’hélice.
Résidus
Que signifie un symbole (+) ou (-) dans le contexte des hélices représentées sur le diagramme Ramachandran?
(+) signifie une hélice tournant à droite, et (-) signifie une hélice tournant à gauche.
Expliquez pourquoi certaines structures, comme les feuillets β antiparallèles et parallèles, apparaissent à des endroits spécifiques sur le diagramme de Ramachandran.
Parce que leurs conformations impliquent des combinaisons spécifiques d’angles φ et ψ qui sont énergétiquement favorables.
Vrai ou faux : Les feuillets β antiparallèles et parallèles partagent les mêmes combinaisons d’angles φ et ψ.
Faux (ils diffèrent légèrement en raison de leur arrangement spatial).
Dans le diagramme de Ramachandran, quelles structures secondaires sont associées à des hélices α droites et gauches ?
Hélice α droite : α ; Hélice α gauche : αL.
Vrai ou faux : Toutes les structures secondaires sont stabilisées par des liaisons covalentes.
Faux (elles sont stabilisées par des liaisons hydrogène).
Quelles sont les structures secondaires mentionnées dans la diapositive (15) ?
- L’hélice α.
- Les autres types d’hélices.
- Le feuillet plissé β (composé de brins β).
- Le tour β (β turn).
- La courbure β (β bulge).
Quelle structure protéique a été étudiée par diffraction des rayons X pour définir l’hélice α ?
La kératine α.
Combien de résidus d’acides aminés y a-t-il dans un tour complet d’hélice α ?
3,6 résidus d’acides aminés.
Complétez la phrase : Pauling a conclu que des liaisons hydrogène se forment entre le groupe __________ du résidu
𝑛 et le groupe __________ du résidu 𝑛 + 4.
1) C=O
2) N-H
Quelle est l’importance des liaisons hydrogène dans la structure de l’hélice α ?
Elles stabilisent la structure hélicoïdale en maintenant les résidus en position.
Expliquez la différence entre la formation d’une hélice droite et d’une hélice gauche.
La formation d’une hélice droite est favorisée par des acides aminés en configuration L, tandis que les acides aminés en configuration D favorisent une hélice gauche.
Que prédit l’encombrement stérique entre le groupe C=O et le Cβ ?
Il prévient la formation d’une hélice gauche.
Quelle preuve déterminante a permis de confirmer la structure de l’hélice α ?
La structure cristallographique de la myoglobine.
Vrai ou faux : Les hélices α se retrouvent dans la majorité des protéines.
Vrai
Quelles sont les valeurs des angles φ et ψ pour qu’une hélice α se forme ?
φ = -60° et ψ = -45° à -50°.
Quelle est la longueur d’un résidu le long de l’axe de l’hélice α ?
1,5 Å (0,15 nm).
Le pas de l’hélice est de __________ nm, ce qui correspond à 3,6 x 0,15 nm.
0,54 nm.
En moyenne, combien de résidus y a-t-il par hélice dans les protéines globulaires ?
10 résidus.
Décrivez l’orientation des groupes C=O et N-H dans une hélice α.
Les groupes C=O et N-H sont tournés vers l’intérieur ; tous les C=O sont orientés dans la même direction, tandis que les N-H sont orientés dans la direction opposée.
Les ponts hydrogène dans une hélice α se forment entre le groupe C=O d’un résidu
𝑖 et le groupe N-H du résidu __________.
i+4.
Vrai ou faux : Les chaînes latérales des résidus dans une hélice α sont orientées vers l’intérieur.
Faux (elles sont tournées vers l’extérieur à chaque 100°).
Quel est l’angle de courbure maximal que l’axe d’une hélice α peut avoir ?
Moins de 20°.
Vrai ou faux : La disposition des groupes N-H et C=O le long de l’axe de l’hélice α crée un moment dipolaire pour l’ensemble de la structure hélicoïdale.
Vrai
Chaque groupe amide dans une hélice α génère un __________.
Moment dipolaire
Quelle est la répartition des charges le long de l’hélice α ?
Une charge partielle positive à l’extrémité N-terminale et une charge partielle négative à l’extrémité C-terminale.
Vrai ou faux : Les ligands à charge positive se trouvent fréquemment à l’extrémité C-terminale de l’hélice α.
Faux (c’est un phénomène rare).
Que représentent
𝑛 et 𝑚 dans la notation des hélices 𝑛𝑚 ?
n : Le nombre de résidus par tour d’hélice.
𝑚 : Le nombre d’atomes, y compris l’hydrogène, se trouvant dans la boucle fermée par une liaison hydrogène.
L’hélice droite 3₁₀ et l’hélice π (4,4₁₆) sont __________ retrouvées dans les protéines.
Occasionnellement
Pourquoi le ruban 2₂₇ n’a-t-il jamais été observé dans les protéines ?
Cela pourrait être dû à des contraintes stériques ou énergétiques qui empêchent sa formation.
Que représente 𝑛 dans le contexte des structures hélicoïdales ?
Le nombre d’unités se répétant par tour d’hélice.
Que signifie une valeur 𝑛 > 0 pour une hélice ?
Cela indique une hélice droite.
Que signifie une valeur 𝑛 < 0 pour une hélice ?
Cela indique une hélice gauche.
Qu’est-ce que le pas (𝑝) d’une hélice ?
La distance entre deux unités répétées le long de l’axe de l’hélice.
La translation par unité répétée (𝑑) est définie comme d = __________.
d=p/n.
Vrai ou faux : L’hélice 3₁₀ contient des liaisons hydrogène entre le groupe C=O d’un résidu 𝑛 et le groupe N-H du résidu
𝑛 + 4.
Faux (les liaisons hydrogène se forment entre 𝑛 et 𝑛+3).
Le pas de l’hélice 3₁₀ est de __________ Å ou __________ nm.
6,0 Å ; 0,60 nm.
En quoi l’hélice 3₁₀ est-elle différente de l’hélice α en termes de largeur ?
L’hélice 3₁₀ est plus étroite que l’hélice α.
Quelles sont les valeurs des angles de torsion (𝜑 et 𝜓 ) pour l’hélice 3₁₀ ?
𝜑 =−50° et 𝜓 =−30°
Pourquoi les angles de torsion de l’hélice 3₁₀ se situent-ils dans une région légèrement interdite du diagramme de Ramachandran ?
En raison de contraintes stériques et énergétiques, bien que ces valeurs soient proches de celles de l’hélice α.
Pourquoi la proline ne favorise-t-elle pas la formation de l’hélice α ?
Le dernier atome de la proline est attaché à l’atome N du squelette, formant une structure cyclique qui empêche le groupe N-H de participer à une liaison hydrogène. Cette structure provoque un encombrement stérique nuisible.
Dans quel cas la proline peut-elle être tolérée dans une hélice α ?
La proline convient au premier tour de l’hélice, mais provoque généralement une déviation importante lorsqu’elle est située ailleurs.
Quels acides aminés favorisent la formation de l’hélice α ?
Alanine (Ala), Glutamate (Glu), Leucine (Leu), et Méthionine (Met).
Quels acides aminés ne favorisent pas la formation de l’hélice α ?
Proline (Pro), Glycine (Gly), Tyrosine (Tyr), et Sérine (Ser).
Pourquoi les chaînes latérales (autres que celles de la proline) favorisent-elles généralement la formation de l’hélice α ?
Elles sont orientées vers l’extérieur et n’interfèrent pas directement avec la structure hélicoïdale.
Quel impact la proline a-t-elle lorsqu’elle est située à l’intérieur de l’hélice α ?
Elle cause une déviation importante de la structure hélicoïdale.
À quel intervalle les résidus d’acides aminés sont-ils inscrits autour de la roue hélicoïdale ?
Chaque 100°.
Pourquoi les 4 premiers groupes >N-H et les 4 derniers groupes >C=O dans une hélice α ne participent-ils pas aux ponts hydrogène typiques i→i+4 ?
Parce qu’ils sont situés aux extrémités de l’hélice et ne peuvent pas établir les interactions nécessaires pour ces ponts hydrogène.
Dans une hélice α moyenne de 10 résidus, plus de __________ des acides aminés ne participent pas entièrement aux ponts hydrogène.
2/3
Quel est l’orientation des vecteurs Cα-Cβ dans une hélice α par rapport à l’extrémité amine ?
Ils sont orientés vers l’extrémité amine.
Quel rôle jouent les chaînes latérales du premier tour de l’hélice α ?
Elles contribuent à la formation de la coiffe de l’hélice.
Qu’est-ce que la coiffe d’une hélice α ?
Ce sont des interactions retrouvées aux extrémités des hélices, comprenant des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes.
Quelles interactions se produisent à l’extrémité N-terminale d’une hélice α ?
Les groupes >N-H forment des liaisons hydrogène avec les groupes accepteurs des chaînes latérales des résidus suivants dans la chaîne.
Quelles interactions se produisent à l’extrémité C-terminale d’une hélice α ?
Les groupes >C=O forment des liaisons hydrogène avec les groupes N-H du squelette des résidus suivants dans la chaîne.
En plus des liaisons hydrogène, quel autre type d’interaction contribue à la stabilisation de la coiffe ?
Des interactions hydrophobes entre les résidus non polaires de l’hélice et les résidus de la boucle adjacente.
Pourquoi les motifs de coiffe jouent-ils un rôle important dans le repliement des protéines ?
Parce qu’ils stabilisent les hélices, contribuant ainsi à la structure globale des protéines.
Quel est le rôle de la coiffe dans les structures secondaires des protéines ?
Elle sert à relier des structures secondaires (comme deux hélices α) et contribue à la formation de la structure tertiaire.
Qu’est-ce qu’un motif superhélicoïdal (coiled-coil) ?
C’est un motif structural commun qui assemble des hélices α par des liaisons hydrophobes.
De combien d’hélices à droite peut être constitué un faisceau superhélicoïdal ?
De 2, 3 ou 4 hélices.
Quel est le sens d’enroulement des hélices dans un motif superhélicoïdal ?
Elles sont enroulées en torsade pour former une superhélice gauche.
Comment les segments hélicoïdaux sont-ils orientés dans un motif superhélicoïdal ?
Ils peuvent être orientés de façon parallèle ou antiparallèle.
Quelle séquence répétée caractérise le motif superhélicoïdal ?
Une séquence répétée de sept acides aminés : (abcdefg) n.
Quels types de résidus se trouvent généralement aux positions 𝑎 et 𝑑 dans la séquence répétée (abcdefg) n?
Des résidus non-polaires.
Quels types de résidus se trouvent généralement aux positions e et g dans la séquence répétée (abcdefg) n?
Des paires d’ions de charges opposées, par des interactions ioniques ou des ponts salins.
Quelle séquence caractérise le leucine zipper, et quels résidus se trouvent en position 𝑑 ?
Une séquence répétitive de sept résidus (abcdefg)n, avec des résidus leucine (Leu) en position 𝑑.
Quel est le rôle principal des leucine zippers dans les protéines ?
Ils permettent la dimérisation des protéines et leur liaison à l’ADN.
Dans quel type de protéines retrouve-t-on généralement les leucine zippers ?
Dans les protéines de liaison à l’ADN.
Comment les leucine zippers stabilisent-ils leur structure ?
Grâce aux interactions hydrophobes entre les résidus leucine en position 𝑑.
Qu’est-ce que le “four-helix bundle” ou “faisceau à quatre hélices” ?
Un motif commun chez les protéines à hélice α, constitué de quatre hélices adjacentes dans la structure tridimensionnelle.
Quels types de résidus se trouvent à l’intérieur et à l’extérieur du four-helix bundle ?
Les résidus à l’intérieur sont hydrophobes (verts), tandis que ceux exposés au solvant sont hydrophiles (rouges).
Pourquoi les résidus hydrophobes jouent-ils un rôle essentiel dans le four-helix bundle ?
Ils stabilisent la structure en minimisant les interactions avec le solvant.
Quelle est la principale différence de topologie entre le cytochrome b562 et l’hormone de croissance humaine ?
Le cytochrome b562 présente des hélices entièrement antiparallèles, tandis que l’hormone de croissance humaine combine des paires parallèles empaquetées de façon antiparallèle.
Quelle topologie adoptent les hélices adjacentes dans le cytochrome b562 ?
Les hélices adjacentes sont antiparallèles.
Comment sont organisées les hélices dans l’hormone de croissance humaine ?
Deux paires d’hélices parallèles sont empaquetées de façon antiparallèle.
Comment les chaînes latérales des résidus sont-elles orientées dans un feuillet β ?
Elles sont perpendiculaires au plan du feuillet et se retrouvent alternativement en haut et en bas du feuillet.
Quelle est la différence principale entre les liaisons hydrogène dans les feuillets β parallèles et antiparallèles ?
- Antiparallèles : Les liaisons hydrogène sont perpendiculaires aux brins et linéaires.
- Parallèles : Les liaisons hydrogène sont régulièrement espacées mais non parfaitement perpendiculaires.
Quels feuillets plissés sont généralement plus réguliers, parallèles ou antiparallèles ?
Les feuillets parallèles.
Comment les valeurs des angles 𝜑 et 𝜓 diffèrent-elles entre les feuillets parallèles et antiparallèles ?
Les valeurs des angles 𝜑 et 𝜓 sont plus faibles pour les feuillets parallèles.
Combien de brins contiennent généralement les feuillets parallèles ?
Rarement moins de 5 brins.
Quelle est la taille minimale des feuillets antiparallèles ?
Ils peuvent ne contenir que 2 brins.
Quelle torsion les feuillets β présentent-ils souvent, indépendamment de leur type (parallèle, antiparallèle ou mixte) ? Quel est l’angle de torsion typique entre chaque brin dans les feuillets β ?
Une torsion à droite. Entre 0° et 30°.
Dans quel type de feuillet β trouve-t-on le plus souvent une courbure bêta ?
Dans un feuillet β antiparallèle.
Quelle est la cause principale de la courbure bêta dans un brin β ?
La présence d’un résidu supplémentaire dans une des deux chaînes.
Où observe-t-on fréquemment le motif en épingle à cheveux β ?
Dans les structures protéiques.
Comment les brins β antiparallèles sont-ils reliés entre eux ?
Par des boucles, généralement courtes.
Combien de résidus composent typiquement les boucles β les plus fréquentes ?
4 résidus.
Quels sont les deux types de conformations souvent adoptées par les boucles β ?
Les types I et II.
Quelle est la fonction des boucles β dans la structure des protéines ?
Elles relient les brins β antiparallèles et permettent une organisation compacte.
Quelle liaison stabilise les boucles β, et entre quels résidus se forme-t-elle ?
Une liaison hydrogène entre le >C=O du résidu n et le >N-H du résidu n+3.
Quels résidus sont fréquemment présents dans les boucles β, et à quelles positions ?
La proline (Pro) est souvent au résidu 2 des types I et II, et la glycine (Gly) est souvent au résidu 3 du type II.
Combien de brins β antiparallèles composent le motif de la clé grecque ?
4 brins β antiparallèles.
Clé grecque en tant qu’un motif a-t-il une fonction spécifique dans les protéines ?
Non, il n’a pas de fonction spécifique.
À quoi la fréquence de ce motif soit le clé Grecque pourrait-elle être due ?
À son mode de repliement.
Quels types de résidus sont les plus préférés pour former des feuillets β ?
Les résidus aromatiques et ceux branchés en position β.
Quels acides aminés sont les moins préférés pour former des feuillets β ?
La glycine (Gly) et la proline (Pro).
Quelle interaction est particulièrement importante pour la stabilité des feuillets β antiparallèles ?
Les interactions entre chaînes latérales.
Quels deux facteurs contribuent à la stabilité des feuillets β ?
La tendance intrinsèque des acides aminés et les interactions entre chaînes latérales.
Dans quel type de feuillets β observe-t-on une préférence non aléatoire pour certaines paires de résidus ?
Dans les feuillets β antiparallèles.
Quels sont les deux types de paires de résidus définis pour les feuillets β antiparallèles ?
La paire rapprochée (𝛽𝐴,𝐻𝐵) : entre les liaisons hydrogène les plus rapprochées.
La paire éloignée (𝛽𝐴,𝑁𝐻𝐵) : entre les liaisons hydrogène les plus éloignées.
Quelle est la base des interactions préférées entre résidus dans les feuillets β ?
Les statistiques montrent une tendance non aléatoire basée sur la proximité des liaisons hydrogène.
Vrai ou faux : Les interactions entre chaînes latérales voisines dans les feuillets β antiparallèles sont aléatoires.
Faux (elles suivent une préférence non aléatoire).
