cours 4 (protéines et acides nucléiques) Flashcards

1
Q

composition des protéines

A

chaîne d’acides aminés protéiques (seulement 20) - chaîne polypeptidique repliée en structure 3D

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2
Q

qu’est-ce qu’un acide aminé

A

monomère, unité de base des protéines - composé de NH2 + COOH + un coeur carboné + un radical R (chaine latérale spécifique à chaque acide aminé déterminant ses réactions et important ses fonctions)

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3
Q

types d’acides aminés

A

hydrophobe, hydrophile polaires non chargés, hydrophiles polaires chargées positivement/négativement

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4
Q

qu’est-ce qu’un acide aminé essentiel

A

acide aminé non synthétisé par l’homme donc besoin d’un apport alimentaire (9 chez l’homme)

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5
Q

polymérisation des acides aminés

A

par liaison peptidique - condensation perte de H2O ( OH du COOH et H du NH2) puis liaison covalence entre C et N - catalysé par peptidyltransférase- la chaine formée est toujours polarisée

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6
Q

structure primaire des protéines

A

acides aminés par liaisons peptidiques covalentes et suivent une séquence précise

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7
Q

structure secondaire des protéines

A

repliement d’un segment de la chaîne en une configuration qui se répète par liaisons h - augmente la stabilité de la protéine - 2 configuration hélice alpha et feuillet plissé beta (qui peuvent être les deux dans la même protéine)

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8
Q

formation des hélices alpha des protéine

A

une liaison hydrogène tout les 4 acides aminés qui forme une spirale et structure résistante, insoluble (comme la kératine cheveux et des ongles)

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9
Q

formation des feuillet plissés beta des protéines

A

séquences d’acides aminés disposées cote a cote en accordéon par liaisons hydrogène pour stabiliser la molécule (plus mou - kératine des toiles d’araignées)

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10
Q

structure tertiaire des protéines

A

forme finale de la chaîne peptidique - repliement additionnel de la chaîne- pour consolider la molécule et lui donner ses propriétés - due a tous types de liaisons de la chaine latérale R (H, ionique, effet hydrophone ou pont disulfide (S-S)->les plus importants)

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11
Q

structure quaternaire des protéines

A

association de 2 ou plus chaîne peptidiques par liaisons hydrogène - forme fonctionnelle - chaque chaîne est une sous unités de la protéine

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12
Q

fonctions des protéines

A

structurales, enzymatiques, immunologique, de signalisation, réserve pour l’embryon (role dans presque toutes les fonctions biologiques)

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13
Q

la fonction structurale des protéine

A

cytosquelette - maintient la cellule et permet le déplacement

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14
Q

fonction enzymatique de la protéine (la plus importante)

A

la pluspart des enzymes sont des protéines, elles permettent de catalyser les réactions chimiques des molécules organiques grâce à la spécificité enzyme-substrat (enzyme et substrat se lient et forment le complexe substrat-enzyme et donne le produit et l’enzyme qui reste intact)
activité enzymatique peut être inhibée par inhibiteur compétitif ou non compétitif

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15
Q

fonction immunologique des protéines

A

anticorps(qui sont des protéines) reconnaissent les anticorps

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16
Q

fonction de signalisation des protéines

A

hormones (!= hormones lipidiques) messagers chimiques qui régulent le fonctionnement des cellules

17
Q

fonction de réserve pour l’embryon des protéines

A

jaune oeuf, caséine du lait

18
Q

composition des acides nucléiques

A

polymères de nucléotides (polynucléotides) de 2 types ADN = acide désoxyribonucléique (2chaînes de nuclétotides et double hélice) et ARN = acide ribonucléique (1chaîne de nucléotides et hélice)

19
Q

monomères des acides nucléiques

A

nucléotide composée de 3 parties : une base azotée liée par liaison N-glycosidique(perte H20) au C1 d’un pentose (sucre à 5C -> ribose cyclique ou OH est au dessus du C1 -> forme beta-ribose ) > forme nucléoside qui se lie par le C5 par liaison phosphoester(perte H2O) à un groupe phosphate PO4 (vient de l’acide phosphorique H3PO4)

20
Q

la base azotée des nucléotides

A

2 familles de bases azotées (composé cyclique azoté)
pyrimidines : 1 cycle avec 4C et 2N - cytosine, thymine et uracile
purines : 2 cycles avec 5C et 4N - adénine et guanine

21
Q

polymérisation des nucléotides en acides nucléiques

A

par liaison phosphoester entre le C3 du pentose du premier nucléotide et le groupe phosphate du nucleotide suivant

22
Q

différences de chaînes de nucléotides ADN et ARN

A

différence de séquence et dans la nature des bases azotées nucléotides (pyrimidines et purines)

23
Q

composition de l’ADN

A

polymère linéaire de desoxyribonucléotides , bicaténaire en double hélice

24
Q

propriétés de l’ADN

A

matériel héréditaire des êtres vivants, molécules très stables qui dure toute la vie d’une cellule, peut produire une copie d’elle même

25
structure primaire de l'adn
composition des brins nucléotides (CGAT) reliées par liaison phosphoester covalentes
26
structures secondaire de l'adn
2 brins en polarité inverse et complémentaires se lient par liaisons H entre les bases azotées - une pyrimidine et une purine (TA-2H et CG-3H) et forme une double hélice torsadée pour la stabilité
27
structure tertiaire de l'adn
molécule circulaire - ADN des bactéries , mitochondries et chloroplastes molécule linéaire mais enroulées autour de protéines (histones) - adn dans noyeau de cellules eucaryotes pour former chromosomes
28
composition ARN
polymère linéaire de ribonucléotides, monocaténaire, complémentaire à un segment d'un des brins d'adn donc plus court et plus instable
29
trois types d'arn
ARNm -messager- transcrit à partie d'un gène codant une protéine et est traduit en protéine ARNt - de transfert - petites molécules qui transcrivent à partir d'ADN- structure en trèfle à 5 feuilles ARNr-ribosomal - le plus abondant, transcrit à partir d'ADN, sur les ribosomes, joue sur la traduction d'ARNm
30
structure primaire de l'ARN
chez tous les types composition du brin des nucléotides (U,C,A,G) liées par liaisons phosphoester
31
structure secondaire de l'ARN
chez certains types transcrit d'ARN se replie (surtout ARNt)
32
structure tertiaire de l'ARN
chez certains types ARNt forme un L ou trefle ARNr structrure 3D