Cours 4 - Protéines des liquides biologiques Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine ? Quels rôles jouent les protéines ?
Polymère d’acides aminés liés par des liens peptidiques covalents.
Rôles : Structure, transport, maintien de la pression oncotique, régulation, défense immunitaire, signalisation.
Quelles sont les principales protéines dosées en laboratoire de biochimie ?
Protéines totales, albumine, immunoglobulines, transferrine, hormones.
Quelles sont les deux grandes familles de protéines ?
- Fibreuses (structurales), ex: fibrinogène, troponine, collagène, myosine.
- Globulaires (métaboliques), ex: hémoglobine, myoglobine, enzymes, hormones peptidiques, protéines plasmatiques.
Quelle est la différence entre protéines plasmatiques et sériques ?
- Protéines plasmatiques : protéines du sang contenant du fibrinogène.
- Protéines sériques : sang sans fibrinogène et protéines impliquées dans la coagulation.
Quelle est la concentration normale des protéines totales dans le sang ?
Entre 60 et 80 g/L
Quelle est la concentration normale de l’albumine dans le sang ?
- Entre 35 – 50 g/L
- Représente ~60% des protéines totales
Quel est une technique en recherche pour séparer les protéines totales ?
Électrophorèse sur gel 2D
Où se fait principalement la synthèse des protéines plasmatiques ?
Foie (albumine, transferrine, protéines de la coagulation, …)
Quels types de cellules ou tissus synthétisent aussi certaines protéines ?
- Plasmocytes (globules blancs) : immunoglobulines (IgG, IgA, IgM, IgD, IgE)
- Épithélium intestinal : lipoprotéines des chylomicrons
- Glandes : hormones protéiniques (insuline, glucagon, hCG, TSH)
Quels sont les mécanismes de variation de la concentration protéique dans le sang ?
- Sécrétions après synthèse (foie, plasmocytes)
- Pertes (rénales, intestinales, épithéliales)
- Diffusion après dommage cellulaire (infarctus, dystrophie musculaire)
- Catabolisme (principalement foie et reins)
Quels sont les rôles des protéines plasmatiques ?
- Transport et nutrition (hormones, médicaments, électrolytes)
- Maintien de la pression oncotique (évite les œdèmes, ex. Kwashiorkor)
- Réparation (cascade de coagulation)
- Défense immunitaire (système du complément, immunoglobulines)
- Métabolisme (enzymes, hormones)
Qu’est-ce que la pression oncotique ?
C’est la force qui attire l’eau en direction des protéines, maintenant l’équilibre hydrique.
Quelle est la conséquence d’une diminution de la pression oncotique ?
Œdèmes pouvant mener à des conditions comme Kwashiorkor !!! (syndrome de malnutrition par carence en protéines, enfants malnourris avec abdomen gonflé)
Quelles sont les propriétés physico-chimiques les plus importantes des protéines plasmatiques ?
- Masse ou PM : 11-2400 kD, mais majorité 50-350 kD
- pI : 2,7-7,3
- 1/2 vie : 5h-24j
- Contenu en sucres (sur la membrane côté extrcall.) : 2-45%
Quelles sont les principales méthodes quantitatives d’analyse des protéines ?
- Colorimétrique : dosage des protéines totales et de l’albumine
- Immunochimique : dosage des protéines spécifiques
Quelles sont les principales méthodes semi-quantitatives / qualitatives d’analyse des protéines ?
- Électrophorèse : fractionnement des protéines sériques
- Immunofixation (IFX) : caractérisation des immunoglobulines après électrophorèse
Quels sont les objectifs du dosage des protéines totales ?
- Identifier les hyperprotéinémies (déshydratation, perte hydrique, augmentation de la synthèse)
- Identifier les hypoprotéinémies (hémodilution, malnutrition, diminution de la synthèse hépatique)
Quel est l’effet d’une hypoprotéinémie sur la pression oncotique ?
Une baisse des protéines sériques diminue la pression oncotique, entraînant des œdèmes.
Quelle méthode est utilisée pour doser les protéines totales ?
La méthode de Biuret
Principe :
- Les protéines ayant au moins 4 liaisons peptidiques réagissent avec les ions cuivre (Cu²⁺) en solution alcaline pour former un complexe bleu-violet.
- La densité optique du complexe est mesurée à 540 nm.
Quels sont les objectifs principaux du dosage de l’albumine (3) ?
- Identifier les hyperalbuminémies (déshydratation, transfusion d’albumine)
- Identifier les hypoalbuminémies (malnutrition, cirrhose, maladies inflammatoires)
- Identifier les néphropathies
Quelle méthode est utilisée pour doser l’albumine ?
La méthode au bromocrésol vert ou pourpre.
- Adsorption spécifique par l’albumine de colorants anioniques à un pH déterminé (albumine+colorant=complexe coloré)
- La coloration de l’échantillon est proportionnelle à la concentration d’albumine.
Quels sont les objectifs du dosage des protéines spécifiques ?
- Évaluer un état inflammatoire (aigu ou chronique)
- Détecter une hémolyse in vitro ou in vivo
- Différencier une anémie ferriprive d’une anémie inflammatoire
- Évaluer la fonction rénale ou hépatique
- Détecter une gammapathie monoclonale (sécrétion d’Ig augmentée)
Etc…
Quelle méthode est utilisée pour doser les protéines spécifiques ?
Les méthodes immunologiques
Principe : Utilisation d’un anticorps (Ac) spécifique qui reconnaît et se lie à l’antigène (Ag) d’intérêt pour former un complexe Ag-Ac, ensuite mesuré par différentes techniques.
Quelles sont les trois principales méthodes immunologiques utilisées pour doser les protéines spécifiques ?
- Néphélométrie
- Turbidimétrie
- ELISA (Essai immunoenzymatique)
Quel est le principe de la néphélométrie vs turbidimétrie ?
- Néphélométrie : Mesure de l’intensité de la lumière dispersée (réfléchie) à un angle de 30°, 70° ou 90° par le complexe Ag-Ac après illumination.
- Turbidimétrie : Mesure de l’intensité de la lumière transmise (non absorbée) à 180° par le complexe Ag-Ac.
Qu’est-ce que la zone d’excès en Ag et pourquoi est-ce problématique en immunologie clinique ? Quelle est la solution ?
Un excès d’Ag empêche la formation de complexes Ag-Ac (précipités), ce qui peut fausser les résultats des tests immunologiques (faux négatif). Cela se produit dans la zone d’excès en Ag, où les Ac disponibles sont saturés et ne peuvent pas former des réseaux de précipitation.
Solution : dilutions en série des échantillons afin de détecter un éventuel effet prozone (zone d’équivalence) et d’obtenir une mesure plus fiable.
Quel est le principe de la méthode ELISA ?
- L’Ag est capté par un 1er Ac de capture fixé sur une surface solide (bille, plaque).
- Un 2e Ac, couplé à une enzyme, est ajouté (effet sandwich).
- L’enzyme transforme un substrat en produit coloré mesuré en absorbance.
Quelles sont les étapes du dosage ELISA ?
- Incubation : Ag du sérum fixé sur Ac de capture.
- Lavage : Élimination des protéines non fixées.
- Ajout du 2e Ac marqué avec une enzyme.
- Lavage : Élimination des Ac non fixés.
- Ajout du substrat → incubation.
- Mesure de la D.O. proportionnelle à la concentration en Ag.
Quel est l’objectif du fractionnement des protéines sériques ?
Obtenir un profil général des différentes classes de protéines dans le sérum en utilisant des techniques électrophorétiques ou chromatographiques.
Quelle est la méthode de séparation la plus utilisée en laboratoire clinique ?
Électrophorèse sur gel d’agarose à pH 8,6, qui permet de visualiser les variations pathologiques des principales protéines sériques.
Quelles sont les étapes du fractionnement des protéines sériques par électrophorèse ?
- Dépôt des échantillons sériques sur gel.
- Séparation des protéines sous courant électrique.
- Lecture du gel par scan pour obtenir un profil électrophorétique.
- Interprétation et, si nécessaire, immunofixation pour caractériser les immunoglobulines.
En combien de fractions les protéines sériques sont-elles séparées sur le gel ? Donne des exemples de chacune.
En six fractions :
- Albumine
- α₁-globulines : α₁-antitrypsine, α₁-acid glycoprotein
- α₂-globulines : haptoglobine, α₂-macroglobuline
- β₁-globulines et β₂-globulines : transferrine, fibrinogène
- γ-globulines : immunoglobulines (IgA, IgG, IgM)
Quelles sont les principales variations pathologiques observables par électrophorèse des protéines sériques ?
- Affections hépatiques sévères et Malnutrition et Grossesse (↓ catabolisme) → ↓ synthèse (plusieurs protéines)
- Syndrome néphrotique → ↑ α₂-macroglobuline, ↓ toutes les autres protéines
- États inflammatoires → ↑ α₁ + α₂-globulines, ↓ transferrine, albumine
- Déficit héréditaire → ↓ α₁-antitrypsine
- Myélome et Maladies auto-immunes → ↑ immunoglobulines
Quelles sont les principales fonctions des protéines sériques ?
- Inhibiteurs de protéases
- Transporteurs
- Protéines de la coagulation
- Protéines du complément
- Protéines d’inflammation
- Protéines marqueurs de l’état nutritionnel
- Protéines d’immunisation
Quels sont les principaux inhibiteurs de protéases sériques et leurs cibles ?
- α₁-antitrypsine : inhibe trypsine, chymotrypsine, thrombine, plasmine
- α₂-macroglobuline : inhibe trypsine, chymotrypsine, thrombine
Quelle est la fonction des inhibiteurs de protéases ?
Réguler l’activité des protéines à activité protéolytique (digestion, coagulation, protection tissulaire).
Quelles protéines jouent un rôle de transporteurs ?
- Pré-albumine : transporte la thyroxine (T₄)
- Albumine : transporte ions, médicaments, acides gras, hormones (comme une moppe)
- Haptoglobine : transporte l’hémoglobine (quand les globules rouges éclatent)
- Transferrine : transporte le fer
Quel est le rôle des protéines de la coagulation ?
Former un caillot de fibrine pour réparer les tissus endommagés après une lésion tissulaire. La coagulation est initiée lorsque le sang est exposé à une surface chargée négativement ou à un facteur tissulaire (lipoprotéine à la surface de certaines cellules).
Quelle est la cascade d’activation finale de la coagulation ?
Prothrombine → Thrombine → Fibrinogène → Caillot de fibrine → Fermeture de la plaie
Quels sont les deux systèmes d’activation de la coagulation ?
- Voie intrinsèque : dépend des protéines produites par le foie
- Voie extrinsèque : dépend des protéines libérées par les cellules endommagées (thromboplastine, lipoprotéines, phospholipides)
Quels sont les trois rôles principaux du système du complément ?
- Défense contre les infections
- Élimination des déchets (complexes immuns et corps apoptotiques)
- Immunité adaptative (transition de l’immunité innée à acquise)
Quelles sont les trois voies d’activation du complément ?
- Voie classique
- Voie alterne
- Voie des lectines
Quelle est l’étape terminale commune aux trois voies du complément ?
Activation des protéines C5 à C5b, conduisant à la destruction des membranes des cellules pathogènes et libération du contenu cellulaire → Mort cellulaire!.
Comment est activée la voie classique du complément ?
Par la formation de complexes Ag-Ac, par l’ADN ou par la CRP (protéine C-réactive).
Quelle est la cascade d’activation de la voie classique du complément ?
- C1q détecte les signaux et active la cascade
- C1 clive C2 et C4
- C2 et C4 activés clivent C3
- C3 active C5 en C5b, formant le complexe d’attaque (MAC)
Quelle est la particularité de la voie alternative du complément ?
Elle est indépendante des anticorps et activée par :
- C3b se liant aux surfaces de microorganismes (levures, bactéries)
- Activée par venins et autres substances
Quel complément n’intervient pas dans la voie alternative ?
C4 n’intervient pas dans cette voie.
Comment est activée la voie des lectines du complément ?
- Par liaison de la MBL (Mannose-Binding Lectin) aux sucres terminaux des glycoprotéines des microorganismes
- Activation des MASP (MBL-Associated Serine Protease)
- Suit les mêmes étapes que la voie classique
Quel est le mécanisme final du complément menant à l’opsonisation et la lyse des pathogènes ?
- Fixation des protéines du complément sur les anticorps liés aux antigènes
- Formation du complexe d’attaque membranaire
- Perforation de la membrane du pathogène → Lyse et mort cellulaire
Quelles sont les principales activités biologiques déclenchées par l’activation du complément C3 ?
- Lyse cellulaire
- Opsonisation des substances à éliminer (ex. bactéries)
- Chimiotaxie (attraction des cellules immunitaires vers l’inflammation)
- Augmentation de la perméabilité vasculaire
- Contraction des muscles lisses vasculaires
Vrai ou Faux ? C5 est la protéine du complément ayant la concentration plasmatique la plus importante.
Faux, c’est la C3
Que signifie une diminution isolée du C3 ?
Une activation du complément par la voie alterne.
Que signifie une diminution simultanée du C3 et du C4 ?
Une activation du complément par la voie classique ou la voie des lectines.
Qu’est-ce que l’inflammation et quel est son but ?
Une réponse non spécifique à une agression tissulaire visant à protéger et réparer les tissus endommagés.
Quels sont les symptômes typiques de l’inflammation ?
- Chaleur
- Douleur
- Rougeur et tuméfaction (œdème)
Quelles sont les principales causes de l’inflammation ?
- Atteinte traumatique
- Agression physique (brûlure, engelure, radiation)
- Agression chimique
- Infection septique
- Tumeur
Quelles sont les réponses locales et systémiques de l’inflammation ?
- Locale (vasculaire) : libération d’histamine, sérotonine, kinines, prostaglandines, vasodilatation, œdème, agrégation plaquettaire
- Systémique (cellulaire) : fièvre, douleur, afflux leucocytaire, libération d’enzymes, sécrétion d’IL-1
Quelles sont les différences entre inflammation aiguë, subaiguë et chronique ?
- Aiguë : ↑ protéines de phase aiguë positive, ↓ protéines de phase aiguë négative (ex : albumine)
- Subaiguë : ↑ modérée des protéines de phase aiguë positive
- Chronique : ↑ protéines de phase aiguë positive et ↑ immunoglobulines (IgG)
Quelle est la protéine de phase aiguë la plus fortement positive et quelle est sa fonction ?
CRP (protéine C-réactive)
Indique une inflammation aiguë en réponse à une infection ou à des dommages cellulaires.
Quelle est la réponse des protéines sanguines d’inflammation après 2 jours d’inflammation ?
Postitive : CRP, Haptoglobin, α₁-antitrypsine, Céruloplasmine, complément
Neutre : α₂-macroglobuline
Négative : Albumine, transferrine, pré-albumine
À quoi se lient les protéines sanguines de l’inflammation ?
- Pré-albumine : Thyroxine, RBP
- Albumine : Anions, médicaments, ac. gras libres
- Transferrine : Fer
- Céruloplasmine : Cuivre
- α₂-macroglobuline : Endopeptidases, protéases
- α₁-antitrypsine : Protéases
- Haptoglobine : Oxyhémoglobine
- CRP (protéine C-réactive) : Cell. endommagées, bactéries, plaquettes, lymphocytes
Quel pourcentage des patients hospitalisés souffre de malnutrition ?
~1/3
Quels sont les effets de la malnutrition sur l’organisme ?
- Affecte la fonction des organes (contractilité du cœur, réponse immunitaire, guérison des blessures)
- Responsable d’hospitalisations prolongées et de complications
Quels sont les indicateurs peu sensibles de la malnutrition ? (pas important)
- Mesures anthropométriques
- Perte de poids
- Apport en protéines/calories
- Balance azotée urinaire
- Indice créatinine/taille
Quelles sont les caractéristiques idéales d’un marqueur de dénutrition ?
- Demi-vie courte (< 2 jours)
- Répondre rapidement aux apports alimentaires et aux pertes modérées
- Ne pas être affecté par une dysfonction hépatique ou rénale
Pourquoi l’albumine est-elle un bon marqueur de dénutrition chronique sévère ?
- Demi-vie longue (20 jours)
- Réserve sanguine importante (35-50 g/L)
- Bon indicateur si < 21 g/L
- Bonne corrélation avec la morbidité et la mortalité
Pourquoi la pré-albumine (transthyrétine) est-elle un meilleur indicateur de malnutrition sévère ?
- Demi-vie courte (2 jours)
- Faible réserve sanguine (200-400 mg/L)
- Bon indicateur si < 100 mg/L
- Répond rapidement aux apports alimentaires (+10 mg/L/jour)
Quels facteurs peuvent fausser l’interprétation de la pré-albumine (transthyrétine) dans l’indication de malnutrition sévère?
Corticostéroïdes, contraceptifs oraux, alcool (peuvent l’augmenter artificiellement).
Pourquoi la transferrine est-elle un bon marqueur nutritionnel ?
- Demi-vie ~8 jours
- Synthétisée par le foie
- Transporte les ions ferriques (99% du fer lié à Tf)
- Meilleur indicateur (intermédiaire) des changements alimentaires que l’albumine (albumine est un meilleur indicateur chronique)
Quel est l’intérêt principal de la transferrine comme marqueur nutritionnel ?
Elle est utile pour évaluer les interventions à long terme par rapport aux soins aigus.
Pourquoi la CRP est-elle un mauvais marqueur de malnutrition ?
- Demi-vie courte (~5 h)
- Absente chez les patients normaux
- Augmente très rapidement et fortement lors de l’inflammation
Quelle est la fonction principale de la pré-albumine ?
Transporte les hormones thyroïdiennes T₃ et T₄ (2/3 transporté par la TBG - Thyroxine Binding Globulin).
Quelles sont les causes d’une diminution de la pré-albumine ?
Malnutrition, inflammation, cirrhose (alcooliques), pertes protéiques (intestinales/rénales), salicylates (aspirine).
Quelles sont les causes d’une augmentation de la pré-albumine ?
Stéroïdes, alcoolisme
Quel est le rôle principal de l’albumine dans le sang ?
Maintenir la pression oncotique et transporter acides gras, bilirubine, hormones, ions bivalents (Ca, Cu, Ni, Zn), médicaments.
Quelles sont les causes d’une diminution de l’albumine ?
Inflammation (diminue légèrement), malabsorption (surhydratation, car dilue le sang), malnutrition, pertes protéiques rénales/intestinales, brûlures.
Quelles sont les causes d’une augmentation de l’albumine ?
Déshydratation.
Quelle est la principale protéine des α₁-globulines et son rôle ?
α₁-antitrypsine, un inhibiteur de protéases (élastase, collagénase, trypsine, chymotrypsine).
Quelles sont les causes d’une diminution de l’α₁-antitrypsine ?
Déficience héréditaire (< 0,5 g/L) → syndrome de détresse respiratoire chez le bébé, emphysème pulmonaire précoce.
Quelles sont les causes d’une augmentation de l’α₁-antitrypsine ?
Inflammation, maladies hépatiques, contraceptifs (œstrogènes), fin de grossesse.
Quelle est la principale protéine des α₁-globulines chez la femme enceinte et son rôle ?
α₁-fœtoprotéine (AFP), qui représente 1/3 des protéines plasmatiques fœtales entre 13 et 30 semaines de grossesse.
Quelles sont les causes d’une diminution de l’AFP ?
Syndrome de Down (trisomie 21).
Quelles sont les causes d’une augmentation de l’AFP ?
Plusieurs cancers (foie, pancréas, intestin, poumon, testicules, ovaires), utile pour le suivi post-thérapie tumorale.
Quelle est la principale protéine des α₂-globulines et son rôle ?
α₂-macroglobuline, qui inhibe les protéases (endoprotéases, pepsine, trypsine).
Quelles sont les causes d’une diminution de l’α₂-macroglobuline ?
Myélome multiple, ulcère gastrique.
Quelles sont les causes d’une augmentation de l’α₂-macroglobuline ?
Syndrome néphrotique (compense la perte d’albumine), infections, inflammations aiguës.
Quelle est la fonction principale de la transferrine (TRF) ?
Transporter 2 ions Fe³⁺ de l’intestin vers le foie, la moelle osseuse (synthèse Hb) et le système réticulo-endothélial (SRE).
Quelles sont les causes d’une diminution de la transferrine ?
Inflammation aiguë, maladie hépatique chronique (car synthétisée par foie), malnutrition.
Quelles sont les causes d’une augmentation de la transferrine ?
- Anémie (baisse de Hb, incapacité de distribuer O2 aux tissus) ferriprive/hypochrome (Hb ↓, car Fe ↓)
Quelle est la principale lipoprotéine β₁ et son rôle ?
β₁-lipoprotéine (B48 (cellules intestinales) et B100) (LDL - Low Density Lipoprotein), transporte le cholestérol vers les cellules.
Quelles sont les causes d’une diminution des β₁-lipoprotéines ?
Hypo-β-lipoprotéinémie et α-β-lipoprotéinémie.
Quelles sont les causes d’une augmentation des β₁-lipoprotéines ?
Déficiences génétiques des récepteurs LDL → accumulation de LDL → risque accru d’athérosclérose et infarctus.
Quelles sont les protéines du complément mesurées en électrophorèse des β₂-globulines ?
C3 et C4
Quelle voie est associée à C3 seul ? (RAPPEL)
Voie alterne
Quelles voies sont associées à C3 + C4 ? (RAPPEL)
Voie classique et voie des lectines
Quelles sont les causes d’une diminution de C3 + C4 ?
- Maladies auto-immunes (toujours en contexte de destruction)
- Infections bactériennes subaiguës (augmentation temporaire, puis grande diminution pour destruction de bactéries)
- Déficience héréditaire.
Quelles sont les causes d’une diminution de C3 seule ? (pas important)
Glomérulonéphrite, déficience héréditaire
Quelles sont les causes d’une augmentation de C3 + C4 ?
Inflammation aiguë
Quelles sont les caractéristiques principales de la CRP ?
Protéine de phase aiguë positive (très précoce et forte)
Marqueur ultrasensible d’inflammation (augmente jusqu’à 2000x !), mais non spécifique
Quelles protéines sont retrouvées dans la zone γ-globuline ?
Immunoglobulines (Ig).
Quel est le rôle des immunoglobulines ?
Reconnaissance des Ag et activation de la réponse immunitaire pour leur destruction.
Quelle cellule est responsable de la synthèse des immunoglobulines ?
Lymphocytes B différenciés en plasmocytes.
Quelles sont les chaînes lourdes des immunoglobulines et leurs types ?
μ, γ, α, ε, δ → correspondant aux IgM, IgG, IgA, IgE, IgD
Quelles sont les chaînes légères des immunoglobulines et leurs types ?
κ et λ
Comment les immunoglobulines sont-elles assemblées ?
- H₂L₂ (même chaîne lourde des deux côtés et même chaîne légère des deux côtés de l’Ig)
- Assemblées le plasma, stabilisé par liens disulfures.
Quelles sont les principales caractéristiques des IgG ?
- La plus importante des Ig en quantité, elle produite massivement (8 - 18 g/L) suite à contact avec Ag
- Monomère
- 4 sous-classes (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4)
- Demi-vie : ~1 mois (combat d’un mois, mais immunisés plus longtemps car LB mémoires)
Où sont synthétisées les IgG ?
Dans les ganglions et la rate par les plasmocytes.
Quelles sont les fonctions des IgG ?
- Immunisation secondaire (post-IgM)
- Protection contre bactéries, virus et toxines
- Seules Ig traversant le placenta
- Activation du complément (voie classique)
- Opsonisation et agglutination pour faciliter la phagocytose
- Présentes dans les vaccins
Quelles sont les causes d’une diminution des IgG ?
- Déficience sélective
Agammaglobulinémie (déficit immunitaire congénital) - Bébé entre 2 – 6 mois (n’ont en jamais produit, ils sont en train d’en développer en tombant malade)
- Myélome IgA (le + fréquent) (se concentre sur 1 Ig et supprime la synthèse des autres : IgG, M, D, E)
- Maladie des chaînes légères (lymphoprolifération B)
Quelles sont les causes d’une augmentation des IgG ?
Infection (polyclonale), hépatite chronique active, maladie auto-immune, …tous les contextes qui vont faire travailler le système immunitaire
ou
Myélome IgG
Quelles sont les caractéristiques des IgA ?
- Monomère, dimère ou trimère
- 2 sous-classes : IgA1 et IgA2
- Demi-vie : ~1 semaine
Où sont synthétisées les IgA et quelle est leur fonction ?
Synthèse dans les muqueuses et les plasmocytes → Protection précoce antivirale et antibactérienne (présentes dans salive, larmes, voies respiratoires, génito-urinaires, système digestif).
Quelles sont les causes d’une diminution des Ig ?
Agammaglobulinémie, nouveau-né, maladie des chaînes légères, myélome d’un autre Ig
(même affaire)
Quelles sont les causes d’une augmentation des Ig ?
Infections, maladies foie, myélome de ce Ig
Quelles sont les caractéristiques des IgD ?
- Monomère
- Demi-vie : ~3 jours
Où sont synthétisées les IgD et quelle est leur fonction ?
Synthèse par les lymphocytes B (surface) → Activation des lymphocytes B, basophiles et mastocytes.
Quelles sont les caractéristiques des IgE ?
- Demi-vie : ~2 jours
- Synthèse : Sous-muqueuses / plasmocytes
Quelles sont les fonctions des IgE ?
ALLERGIES :
- Se lient aux mastocytes et aux allergènes
- Stimulation des mastocytes → libération d’histamine
- Augmente la perméabilité vasculaire et la contraction des muscles lisses (réaction allergique)
Quelles sont les causes d’une augmentation des IgE ?
- Allergie
- Asthme intrinsèque
- Certaines maladies parasitaires
- Myélome à IgE
Quels sont les profils électrophorétiques observés dans les pertes gastro-intestinales ?
- Diminution proportionnelle de toutes les protéines
- Entéropathie exsudative (suintement de liquide)
- Atteinte de la muqueuse intestinale (ex. maladie de Crohn, maladie cœliaque)
Quels sont les profils électrophorétiques observés dans les brûlures sévères ?
- Perte sévère d’albumine via la peau (30-40%)
- Synthèse accrue d’α₂-macroglobuline pour compenser la pression oncotique
- Diminution des α₁-globulines et hypogammaglobulinémie
Quels sont les profils électrophorétiques observés dans la cirrhose hépatique ?
- Foie endommagé : Augmentation de tous les Ig, car c’est le foie qui les dégrade en temps normal
- Foie : capacité de synthèse protéique élevée donc Hépatite sévère = hypoalbuminémie
Quels sont les profils électrophorétiques observés dans le syndrome néphrotique (comme avec brûlure) ?
- Perte rénale des protéines de faible masse molaire (hypo-albuminémie) → œdème
- Rétention (augmentation) des protéines de masse molaire élevée pour maintenir la pression oncotique (α₂-macroglobuline)
Quels sont les profils électrophorétiques observés dans l’inflammation chronique ?
- Légère hypoalbuminémie
- Augmentation des protéines de phase aiguë
- Hyper γ-globulinémie polyclonale (car on laisse le temps au système immmunitaire d’en produire, contrairement à aiguë)
- Associé à infections chroniques, allergies, néoplasies, maladies auto-immunes
Quels sont les profils électrophorétiques observés dans l’inflammation aiguë ?
- Hypoalbuminémie (parfois minime)
- Augmentation des protéines de phase aiguë (α₁-antitrypsine, haptoglobine, CRP)
- Associé à infection aiguë, infarctus du myocarde
Quelles sont les caractéristiques d’une hypergammaglobulinémie polyclonale ?
- Augmentation large et diffuse de la fraction gamma (IgG, IgA, IgM)
Associée à :
- Maladie hépatique chronique
- Infection chronique (ex. hépatite virale C)
- Fibrose kystique
- Brûlures sévères
Quel est le but de l’électrophorèse des protéines dans un contexte clinique ?
Évaluer les profils protéiques pour détecter des anomalies, telles qu’une inflammation ou une gammapathie.
Quel est le diagnostic présumé lorsque l’électrophorèse montre un pic étroit et prononcé en zone γ ?
Gammapathie monoclonale.
Quelle est la méthode utilisée pour identifier une immunoglobuline monoclonale après une électrophorèse ?
Réaliser une immunofixation (IFX) pour identifier la nature de l’immunoglobuline monoclonale.
Quelles sont les étapes de l’immunofixation (IFX) ?
- Dépôt de l’échantillon sur 6 puits du gel.
- Migration électrophorétique.
- Traitement avec des anti-sérums spécifiques (anti-IgG, anti-IgA, anti-IgM, anti-κ ou anti-λ).
- Coloration et lavage du gel.
- Évaluation visuelle de la présence de bandes de précipité.
Quel est le principe de l’IFX ?
Détecter une immunoglobuline spécifique en formant un complexe Ac-Ig visible sur le gel après migration.
Que signifie une bande diffuse en IgG sur un profil d’IFX ?
Il s’agit d’un profil normal, car l’IgG est l’immunoglobuline la plus abondante.
Que suggère la présence de bandes nettes en IgM et IgA avec une chaîne κ sur un profil d’IFX ?
La présence d’une gammapathie monoclonale IgM (κ) et d’une gammapathie monoclonale IgA (κ).
