Cours 3- Enzymes et coenzymes Flashcards

1
Q

Nommez les 3 façons d’augmenter la vitesse d’une réaction chimique

A
  • Augmenter la température
  • Utiliser un catalyseur
  • Augmenter la concentration des réactifs
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Qu’est-ce qu’un enzyme?

A

C’est un catalyseur biologique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quel est le rôle d’un catalyseur?

A

Il diminue l’énergie d’activation nécessaire à la réaction.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Vrai ou faux : le catalyseur change la différence d’énergie nette entre les produits et les substrats?

A

Faux

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Comment se lie les enzymes au substrat?

A

Forment un complexe avec leur substrat par liaisons habituellement non covalentes entre le site actif de l’enzyme et le substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Qu’est-ce qu’une réaction à l’équilibre?

A

C’est lorsque la production de produits et de réactifs sont égales (lorsque v1=v-1)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Vrai ou faux : Lorsqu’une réaction est à l’équilibre, autant de produits que de réactifs sont présents?

A

Faux

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Qu’est-ce que la constante d’équilibre?

A

C’est le ration des constantes k1/k-1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Vrai ou faux: à la fin d’une réaction chimique, l’enzyme est détruite

A

Faux, elle est réutilisée

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Qu’est-ce que la constante catalytique? (turn over number)

A

mesure du nombre d’évènements catalytiques par seconde par site actif
kcat= 10^2 à 10^3 pour la plupart des enzymes.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Dans l’équation de Michaelis-Menten, pour une enzyme ayant un Km faible : ….?

A
  • La formation du complexe ES est favorisée

- Le Vmax est atteint à faible concentration du substrat

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Vrai ou faux: le Km est une mesure de l’affinité de l’enzyme pour son substrat?

A

Vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Pourquoi on donne de l’éthanol à quelqu’un qui s’intoxique au méthanol?

A

Car l’ADH oxyde l’éthanol en un acide faible et oxyde le méthanol en acide fort (donc beaucoup plus dangereux). L’ADH a une affinité plus grande pour l’éthanol que le méthanol, donc en présence des deux, il va plus modifier l’éthanol que le méthanol. Donc en modifiant l’éthanol, il ne peut modifier le méthanol. C’est alors une bonne solution à cours terme de donner de l’éthanol à la personne intoxiquée au méthanol (ce n’est par contre pas suffisant à long terme, mais assez suffisant pour la garder en vie et agir rapidement) il faut ensuite faire une hémodialyse pour enlever l’éthanol du sang

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Qu’est-ce que les variations de pH influencent? (3)

A
  • La liaison du substrat à l’enzyme
  • l’ionisation du substrat
  • l’activité catalytique de l’enzyme
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Vrai ou faux : le pH n’influence pas la vitesse de la réaction?

A

Faux

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Vrai ou faux : le pH ionise des acides aminés au site catalytique de l’enzyme ou change la structure secondaire/tertiaire/quaternaire?

A

Vrai

17
Q

Quels sont les effets de la température sur la vitesses des réactions enzymatiques? (2)

A
  • La température augmente la vitesse de réaction (énergie cinétique plus grande)
  • La température augmente la dénaturation de l’enzyme
18
Q

Quelle est la température optimale pour des enzymes humaines? et d’archaebactéries?

A
  • 37 deg. Celcius enzymes humaines

- 72 deg. Celcius enzymes d’archaebactéries

19
Q

Qu’est ce qu’un site actif?

A

cavité permettant la liaison des substrats de la réaction où les chaines latérales de quelques résidus (a.a) vont participer à la réaction chimique

20
Q

Qu’est ce qu’un ligand?

A

petite molécule se liant à une protéine par des interactions non covalentes

21
Q

Qu’est ce qu’un site allostérique/modulateur?

A

site de l’enzyme autre que le site actif où peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction

22
Q

Qu’est ce qu’un inhibiteur?

A

toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique

23
Q

Quelles sont les 4 familles d’enzymes que nous voyons dans ce cours?

A
  • Oxydoréductases : ajoutent ou enlèvent un électron ou hydrogène
  • transférases : transfert un groupe chimique entre 2 substrats
  • isomérases: réactions de changement structural (chimique ou optique)
  • ligases (synthétases) : réaction d’addition de 2 substrats (requiert énergie)
24
Q

Quels sont les 3 protéases, quel est leur rôle et lesquels sont attribués auxquels a.a?

A
  • Chymotrypsine : PHE, TYR, TRP
  • Trypsine : LYS, ARG
  • Élastase : GLY, ALA

Leur rôle est de briser le lien peptidique (hydrolyse)

25
Q

Quelles sont les deux possibilités de complexes multienzymatiques?

A
  • Complexe formé par plusieurs sous-unités OU les enzymes sont liées à une protéine matrice commune.
  • Fusion de plusieurs gènes en un seul, qui produit une protéine complexe avec plusieurs domaines