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BCM 1531 > Cours 2- Structure et fonctions des protéines > Flashcards

Cours 2- Structure et fonctions des protéines Flashcards

1
Q

Nommez les 7 modifications covalentes des protéines et décrivez-les

A

Acétylation (ajout d’un groupement acétyle), phosphorylation (ajout d’un groupement phosphate), hydroxylation (ajout d’un groupe hydroxyle), méthylation (ajout d’un groupe méthyl), carboxylation (ajout d’un groupe carboxyle), addition de lipides, addition de sucres

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Q

Quelles sont les fonctions des protéines (6)?

A

Régulation, structure, mouvement, catalyse, transport, signalement

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3
Q

Quels sont les 3 types de fibres? De quoi sont-ils composés?

A
  • microfilaments (polymère d’actine)
  • filaments intermédiaires
  • microtubules (polymère de tubuline)
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4
Q

Quelle est la différence entre l’actine F et le G-actine?

A

L’actine F est la description de plusieurs monomères d’actine liés (filament d’actine)
La G-actine (globulaire) est l’actine libre, qui n’est pas lié dans un filament d’actine

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5
Q

Lors de la formation du microfilament d’actine, de quel côté le rallongement est-il plus rapide?

A

Du côté + (côté des molécules actine-ATP)

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6
Q

Vrai ou faux : la polymérisation-dépolymérisation n’est pas un phénomène dynamique (réversible)?

A

Faux

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7
Q

La polymérisation dépend de…?

A

L’hydrolyse de l’ATP en ADP

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8
Q

Vrai ou faux : la réaction est catalysé par l’actine F, mais pas par l’actine G?

A

Vrai

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9
Q

Vrai ou faux : seul les sous-unités ajoutées récemment (du côté +) contiennent l’ATP?

A

Vrai

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10
Q

Quel type de fibre est le plus flexible entre les microfilaments et les microtubules?

A

Les microfilaments

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11
Q

La tubuline forme des polymères en forme de…?

A

Tube

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12
Q

De quoi les polymères de microtubules sont-ils formés?

A

De dimères de Tubuline (alpha + Beta)

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13
Q

Combien de molécule de GTP y a-t-il dans un dimère de tubuline?

A

2 (une molécule de GTP inaccessible et une exposée)

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14
Q

De quoi les filaments d’actine sont-il composé?

A

De monomères d’actine

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15
Q

Quelle est la structure d’un microtubule?

A

Allignement de plusieurs protofilaments pour former un tube

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16
Q

Vrai ou faux: la polymérisation-dépolymérisation des microtubules est dynamique?

A

Vrai

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17
Q

L’incorporation d’un dimère de tubuline dans le microtubule cause…?

A

l’hydrolyse d’une molécule GTP

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18
Q

À quoi servent les microtubules?

A

Au transport des chromosomes lors de la division mitotique.

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19
Q

Comment le taxol, un agent anticancer, fonctionne-t-il?

A

Il bloque la dépolymérisation, et s’il n’y a pas de dépolymérisation, il ne peut y avoir de division cellulaire ni de replication cellulaire, donc le cancer ne peut se développer. affecte aussi les cellules normales donc cause la perte de cheveux, des problèmes intestinaux, etc.

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20
Q

Quel est le rôle des filaments intermédiaires?

A

N’ont pas de rôle dans la motilité, mais sont connectés avec les filaments d’actine et/ou les microtubules.

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21
Q

Quel composant principal de la peau est fait de filaments intermédiaires?

A

La kératine

22
Q

Vrai ou faux : aucun nucléotide ni ATP ni GTP ne sont requis pour la formation de filaments intermédiaires?

A

Vrai

23
Q

Quelle est la structure des filaments intermédiaires?

A

-Dimère d’hélices alpha à répétitions de 7 résidus
- formation d’une double hélice par empilement des dimeres
- assemblage d’octamère —> 1 fibre
assemblage de fibres —> 1 filament intermédiaire
*DONC —> dimère < tétramère < octamère < filament intermédiaire

24
Q

Vrai ou faux: l’interface hydrophobe ne sera jamais au centre de l’hélice?

A

Faux, l’interface hydrophobe est TOUJOURS au centre de l’hélice

25
Q

Qu’est-ce qu’une protéine «moteur»?

A

Protéine qui a la capacité de changer de conformation (associé à un mouvement linéaire) par hydrolyse de l’ATP ou GTP

26
Q

Nommez 4 exemples de protéines «moteur»

A
  • ARN/ADN polymérase
  • Myosine (se déplace sur les microfilaments (génère la contraction musculaire))
  • Kinésine (se déplace sur les microtubules (permet le transport des chromosomes lors de la mitose))
  • Dynéinese deplace sur les microtubules (permet le transport de vésicules et mouvements des cils flagelles chez les eucaryotes))
27
Q

De quoi est composée la structure tertiaire de la myosine? (3)

A
  • Queue
  • Cou
  • Tête (possède un site de liaison à l’ATP et interagit avec une molécule d’actine)
28
Q

Qu’est-ce qu’un ligand?

A

Composé chimique (peptide, protéine, dérivé lipidique)

29
Q

Comment un ligand se lie-t-il à sa protéine?

A

Par des forces non covalentes (liaisons ioniques, hydrogènes, hydrophobes), de manière spécifique***

30
Q

Vrai ou faux : la liaison protéine-ligand n’est pas réversible?

A

Faux, elle est réversible

31
Q

Qu’est-ce que la liaison du ligand sur sa protéine modifie?

A

La conformation de la protéine et donc sa fonction

32
Q

Comment nomme-t-on la force de la liaison protéine-ligand?

A

Affinité moléculaire

33
Q

Qu’est-ce qu’un groupe prosthétique?

A

élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acides aminés, dont la structure est indépendante de la synthèse de la protéine.

34
Q

Donnez 2 exemple de liaison ligand-protéine et nommez le groupement prosthétique

A

La myoglobine et l’hémoglobine, le groupement prosthétique est l’hème

35
Q

Quel est le rôle de la myoglobine?

A

fixe l’O2 aux muscles.

36
Q

Quelle est la structure de la myoglobine?

A

8 hélices alpha reliées par des boucles

37
Q

Quelle est la structure de l’hème?

A
  • 2 groupements vinyles (hydrophobes), vers l’intérieur de la molécule
  • 2 groupements propionates (ionique et polaires), vers le milieu aqueux.
38
Q

Vrai ou faux: la myoglobine et l’hémoglobine peuvent fixer le CO2?

A

Vrai

39
Q

Quelle est la structure de l’hémoglobine?

A

4 sous-unités (2 alpha et 2 beta) —> 2 protomères alpha-beta

chaque sous-unité est formée de 8 hélices alpha

40
Q

Quels sont les 3 types d’hémoglobine et a quel moment apparaissent-ils?

A

L’HbE apparait dans la premiere semaine de vie in utero et reste jusqu’a 3 mois de gestation, ensuite est remplacé par HbF jusqu’a environ 6 mois post natal. Ensuite remplacé par HbA reste pour la vie

41
Q

Classez en ordre décroissant d’affinité pour l’O2 les 3 types d’hémoglobine

A

HbE>HbF>HbA

42
Q

Qu’est-ce que l’effet allostérique?

A

C’est quand un ligand induit un changement de conformation de la protéine qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site

43
Q

Lorsque l’O2 se fixe à une sous-unité, celle-ci passe d’une conformation… à une conformation…?

A

Tendue—>relâchée

44
Q

Vrai ou faux: la conformation T a une affinité pour O2 plus basse que la conformation R?

A

Vrai

45
Q

Qu’est-ce que le 2,3-Bisphosphoglycérate (BPG)? Comment fonctionne-t-il?

A

C’est un effecteur allostérique de l’Hb.
Il se lie dans la cavité centrale de l’Hb en état désoxy (confor. T) et stabilise la conformation. Il diminue donc l’affinité de Hb pour O2, ce qui permet le relargage de l’O2 à faible pO2

46
Q

Vrai ou faux : en augmentant le pH (diminuer H+), on favorise la réaction vers oxyHb, et en diminuant le pH (augmenter H+), on favorise la forme désoxyHb

A

Vrai

47
Q

Qu’est-ce que l’effet Bohr?

A

L’effet Bohr est la diminution de l’affinité de l’hémoglobine pour l’oxygène lors d’une augmentation de la pression partielle en CO2 ou d’une diminution de pH.

48
Q

Quelle forme favorise-t-on dans les poumons? Et dans les muscles?

A

Poumons: oxyHb —> on veut que l’hémoglobine se recharge
Muscles: désoxyHb —>on veut que l’Hb relache l’utilise pour procurer de l’énergie

49
Q

Quelle est, environ, la durée de vie des érythrocytes?

A

120 jours

50
Q

En quoi est oxydé le groupement hème?

A

En bilirubine —> pigment jaune éliminé par les voies biliaires

51
Q

Qu’est-ce qui cause la jaunisse?

A

Lorsqu’il y a trop de bilirubine formée ou que les voies biliaires fonctionnent mal —> le pigment jaune s’accumule dans les tissus et le sang

BCM 1531 (6 decks)

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