Cours 3 - AA + Enzymes Flashcards
Qu’est-ce qu’un carbone alpha ?
Un carbone portant quatre groupements différents (aussi appelé carbone asymétrique)
Quelles sont les trois grandes étapes d’une liaison peptidique ?
- Polymérisation d’acides aminés
- Déshydratation (sortie eau)
- Lien peptidique CO-NH
Vrai ou faux ? La liaison peptidique fait intervenir un carbone alpha
Vrai. Le carbone alpha devient un centre stéréogène
Dans quel phénomène les ponts disulfure jouent-ils un rôle important ?
La stabilisation de la structure des protéines
Les pont disulfure ont lieu entre quels groupements
2 groupements thiols (SH)
Quel est le seul AA qui n’a aucune activité optique ?
La glycine
Qu’est-ce que la stéréochimie ?
L’arrangement spatial (3D) des atomes dans une molécule
Comment se nomme un composé s’il n’est pas superposable à son image dans un miroir plan ?
Un composé chiral
Vrai ou faux ? Les acides aminés sont des molécules achirales
Faux, ce sont des molécules chirales
Quels sont les deux isomères possibles pour les AA ?
Série D (dexrogyre)
Série L (lévogyre)
Qu’est-ce que l’énantiomérie ?
La propriété de certaines molécules stéréoisomères, dont deux des isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais ne sont pas superposables
Quelle est la configuration de tous les AA dérivés de protéines ?
L-AA
Qu’est-ce qu’un mélange racémique ?
Un mélange de quantités égales de deux isomères
À quoi servent les protéines de fonction ?
- Catalyse
- Transport
- Régulation expression génique
- Protection
À quoi servent les protéines de structure ?
Aider les tissus et les cellules à garder leur intégrité
Nomme 3 protéines de structure
Actine, collagène et kératine
Vrai ou faux ? La structure d’une protéine établit sa fonction
Vrai
Qui suis-je ? Je suis la séquence d’acides aminés d’une protéine
Structure primaire
Qu’entraînent des mutations dans le génome ?
Une modification de la structure primaire de la protéine, ce qui entraîne une perte ou un gain de fonction qui peut être bénéfique ou non
Par quels types de liens sont reliés les AA d’une protéine ?
Par des liens peptidiques
Pour quelles raisons les liaisons peptidiques sont-elles stables ?
- Structure rigide et plane
- Conformation trans (E)
Qui sommes-nous ? Nous contrebalançons la rigidité de la chaîne principale de la protéine ?
Chaîne latérales des acides aminés (ne sont pas incluses dans le squelette)
Par quoi sont limités les angles de torsion de la structure secondaire des protéines ?
Par l’encombrement stérique des résidus des AA
Qu’influencent les forces de torsion d’une structure secondaire d’une protéine ?
La structure tridimensionnelle de la protéine
Par quel type de liaison est stabilisée l’hélice alpha (structure secondaire) ?
Des ponts H
Combien d’AA/tour contient une hélice alpha ?
3,6 AA/tour
Par quel type de liaison est stabilisé le feuillet bêta ?
Pont H entre des AA distants
Quelles sont les deux configurations possibles pour le feuillet bêta ?
Parallèle et antiparallèle
Vrai ou faux ? Les motifs sont sur l’ensemble d’une protéine
Faux, ils sont uniquement sur une partie de la protéine nommée domaine
Par quoi sont stabilisées les structures tertiaires ?
- Liaisons hydrophobes
- Forces électrostatiques
- Ponts disulfure
- Liaisons peptidiques
Qui suis-je ? Je suis le repliement global de toutes les structures secondaires et les superstructures
Structure tertiaire
Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?
Une partie d’une grosse protéine contenant plus de 200 AA qui exerce un rôle particulier
Qui suis-je ? Je suis une association de plusieurs chaînes de polypeptides stabilisées par des forces indépendantes
Structure quaternaire
Quel type de protéine est un constituant de la matrice extracellulaire ?
Les protéines fibreuses
Vrai ou faux ? Les protéines fibreuses sont insolubles dans l’eau
Vrai
Quelle est la protéine la plus abondante dans le corps humain ?
Le collagène
Quelle est la composition de la structure primaire du collagène ?
30 % glycine
15 -30 % proline et hydroxyproline
Combien de protéines sont nécessaires pour former une fibre de collagène ? Pourquoi ?
3 protéines. Les structures secondaires s’associent et forment une triple hélice
Qui suis-je ? Je fais partie de la super famille des protéines enroulées
La kératine
Par quoi est conférée la spécificité aux enzymes ?
Le site de liaison (principe de la clef et de la serrure)
Quels sont les deux types de complémentarité que doit avoir une enzyme pour être compatible avec un substrat ?
Complémentarité géométrique (niveau structurel)
Complémentarité électronique (liaisons entre le substrat et les chaînes d’AA)
Quelle est la composition d’une enzyme simple ?
Une seule chaîne polypeptidique. Aucun autre groupement chimique que les AA
À quoi sert un cofacteur ?
De donateur ou d’intermédiaire puisque certaines enzymes seules ne peuvent catalyser certaines réactions (ex : oxydoréduction)
Comment se nomme une holoenzyme qui n’est pas couplée avec un cofacteur ?
Une apoenzyme (elle est inactive)
Quelles molécules sont généralement des cofacteurs inorganiques ?
Les ions métalliques (ex : Fer)
Quelle est la principale différence entre le cosubstrat et le groupement prosthétique ?
Le groupement prosthétique est associé en permanence à l’enzyme, tandis que le co-substrat y est associé de façon transitoire
Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?
La science qui étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits
Quels facteurs sont susceptibles d’influencer la vitesse d’une réaction ?
- La concentration de substrat/enzyme
-Les conditions réactionnelles (pH, température…)
Quelle est la température optimale pour une réaction enzymatique ? Pourquoi ?
Entre 35 et 40 degrés Celsius puisqu’au dessus de cette température, les enzymes se dégradent
Comment calcule-t-on la constante de Michaelis ?
Km = (K-1 + K2)/K1 (voir notes de cours)
Que reflète la constante de Michaelis ? (Km)
L’affinité de l’enzyme pour son substrat
Qu’est-ce que la représentation de Lineweaver-Burk ?
Une représentation en double-inverse ou l’intersection sur l’axe des X correspond à l’inverse de Km et l’intersection sur l’axe des Y à l’inverse de Vmax
Vrai ou faux ? La cinétique enzymatique permet d’identifier avec précision un mécanisme réactionnel
Faux
De quel type de réaction font partie nombre de réactions à plusieurs substrats ?
Des réactions de transfert
Quels sont les mécanismes possibles pour les réactions à deux substrats ?
- Réactions séquentielles
- Réactions ping-pong
Quels sont les deux types de réactions séquentielles ?
Ordonnées
Aléatoires
Quelle est la particularité des réactions séquentielles ordonnées ?
La liaison avec le substrat A est essentielle pour que l’enzyme puisse se lier au substrat B
Quelle est la particularité de la réaction séquentielle aléatoire ?
Les deux sites de liaison pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme (pas d’ordre particulier)
Qu’est-ce qu’une réaction de type ping pong ?
Une réaction qui implique une modification de l’enzyme et pour laquelle les deux substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme
Qu’est-ce qu’un inhibiteur ?
Une molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité
Comment un inhibiteur parvient-il à diminuer l’activité enzymatique ?
En empêchant la formation du complexe ES ou en empêchant la séparation de l’enzyme et du produit
Vrai ou faux ? Il existe des inhibiteurs naturels et des inhibiteurs chimiques
Vrai
Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique ?
- Inhibition compétitive
- Inhibition non-compétitive
Lors de l’inhibition compétitive, pourquoi l’inhibiteur parvient à bloquer le site actif de l’enzyme ?
Puisque l’inhibiteur présente une ressemblance structurelle avec le substrat, ce qui lui permet d’entrer en compétition avec lui
Vrai ou faux ? L’ajout d’un inhibiteur compétitif a un effet sur la Vmax
Faux
À quoi sert le reste de la molécule d’un inhibiteur une fois que la ressemblance structurelle a joué son rôle ?
À passer plus facilement à travers les membranes, à influencer la polarité, la stabilité, l’ionisation en conditions physiologiques, prévenir la dégradation …
À quels endroits peut se lier un inhibiteur non compétitif ?
À l’enzyme seule ou au complexe ES
Quel est l’effet sur la Vmax d’une inhibition non compétitive ?
Une diminution de Vmax
De quelle manière se lie un effecteur à une enzyme lors d’une régulation allostérique ?
De façon covalente
Quelle étape sera souvent catalysée par une ou des enzymes allostériques ?
L’étape limitante
Que permet la présence d’un effecteur allostérique ?
Modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat ou modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même
Que permet l’effecteur activateur dans la régulation allostérique ?
L’activation de l’enzyme
À quoi sert, globalement, la régulation allostérique ?
À s’assurer à ce que l’enzyme s’active au bon moment
Quel groupement est additionné ou soustrait lors de la régulation par modification covalente ?
Un groupement phosphate
Sur les résidus de quels acides aminés a lieu la régulation par modification covalente ?
Sérine, thréonine, tyrosine
Quelles sont les 4 grandes étapes de la régulation par modification covalente ?
- Phosphorylation cataluysée par les protéines kinases (enzymes)
2.Les kinases utilisent l’ATP comme source de phosphate
- Déphosphorylation catalysée par les phosphatases
- Les phosphatases hydrolysent la liaison phosphate
Quels sont les 6 principaux types d’enzymes ?
- Oxydoréductases
- Transférases
- Hydrolases
- Lyases
- Isomérases
- Ligases
