Cours 3 Flashcards
Dans les acides aminés, qu’est-ce qui caractérise un carbone alpha ?
Un carbone alpha porte 4 groupements différents, il est asymétrique
ce sont donc des molécules chirales
2 isomères possible : L et D
Structure des acides aminés
À un pH physiologique, les groupements COOH et NH3 sont ionisés
Molécules amphotères (peuvent se comporter comme un acide et une base)
C’est quoi un énantiomère ?
molécule stéréoisomère qui a la propriété : les 2 isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir, mais ne sont pas superposables.
Comment on forme une liaison peptidique?
par la polymérisation des acides aminés (acides aminés qui se lient ensemble)
Comment on forme un pont disulfure ?
Réaction de 2 groupements thiol permet la formation d’un pont disulfure (par déshydratation)
Quelles sont les 2 types de protéines ?
Protéines de fonction (catalyse, régule expression génique, transport, protection, etc.)
Protéines de structure (aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité)
Vrai ou Faux: la structure de la protéine établit sa fonction
Vrai (structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire)
Qu’est-ce qui définit la structure primaire des protéines ?
- Séquence d’acides aminés
-AA liés par des liens peptidiques
Extrémité N-terminale (NH2) (début) et
C-terminale (COOH)(Fin)
-Essentielle à la fonction de la protéine et
directement liée au génome
-Majorité des liens peptidiques ont une
conformation trans
Qu’est-ce qui définit la structure secondaire des protéines ?
-Hélice alpha
* forme de spirale
* stabilisée par des ponts H entre des AA
rapprochés
-Feuillet Beta
* Stabilisée par des ponts H entre des AA
distants
* 2 configurations possibles : parallèle et
antiparallèle
-Structure supersecondaire
*combinaison de structures secondaires
* pas la même chose qu’une structure
tertiaire
* boucle et coude
Qu’est-ce qui définit une structure tertiaire?
-Arrangement 3D de tous les AA de la protéine
-Stabilisée par :
liaisons hydrophobes
forces électrostatiques
ponts disulfure
liaisons peptidiques
-forme des domaines (grosse protéine) qui ont des fonctions indépendantes
Qu’est-ce qui définit une structure quaternaire?
-Assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides (structures primaires)(sous-unités)
-Stabilisée par des forces indépendantes:
liaisons hydrophobes
ponts disulfures
par des ions (calcium, zinc)
C’est quoi une protéine de structure ? (avec exemples)
protéine fibreuse
insoluble dans l’eau
constituants de la matrice extracellulaire
Collagène : prots la + abondante dans le corps, fibrose
Kératine: composant du cytosquelette
Qu’est-ce qui définit une enzyme (caractéristiques et rôles)
Propriétés:
Restent inchangées
agissent de façon sélective (spécifique)
milliers d’enzymes différentes
Rôles:
Catalyseurs biologiques -> transforment les molécules pour favoriser des réactions chimiques
Accélèrent la vitesse d’une réaction
Qu’est-ce qui confère la spécificité d’une enzyme ?
Le site de liaison (immobilisation du groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme)
Composition de l’enzyme
Enzyme simple (1 seule chaîne de polypeptides)
Holoenzyme (requiert un cofacteur inorganique ou organique=coenzyme)
sans cofacteur, apoenzyme (enzyme sans cofacteur) est inactive
Qu’est-ce qu’un cofacteur ou une coenzyme ?
-Ce sont des enzymes simples qui peuvent participer à certaines réactions chimiques
-Certaines enzymes seules ne peuvent pas catalyser certaines réactions
-La structure chimique est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle ils participent
-2 types : cosubstrats et groupements prosthétiques
C’est quoi un cosubstrat ?
C’est une coenzyme qui est associée de façon transitoire à l’enzyme
Retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme
Va devoir être regénéré
C’est quoi un groupement prosthétique ?
Associé en permanence à l’enzyme par des liaisons covalentes
Retour ;a la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique pendant la réaction enzymatique
Quels facteurs influencent la vitesse des réactions enzymatiques?
-la concentration de substrat (+substrat=+vite)
-la température (optimale entre 35 et 40 degré C, +40* = dénaturation)
-pH (dépend de la situation)
Vrai ou faux, la vitesse max de réaction (Vmax) et la constante de Michaelis (Km) sont des constantes propres à chaque enzyme ?
Vrai
Km = reflète affinité de l’enzyme pour son substrat ( si Km est petit = + affinité pour le substrat)
Quels sont les types de mécanismes de réaction enzymatique à 2 substrats ?
Réaction séquentielle (ordonnée ou aléatoire)
Réaction ping-pong
C’est quoi une réaction séquentielle ordonnée ?
La liaison du substrat A est requise pour la liaison du substrat B (enzyme forme un complexe avec enzyme A essentiel pour lier B)
C’est quoi une réaction séquentielle aléatoire ?
2 sites de liaison pour substrats sont dispos en même temps sur l’enzyme (peu importe si c’est A ou B en premier)
C’est quoi une réaction ping-pong ?
Implique la modification de l’enzyme
les 2 substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme
Une réaction en entraîne une autre
C’est quoi un inhibiteur enzymatique ?
C’est une molécule qui se fixe à une enzyme et qui diminue son activité (empêche la formation du complexe ES ou empêche la séparation enzyme-produit (EP)
Naturel (poison, venin) ou chimique (drogues, médicaments)
2 types : compétitive ou non compétitive
C’est quoi l’inhibition compétitive ?
Inhibiteur entre en compétition avec le substrat naturel, car ils se ressemblent
Inhibiteur bloque les sites actifs
Lien réversible entre l’inhibiteur et l’enzyme
pas d’effet sur Vmax
Augmente le Km
Les statines sont des inhibiteurs compétitifs ou non compétitifs ?
Ce sont des inhibiteurs compétitifs de la HMG-CoA réductase
C’est quoi l’inhibition non compétitive ?
inhibiteur et substrat se lient sur différents sites de l’enzyme
inhibiteur non compétitif se lie soit à l’enzyme seule ou au complexe ES
Inactive l’enzyme
Diminue Vmax
pas d’effet sur Km
Ex. Pénicilline inhibe transpeptidase
C’est quoi la régulation allostérique de l’activité enzymatique ?
Enzyme régulée par un effecteur
Effecteur allostérique modifie affinité de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier son efficacité
Catalyse souvent étape limitante d’une voie métabolique
Effecteur inhibiteur = enzyme dans sa forme inactive
Effecteur activateur = enzyme dans sa forme active
C’est quoi la régulation par modification covalente (phosphorylation) de l’activité enzymatique ?
Ajoute ou retire un groupement phosphate (contient beaucoup d’énergie)
Se fait sur un résidu d’acide aminé spécifique à l’enzyme
