Cours 15 Flashcards
Quels sont les rôles de RE Rugueux ?
Site de production et maturation de toutes les protéines de la plupart des organites cellulaires (Golgi, lysosomes, endosomes, vésicules sécrétoires, membranes plasmiques et RE)
Production des protéines sécrétées à l’extérieur de la cellule et de la lumière des organites
-> très abondant dans les cellules sécrétant des protéines
Quels sont les rôles du RE Lisse ?
Localisation de nombreuses enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides et la production des hormones à partir du cholestérol
Localisation des enzymes de détoxification: Cytochrome P450, glucuronosyltransférase, etc.
-> Abondant dans les cellules liées au métabolisme
Rôle de stockage de calcium du RE
le rôle d’entrepôt du calcium joué par le RE est important dans de nombreuses cellules, mais plus particulièrement dans les cellules MUSCULAIRES. D’ailleurs, dans ces cellules, le REL occupe un espace important et est appelé Réticulum SARCOPLASMIQUE.
Explique quelle propriété pharmacologique lie le RE et les médicaments de la classe des bêtabloquants
En bloquant les récepteurs bêta-adrénergiques à la surface des cellules, les bêtabloquants empêche le largage du calcium bloqué dans le réticulum sarcoplasmique, ce qui limite la contraction musculaire.
De quelle façon l’entrée des protéines dans le RE détermine leur nature ?
Les protéines néosynthétisées peuvent être de 2 natures:
solubles : en solution dans la lumière du RE. (Ex: insuline)
membranaires: liées à la membrane par une séquence transmembranaire. (Ex: récepteur au LDL qui est la cible des médicaments contre le cholestérol)
Quels sont les modes de translocation qui permettent aux protéines de pénétrer dans le RE ?
- La translocation co-traductionnelle : La protéine pénètre dans le RE en même temps qu’elle est assemblée par les ribosomes
-La translocation post-traductionnelle: La protéine pénètre le RE après avoir été produite.
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C’est quoi la séquence signale (ou peptide signal) ?
Elle constitue une suite de quelques AA, localisée dans la partie amino(HN2)-terminale de la protéine, et qui indique aux systèmes de tri cellulaire dans quel organite la protéine doit être envoyée.
C’est quoi le signal peptidase ?
C’est l’enzyme qui hydrolyse le peptide signal présent sur les protéines résidentes du RE.
Vrai ou faux, toutes les protéines présentant un peptide signal lors de leur synthèse sont localisées dans le RE ?
Faux, si les protéines du RE ont un peptide signal spécifique du RE, d’Autres signaux existent et guident les protéines vers le noyau, les mitochondries, etc.
Quels sont les rôles de la particule de reconnaissance du signal (SRP) et de son récepteur et du translocateur (Sec61: canal aqueux)
Pour les protéines du RE, 3 facteurs jouent un rôle déterminant dans la translocation:
1) La protéine SRP qui se fixe sur la séquence signal
2) Le récepteur de la protéine SRP qui est lié à la membrane du RE (côté cytosol) et qui fixe le complexe SRP-séquence signal
3) Le translocon (Sec61) à travers lequel la protéine passe dans le RE.
En terme de séquence des évènements:
La protéine SRP se fixe d’abord sur le peptide signal, puis elle peut se fixer sur le récepteur SRP, emmenant ainsi le complexe protéine en cours de synthèse+ribosome proche d’un translocon, à travers la protéine est poussée au cours de l’assemblage d’AA.
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Vrai ou faux, Sec61, qui sert de translocon lors de la translocation co-traductionnelle, est un canal transmembranaire de la membrane du RE qui est toujours ouvert ?
Faux, c’est bien un canal transmembranaire de la membrane du RE, mais il n’est pas toujours ouvert. Il est fermé par un bouchon que la protéine en cours de translocation pousse sur le côté.
Explique quelle est la fonction de la protéine chaperonne BiP dans le mécanisme de translocation post-traductionnelle.
La protéine BiP utilise l’énergie de l’ATP pour tirer la protéine à travers le translocon
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Vrai ou faux, les éléments nécessaires à la traduction (ribosome) et à la translocation (SRP) sont stockés dans le cytoplasme des cellules et sont recyclés ?
Vrai, ainsi, les ribosomes peuvent être partagés pour la translocation co-traductionnelle (proche du RE) ou post-traductionnelle (dans le cytoplasme). De la même façon, la protéine SRP est recyclée dans le cytoplasme, ce qui lui permet de participer au recrutement successif de plusieurs protéines en cours de synthèse.
C’est quoi un polyribosome ?
C’est un ARNm qui serait engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus
Vrai ou faux, pour les protéines transmembranaires résidentes du RE à 1 passage, l’extrémité amino-terminle est toujours dans la lumière du RE alors que l’extrémité carboxyl-terminale est toujours dans le cytoplasme ?
Vrai, en effet, ces protéines sont orientées vers le RE grâce à un peptide signal localisé à leur extrémité amino-terminale et qui dirige leur entrée dans le RE. En conséquence, et même si le peptide signal est clivé par la suite, la protéine entre toujours dans le réticulum par cette extrémité. Comme sa translocation est stoppée grâce à la séquence (ou signal) d’Arrêt du transfert, l’extrémité carboxyl-terminale, elle, reste dans le cytosol.
Comment se produit l’insertion membranaire d’une protéine transmembranaire non résidente du RE à 1 passage (elle entre dans le RE, mais n’y restera pas, car elle sera transportée par vésicule vers un autre organite)
Puisque ces protéines n’ont pas de peptide signal, la SRP se lie à une séquence signal interne dans la protéine.
La même séquence sert de signal d’ancrage membranaire. La protéine peut alors être orientée avec la partie amino-terminale dans le cytoplasme ou dans la lumière du réticulum. Ce qui décide de l’orientation de la protéine est la charge des acides aminés de chaque côté de la séquence de transfert. Les acides chargés positivement sont toujours du côté du cytoplasme. Donc, si ces AA sont du côté amino-terminal, l’extrémité animo-terminale est dans le cytoplasme et vice-versa.
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Pour la plupart des protéines membranaires, les domaines transmembranaires sont constitués de quoi ?
d’hélice alpha
ces structures forment majoritairement des alignements hydrophobes qui s’incorporent plus facilement dans la bicouche lipidique qui compose les membranes, elles aussi hydrophobes
À quoi correspond la N-Glycolysation des protéines du RE ?
Suite à leur entrée dans le RE, les protéines vont subir une modification appelée N-glycolysation.
C’est l’ajout d’un oligosaccharide préformé composé de N-acétylglucosmines, de mannoses et de 3 glucoses.
Cet oligosaccharide joue un rôle essentiel dans la validation de la structure de la protéine et dans le système de triage de protéine intervenant dans l’appareil de Golgi
Comment se produit le transfert de l’oligosaccharyl transférase dans le processus de N-Glycosylation des protéines du RE ?
Le transfert est catalysé par un complexe enzymatique contenant une oligosaccharyl transférase.
Avant son transfert sur la protéine, l’oligosaccharide est fabriqué dans la membrane du RE où il reste attaché sur un lipide spécial, le dodichol. Son transfert se fait donc du dodichol vers la protéine à N-glycosyler.
Au moment du transfert, il y a 3 glucoses sur l’oligosaccharide.
La N-glycosylation joue un rôle dans le repliement des protéines du RE. Quelle composante protéique vérifie «physiquement» le repliement des protéines dans le RE ?
La glycosyltransférase, en effet, les protéines chaperonnes comme la calnexine se fixent sur les protéines incomplètement repliées contenant un seul glucose terminal sur l’oligosaccharide.
Elles piègent ainsi la protéine dans le RE. L’élimination du dernier glucose par une glucosidase libère la protéine de la calnexine.
L’enzyme glycosyltransférase vérifie si la protéine est correctement repliée ou non: si elle est encore incomplètement repliée, l’enzyme transfère un nouveau glucose sur sur l’oligosaccharide ce qui lui permet d’être immobilisé par la calnexine.
Le processus se répète jusqu’à ce que la protéine soit correctement repliée
Qu’arrive-t-il aux protéines mal repliées ?
Elles sont reconnues et adressées à un complexe translocateur de la membrane du RE.
Elles interagissent d’abord dans la lumière du RE avec des chaperons.
Elles sont ensuite exportées dans le cytoplasme via le translocateur.
Dans le cytosol, elles sont déglycosylées, ubiquitinylées et dégradées par les PROTÉASOMES.
