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ZzzHTL1006 (HISTO) > Cours 3 > Flashcards

Cours 3 Flashcards

1
Q
A
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Q

L’appareil de golgi : structure

A

Il est composé d’une série de sacs aplatis.

Il est polarisé, avec une face “cis” (du côté du RE) où les produits arrivent et une face “trans” d’où ils sont expédiés vers leurs destinations finales.

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3
Q

3 différentes regions fonctionnelles de l’appareil de golgi

A

le réseau cis-Golgi
• Centre de tri des protéines entrantes.

le Golgi médian ou citerne de Golgi
• Maturation et modification des protéines.

le réseau trans-Golgi
• C’est à ce niveau que les protéines et les lipides
sont triés et emballés

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4
Q

Fonctions de l’appareil de golgi (3)

A

Modifications Biochimiques Finales
Récupération des protéines
Déterminer la destination des protéines actives

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5
Q

Fonctionnement de la recuperation de protéines dans l’appareil de golgi

A

Certaines protéines sont envoyées par erreur au Golgi=renvoyées vers le RER via des
vésicules de transport qui bourgeonnent à partir de la membrane du Golgi.Ces vésicules n’arborent pas le même complexe protéique d’adressage que celles qui entrent dans le Golgi. Il s’agit de COPI.

Les Protéines membranaires vieillissantes = - efficaces donc renvoyer sur la chaîne de production des protéines. Elles seront internalisées par une endocytose régie par les clathrines et elles subiront de nouvelles MPT dans le golgi

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6
Q

Fonctionnement des modifications biochimiques finales dans l’appareil de golgi : phosphorylation

A

Il s’agit de l’ajout covalent de groupement phosphate sur certains mannoses (sucre) liées à la protéine (N-glycan et O-glycan)->se dirige ensuite vers un lysosome.

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7
Q

Fonction appareil de golgi->Modifications Biochimiques Finales : O-glycolysation.

A

Consiste en l’ajout post traductionnel d’un groupement glucidique principalement sur les résidus de sérine (Ser) et de thréonine (Thr) (a.a.) des protéines.
Joue un rôle dans la protection des protéines contre la dégradation, affecter la reconnaissance cellulaire et la signalisation, et moduler les interactions protéine- protéine.

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8
Q

L’appareil de golgi: modification biochimique finale

A

Une fois les protéines bien repliées, elles doivent être activées. Le Golgi permet cette activation via diverses MPT

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9
Q

Fonction appareil de golgi: Modifications biochimiques finales->Élagage des oligosaccharides liés en N

A

Modification de la chaîne oligosaccharidique liée à l’asparagine (ajouter ou retirer sucres)

La structure finale des chaînes d’oligosaccharides peut influencer sa stabilité, sa localisation cellulaire, ou son interaction avec d’autres molécules

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10
Q

DIAPO 47

Expliquez la fonction de récupération des protéines de l’appareil de golgi (2ème partie)

A

L’efficacité des protéines membranaires vieillissantes diminue dans le temps donc il est essentiel de les renvoyer sur la chaine de production des protéines.

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11
Q

DIAPO 48

Quelle est la 3e focntion de l’appareil de golgi et expliquez la

A

Déterminer la destination des protéines

l’appareil de golgi est le centre de la cellule

molécule encapsulée dans des vésicules émergentes par bougeonnement de la membrane du trans-golgi, peut se diriger à deux endroits:

  • membrane plasmique pour être excrétées ou intégrer
  • se rendre ou lysosome (si la protéine est phosphorylée)
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12
Q

DIAPO 48 49 50

Nommez les du transport vésiculaire et l’exocytose

A
  • Reconnaissance et concentration
  • Formation du manteau (aide à couber la membrane et sélectionner les manteau)
  • Bourgeonnement (vésicule bourgeonnante)
  • Libération (libéré de la membrane d’origine)
  • Transport
  • Ancrage (A)
  • Fusion (B)
  • Libération du cargo (C)
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13
Q

DIAPO 51 52 53

Quelles sont les 3 principaux type de vésicules de transport

A

Vésicule revêtues de clathrine

Vésicules revêtues de COP1

Vésicules revêtues de COP2

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14
Q

DIAPO 51

Décrire la vésicules revêtues de clathrine

A

Origine: Appareil de golgi et membrane plasmique

Fonction: rôle dans l’endocytose et transport entre l’appareil de golgi et la membrane plasmique

Manteau protéique:Clathrine et adaptines

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15
Q

DIAPO 52

Décrire la vésicule revêtues de cop1

A

origine: appareil de golgi

Fonction: impliqué dans le transport rétrograde (golgi/RE) et dans le transport entre les citernes de l’appareil de golgi (golgi/golgi)

Manteau protéique: COP1

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16
Q

DIAPO 53

Décrire la vésicules revêtues de cop2

A

origine: Réticulum endoplasmique

Fonction: Transport antérograde (RE/Golgi) et (golgi/golgi)

Manteau protéique: Cop2

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17
Q

DIAPO 3

Qu’est-ce que les organites?

A

Compartiments subcellulaires spécialisés présents dans les cellules eucaryotes

Sont généralement délimités par une ou plusieurs membranes lipidiques

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18
Q

DIAPO 3

Quelles sont les 3 fonctions cellulaire des organites?

A
  • Maintien de l’homéostasie cellulaire
  • Régulation du métabolisme
  • Compartimentation des différents processus biologiques essentiels à la vie (ce qui rend possible la coexistence de réactions biochimiques)
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19
Q

DIAPO 3

Qu’est-ce qui fait varier la proportion de chacun des organites dans le cytoplasme?

A

Fonctions et besoins cellulaires (donc varie selon le type cellulaire)

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20
Q

DIAPO 4

Quel est le rôle de la membrane plasmique?

A

Sépare et protège le contenu cellulaire de l’environnement externe

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21
Q

DIAPO 4

Quel est le rôle du noyau?

A

Centre de contrôle de la cellule, régule et stocke l’information génétique

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22
Q

DIAPO 4

Quel est le rôle des ribosomes?

A

Impliqués dans la synthèse des protéines, souvent en collaboration avec le RE rugueux, sont non membranaires

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23
Q

DIAPO 4

Quel est le rôle du réticulum endoplasmique et de l’appareil de Golgi?

A

Directement impliqués dans la production, la modification et le transport de protéines et de lipides

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24
Q

DIAPO 4

Quel est le rôle des lysosomes et des peroxysomes?

A

Centres de dégradation et de recyclage de la cellule

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25
Q

DIAPO 4

Quel est le rôle des mitochondries?

A

Centrales énergétiques de la cellule (production d’ATP importante)

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26
Q

DIAPO 4

Quel est le rôle du cytosquelette, des centrosomes, des cils et des flagelles?

A

Fournissent le soutien mécanique et sont impliqués dans le mouvement, à la fois à l’intérieur et à l’extérieur de la cellule

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27
Q

DIAPO 5

Qu’est-ce que le cytoplasme et où est-il situé?

A

Compartiment intracellulaire situé entre la membrane plasmique et le noyau dans les cellules eucaryotes

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28
Q

DIAPO 5

Quelle est la composition du cytoplasme?

A
  1. Organites membranaires
  2. Cytosquelette
  3. Cytosol
  4. Inclusions cytoplasmiques
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29
Q

DIAPO 5

Qu’est-ce que le cytosol et de quoi est-il composé?

A

Fraction liquide du cytoplasme composé de
- solvant et solutés : principalement eau, ions, molécules organiques
- métabolite : substrats ou produits de diverses voies métaboliques
- facteurs de signalisation : messagers secondaires (ex : Ca et molécules de signalisation intracellulaire)

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30
Q

DIAPO 5

Donnez des exemples d’inclusions cytoplasmiques

A
  • Gouttelettes lipidiques
  • Grains de glycogène
  • Pigments
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31
Q

DIAPO 6

Quelles sont les 4 fonctions du cytoplasme?

A
  1. Métabolisme : cytosol est le site de nombreuses voies métaboliques
  2. Synthèse protéique : pour les protéines qui ont une activité cytosolique et les protéines nucléaires
  3. Voies de signalisation : lieu où se déroulent les cascades de signalisation
  4. Trafic intracellulaire : milieu où les vésicules et autres organites se déplacent guidées par le cytosquelette
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32
Q

DIAPO 7

Quelles sont les 4 structures qui composent le noyau cellulaire?

A
  1. Enveloppe nucléaire
  2. Nucléoplasme
  3. Chromatine
  4. Nucléole
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33
Q

DIAPO 8

Décrivez la membrane externe de l’enveloppe nucléaire

A
  • composée de phospholipides
  • en contact avec le cytoplasme
  • est en continuité avec le système endomembranaire, plus particulièrement avec le RE rugueux
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34
Q

DIAPO 8

Décrivez la membrane interne de l’enveloppe nucléaire

A
  • composée de phospholipides et de la couche laminaire
  • est en contact avec le nucléoplasme (similaire au cytosol, mais à l’intérieur du noyau)
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35
Q

DIAPO 8

Une structure rejoint et traverse les deux membranes de l’enveloppe nucléaire. Quelle est-elle et que fait-elle?

A

Pores nucléaires
- Canaux protéiques qui permettent les échanges entre le cytoplasme et l’intérieur du noyau cellulaire

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36
Q

DIAPO 35

Quels sont les fonctions du réticulum endoplasmique rugueux (6) ?

A
  1. Synthèse, signalisation et translocation des protéines dans le RER.
  2. Synthèse des protéines membranaires.
  3. Modifications post-traductionnelles (MPT) dans le RER.
  4. Pliage des protéines dans le RER.
  5. Contrôle qualité des protéines dans le RER.
  6. Exportation des protéines vers l’appareil de
    Golgi.
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37
Q

DIAPO 9

Quelles sont les 3 fonctions de la couche laminaire?

A
  1. Support structural : maintenir la forme et la taille du noyau contre les contraintes mécaniques (protège le matériel génétique)
  2. Organisation de la chromatine : ancre certaines régions de la chromatine à l’enveloppe nucléaire (régule l’expression)
  3. Rôle dans la signalisation nucléocytoplasmique : échafaudage pour des protéines impliquées dans des voies de signalisation (expression génique, répare l’ADN, régule le cycle cellulaire)
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38
Q

DIAPO 35

Comment se fait la traduction d’une protéine transmembranaire dans le RER ?

A
  • le processus de reconnaissance du signal par le SRP est similaire.
  • La traduction de la protéine redémarre et est envoyé dans le translocon.
  • Toutefois, une sequence d’a.a. hydrophobe bloque le translocon qui va ouvrir une porte latérale—> permettre à la protéine de s’imbrique entre les constituants lipidiques de la membrane.
39
Q
A
40
Q

DIAPO 36

Qu’est-ce que le MPT ?

A
  • Processus modifiant les protéines après leur synthèse.
  • Essentielles pour la maturation, le pliage, l’assemblage, le transport et la fonction des protéines.
  • Diverses MPT jouent un rôle crucial pour assurer que les protéines sont correctement modifiées.
  • La première modification est le clivage du signal de translocation dans le RER
41
Q

DIAPO 37
Quels sont les 2 moyens de modifications post-traductionnelles dans le RER.

A
  1. Formation de liaisons disulfure
    - Liaison covalente entre des a.a. possédant du souffre (Cystéine).
    - Essentiel pour la stabilité 3D de la protéine (particulièrement pour les protéines qui seront sécrétées ou à la surface
    extracellulaire).
  2. N-Glycosylation
    - Ajout de groupements glucidiques spécifiques sur une asparagine (a.a.) d’une protéine.
    - Essentiel à la fonction de la protéine, car cette portion joue le rôle de site de liaisons avec d’autres macromolécules.
    - Également essentiel pour le système de repliement des protéines.
42
Q

DIAPO 38

Comment se fait le pliage des protéines dans le RER?

A
  1. La glycosylation des protéines nouvellement synthétisées ajoute une chaîne oligosaccharidique spécifique à certaines asparagines.
  2. Les protéines chaperons du RER, comme la calnexine et la calréticuline, reconnaissent et se lient à cette chaîne glucidique et facilitent le bon repliement de la protéine, évitant des conformations incorrectes.
  3. Lorsqu’elle est correctement repliée, elle n’est plus reconnue par ces chaperons et est libérée pour continuer son trajet à travers le système endomembranaire.
43
Q

DIAPO 39

Quels sont les étapes pour le contrôle qualité des protéines dans le RER ?

A
  • Une glycosyltransferase (GT) vérifie la conformité de la protéine.
  • Si la protéine est mal repliée, la GT ajoute un résidu de glucose à l’oligosaccharide, ce qui permet à la protéine de se lier à nouveau aux chaperonnes.
  • Si la protéine demeure mal repliée, des enzymes appelées mannosidases enlèvent les résidus mannose de l’oligosaccharide. Cette modification sert de signal pour le processus d’extraction et de dégradation ultérieur.
  • Ces protéines mal repliées sont alors envoyées hors du RER, dirigées vers le protéasome pour la dégradation.
44
Q

DIAPO 40

Comment se fait l’exportation des protéines vers l’appareil de Golgi.

A
  • Lorsque les MPT et les repliements des protéines sont terminés, celles-ci sont encapsulées dans des vésicules qui bourgeonnent à partir de la membrane du RER.
  • Ces vésicules sont recouvertes d’un complexe protéique, COPII, signal de destination des vésicules vers l’appareil de Golgi
45
Q

De quelles vésicules s’agit-il?

Origine : Appareil de Golgi

Fonction : Implication dans transport rétrograde (Golgi-RE) et transport entre les citernes de l’appareil de Golgi (Golgi-Golgi)

Manteau : Complexes protéiques COP 1

A

Vésicules revêtues de COP 1

46
Q

De quelles vésicules s’agit-il?

Origine : Réticulum endoplasmique

Fonction : Implication dans transport antérograde (RE-Golgi)

Manteau : Complexes protéiques COP 2

A

Vésicules revêtues de COP 2

47
Q

Qu’est-ce qu’une voie de sécrétion?

A

Chemins que les nouveaux lipides et nouvelles protéines prennent pour sortir à l’extérieur de la cellule

48
Q

Caractéristiques de la voie de sécrétion CONSTITUTIVE (4)

A
  • Est continue et pas besoin de signal pour transport
  • Vésicules continuellement bourgeonnées (dans Golgi) et transportées vers membrane plasmique où leur contenu est sécrétée hors de la cellule
  • Utilisée pour la sécrétion de molécules nécessité en continue (comme certains composants de la matrice cellulaire)
  • SNARES impliquées dans ce processus n’ont pas besoin de stimulus externes pour faciliter la fusion membranaire
49
Q

Caractéristiques de la voie de sécrétion RÉGULÉE (3)

A
  • Active par signal spécifique (stimulus)
  • Vésicules avec cargaison restent proche de la membrane plasmique en attente d’un signal externe pour déclencher la fusion
  • SNARES dans cette voie interagissent avec protéines régulatrices détectant des signaux déclencheurs (augmentation Ca2+) et déclenche la fusion
50
Q

Qu’est-ce qu’un endosome?

A

Vésicule intracellulaire limitées par une membrane, formée par endocytose et qui permet le transport de substances à l’intérieur des cellules

51
Q

Quel type d’endosome a un contenu acidifié par l’action des pompes à proton sur leur membrane permettant de dissocier le ligand et le récepteur endocyté?

A

Endosome précoce

52
Q

Qu’arrive-t-il aux récepteurs des endosomes précoces lorsqu’ils sont libérés de leur ligand ?

A

Ils peuvent être recyclés et être renvoyés dans la membrane plasmique

53
Q

Quel type d’endosome a une acidification accentuée et qui fusionne avec d’autre endosomes puis avec un lysosomes ? (cause la dégradation du contenu)

A

Endosome tardif

54
Q

Qu’est-ce qu’un lysosome ?

A
  • Petits organites membranaires digestifs
  • Contient + de 50 enzymes hydrolytiques produitent par le RER
55
Q

Qu’est-ce qui permet aux lysosomes de dégrader presque toute macromolécule biologique?

A

Leur forte concentration enzymatique

56
Q

V ou F

L’intérieur du lysosome est très basique (pH supérieur à 9) et est donc optimal pour l’activité des enzymes hydrolytiques

A

Faux, le pH acide et inférieur à 5 est optimal

57
Q

L’acidité du lysosome est maintenu par une ____________________ qui pompe les protons (H+) à l’intérieur du lysosome

A

ATPase spécifique

58
Q

Caractéristiques d’un lysosome primaire (3)…

A
  • Nouvelles molécules formées à partir du complexe de Golgi
  • Contient nouvelles enzymes hydrolitiques
  • Réservoir d’enzyme hydrolitiques en attente d’être utilisées
59
Q

Le réticulum endoplasmique est un compartiment ________ du cytosol

A

isolé

60
Q

Quel organite est en continuité directe avec la membrane externe de l’enveloppe nucléaire?

A

Réticulum endoplasmique

61
Q

Nommez les deux types de RE et leur distinctions

A

RE rugueux = lié à ribosomes
RE lisse = surface lisse

62
Q

Où a lieu la lipogénèse?

A

RE lisse

63
Q

Que se passe-t-il lors de la lipogénèse?

A

Acétyl Coa est transformé en Acides gras

64
Q

Où a lieu la glycolyse et que permet-elle?

A

Cytosol
transformer du glucose en pyruvate

65
Q

Quelle est la fonction du REL?

A

Synthèse lipidique et production de lipoprotéines
production des acides gras , des triglycérides, du cholestérol

Biotransformation ou détoxification

66
Q

Le REL produit du cholestérol, celui ci peut être modifié pour produire quoi?

A

hormones stéroïdiennes
corticostéroïdes
L’acide biliaires

67
Q

Comment nomme-t-on le mauvais cholestérol?

A

LDL : low density lipoprotein

(peut former une accumulation de gras dans les vaisseaux sanguins = plaque athérogène )

68
Q

Nommez des exemples de lipoprotéines

A

Chylomicrons
VLDL
LDL
HDL

69
Q

Qu’est-ce que la biotransformation ou détoxification?

A

modification des
substances chimiques(ex. médicaments, alcool, toxines) pour les rendre plus solubles dans l’eau et facilite l’excrétion

70
Q

Par quoi est régit la biotransformation dans les REL du foie?

A

une famille d’enzyme
nommé CYP450 (oxygénase) qui ne sont pas
spécifique à un substrat

71
Q

La mitochondrie a quelle fonction?

A

Importante production d’ATP en présence d’oxygène
Centrale énergétique de la cellule

72
Q

Quelle est la principale fonction du cytosquelette et des centrosomes?

A

Structures fournissent le soutien mécanique et sont impliquées dans le
mouvement, à la fois à l’intérieur et à l’extérieur de la cellule

73
Q

Les cellules ont toutes environ le même nombre de mitochondrie pour combler leur besoin d’ATP?

A

Faux : le nbr varie selon les besoins énergétiques des types cellulaires

74
Q

La mitochondrie conserve sa forme de saucisse : V ou F

A

F, elle est dynamique, sa forme varie

75
Q

Nommez une particularité de la mitochondrie

A

Elle possède des ADN circulaires et des ribosomes qui lui sont spécifiques

76
Q

En terme de proximité phylogénétique, l’ARNr des ribosomes mitochondriaux est plus importante avec quel ribosome?

A

plus importante avec les ribosomes bactériens qu’avec les ribosomes eucaryotes
cytosoliques

77
Q

Une mitochondrie peut faire de la _______ et de la _______ mitochondriale.

A

Fusion et fission

78
Q

Quels sont les 4 compartiments de la mitochondrie?

A

La membrane mitochondriale externe
Espace intermembranaire
La membrane mitochondriale interne
Matrice mitochondriale

79
Q

La membrane mitochondriale externe a-t-elle une bonne perméabilité?

A

Oui : présence de canaux protéiques = porines

80
Q

La membrane la plus externe de la mitochondrie protège cet organite de quoi?

A

Elle l’isole la cellule des facteurs proapoptotiques retrouvés dans
l’espace intermembranaire

81
Q

Comment passent les protéines cytosoliques ou molécules plus volumineuses (du milieu extracellulaire vers l’espace intermembranaire de la mitochondrie)?

A

Par des transporteurs protéiques (TOM = translocase of the outer membrane)

82
Q

à quelle endroit (intérieur ou à l’extérieur) de la mitochondrie y a-t-il une grande densité en protons H+ ?

A

Espace intermembranaire

83
Q

V ou F : il y a un un gradient électrochimique dans la mitochondrie?

A

Vrai

84
Q

Nommez trois caractéristiques de la membrane mitochondriale interne

A
  • Riche en cardiolipine (permet + imperméabilité. Ne laisse pas passer ions, petites molécules)
  • Riche en protéine (TIM et complexes enzymatiques)
  • Crêtes (pour plus de surface)
85
Q

Différencier TIM et TOM

A

Tim offre des cafés
Tom est Jerry

TIM : passage entre matrice mito. et espace intermembranaire

TOM : milieu externe avec espace intermembranaire

86
Q
A
87
Q

Expliquer l’importation du noyau

A
  1. L’importine détecte et se lit aux NLS et à une RAN-GDP.
  2. Le complexe interagit ensuite avec les filaments cytoplasmiques. 3. Cette interaction lui permet de se déplace à travers le canal formé
    par la structure annulaire.
  3. Une fois à l’intérieur du noyau, le cargo est libéré, suivant la
    conversion du RAN-GDP en RAN-GTP.
  4. L’importine et la RAN-GTP sont ensuite renvoyées dans le
    cytoplasme.
88
Q

Expliquez l’exportation du noyau

A

L’exportine détecte et se lit aux NES et à une RAN-GTP.
2. Le complexe interagit ensuite avec le panier nucléaire.
3. Cette interaction lui permet de se déplace à travers le canal formé
par la structure annulaire.
4. Une fois à l’extérieur du noyau, le cargo est libéré, suivant
l’hydrolyse du RAN-GTP en RAN-GDP.
5. L’exportine est ensuite renvoyée dans le nucléoplasme.

89
Q

C’est quoi la chromatine

A

Complexe d’ADN, de protéines et d’ARN qui constitue la structure des chromosomes à l’intérieur du noyau.
Permet de condenser l’ADN et donne accès aux enzymes

90
Q

Différence entre la chromatine euchromatique et hétérochromatique

A

Euchromatique: moins compacte, active transcriptionnellement
Heterochromatique: plus dense et moins active transcriptionnellement

91
Q

Rôle des histones

A

Condensers l’ADN

92
Q

Types d’histones

A

Histones du cœur (H2A, H2B, H3, H4) : autour desquels l’ADN
est enroulé (2 de chaque).
• Histone de liaison (H1) : Cette protéine est externe au noyau
d’histones et aide à sceller l’ADN autour de cet octamère, stabilisant la structure.

93
Q

Quelles sont des modifications associées à l’activation transcriptionnelle

A

Acetylation et methylation

ZzzHTL1006 (HISTO) (10 decks)

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