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PHA-1013 Biochimie ✔ > Cours 2 LES PROTÉINES 1.1 > Flashcards

Cours 2 LES PROTÉINES 1.1 Flashcards

1
Q

Les protéines ont une structure tridimensionnelle organisée en _ niveaux

A

4

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2
Q

Qui suis-je (QSJ)? Structure de la protéines suivant un enchaînement linéaire d’acides aminés

A

Structure primaire

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3
Q

Les AA sont reliés par des liens peptidiques. L’extréminité ___ s’attache à l’extrémité ___

A

n-terminale
c-terminale

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4
Q

Quel est le groupement N-terminale ?

A

NH2

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5
Q

Quel est le groupement C-terminale ?

A

carboxyle COOH

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6
Q

Une mutation dans l’ADN impique une modification de quelle structure des protéines ?

A

Primaire

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7
Q

VF ? Une mutation sur une protéine ne doit jamais être propagée

A

FAUX
Les mutations bénéfiques vont être propagées

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8
Q

L’hémoglobine est un ___ car composé de 4 chaînes peptidiques

A

Tétramère

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9
Q

Nommer un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure primaire

A

Anémie falciforme (HbS)

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10
Q

Avec l’anémie falciforme, il y a un changement __ en position Beta-6

A

d’1 AA

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11
Q

Dans l’anémie falciforme, à cause de la ___ des molécules d’hémoglobine type S, il y a modification de la forme des érythrocytes

A

Polymérisation

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12
Q

Décrire la conséquences sur les capillaires sanguins de l’anémie falciforme

A

Va entraîner des bouchons dans les capillaires sanguins. L’oxygénation ne se fera alors pas de manière uniforme.
Ainsi, diminution de l’irrigation dans les capillaires sanguins.

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13
Q

VF ? Dans l’anémie falciforme, les érythrocytes ne se renouvellent jamais, donc les idvus atteints ne peuvent jamais voir leur condition s’améliorer

A

FAUX
Cycle de vie des érythrocytes passe de 120 à 60 jrs

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14
Q

La structure primaire a un caractère à __ __ __

A

double liaison partielle.

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15
Q

Décrire le caractère à double liaison partielle de la structure primaire.

A

structure rigide et plane en conformation
trans, résonance entre C=O et C=N.

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16
Q

La majorité des liens peptidiques ont une conformation
a) trans
b) cis

A

a) trans

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17
Q

Que signifie que les liens peptidiques ont une conformation trans ?

A

Les carbones-alpha sont de part et d’autre de la liaison peptidique

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18
Q

QSJ ? Je suis la chaîne principale d’une protéine.

A

Squelette peptidique
(atomes participant aux liens peptidiques)

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19
Q

Les chaînes latérales des acides aminés sont positionnées
a) trans
b) cis

A

a) trans

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20
Q

QSJ ? Plan rigide d’une série d’acide aminé

A

Structure primaire

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21
Q

Par quoi sont limités les angles de torsion des chaînes peptidiques ?

A

Encombrement stérique des résidus des acides aminés

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22
Q

Nommer 2 types d’arrangements de la chaîne peptidique dans sa structure secondaire

A

Hélice-alpha
Feuillet-bêta

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23
Q

Dire par quoi se stabilisent ces arrangements peptidiques
> Hélice α :
> Feuillet β :

A

> Hélice α : ponts hydrogènes entre des AA
Feuillet β : ponts hydrogènes entre des AA

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24
Q

VF ? L’hélice alpha contient en moyenne 3.6 AA au total.

A

FAUX
12 au total

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25
Q

Chaque hélice alpha (strcture secondaire) contient ___ acides aminés par tour

A

3.6 AA/tr

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26
Q

Nommer les 2 configurations possibles pour le feuillet-b.
Les décrire brièvemment.

A

Parallèle : dans le même sens
Antiparallèle : dans les sens inverses

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27
Q

Les motifs constituent des structures ___

A

supersecondaires

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28
Q

QSJ? Combinaison particulière de structures secondaires. Par exemple, addition d’une hélice à une boucle.

A

Structures supersecondaires

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29
Q

Hélices et feuillets liés ensemble par des ___ et des ___.

A

BOUCLES
COUDES

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30
Q

QSJ ? Arrangement tridimensionnel de tous les d’acides aminés de la protéine

A

Structure tertiaire

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31
Q

QSJ ? Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures

A

Structure tertiaire

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32
Q

Par quoi est stabilisée la structure tertiaire ? (4)

A

•Liaisons hydrophobes
•Liaisons peptidiques
•Forces électrostatiques
•Ponts disulfures

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33
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?

A

Formation de protéines de + de 200 AA

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34
Q

Combien de chaîne polypeptidique contient le domaine protéique ?

A

1 chaîne polypeptidique

35
Q

VF ? Toutes les protéines n’oont pas nécessairement une structure quaternaire.

A

VRAI

36
Q

Qu’est-ce qu’une protéine globulaire multimérique ?

A

assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides

37
Q

Que signifie le 2 dans
Hémoglobine = α2 β2

A

Décrit le nombre et la position des sous-unités
Donc 2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta

38
Q

Donner un exemple de maladie illustrant l’importance de la structure quaternaire

A

Amyloïde ( maladies dégénératives comme alzheimer, etc.)

39
Q

Par quoi est stabilisée la structure quaternaire ? (3)

A
  • Liaisons hydrophobes
  • Ponts disulfures
  • Ions (calcium, zinc)
40
Q

Rôle des protéines fibreuses

A

maintien de l’intégrité tissulaire et cellulaire

41
Q

Nommer une particularité des protéines fibreuses à l’inverse des protéines globulaires

A

Insoluble dans l’Eau

42
Q

LEs protéines fibreuses sont des constituants de …

A

la matrice extracellulaire

43
Q

QSJ ? Protéine la plus abondante du corps humain

A

Collagène

44
Q

Décrire la structure secondaiire du collagène

A

Hélice alpha particulière car 3 AA/tour
répulsion stérique entre les cycles de la proline et de l’hydroxyproline

45
Q

QDJ ? Je suis une protéine faisant partie de la superfamille des protéines surenroulées

A

Kératine

46
Q

La kératine est caractérisées par des répétitions en __ : donc répétitions de 7 AA dans la structure

A

heptade

47
Q

Pourquoi dit-on que la kératine a une hélice particulière ?

A

super hélice gauche

48
Q

La kératine est un composant du ___ (filament intermédiaire)

A

cytosquelette

49
Q

Nommer les proprités enzymatiques (5)

A
  • Catalyseurs biologiques
  • Produites par l’organisme pour favoriser les réactions chimiques
  • Accélèrent la vitesse d’une réaction
  • Restent inchangée
  • Grande spécificité : Capacité d’agir de façon sélective sur un petit nombre de substrats
50
Q

Quel est l’effet sur l’énergie d’activation d’une réaction sans catalyseur ?

A

L’énergie d’activation est plus importante

51
Q

Les enzymes sont hautement spécifiques dans la liaison avec ___ et dans la réaction ___

A

avec leur substrat
réaction qu’elles catalysent

52
Q

Par quoi est conférée la spécificité enzymatique ?

A

Par le site de liaison

53
Q

Expliquer le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique)

A

immobilisation du groupement réactionnel du substrat à la surface de l’enzyme. à un site de liaison spécifique

54
Q

Avec le principe de clef et de la serrure (spécificité enzymatique), il y a 2 complémentarité. Lesquelles ?

A

•complémentarité géométrique
•complémentarité électronique

55
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme simple ?

A

•1 seule chaîne polypeptidique
•aucun autre groupement chimique que celui des acides aminés

56
Q

Qu’est-ce qu’un apoenzyme ?

A

enzyme sans cofacteur

57
Q

VF ? L’apoenzyme est toujours inactive

A

VRAI
Ne peut travailler car n’a pas son cofacteur

58
Q

Qu’est-ce qu’un holoenzyme ?

A

Enzyme qui a besoin d’un cofacteur pour pouvoir travailler

59
Q

Décrire les 2 types de cofacteur enzymatique.

A
  • Cofacteur inorganique : ions métalliques
  • Cofacteur organique : Coenzyme
60
Q

VF ? Il est impossible pour une enzyme d’agir seule.

A

FAUX
Les enzymes seules, peuvent participer à certaines réactions chimiques. PAR CONTRE, Les enzymes seules sont moins efficaces pour catalyser certaines réactions

61
Q

VF ? La structure chimique de l’enzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent

A

FAUX
L’enzyme n’est jamais modifiée

62
Q

VF ? La structure chimique du coenzyme est modifiée par la réaction enzymatique à laquelle elles participent

A

VRAI

63
Q

Pour compléter la réaction, le coenzyme doit reprendre sa forme initiale. Il est alors ___

A

regénéré

64
Q

Nommer les 2 catégories de Coenzymes

A

•Co-substrats
•Groupement prosthétiques

65
Q

QSJ ? Je suis un coenzyme associé de façon transitoire à l’enzyme.

A

Co-substrat

66
Q

Comment se fait la regénération du co-substrat ?

A

Le retour à sa forme initiale est souvent catalysé par une autre enzyme

67
Q

Le groupement prosthétique est associé de façon __ à l’enzyme. C’est donc une liaison —

A

Permanente
covalente

68
Q

Comment se fait la regénération du groupement prosthétique ?

A

Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique

69
Q

Décrire en 2 points le complexe multi-enzymatique

A

•Constitué de plusieurs enzymes distinctes
•Liaisons non-covalentes

70
Q

QSJ ? Je suis une enzyme inactive, seulement activée suite à un stimulus

A

Proenzyme

71
Q

VF ? Les proenzymes sont avantageux pour l’organisme

A

VRAI
L’enzyme est emmagasinée. Suite à un stimulu, l’organisme pourra agir plus rapidement.

72
Q

QSJ ? 2 enzymes qui catalysent la même réaction

A

Isoenzymes

73
Q

VF ? Les Isoenzymes ont des séquences d’acides aminés identiques

A

FAUX

74
Q

Les isoenzymes ont des paramètres ___ propres

A

cinétiques

75
Q

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?

A

Elle étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits

76
Q

La cinétique enzymatique s’intéresse aux éléments qui influencent la vitesse. Les nommer (2)

A

•Concentration du substrat, de l’enzyme
•Conditions réactionnelles (pH, température)

77
Q

La cinétique enzymatique caractérise ___ d’une enzyme

A

efficacité

78
Q

Si la [substrat] est haute, la réaction se fait beaucoup (plus/moins) rapidement

A

plus

79
Q

Nommer les 3 grands facteurs infuençant les réactions enzymatiques

A

•Concentration du substrat
•Température
•pH

80
Q

Quelle est la température optimale pour les réactions enzymatiques ?

A

Optimale entre 35°C et 40°C

81
Q

Au delà de __ degrés celsius, il y a dénaturation des enzymes (destruction des structures)

A

40o C

82
Q

Quelles sont les 2 affections du pH sur les réactions enzymatiques ?

A

•Affecte la vitesse réactionnelle
•Affecte la dénaturation de l’enzyme

83
Q

QSJ ? Équation décrivant la variation de vitesse réactionnelle en fonction de la concentration du substrat

A

Équation de Michaelis-Menten

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