Cours 12: La synthèse protéique Flashcards

1
Q

Qu’est ce qu’un codon et dans quel sens ils sont traduits

A

mot de trois lettres se rapportant a des triades nucléotidiques d’ADN ou d’ARNm. ils sont traduits l’un à la suite de l’autre dans le sens 5’ à 3’

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2
Q

qu’est ce que la dégénérescence du code génétique Et quel est son effet

A

c’est ^plusieurs codon qui code pour le même acide aminé, atténue l’effet des mutations

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3
Q

`quels sont les deux seuls acides aminés qui sont spécifiés par un seul codon

A

Méthionine (AUG) et tryptophane (UGG)

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4
Q

qui détermine le cadre de lecture

A

Le codon d’initiation

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5
Q

Quel est le rôle de l’ARNt

A

il reconnait au moins un codon de l’ARNm. c’est le médiateur entre la séquence de nucléotides et la séquence d’acide aminés polypeptidiques.

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6
Q

qu’est ce que l’anticodon

A

c’est la séquence de 3 bases qui se fixe de façon complémentaire à un codon de l’ARNm . il traduit les triplets de nucléotides pour trouver le bon acide aminé.

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7
Q

qu’est ce que le wobble

A

appariement à choix multiple par la position 5’ de l’anticodon qui possède une flexibilité de conformation (aussi appelée position de flottement).

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8
Q

qu’est ce qu’un ARNt isoaccepteur

A

c’est les diverses molécules d’ARNt qui portent le même acide aminé. s’applique aussi aux molécules d’ARNt de même anticodon mais de séquence nucléotidique différente

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9
Q

qu’est ce qu’un aminoacyl-ARNt,

qui catalyse cette réaction d’aminoacylation

A

c’est une molécule d’ARNt qui est lié dans son extrémité 3’ avec un acide aminé par lien covalent

peut aussi être appelé molécules d’ARNt activées ou chargés (car la liaison formée est riche en énergie

l’enzyme aminoacyl-ARNt-synthétase est l’enzyme qui catalyse cette réaction d’acylation de l’ARNt (peut reconnaître plusieurs ARNt isoaccepteurs)

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10
Q

Comment s’appelle l’intermédiaire réactionnel lors de la formation de L’aminoacyl-ARNt et quelle est la réaction

A

Aminoacyl-Adénylate

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11
Q

Quels sont les deux étapes de la synthèse de L’aminoacyl-ARNt

A

1: Formation intermédiaire réactionnel
Acide aminé + ATP = Aminoacyl-adénylate + PPI

2- transfert du groupe aminoacyle de l’intermédiaire réactionnel à l’ARNt
Aminoacyl-adénylate + ARNt = Aminoacyl-ARNt + AMP

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12
Q

Combien d’équivalents d’ATP pour synthétiser une molécule d’ARNt

A

2 ATP

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13
Q

Sous-unités Procaryotes et Eucaryotes

A

Procaryote = Petite 30s Grande 50S Ribosome= 70S
Eucaryote (+10) = Petite 40s , Grande 60S, Ribosome=80S

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14
Q

Différence Site A et P

A

Site A Aminoacyle = Entrée principale du ribosome pour les aminoactéyl=ARNt.

Site P Peptidyle = contient molécule aminoacétyl-ARNt qui porte chaine polypeptidique naissante. durant la synthèse, la chaine polypeptidique continue à émerger dans la sous unité 50s

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15
Q

Quels sont les trois étapes de la synthèse protéique et comment elle se déroule

A

Elle est régie par l’ARNm.

1- initiation = assemblage du complexe de traduction autour du premier codon de l’ARNm

2- Élongation = allongement de la chaine polypeptidique, ribosomes progressent de 5’ a 3’ sur matrice ARNm. Protéine est synthétisée de la partie amine à la partie carboxyle

3: terminaison = protéine complétée, désintégration du complexe de traduction.

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16
Q

De quoi est constitué le complexe d’initiation

A

2 sous unités ribosomales
ARNm = matrice à la traduction
ARNt = initiateur particulier (reconnait codon initiateur)
Protéines auxiliaires ( facteur d’initiation)

17
Q

Quelle est la différence majeur entre les ARNt initiateurs des Eubactéries (procaryote) et Eucaryote

A

Procaryote = ARNt initiateur s’appelle ARNt MET , l’ARNt chargé est appelé FormylMéthionyl-ARNt MET. (Formyl sur ARNt chargé par Formyl-transférase)

Eucaryote= ARNt Initiateur n’est pas formylé, il est seulement MET-ARNt MET

18
Q

premier acide aminé chez Eubactéries et Eucaryotes

A

Eubactéries = Formylméthionine

Eucaryote = Méthionine

19
Q

Décrire initation de la traduction chez les Procaryotes

A

Dissociation sous unités ribosomales

2: Assemblage du complexe D’initiation 30S = Petite sous-unité, ARNm et complexe Fmet-ARNt MET au site d’initiation

3: sous unité 50S s’associe = complexe 70S, le ribosome est prêt à se fixer à un deuxième ARNt

20
Q

Rôle des trois Facteurs d’initiation chez les procaryotes

A

IF-1 = Dissociation 30S et 50S

IF-2 = Lie FMéthyl-ARNt et le fixe à la sous-unité 30S grâce a GTP

IF-3 = Fixe ARNm sur ribosome, lorsque fixée sur 30S, empêche liaison prématurée des sous-unités 30S et 50S

21
Q

à quoi sert Séquence Shine-Dalgarno

A

Pendant formation complexe initiation, ces nucléotides complémentaire s’apparient les uns-aux autres en structure double brins qui :

1- Arrime ARNm au ribosome

2- renforcent appariement du codon initiateur avec anticodon, de facon que la synthèse protéique débute au bon codon

QUE CHEZ LES BACTÉRIES

22
Q

Comment se produit initiation chez Eucaryotes

A

Souns-Unité 40S se fixe à l’extrémité 5’ du ARNm et parcourt ARNm de 5’ a 3’ jusqu’à ce qu’elle trouve codon initiateur = BALAYAGE

Dissociation en 40S et 60S

Assemblage du complexe ternaire avec 40S

Recrutement de 40S et balayage

Association 40S et 60S

23
Q

Les facteurs d’initiation chez les eucaryotes

A

eIF2 = Protéine de liaison au GTP. Lie MetARNt MET et fixation à sous-unité 40S. = Complexe ternaire

eIF4F = composé de eIF4E (reconnait coiffe), eIF4G, eIF4A et ils aident à fixer sous unité avec complexe ternaire à ARNm AGE

24
Q

expliquer microcycle à 3 étapes dans la réaction d’allongement

A

mise en place Aminoacétyl-ARNt au site A du ribosome par EF-Tu GTP , EF-Ts aide EF-Tu a changer GDP Pour GTP

Formation liaison peptidiques

Translocation (fait avanceer le ribosome d’un codon sur ARNm)

25
Q

Quel enzyme est responsable de la liaison peptidique lors de la reaction d’allongement chez les eucaryotes

A

La Peptidyl transférase appartenant la grande sous-unité du ribosome

26
Q

Quel enzyme catalyse la translocation chez les eucaryotes

A

La EF-G . ribosome glisse de 5’ a 3’ en 3 nucléotides (un codon) , ce glissement = peptidyl-ARNt de site A au site P. ON FINIT AVEC HYDROLYSE DU GTP,

27
Q

Combien ATP pour chaque liaison peptidique

A

4 ATP . si 100 acide aminés, 100 liaison peptidiques . 4 x 100 = 400 ATP pour la protéine.

28
Q

Vrai ou FAUX : L’Hydrolyse du GTP lors de l’élongation assure la non réversibilité des réactions d’élongation

A

Vrai, L’hydrolyse du GTP est une réaction irréversible. Cela garantit que l’élongation de la chaîne polypeptidique ne peut pas revenir en arrière et assure la progression continue du processus de traduction. Sans cette non-réversibilité, le processus d’élongation pourrait être bloqué ou inversé, ce qui compromettrait la synthèse de la protéine.

29
Q

Comment se déroule terminaison de la traduction chez Procaryotes

A

3 Facteur de terminaison ou facteur de relargage :

RF-1 = reconnait codon de terminaison UAA et UAG

RF-2 = Reconnait codon de terminaison UAA et UGA

RF-3 = lié à GTP et rend plus efficace l’action des collègues RF-1 et RF-2 .

RF-1 + RF-3 OU RF-2 + RF-3 = hydrolyse liaison ester du peptidyl-ARNt

Hydrolyse GTP + relargage des sous-unités ribosomales

30
Q

Comment se déroule terminaison traduction eucaryote

A

besoin de seulement deux facterus de relargage,

Un capable de reconnaitre les trois codons de terminaison : eRF1

Un équivalent à RF-3 (Liaison a GTP et s’assure que eRF1 fonctionne bien)V

31
Q

Vrai ou faux: le facteur IF2 peut lier ARNt seulement en présence de GTP

A

Vrai

32
Q
A