Cours 10 : Métabolisme des composés azotés Flashcards

1
Q

l’azote est convertie en quel composé pour être utilisé

A

l’ammoniac

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Q

réduction de l’azote favorable thermodynamiquement ?

A

Oui, mais, il faut un catalyseur car énergie d’activation très élevée

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3
Q

quel enzyme catalyse la réduction N2 - NH3 . qu’est ce qu’elle nécessite ?

A

la nitrogénase . elle a besoin de condition anaérobique (utilise processus de transport d’électrons)
très énergivore ! ATP Requis afin d’acheminer électrons de la partie réductase à dinitrogénase
nécessite agent réducteur fort (ferrodoxine ou flavodoxine)

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4
Q

Les étapes du cycle de l’azote et les expliquer

A

1) fixation de l’azote en ammoniac pour rendre l’azote disponible pour les êtres vivants

2) la nitrification , réaction d’oxydation faite par bactéries CONVERTIT l’ammoniac NH3 en nitrites NO2 ET nitrates NO3

3) la dénitrification = processus inverse . nitrate NO2 et nitrites NO3 sont réduits en azote.

4) assimilation = réduction nitrates du sol grâce a nitrate réductase, ensuite, réduire nitrite en ammoniac grâce à nitrite réductase (comme ca que les plantes et autre microorganismes obtiennent l’azote)

5) ammonification = production ammonium à partir de matière organique en décomposition faite par bactéries et champignons

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5
Q

Conversion nitrite et nitrate (assimilation) quels sont les facteurs impliqués

A

les deux enzymes Nitrate réductase et nitrite réductase

NADPH comme agent réducteur ( car ils sont réduits, gagnent des électrons, il FAIT gagner des électrons aux autres (nitrite,nitrate)) = transfert des électrons se fait du NADPH aux nitrate et nitrite selon si c’est la nitrite réductase ou nitrate réductase

moyibdènum comme cofacteur à la catalyse

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6
Q

qu’est ce que l’organification de l’azote

A

c’est à dire qu’il est introduit au niveau des composés organique, (des réactions qui attachent l’azote aux atomes de carbone) via la formation de glutamate et de glutamine

azote organifié = source pour synthétiser toutes les autres produits azotés dont les acide aminés , base azotés , vitamines etc …

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7
Q

comment se déroule l’organification de l’azote . quels sont ses étapes

A

1) Glutamine synthétase =enzyme qui utilise de l’ATP pour former glutamine à partir de GLUTAMATE et AMMONIAC. INHIBITEUR = glufosinate (neutralise ions nH3 toxiques chez les mammifères)

NH3 fixé à glutamine = assimilation de l’NH3

DONC, A BESOINN D’UNE MOLE DE GLUTAMATE POUR CHAQUE MOLE D’AMMONIAC ASSIMILÉ

2)Glutamate synthase (GOGAT) = ASSURE LA DISPONIBILITÉ DU GLUTAMATE POUR LA GLUTAMINE SYNTHASE (GS) . enzyme qui produit 2 moles de GLUTAMATE à partir de la GLUTAMINE.
GLUTAMATE 1 = regénère le glutamate pour réaction de la glutamine synthétase (GS)

GLUTAMATE 2 = utilisé comme source d’azote pour former d’autre molécules azotées.

3)Glutamate Déshydrogénase

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8
Q

Comment s’ effectue le contrôle de l’activité de la glutamine synthétase chez les bactéries

A

1) rétro-inhibition par les produits de fin de réaction. L’inhibition est CUMULATIVE. selon le nombre d’inhibiteur. Mais, inhibition complète = présence des 9 inhibiteurs

2)modification covalente par adénylation = addition d’AMP
Modification covalente =Glutamine synthétase directement liée aux niveaux de Glutamine = lié à la disponibilité d’azote

Enzyme = adnéylyl transférase catalyse ADÉNYLATION (inactivation) et la DÉADÉNYLATION (activation).

3)Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme

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9
Q

quels sont les produits qui inhibent par rétro-inhibition la glutamine synthétase

A

Produit de glutamate : Alanine, Glycine, Serine
Produit de la Glutamine : Tryptophane, Histidine , Glucosamine-6-phosphate. Carbamoyl phosphate, CTP, AMP

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10
Q

que se passe t-il quand on parle de la modification covalente de la Glutamine synthétase quand les niveaux de Glutamine sont élevés ?

A

cela veut dire que il y’a beaucoup de NH3 assimilé, cela veut dire que on doit inactiver la Glutamine synthétase, donc , par l’enzyme adénlyl transférase, adényler la GS.

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11
Q

Glutamate déshydrogénase, c’est quoi ?

A

enzyme qui catalyse une réaction importante pour assimilation de l’azote chez tous les organismes.

Alpha-cetoglutarate + NH3 —————-glutamate
NAD(P)H

réaction rédox alpha-cétoglutarate est AMINÉ par l’ammoniac . le NADH ou NADPH agit comme agent réducteur (il fait gagner des électrons). sens de la réaction déterminé par concentration des réactifs et des produits. (RÉACTION DONC RÉVERSIBLE

chez plantes : enzyme assimile l’ammoniac quand les concentrations de nH3 sont élevés

chez les animaux : enzyme utilisé pour éliminer l’excès d’azote

1 atp consommé par nh4

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12
Q

Différence entre GS et Glutamate déshydrogénase ?

A

Glutamate déshydrogénase (GLUD) fonctionne seulement quand la concentration d’ammoniac sont très élevé (kM élevé)

GS VOIE PRÉFÉRÉE car Km faible.

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13
Q

qu’est ce que la balance azotée

A

la différence entre l’apport en produits azotés dans la diète et les pertes (rénales et fécales)

ingéré = protéines

excrété = urée

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14
Q

quelles sont les caractéristiques des maladies nutritionnelles Kwashiorkor et Marasme

A

kwashiorkor = carence protéique

Marasme = carence de calories

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15
Q

qu’est ce que la réaction de transamination

A

réaction chimique réversible = échange d’une fonction amine primaire entre acide alpha-aminé et un aplha-cétoacide

but = redistribuer groupements NH2 pour synthétiser différents acides aminés à partir des acides aplha-cétoniques correspondants.

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16
Q

Vrai ou faux: pour chaque acide aminé il y’a un alpha-cétoacide correspondant

A

Vrai.

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17
Q

Pour la GPT ( Glutamate- Pyruvate transférase) et GOT ( Glutamate Oxaloacétate transférase) que vont ils transféré de qui à qui

A

GPT : Pyruvate —- Alanine
Glutamate —- a-cétoglutarate

GOT ; OOA (Oxaloacétate) — aspartate
Glutamate —————– a-cétoglutarate

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18
Q

d’ou provient la synthèse des acide-aminés ?

A

ils sont synthétisés à partir des intermédiaires de la glycolyse, cycle de Krebs et la voie des pentoses

leur groupement amino provient de la glutamine et la glutamate

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19
Q

quels sont les acide aminés essentiels

A

Arginine (on la fabrique mais pas en quantité appréciable)

Méthionine (requise pour synthèse cystéine)

Phénylalanine (requise pour synthèse tyrosine)

en règle générale, Met le dans la valise, il fait trop d’histoire.

MET
LEU
VAL
LYS
ILE
PHE
TRY
HIS
THR

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20
Q

comment synthétiser sérine glycine et cystéine

A

Sérine est synthétisée à partir du 3-phosphoglycérate (intermédiaire de la glycolyse)

3-phosphoglycérate —- 3-phosphohydroxypyruvate —– 3-phosphosérine –sérine

ensuite, sérine utilisé pour synthèse Glycine et Cystéine

Sérine —————————————–Cystéine (groupe méthylène de la sérine s’associe au hydropholate)
5,10 méthylène-tétrahydropholate

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21
Q

à quoi sert le tétrahydropholate

A

il sert de transporteur des unités à un atome de carbone.

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22
Q

comment est synthétisée la tyrosine

A

Par la phénylalanine

Phénylalanine ————————————– Tyrosine
Phénylalanine hydroxylase

23
Q

Maladie causée par le manque de phénylalanine hydroxylase ? elle est due à quoi

A

phénylcétonurie

elle est due à l’accumulation des métabolites de la phénylalanine et au manque de tyrosine

traitement par régime pauvre en phénylalanine

24
Q

quelle est la différence entre la synthèse de nucléotides de novo et récupération

A

de novo = à partir des unités de base, de différents acide aminés, ATP, unités ,monocarbonées et PRPP

récupération = cellules mortes, ADN dégradé en base azotés récupérés pas voies métabolliques. et PRPP

25
Q

d’ou vient le ribose

A

du cycle de pentoses

26
Q

Vrai ou Faux: la PRPP Synthetase est inhibée par excès de purines et de pyrimidies

A

vrai

27
Q

c’est quoi le ribose activé , avec quelle enzyme il est activé et il sert à quoi

A

ribose activé = 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate

catalysé par enzyme PRPP synthétase

indispensable à la biosynthèse des nucléotides (purines et pyrimidines),

28
Q

Pour la synthèse De novo, avant de synthétiser les purines, il faut synthétiser quoi ?

A

IMP qui est obtenue en 11 étapes et qui demande 6 ATP

29
Q

Pour la synthèse De novo, avant de synthétiser les Pyrimidines, il faut synthétiser quoi ?

A

UMP qui demande 6 étapes et 2 ATP

30
Q

Comment se fait la synthèse de l’IMP

A

par assemblage de la base purique (A, G) sur une molécule de ribose 5 phosphate activé ( 5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphate) en utilisant;

glutamine
glycine
aspartate
bicarbonate
groupements formyles

31
Q

formation UMP

A

Pour former UMP, on a besoin glutamine, aspartate, bicarbonate.

UMP ensuite phosphorylé en UDP puis en UTP

UTP————————–CTP
CTP SYNTHÉTASE

32
Q

que se passe t-il quand on a beaucoup d’ATP par rapport aux ribonucléotides et au désoxyribonucléotides

A

formation désoxyribonucléotides à partir des ribonucléotides par la ribonucléotide réductase (réduit le OH qui est présent en 2’ du ribose pour faire désoxyribose, pour ca que elle s’appelle ribonucléotide réductase)

POUVOIR RÉDUCTEUR CONFÉRÉ PAR NADPH

33
Q

qui sont les inhibiteurs allostériques de la réaction de réduction des ribonucléotides

A

dATP = Lorsque les niveaux de dATP sont élevés, il inhibe l’enzyme, empêchant ainsi la production excessive de désoxyribonucléotides.

ATP = Quand ATP Élevé, on favorise réduction ribonucléotides, (logique, pour produire ADN)

dGTP (guanosine triphosphate)
dTTP (thymidine triphosphate), qui peuvent soit activer soit inhiber l’enzyme, selon les besoins en différents types de désoxyribonucléotides dans la cellule.

34
Q

Vrai ou faux : la thymidine est un nucléotide formé par méthylation

A

Vrai

35
Q

Vrai ou faux

dégradation purines = acide urique

dégradation pyrimidines -= béta-alanine

A

Vrai

36
Q

QUEL EST LE RÔLE DE DHFR dans la synthèse de thymidine essentiel pour ADN

A

il sert a maintenir un pool de tétrahydrofolate (THF), qui est nécessaire pour le processus de méthylation de dUMP en dTMP. La DHFR réduit le dihydrofolate (DHF) en tétrahydrofolate (THF) : THF est utilisé pour la méthylation de dUMP :

37
Q

que se passe t-il lors du catabolisme des acides aminés

A

1) élimination de l’azote (renversement des voies de synthèse déjà décrites jusqu’à l’ammoniac

2) métabolisme de cétoacides: récupératon de l’énergie , gluconéogenèse et cétogenèse

38
Q

comment se déroule le catabolisme des produits azotées chez

les bactéries

organismes supérieurs (animaux aquatiques, (mammifères et poisson cartilagineux), et (reptiles,oiseaux et insecte)

A

bactéries= Ammoniac en N2
En nitrite et nitrate AVEC production d’énergie

animaux aquatiques= ammoniac en hydroxyde d’ammonium

animaux uréotéliques (mammifères poissons cartilagineux) = urée

organismes uricotéliques (reptiles terrestres, oiseaux, insectes) = acide urique

39
Q

ammoniac produit dans rein éliminé OU

Ammoniac produit dans foie éliminé OU

A

ammoniac dans rein éliminé en urine (20%)

ammoniac dans foie élimin via cycle de l’urée (80%)

40
Q

J’ai de l’ammoniac dans un tissus musculaire, comment je fais pour m’en débarasser

A

transformation ammoniac — Alanine par cycle Alanine-Glucose et voyage jusqu’au foie

dans le foie, le regroupement NH2 est retransféré au glutamate (car initialement, le groupement NH2, avant de le donner à l’alanine qui est le transporteur, appartenait Au glutamate) et au cycle de l’urée.

le pyruvate est recyclé sous forme de glucose ET il est retourné au muscle.

41
Q

L’ammoniac (NH₃) est un produit de dégradation du métabolisme des acides aminés et peut s’accumuler dans les tissus corporels

si j’ai de l’ammoniac dans un tissus non-musculaire, comment je fais pour M’en débarasser

A

transformation ammoniac en glutamine , ensuite, voyage jusqu’au foie

42
Q

Vrai ou faux ? Lorsque l’ATP est converti en AMP (au lieu de L’ADP) On compte 2 ATP consommé au lieu de 1

A

Vrai

43
Q

La source des atomes d’azotes

A

un atome vient comme ammonium qui est produit a partir de la glutamine dans réaction de glutaminase ou dans la réaction de glutamate déshydrogénase

44
Q

rôle glutaminase

A

Glutamine — glutamate + ammoniac NH3

45
Q

d’ou viennent les molécules d’ammonium dans le cycle de l’urée ?

A

une molécule d’ammonium est portée par la carbamoyl phosphate. la source de cette molécule de ammionium provient soit de la glutaminase , soit de la réaction inverse de la glutamate déshydrogénase.

ensuite, la deuxième molécule de ammonium provient de l’aspartate. la source de cet ammonium est le glutamate qui donne le groupement N par TRANSAMINATION

46
Q

dans le cycle de l’urée , combien d’ATP on doit payer POUR ÉLIMINER UNE MOLÉCULE D’URÉE?

A

4 ATP (2 dans la réaction de carbamoyl phosphate synthétase QUI EST UNE RÉACTION DE PRÉPARATION, et 2 dans la réaction de argininesuccinate synthétase)

DANS LE CYCLE DE L’URÉE , ON UTILISE JUSTE 2ATP

POUR ÉLIMINER UNE MOLÉCULE D’AZOTE , 2ATP

MAIS POUR ÉLIMINER UNE MOLÉCULE D’URÉE , 4ATP

47
Q

Quels sont les trois intermédiaires du cycle de krebs qui interviennent dans le cycle de l’urée

A

fumarate, (alpha-cétoglutarate et oxaloacétate mais indirect via aspartate)

48
Q

Vrai ou faux: cycle de l’urée, 4 réaction dans le foie, élimination de 2N (un via NH3 provenant des réactions catalysé par Glutamionase et Glutamate déshjydrogénase) et le deuxième aspartate par TRANSAMINATION à partir du glutamate

A

vrai :)

49
Q

qui est l’activateur allostérique de la CPS ( Carbamoyl phosphaye synthétase) ?

A

la N-Acétyl Glutamate (glutamate + AcetylCOA)

50
Q

Pourquoi Ammoniaque est mauvais

A

il traverse directement la barrière hémato-encéphalique au niveau du cerveau

converti en glutamate par glutamate déshydrogénase

entraine perte dans le cerveau d’alpha-cétoglutarate (intermédiaire cycle de krebs)

entraine chute oxaloacétate, stop le cycle de krebs.

AUSSI, AUGMENTATION GLUTAMATE = FORMATION GLUTAMINE = VIDE RÉSEVOIRS GLUTAMATE (nécassaire au tissus nerveux car glutamate est a la fois un neurotransmetteur et precurseur de synthèse Gamma-aminobutyrate, un neurotransmetteur)

bcp glutamine = bcp fluides dns cellules = oedeme cerebral

51
Q

quels sont les 3 groupes ou sont divisés les acides aminés et selon quoi

A

1) a.a glucogéniques = produisent pyruvate ou des intermediaires du cycle de krebs et s’il n’y a pas de glucose ils peuvent la produire par gluconéogenèse

2)a.acétogéniques = produisent des corps cétoniques

3) a.a amphiboliques= lorsqu’ils sont à la fois glucoformateurs et cétogéniques

52
Q

Vrai ou faux : en présence d’énergie abondante, acide aminés sont converti en acide gras via quoi ?

A

vrai , via acétol coa

53
Q

quels sont les deux acide aminés qui sont strictement cétogéniques

A

Leucine et Lycine

54
Q

V ou F : les a.a peuvent donner du glucose par gluconeogene via les intermediaires du cycle de krebs

A

Vrai :)