Cours 10 : Métabolisme des composés azotés Flashcards
l’azote est convertie en quel composé pour être utilisé
l’ammoniac
réduction de l’azote favorable thermodynamiquement ?
Oui, mais, il faut un catalyseur car énergie d’activation très élevée
quel enzyme catalyse la réduction N2 - NH3 . qu’est ce qu’elle nécessite ?
la nitrogénase . elle a besoin de condition anaérobique (utilise processus de transport d’électrons)
très énergivore ! ATP Requis afin d’acheminer électrons de la partie réductase à dinitrogénase
nécessite agent réducteur fort (ferrodoxine ou flavodoxine)
Les étapes du cycle de l’azote et les expliquer
1) fixation de l’azote en ammoniac pour rendre l’azote disponible pour les êtres vivants
2) la nitrification , réaction d’oxydation faite par bactéries CONVERTIT l’ammoniac NH3 en nitrites NO2 ET nitrates NO3
3) la dénitrification = processus inverse . nitrate NO2 et nitrites NO3 sont réduits en azote.
4) assimilation = réduction nitrates du sol grâce a nitrate réductase, ensuite, réduire nitrite en ammoniac grâce à nitrite réductase (comme ca que les plantes et autre microorganismes obtiennent l’azote)
5) ammonification = production ammonium à partir de matière organique en décomposition faite par bactéries et champignons
Conversion nitrite et nitrate (assimilation) quels sont les facteurs impliqués
les deux enzymes Nitrate réductase et nitrite réductase
NADPH comme agent réducteur ( car ils sont réduits, gagnent des électrons, il FAIT gagner des électrons aux autres (nitrite,nitrate)) = transfert des électrons se fait du NADPH aux nitrate et nitrite selon si c’est la nitrite réductase ou nitrate réductase
moyibdènum comme cofacteur à la catalyse
qu’est ce que l’organification de l’azote
c’est à dire qu’il est introduit au niveau des composés organique, (des réactions qui attachent l’azote aux atomes de carbone) via la formation de glutamate et de glutamine
azote organifié = source pour synthétiser toutes les autres produits azotés dont les acide aminés , base azotés , vitamines etc …
comment se déroule l’organification de l’azote . quels sont ses étapes
1) Glutamine synthétase =enzyme qui utilise de l’ATP pour former glutamine à partir de GLUTAMATE et AMMONIAC. INHIBITEUR = glufosinate (neutralise ions nH3 toxiques chez les mammifères)
NH3 fixé à glutamine = assimilation de l’NH3
DONC, A BESOINN D’UNE MOLE DE GLUTAMATE POUR CHAQUE MOLE D’AMMONIAC ASSIMILÉ
2)Glutamate synthase (GOGAT) = ASSURE LA DISPONIBILITÉ DU GLUTAMATE POUR LA GLUTAMINE SYNTHASE (GS) . enzyme qui produit 2 moles de GLUTAMATE à partir de la GLUTAMINE.
GLUTAMATE 1 = regénère le glutamate pour réaction de la glutamine synthétase (GS)
GLUTAMATE 2 = utilisé comme source d’azote pour former d’autre molécules azotées.
3)Glutamate Déshydrogénase
Comment s’ effectue le contrôle de l’activité de la glutamine synthétase chez les bactéries
1) rétro-inhibition par les produits de fin de réaction. L’inhibition est CUMULATIVE. selon le nombre d’inhibiteur. Mais, inhibition complète = présence des 9 inhibiteurs
2)modification covalente par adénylation = addition d’AMP
Modification covalente =Glutamine synthétase directement liée aux niveaux de Glutamine = lié à la disponibilité d’azote
Enzyme = adnéylyl transférase catalyse ADÉNYLATION (inactivation) et la DÉADÉNYLATION (activation).
3)Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme
quels sont les produits qui inhibent par rétro-inhibition la glutamine synthétase
Produit de glutamate : Alanine, Glycine, Serine
Produit de la Glutamine : Tryptophane, Histidine , Glucosamine-6-phosphate. Carbamoyl phosphate, CTP, AMP
que se passe t-il quand on parle de la modification covalente de la Glutamine synthétase quand les niveaux de Glutamine sont élevés ?
cela veut dire que il y’a beaucoup de NH3 assimilé, cela veut dire que on doit inactiver la Glutamine synthétase, donc , par l’enzyme adénlyl transférase, adényler la GS.
Glutamate déshydrogénase, c’est quoi ?
enzyme qui catalyse une réaction importante pour assimilation de l’azote chez tous les organismes.
Alpha-cetoglutarate + NH3 —————-glutamate
NAD(P)H
réaction rédox alpha-cétoglutarate est AMINÉ par l’ammoniac . le NADH ou NADPH agit comme agent réducteur (il fait gagner des électrons). sens de la réaction déterminé par concentration des réactifs et des produits. (RÉACTION DONC RÉVERSIBLE
chez plantes : enzyme assimile l’ammoniac quand les concentrations de nH3 sont élevés
chez les animaux : enzyme utilisé pour éliminer l’excès d’azote
1 atp consommé par nh4
Différence entre GS et Glutamate déshydrogénase ?
Glutamate déshydrogénase (GLUD) fonctionne seulement quand la concentration d’ammoniac sont très élevé (kM élevé)
GS VOIE PRÉFÉRÉE car Km faible.
qu’est ce que la balance azotée
la différence entre l’apport en produits azotés dans la diète et les pertes (rénales et fécales)
ingéré = protéines
excrété = urée
quelles sont les caractéristiques des maladies nutritionnelles Kwashiorkor et Marasme
kwashiorkor = carence protéique
Marasme = carence de calories
qu’est ce que la réaction de transamination
réaction chimique réversible = échange d’une fonction amine primaire entre acide alpha-aminé et un aplha-cétoacide
but = redistribuer groupements NH2 pour synthétiser différents acides aminés à partir des acides aplha-cétoniques correspondants.
Vrai ou faux: pour chaque acide aminé il y’a un alpha-cétoacide correspondant
Vrai.
Pour la GPT ( Glutamate- Pyruvate transférase) et GOT ( Glutamate Oxaloacétate transférase) que vont ils transféré de qui à qui
GPT : Pyruvate —- Alanine
Glutamate —- a-cétoglutarate
GOT ; OOA (Oxaloacétate) — aspartate
Glutamate —————– a-cétoglutarate
d’ou provient la synthèse des acide-aminés ?
ils sont synthétisés à partir des intermédiaires de la glycolyse, cycle de Krebs et la voie des pentoses
leur groupement amino provient de la glutamine et la glutamate
quels sont les acide aminés essentiels
Arginine (on la fabrique mais pas en quantité appréciable)
Méthionine (requise pour synthèse cystéine)
Phénylalanine (requise pour synthèse tyrosine)
en règle générale, Met le dans la valise, il fait trop d’histoire.
MET
LEU
VAL
LYS
ILE
PHE
TRY
HIS
THR
comment synthétiser sérine glycine et cystéine
Sérine est synthétisée à partir du 3-phosphoglycérate (intermédiaire de la glycolyse)
3-phosphoglycérate —- 3-phosphohydroxypyruvate —– 3-phosphosérine –sérine
ensuite, sérine utilisé pour synthèse Glycine et Cystéine
Sérine —————————————–Cystéine (groupe méthylène de la sérine s’associe au hydropholate)
5,10 méthylène-tétrahydropholate
à quoi sert le tétrahydropholate
il sert de transporteur des unités à un atome de carbone.
comment est synthétisée la tyrosine
Par la phénylalanine
Phénylalanine ————————————– Tyrosine
Phénylalanine hydroxylase
Maladie causée par le manque de phénylalanine hydroxylase ? elle est due à quoi
phénylcétonurie
elle est due à l’accumulation des métabolites de la phénylalanine et au manque de tyrosine
traitement par régime pauvre en phénylalanine
quelle est la différence entre la synthèse de nucléotides de novo et récupération
de novo = à partir des unités de base, de différents acide aminés, ATP, unités ,monocarbonées et PRPP
récupération = cellules mortes, ADN dégradé en base azotés récupérés pas voies métabolliques. et PRPP
d’ou vient le ribose
du cycle de pentoses
Vrai ou Faux: la PRPP Synthetase est inhibée par excès de purines et de pyrimidies
vrai
c’est quoi le ribose activé , avec quelle enzyme il est activé et il sert à quoi
ribose activé = 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate
catalysé par enzyme PRPP synthétase
indispensable à la biosynthèse des nucléotides (purines et pyrimidines),
Pour la synthèse De novo, avant de synthétiser les purines, il faut synthétiser quoi ?
IMP qui est obtenue en 11 étapes et qui demande 6 ATP
Pour la synthèse De novo, avant de synthétiser les Pyrimidines, il faut synthétiser quoi ?
UMP qui demande 6 étapes et 2 ATP
Comment se fait la synthèse de l’IMP
par assemblage de la base purique (A, G) sur une molécule de ribose 5 phosphate activé ( 5-Phosphoribosyl-1-pyrophosphate) en utilisant;
glutamine
glycine
aspartate
bicarbonate
groupements formyles
formation UMP
Pour former UMP, on a besoin glutamine, aspartate, bicarbonate.
UMP ensuite phosphorylé en UDP puis en UTP
UTP————————–CTP
CTP SYNTHÉTASE
que se passe t-il quand on a beaucoup d’ATP par rapport aux ribonucléotides et au désoxyribonucléotides
formation désoxyribonucléotides à partir des ribonucléotides par la ribonucléotide réductase (réduit le OH qui est présent en 2’ du ribose pour faire désoxyribose, pour ca que elle s’appelle ribonucléotide réductase)
POUVOIR RÉDUCTEUR CONFÉRÉ PAR NADPH
qui sont les inhibiteurs allostériques de la réaction de réduction des ribonucléotides
dATP = Lorsque les niveaux de dATP sont élevés, il inhibe l’enzyme, empêchant ainsi la production excessive de désoxyribonucléotides.
ATP = Quand ATP Élevé, on favorise réduction ribonucléotides, (logique, pour produire ADN)
dGTP (guanosine triphosphate)
dTTP (thymidine triphosphate), qui peuvent soit activer soit inhiber l’enzyme, selon les besoins en différents types de désoxyribonucléotides dans la cellule.
Vrai ou faux : la thymidine est un nucléotide formé par méthylation
Vrai
Vrai ou faux
dégradation purines = acide urique
dégradation pyrimidines -= béta-alanine
Vrai
QUEL EST LE RÔLE DE DHFR dans la synthèse de thymidine essentiel pour ADN
il sert a maintenir un pool de tétrahydrofolate (THF), qui est nécessaire pour le processus de méthylation de dUMP en dTMP. La DHFR réduit le dihydrofolate (DHF) en tétrahydrofolate (THF) : THF est utilisé pour la méthylation de dUMP :
que se passe t-il lors du catabolisme des acides aminés
1) élimination de l’azote (renversement des voies de synthèse déjà décrites jusqu’à l’ammoniac
2) métabolisme de cétoacides: récupératon de l’énergie , gluconéogenèse et cétogenèse
comment se déroule le catabolisme des produits azotées chez
les bactéries
organismes supérieurs (animaux aquatiques, (mammifères et poisson cartilagineux), et (reptiles,oiseaux et insecte)
bactéries= Ammoniac en N2
En nitrite et nitrate AVEC production d’énergie
animaux aquatiques= ammoniac en hydroxyde d’ammonium
animaux uréotéliques (mammifères poissons cartilagineux) = urée
organismes uricotéliques (reptiles terrestres, oiseaux, insectes) = acide urique
ammoniac produit dans rein éliminé OU
Ammoniac produit dans foie éliminé OU
ammoniac dans rein éliminé en urine (20%)
ammoniac dans foie élimin via cycle de l’urée (80%)
J’ai de l’ammoniac dans un tissus musculaire, comment je fais pour m’en débarasser
transformation ammoniac — Alanine par cycle Alanine-Glucose et voyage jusqu’au foie
dans le foie, le regroupement NH2 est retransféré au glutamate (car initialement, le groupement NH2, avant de le donner à l’alanine qui est le transporteur, appartenait Au glutamate) et au cycle de l’urée.
le pyruvate est recyclé sous forme de glucose ET il est retourné au muscle.
L’ammoniac (NH₃) est un produit de dégradation du métabolisme des acides aminés et peut s’accumuler dans les tissus corporels
si j’ai de l’ammoniac dans un tissus non-musculaire, comment je fais pour M’en débarasser
transformation ammoniac en glutamine , ensuite, voyage jusqu’au foie
Vrai ou faux ? Lorsque l’ATP est converti en AMP (au lieu de L’ADP) On compte 2 ATP consommé au lieu de 1
Vrai
La source des atomes d’azotes
un atome vient comme ammonium qui est produit a partir de la glutamine dans réaction de glutaminase ou dans la réaction de glutamate déshydrogénase
rôle glutaminase
Glutamine — glutamate + ammoniac NH3
d’ou viennent les molécules d’ammonium dans le cycle de l’urée ?
une molécule d’ammonium est portée par la carbamoyl phosphate. la source de cette molécule de ammionium provient soit de la glutaminase , soit de la réaction inverse de la glutamate déshydrogénase.
ensuite, la deuxième molécule de ammonium provient de l’aspartate. la source de cet ammonium est le glutamate qui donne le groupement N par TRANSAMINATION
dans le cycle de l’urée , combien d’ATP on doit payer POUR ÉLIMINER UNE MOLÉCULE D’URÉE?
4 ATP (2 dans la réaction de carbamoyl phosphate synthétase QUI EST UNE RÉACTION DE PRÉPARATION, et 2 dans la réaction de argininesuccinate synthétase)
DANS LE CYCLE DE L’URÉE , ON UTILISE JUSTE 2ATP
POUR ÉLIMINER UNE MOLÉCULE D’AZOTE , 2ATP
MAIS POUR ÉLIMINER UNE MOLÉCULE D’URÉE , 4ATP
Quels sont les trois intermédiaires du cycle de krebs qui interviennent dans le cycle de l’urée
fumarate, (alpha-cétoglutarate et oxaloacétate mais indirect via aspartate)
Vrai ou faux: cycle de l’urée, 4 réaction dans le foie, élimination de 2N (un via NH3 provenant des réactions catalysé par Glutamionase et Glutamate déshjydrogénase) et le deuxième aspartate par TRANSAMINATION à partir du glutamate
vrai :)
qui est l’activateur allostérique de la CPS ( Carbamoyl phosphaye synthétase) ?
la N-Acétyl Glutamate (glutamate + AcetylCOA)
Pourquoi Ammoniaque est mauvais
il traverse directement la barrière hémato-encéphalique au niveau du cerveau
converti en glutamate par glutamate déshydrogénase
entraine perte dans le cerveau d’alpha-cétoglutarate (intermédiaire cycle de krebs)
entraine chute oxaloacétate, stop le cycle de krebs.
AUSSI, AUGMENTATION GLUTAMATE = FORMATION GLUTAMINE = VIDE RÉSEVOIRS GLUTAMATE (nécassaire au tissus nerveux car glutamate est a la fois un neurotransmetteur et precurseur de synthèse Gamma-aminobutyrate, un neurotransmetteur)
bcp glutamine = bcp fluides dns cellules = oedeme cerebral
quels sont les 3 groupes ou sont divisés les acides aminés et selon quoi
1) a.a glucogéniques = produisent pyruvate ou des intermediaires du cycle de krebs et s’il n’y a pas de glucose ils peuvent la produire par gluconéogenèse
2)a.acétogéniques = produisent des corps cétoniques
3) a.a amphiboliques= lorsqu’ils sont à la fois glucoformateurs et cétogéniques
Vrai ou faux : en présence d’énergie abondante, acide aminés sont converti en acide gras via quoi ?
vrai , via acétol coa
quels sont les deux acide aminés qui sont strictement cétogéniques
Leucine et Lycine
V ou F : les a.a peuvent donner du glucose par gluconeogene via les intermediaires du cycle de krebs
Vrai :)
