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BCM 1531 final > Cours 12 : La synthèse protéique > Flashcards

Cours 12 : La synthèse protéique Flashcards

1
Q

Comment on nomme 3 lettres dans l’ARN ou lADN et donne un exemple

A

codon
ex:TAC dans l’aDN= tyrosine
UAC dans l’ARN=tyrosine

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Q

Les codons sont toujours traduits à la suite l’un de l’autre dans le sens …

A

5’->3’

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3
Q

Est ce qu’un codon peut coder pour plusieurs a.a?

A

non, un seul, mais plusieurs codons peuvent coder pour le même acide aminé (codons synonymes)

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4
Q

Quels acide aminé sont codés par un seul codon ?

A

methionine (AUG) et Tryptophane (UGG)

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5
Q

Combien il y a de codons et lesquels sont des codons stop/d’arrêt?

A

64 codons en tout mais 3 codons stop (UAA, UGA, UAG)

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6
Q

Pourquoi la dégénérescence du code génétique atténue les mutations?

A

Parce que meme si une mutation, la plupart du temps le changement dune seule lettre du codon donnera un codon synonyme donnant le meme acide aminé

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7
Q

qu’est ce que le cadre de lecture

A

point de départ potentiel d’une suite de codon, il y 3 cadres de lecture avec différents codons possibles (on peut commencer à lire les codons à 3 endroits différents)

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8
Q

Nomme le codon d’initiation

A

AUG

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9
Q

qU’est ce que le cadre de lecture ouvert

A

la partie du cadre de lecture avec la possibilité d’encoder une protéine. C’est une série de codon sans codon de terminaison

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10
Q

Explique les effets des différents types de mutation

A

Silencieuse: on change un nucléotide du codon sans changer l’identité de l’acide aminé

Faux-sens :changent l’acide aminé et souvent ont un effet, surtout quand l’acide aminé est très différent.

Non-sens:un codon de terminaison substitue un codon qui encodait un acide aminé. Dans ce cas la plupart du temps, nous avons un effet d,arrêt et donc un effet sur la prot

Continuation: on perd un codon de terminaison (continuation ou RT) donne une protéine avec une extension C-terminale mais fonctionnelle

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11
Q

Quand est ce qu’on a un décalage de lecture? et qu’est ce que ca fait

A

addition ou perte d’un ou deux nucléotides: désactive la prot

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12
Q

Rôle de l’ARNt

A

Les molécules d’ARN de transfert servent d’interprètes à la lecture du code génétique, elles sont les médiatrices-clés entre la séquence nucléotidique de l’ARNm et la séquence d’acides aminés polypeptidique.

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13
Q

Dans la structure en feuille de treffle de l’ARNt, explique ce qui permet de reconnaire chaque lobe et la tige acceptrice

A

Les bases de l’extrémité 5’ s’apparient à celle de la région bordant l’extrémité 3’ pour former une tige appelée tige acceptrice ou tige de l’acide aminé.

La boucle située à l’opposée de la tige acceptrice porte l’anticodon, séquence de 3 bases qui se fixe de façon complémentaire à un codon de l’ARNm. Le lobe qui porte l’anticodon est désigné lobe anticodon.

Deux des lobes de l’ARNt se distinguent par le fait qu’ils comportent des nucléotides modifiés par covalence. Parmi ces lobes, celui qui porte une thymidine (t) suivie d’une pseudo-uridine (ψ) et d’une cytidine (c) est désigné lobe tψc tandis que le lobe contenant des résidus dihydro-uridine est appelé lobe D.

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14
Q

Quel arn contient entre 73-95 nucléo et a une structure 3D en L

A

ARNt

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15
Q
A
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16
Q

L’appariment codon/anticodon est parallele ou antiparallele?

A

antiparallèle comme toujours !

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17
Q

Quel type de variant on voit parfois à l’extrémité 5’ de l’anticodon lorsque apparié à l’Arnm?

A

G-U

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18
Q

Qu’est ce quon veut dire par wobble pairing ou position de flottement

A

à l’extrémité 5’ de l’anti-codon, étant donné qu’on peut avoir une flexibilité de conformation (ex:G-Uà la place de G-C) on appelle ceux-ci wobble pairing

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19
Q

Les diverses molécules d’ARNt qui portent toutes le même acide aminé sont appelées …

A

ARNt isoaccepteurs

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20
Q

Pourquoi l’adénine en position 5’ de l’anti codon peut se lier autant à C, G ou U du codon?

A

Dans plusieurs molécules d’ARNt, l’adénine en position 5’ de l’anticodon a été désaminée pour donner une inosine. Celle-ci permet de s’accrocher à plusieurs codon différents

Ex: GCA,GCC et GCU donne l’alanine et on peut reconnaitre les 3 avec le meme anticodon CGI

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21
Q

comment se lie un acide aminé à son anticodon arnt correspondant?

A

par covalence à l’extrémité 3’ de la molécule d’ARNt

Le produit de cette réaction d’aminoacylation est un aminoacyl-ARNt et c’est l’enzyme aminoacyl-ARNt-synthétases qui synthétise la rx

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22
Q

Pourquoi on dit que les aminoacyl-ARNt sont activés ou chargés

A

la liaison est riche en énergie pour permettre ensuite aux a.a de former le polypeptide

23
Q

1- Complétez avec le bon énoncé. Pendant la traduction…

a) L’ADN est copié en ARNm complémentaire à l’ADN
b) L’ADN est copié en ARNt
c) L’ARNr est copié en séquence polypeptidique complémentaire à l’ARNr
d) L’ARNt est copié à partir de l’ARNr
e) Une séquence polypeptidique est faite selon la séquence nucléotidique de l’ARNm

A

e

24
Q

2- Quel énoncé décrit le mieux un cadre de lecture ouvert

a) Une séquence qui contient un codon d’initiation et un codon de terminaison dans n’importe quel ordre
b) Une séquence qui contient un codon d’initiation, plusieurs codons et après un codon de terminaison
c) Une séquence qui contient plusieurs codons d’initiation
d) Une séquence sans codon de terminaison

A

d

25
Q

Écrit la rx globale de l’aminoacyl-ARNt

A

Acide aminé + ARNt + ATP -> Aminoacyl-ARNt +AMP +PPi

26
Q

Quels sites intéragissent ensemble lors de la formation de l’aminoacyl-arnt

A

Interactions avec l’anticodon, la face concave de la molécule d’ARNt et le site d’aminoacylation (la base 73 le discriminateur)

27
Q

Explique de quoi est formé un ribosome

A

Ribonucléoprotéine résultant de l’assemblage de deux sou-unités. Le ribosome est fait de 2/3 d’Arn et de 1/3 de protéine

28
Q

donne les sous-unité du ribosome eucaryote et procaryote

A

Procaryote : sous-unité 50 S et 30S donne 70 S

Eucaryote: sous-unité 60 S et 40 S donne 80S

29
Q

Explique le rôle du site A et du site P dans le ribosome pendant la traduction et par ou sort le polypeptide nouvellement fabriqué

A

Site A : match de l’aminoacyl-ARNt avec un codon de l’ARNm

Site P: l’aminoacyl-ARnt transféré au site P retient la chaine d’a.a et donne également son acide aminé

Le polypeptide sort par le tunnel de la grande sous-unité ribosomal (50 s pour les procaryotes)

30
Q

Explique les 3 étapes du processus de traduction

A
  1. L’initiation : consiste en l’assemblage du complexe de traduction autour du premier codon de l’ARNm.
  2. L’allongement ou élongation : pendant l’allongement de la chaîne polypeptidique, les ribosomes et leurs composants associés progressent de 5’ en 3’ sur la matrice d’ARNm, en synthétisant la protéine à partir de son extrémité aminée jusqu’à son extrémité carboxyle.
  3. La terminaison : dès que la protéine est complétée, l’appareil de traduction se désagrège, au cours d’une étape de terminaison distincte impliquant la dissociation des ribosomes d’avec l’ARNm.
31
Q

Quelle est la matrice de la synthèse protéique

A

l’ARNm

32
Q

Explique le rôle de l’étape d’initiation et les éléments nécessités

A

Le rôle de la réaction d’initiation est notamment d’imposer que le bon codon d’initiation et le bon cadre de lecture soient choisis avant que la traduction ne démarre.

Éléments:

2 sous unités ribosomales

ARNm

ARNt initiateur

plusieurs prot auxiliaires appelés facteurs d’initiation

33
Q

Explique comment les différents facteurs d’initiations aident à la formation du complexe d’initiaiton/complexe ternaire

A

IF-1, s’attache à l’élément 30S et provoque la dissociation entre la grande et la petite sous-unité.

IF-2, UNE PROTÉINE DE LIAISON AU GTP Lie le f-MetARNtMet initiateur et aide sa fixation à la petite sous-unité

IF-3, fixe l’ARNm sur le ribosome. La fixation de IF-3 à la sous-unité 30S a pour conséquence d’empêcher l’association des deux sous-unités du ribosome. IF-3 empêche l’association prématurée des sous-unités 30S et 50S en ribosome 70S.

IF chez les procaryotes mais eLF chez les eucaryotes

34
Q

Chez les bactéries, explique comment la petite sous-unité ribosomale 30s se lie avec l’ARNm pour initier la traduction

A

dans sous-unité 30s , une séquence riche en pyrimidine au bout 3’ de l’ARNr 16S s’attache à la séquence shine-galdarno (séquence de l’ARNm riche en purine, en amont du codon d’initiation)

35
Q

Quel codon pour la methionine

A

AUG

36
Q

Comme les séquences de Shine-Dalgarno sont toujours placées en … du codon d’initiation, les complexes d’initiation ne s’assemblent qu’au niveau des …. , jamais au niveau des … .

A

Amont

codons initiateurs

codons internes de methionine

37
Q

1- La séquence Shine-Dalgarno est présente chez:

a) eucaryotes
b) procaryotes
c) eucaryotes et procaryotes

A

b

38
Q

2- Le ribosome procaryote 70S est fait des sous unités:

a) 50S et 20S
b) 40S et 30S
c) 50s et 30S

A

c

39
Q

*****3- L’ARNt initiateur chez les bactéries:

a) Chargé avec Met
b) Chargé avec fMet
c) Chargé avec Met et modifié après en fMet

A

b

40
Q

Explique comment on initie la traduction chez les eucaryotes (liaison de la premiere sous-unité ribo)

A

L’unité ribo 40s se fixe à l’extrémité 5’ de l’ArNm et par balayage de 5’ à 3’ va trouver la séquence kozak formé de

Purine-Pyrimi-Pyrimi-AUG-Purine

et s’y fixer!

41
Q

Explique les étapes de la traduction chez les eucaryotes

A

1- Comme chez les procaryotes, chez les eucaryotes la première étape est aussi la dissociation des sous-unités 40S et 60S pour que la sous-unité 40S puisse participer à l’initiation d’un nouvel évènement de traduction. L’étape de dissociation fait intervenir les facteurs eIF1A et eIF3.

2- Le complexe ternaire formé du Met-ARNtiMet, du facteur eIF2 et du GTP vient s’associer à la sous-unité 40S grâce au eIF2.

3- Le complexe formé à l’étape précédente vient se lier à l’ARNm grâce à la contribution de plusieurs facteurs regroupés sous le nom d’eIF4F. eIF4F comprend les sous-unités A, G et E. Ensemble, ça va permettre de former le complexe de pré-initiation et de commencer un balayage ou scanning en vue d’identifier le codon d’initiation AUG.

4-eIf2 hydrolyse le GTP, les facteurs s’en vont et la sous-unité 60S peut venir s’accrocher

42
Q

À quoi servent les différentes sous-unités de la eIF4F

A

La sous-unité E permet la reconnaissance de la coiffe, tandis que la sous-unité G sert de plateforme pour lier eIF4A (hélicase qui diminue les structures secondaires de l’ARNm) et PABP, une protéine qui lie la queue poly-A (PolyA binding protein).

43
Q

Lorsquon commence l’élongation et que l’ARNt initiateur est au site P du ribosome, quelles sont les 3 microétapes pour lire un codon et ainsi, allonger la chaine

A
  1. La mise en place correcte de l’aminoacyl-ARNt au site A du ribosome.
  2. La formation de la liaison peptidique.
  3. La translocation, c’est-à-dire l’étape qui fait avancer le ribosome d’un codon sur l’ARNm.
44
Q

quel type d’ARn t initiateur on retrouve dans le site A du ribo?

A

le site A recoit un ARNt aminoacylé

45
Q

L’allongement commence par le placement du prochain aminoacyl-ARNt au site A du complexe de traduction mais chez les bactéries, qui est-ce qui catalyse cette étape?

A

Chez les bactéries, cette étape est catalysée par un facteur d’élongation appelé EF-Tu.

EF-Tu est un monomère protéique muni d’un site de fixation pour le GTP.

46
Q

Le site E sert à quoi

A

libérer l’ARNt n’ayant plus son peptide

47
Q

Qui est ce qui catalyse la translocation (balayage du ribosome) et qu’est ce que ca permet au niveau des site A et P

A

Une fois la liaison peptidique formée, EF-G catalyse la translocation : le ribosome glisse en direction 5’-3’, 3 nucléotides (un codon).

Ce glissement fait passer le peptidyl-ARNt du site A au site P.

48
Q

***1- Trouvez le faux. La fonction du GTP dans l’initiation de la traduction c’est:

a) Liaison de l’ARNm au ribosome
b) Liaison de l’ARNt initiateur par IF2
c) Donne l’énergie pour dissocier le complexe ternaire après la formation de la liaison codon-anticodon

A

a

49
Q

De la chez les PROCARYOTES translocation, l’un des trois codons de terminaison (UGA, UAG, UAA) arrive en face du site A.

Ces codons de terminaison ne sont reconnus par aucune molécule d’ARNt, mais par un des facteurs de relargage; lequel

Et chez les eucaryotes?

A

RF1 reconnait UGA et UAG

RF2 reconnait UAA et UGA

RF3 aide les deux autres à reconnaitee le tout

Chez les eucaryotes, on retrouve seulement deux facteurs de relargage: eRF1 qui reconnait les 3 codons de terminaison et RF3 qui a le meme role que dans les procaryote

50
Q

Explique comment les facteurs de relargage au site A permettent la terminaison de la traduction

A

La fixation de l’hétérodimère RF-3/GTP et de RF-1 ou de RF-3/GTP et de RF-2, à l’ARNm au site A modifie l’activité de la peptidyl-transférase de telle sorte qu’elle hydrolyse alors la liaison ester du peptidyl-ARNt.

La terminaison s’accompagne d’une hydrolyse de GTP et du départ des facteurs de relargage du ribosome. À ce stade, les sous-unités du ribosome se détachent de l’ARNm et se séparent

51
Q

*****2- Le rôle de EF-Tu c’est

a) Réplication de l’ADN
b) La translocation des ribosomes pendant l’élongation
c) Amener les aminoacyl-ARNt aux ribosomes pendant l’élongation
d) Terminaison de la traduction

A

c

52
Q

Explique les rôle de chacune des protéines auxiliaires dans la traduction chez les PROCARYOTES

A
53
Q

Le chargement d’un acide aminé sur l’ARNt par l’aminoacyl-ARNt synthétase requiert l’équivalent de … ATP (passage de l’ATP à AMP), tandis que l’élongation du polypeptide utilise un … à deux étapes, soit … équivalents ATP.

Le bilan total pour former une liaison peptidique est donc de …

A

2

GTP

2

4 ATP

BCM 1531 final (7 decks)

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