Cours 1 Flashcards
Qu’est-ce qu’un échantillon?
matière prélevée pour être analysée (pr déterminer la quantité d’analyte), hétérogène ou homogène, représentative du système
Qu’est-ce qu’un analyte?
constituant de l’échantillon devant être déterminé
Qu’est-ce qu’une matrice?
tout ce qui n’est pas un analyte dans un échantillon (peut contenir des espèces interférentes)
L’importance du pH en bioanalyses
- Rx biochimiques dépendent des conditions de l’environnement, telles que l’acidité du milieu (ph) et la teneur en sel (force ionique).
- Enzymes sensibles au pH, car elles sont des protéines, constituées d’a.a, qui eux sont des acides faibles dont la charge dépend du pH et pouvant être protonnés/déprotonnés.
Un acide est un:
donneur de protons
Une base est un:
accepteur de protons
Différence entre un acide fort/faible:
un acide fort fait une dissociation/rx complète, tandis qu’un acide faible un dissociation/rx partielle
Qu’est ce que le pH?
mesure de la concentration (mol/L) des protons dans une solution
Qu’est-ce qu’un tampon?
mélange d’un acide faible et de sa base faible conjuguée ou vice-versa
Propriétés importantes des tampons
- résistent aux variations de pH dans un intervalle de pH correspondant à +/- 1 unité du pKa de l’acide.
- pH demeure pratiquement le même en fx de la dilution.
Petites molécules:
lipides, vitamines, hormones, neurotransmitteurs, hydrate de carbone (glucides)
Monomères:
a.a, 1 nucléotide, monosaccharides (aldéhyde ou cétones + au moins 2 gr. OH)
Polymères:
peptides, protéines, polysaccharides, acides nucléiques
Stéréochimies des acides alpha-aminés:
tous chiraux (optiquements actifs), sauf la glycine
Structure et propriétés des acides alpha-aminés:
chaîne latérale varie selon grandeur, forme, charge, capacité à former des ponts H, réactivité chimique
Propriétés acido-basique des acides alpha-aminés:
- sont des acides polyprotiques
- sont amphotères (ont 1 gr. acide + 1 gr. basique en même temps) (gr. acide se déprotonne en 1er)
Qu’est-ce que le point isoélectrique?
le pH auquel la molécule a une charge neutre (zwitterion) (pH est + petit que pI = prot. chargée +; pH est + grand que pI = prot. chargée -)
Qu’est-ce que la structure primaire des protéines?
séquence chaînée (ordre d’enchaînement) d’a.a (reliés par lien amide = perte d’eau)
Qu’est-ce que la structure sec. des protéines?
séquence d’a.a reliée par des ponts H (entre C=O et N-H) (hélice ou feuillet)
Qu’est-ce que la structure tert. des protéines?
attractions apparaissent entre hélices et/ou feuillets (relation entres domaines + interactions chaînes latérales R) (thermodynamiquement stable)
Qu’est-ce que la structure quaternaire des protéines?
prot. constitutée de + d’une chaîne d’a.a (via ponts H, liens disulfures, attraction électrostatique)
Structure a.nucléiques (constituants de l’ADN&ARN):
- liés entre eux par liens phosphodiester
- base azotée (pyrimidine = 1 cyle; purine = 2 cycles) + monosaccharide (sucre) + a.phosphorique
Propriétés physico-chimiques de l’ADN:
- si on chauffe ADN –> romp les ponts H entre les bases, alors ADN = dénaturé (Tdénat.)
- Tdénat. augmente lorsque %G-C augmente
- Tdénat. augmente l’absorption UV-vis, diminue viscosité, augmente la densité (de l’ADN).
Conformation des glucides:
hémiacétalisation intramoléculaire (cyclisation) (les pentoses & hexoses = mélange en équilibre de cycles et chaîne ouverte).
Disaccharides:
- sucrose = glucose + fructose
- maltose = 2 glucose sur C4 (config. alpha)
- cellobiose = 2 glucose sur C4 (config. beta)
Polysaccharides:
- amidon = amylose + amylopectine
- cellulose = 5000 unités glucose
- acétate de cellulose = dérivé cellulose (rayonne + cellophane)
