contrôle 3 (1.3) Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la régulation enzymatique?

A

coordination de l’activité enzymatique par la cellule en régulant l’activité des enzymes

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2
Q
  • Qu’est-ce que la régulation allostérique?

- À quoi aboutit-elle

A
  • la fonction d’un des sites d’une protéine est modifiée par la liaison d’une molécule régulatrice à un autre site
  • inhibition ou la stimulation de l’activité enzymatique et gérer le métabolisme avec précision et rapidité
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3
Q

Dans la régulation par allostérie, quelle est la structure des enzymes?

-comment le complexe oscille-t-il?

A
  • structure quaternaire
  • constituée de 2 ou de plusieurs sous-unités chacune possédant une chaîne polypeptidique qui possède son propre site actif

oscille par la forme active et inactive

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4
Q

À quoi sert l’activateur dans le régulation allostérique?

A

-stabiliser la forme active en se liant à un site allostérique (site de régulation)

Un effecteur activateur rend une enzyme normalement inactive, active en se fixant à son site allostérique. Lorsque l’activateur se fixe au site allostérique, l’enzyme prend sa forme active. Si l’activateur se sépare de l’enzyme, celle-ci reprend sa forme inactive. Bref, ce type d’enzyme ne fonctionne que si elle est liée à son effecteur. Sans l’effecteur, l’enzyme ne sert à rien.

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5
Q

À quoi sert l’inhibiteur dans la régulation allostérique?

A

-stabiliser la forme inactive du complexe lorsque l’inhibiteur s’unit au site de régulation (site allostérique)

Un effecteur inhibiteur a pour effet de bloquer une enzyme dans sa forme inactive. En se liant au site allostérique, l’effecteur inhibiteur modifie la forme de l’enzyme qui devient alors inactive. Tant que l’inhibiteur est lié au site allostérique, l’enzyme garde sa forme inactive. Elle ne fonctionne plus. Si l’inhibiteur se sépare du site allostérique, l’enzyme reprend sa forme active.

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6
Q

Que se passe-t-il grâce à l’intéraction des inhibiteurs ou des activateurs?

A

la fixation d’une seule molécule d’activateur ou d’inhibiteur à un site de régulation modifie tous les sites actifs de l’enzyme

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7
Q

Qu’est-ce que la coopérativité?

A

mécanisme d’activation allostérique dans lequel une molécule de substrat liée à un des sites actifs d’une enzyme incite tous les autres sites actifs à adopter la même forme

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8
Q

Qu’est-ce que la rétro-inhibition?

A

mécanisme de régulation métabolique (compétitive ou non compétitive) qui ralentit ou ferme une voie métabolique grâce à l’intervention de son produit final, qui inhibe une enzyme de cette voie

Dans les chaînes métaboliques, le produit final obtenu en bout de chaîne peut être un effecteur inhibiteur d’une enzyme allostérique du début de la chaîne. Plus la quantité du produit final augmente, plus la réaction qui le produit ralentit. C’est ce qu’on appelle un mécanisme de contrôle par rétro-inhibition (plus l’effet augmente, plus la cause responsable de cet effet diminue)

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9
Q

Décrivez les étapes de la rétro-inhibition de la synthèse de l’isoleucine

A

L’isoleucine est un acide aminé essentiel dans la synthèse des protéines. Si cet acide aminé vient à manquer, certaines cellules (les bactéries, par exemple) peuvent en fabriquer à partir d’un autre acide aminé, la thréonine.

Si l’isoleucine est abondante dans la cellule, la plupart des thréonine-désaminases (l’enzyme 1 sur le dessin) sont inactivées. En effet, l’isoleucine est un effecteur inhibiteur de cette enzyme. Plus l’isoleucine est abondante, plus il y a de thréonine-désaminases inactivées et moins il y a d’isoleucine produit.

Inversement, si l’isoleucine vient à manquer (la cellule utilise constamment cet acide aminé dans la synthèse de ses protéines), les isoleucines liées aux thréonine-désaminases auront tendance à s’en détacher ce qui aura pour effet de réactiver ces enzymes. La synthèse d’isoleucine augmente.

Par ce mécanisme simple, le taux d’isoleucine dans la cellule demeure à peu près constant.

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10
Q

Dans la compartimentation dans le métabolisme, que peut-on dire lorsqu’il y a plusieurs enzymes?

A

Diverses enzymes peuvent réguler plusieurs étapes d’une voie métabolique et former un complexe multienzymatique: le produit de la première enzyme devient le substrat de l’enzyme adjacente et ainsi de suite jusqu’à l’obtention du produit final.

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11
Q

Quels sont les deux lieux dans la cellule (respiration cellulaire) ou il peut y avoir des enzymes

A

matrice et membrane interne

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