Contrôle 2 (1.2)

Question 1

Qu’est-ce qu’un enzyme et quelle est sa fonction?

Answer 1

• macromolécule qui agit comme un catalyseur, soit un agent chimique qui augmente la vitesse d’une réaction sans être lui-même modifié au cours de cette réaction
• Fonction: catalyseur

Question 2

Lors d’une réaction chimique, comment fait-on pour transformer une molécule (faire de nouvelles liaisons) + rentrez l’ énergie d’activation et l’état de transition dans cette description

Answer 2

• il faut que la molécule de départ se transforme de sorte à devenir très instable
• Pour atteindre cet état déformé, les molécules doivent absorber de l’énergie de leur environnement
• Lorsque de nouvelles liaisons sont formées , l’énergie est libérée sous forme de chaleur
• Cette énergie qui déforme les molécules des réactifs est l’énergie d’activation
• Quand les molécules ont absorbé assez d’énergie pour briser les liens, les réactifs atteingnent ce qu’on appelle l’état de transition
• Lorsqu’ils atteignent l’état de transition, des liaisons se rompent et dégagent de l’énergie dans l’environnement (donc une réaction exothermique ou eexergonique)

Question 3

Quel est le lien entre l’énergie d’activation et la vitesse de réaction.

Qu’arrive-t-il lorsque l’Ea est trop élevée?

Answer 3

• l’énergie d’activation crée une barrière qui détermine la vitesse de réaction. Les réactifs doivent absorber suffisamment d’énergie pour franchir cette barrière d’activation avant que la réaction ne démarre
• l’état de transition est rarement atteint, donc la réaction ne peut s’amorcer. Les réactifs ont besoin de chaleur pour que la réaction se produise.

Question 4

Que se passerait-il s’il n’y avait pas de barrière crée par l’énergie d’activation?
Cependant, quelle est la vraie heureuse réalité

Answer 4

• les protéines, l’ADN et les molécules complexes se décomposeraient spontanément
• la plupart des molécules sont incapables de franchir cet état de transition aux températures habituelles

Question 5

Pourquoi la chaleur n’est pas nécessairement une solution appropriée pour les systèmes biologiques pour atteindre l’état de transition(2)

• quelle est la solution de rechange?
• Que permet-elle de palier quant aux problèmes énumérés précédemment?

Answer 5

• températures élevées dénaturent les protéines et tuent cellules
• chaleur accélère toutes les réactions, même celles qui ne sont pas nécessaires
• faire appel à un catalyseur
• enzymes choisissent les réactions qu’ils catalysent , donc on évite les possibles conséquences

Question 6

• Quel est le lien entre l’énergie d’activation et les enzymes
• Que permet-elle de faire pour les molécules des réactifs

Answer 6

• l’enzyme catalyse une réaction en abaissant l’énergie d’activation
• les molécules de réactifs peuvent absorber suffisamment d’énergie pour atteindre l’état de transition, même aux températures habituelles

Question 7

Vrai ou faux? Un enzyme permet de changer (delta g) d’une réaction et de rendre une réaction exergonique en une réaction endergonique

Answer 7

FAUXXX, elle ne fait qu’accélérer un processus qui de toutes façon finirait par se produire (l’enzyme facilite la réaction)

Question 8

Qu’est-ce qu’un substrat?

nommez les différentes composantes de la réaction avec les substrat

Answer 8

• substrat: réactif sur lequel un enzyme agit
• enzyme se lie à ce substrat et cela forme le complexe enzyme-substrat

Enzymes+ substrats——->complexe enzyme-substrat
————-> enzymes + produits

Question 9

Comment expliquez vous la reconnaissance moléculaire des enzymes

Answer 9

Ce sont souvent des protéines, possédant une forme tridimensionnelle unique. Forme dictée par leur séquence d’acides aminés qui déterminent leur spécificité.

Question 10

Qu’est-ce que le site actif?

quelle est sa forme?

Answer 10

• petite partie de la molécule d’enzyme qui se lie au substrat
• la forme du site actif correspond à la forme du substrat

Question 11

Quelle est la composition du site actif

Answer 11

-composé de seulement quelques uns des acides aminés qui composent l’enzyme. Le reste forme une charpente qui détermine la configuration du site actif

Question 12

Vrai ou faux? la forme qui convient le mieux au substrat est celle qui exige le moins d’énergie

Answer 12

Faux, ce n’est pas nécessairement vrai

Question 13

Pourquoi l’enzyme change sa forme?

Answer 13

pour mieux s’ajuster au substrat et le maintenir en place afin de positionner les groupements fonctionnels du site actif de manière à favoriser leur capacité à catalyser la réaction chimique

Question 14

Que se passe-t-il lorsque la réaction enzymatique est terminée?

-pourquoi dit-on qu’une réaction enzymatique transforment des milliers de réactifs?

Answer 14

• le produit quitte le site actif et l’enzyme est libre d’accepter une autre molécule de substrat
• les enzymes demeurent inchangés après une réaction contrairement à d’autres catalyseurs et donc sont réutilisables, ce qui transforme des milliers de molécules de substrat

Question 15

POUR TERMINER, décrivez les 6 étapes du cycle catalytique

Answer 15

1. les substrats entrent dans le site actif. l’enzyme change sa forme pour que le site actif aie la même forme que le substrat
2. les substrats sont maintenus dans le site actif par des liaisons non covalentes
3. le site actif abaisse l’énergie d’activation et donc accélère la réaction
   - en se servant de gabarit, ce qui favorise l’orientation du substrat
   - en exerçant une pression sur le substrat et en stabilisant l’état de transition
   - en fournissant un microenvironnement propice
   - en participant directement à la réaction catalytique
4. le substrat se transforme en produit
5. le produit est libéré de l’enzyme
6. le site actif est prêt à accueillir des nouvelles molécules de substrat

Question 16

Dans le cycle catalytique, décrivez comment le site actif abaisse l’énergie d’activation et accélère une réaction(4)

Answer 16

• en se servant de gabarit, ce qui favorise l’orientation du substrat :adopte une orientation qui leur permet d’entrer en réaction
• exerce une pression sur le substrat et stabilise l’état de transition : site actif de l’enzyme épouse de plus en plus étroitement les contours du substrat, donc déforme les liaisons chimiques qui doivent être rompues
• fournissent un microenvironnement propice
• participe directement à la réaction catalytique : (ex,: liaisons covalentres se forment (liaisons covalentes entre le substrat et les acides aminés du site actif)) mais reprennent rapidement sa forme initiale

Question 17

• Qu’est-ce que la vitesse de réaction pour les enzymes?

- De quoi dépend en partie cette vitesse de réaction?

Answer 17

• Elle correspond à la vitesse à laquelle le site actif peut convertir le substrat en produit
• elle dépend de la concentration initiale du substrat

Question 18

pourquoi les enzymes fonctionnent mieux dans certaines conditions optimales?

Answer 18

la structure tridimensionnelle des protéines est sensible à l’environnement

Question 19

Que se passe-t-il lorsque la température dans la réaction enzymatique est trop élevée?

Answer 19

la protéine finit par se dénaturer

Question 20

Pourquoi la température d’une réaction enzymatique augmente jusqu’à un certain point?

Answer 20

les substrats heurtent les sites actifs plus fréquemment lorsque les molécules se déplacent plus vite

Question 21

Que permet une température optimale?

nommez 2 avantages

Answer 21

• une vitesse de réaction maximale
• dans laquelle la conversion des réactifs en molécules de produits est beaucoup plus rapide
• beaucoup de collisions sans dénaturation

Question 22

Quelle est la température optimale d’un…

• enzyme?
• bactérie thermophiles (archées)
• bactéries psychrophiles

Answer 22

• 37degrés(température du corps)
• 77degrés(archées)
• 12degrés

Question 23

• Pourquoi il existe un pH optimal qui assure à chaque enzyme une activité maximale?
• quel est ce pH optimal pour la majorité des enzymes

Answer 23

• la structure d’une enzyme dépend des interactions entre les acides aminés portant des charges opposées.
• Intéractions influencées par la concentration de protons (pH) dans lequel l’enzyme agit

-entre 6 et 8 de pH

Question 24

• Le pH optimal de 2 correspond à quel enzyme?
• ou se retrouve-elle?
• Comment explique-t-on qu’un acide dénature la plupart des protéines sans répercussions

Answer 24

• pepsine
• enzyme digestive de l’estomac
• la forme active de la pepsine est adaptée: elle maintient sa structure tridimensionnelle dans l’environnement acide de l’estomac

Question 25

• le pH optimal de 8 correspond à quel enzyme?
• ou se retrouve-t-elle?
• ou serait-elle dénaturée

Answer 25

• trypsine
• enzyme digestive de l’intestin
• dans l’estomac

Question 26

Comment se produit la dénaturation d’une enzyme (2 étapes) + 1 conséquence

Answer 26

• structure tertiaire modifiée sous l’effet de la chaleur en structure primaire.
• il n’y a donc pas de site actif et n’est donc pas fonctionnel

Question 27

Quels sont les deux facteurs environnementaux exerçant une influence sur l’activité enzymatique?

Answer 27

-température et pH

Question 28

• Qu’est-ce qu’un cofacteur?

- quelles sont leurs deux fonctions?

Answer 28

-substance non protéique nécessaire au fonctionnement d’une enzyme

• F1:peuvent se lier fortement de façon permanente à l’enzyme
• F2: peuvent se lier faiblement aux enzymes de manière réversible, en même temps que le substrat, pendant la catalyse

Question 29

Faites le tableau sur une feuille des composantes de l’enzyme

Answer 29

-

Question 30

Quand est-ce qu’on peut dire qu’une inhibition est irréversible et réversible?

Answer 30

IRRÉVERSIBLE: si un inhibiteur se lie à l’enzyme par des liaisons covalentes

RÉVERSIBLE: L’inhibiteur se lie à l’enzyme par des liaisons faibles

Question 31

• Qu’est-ce qu’un inhibiteur compétitif?
• Quel est leur effet?
• Comment peut-on contrer l’inhibition compétitive?

Answer 31

• imitateurs du substrat et entrent en compétition avec celui-ci, pour occuper le site actif d’un enzyme
• réduisent la productivité de l’enzyme en bloquant l’accès des molécules de substrat au site actif
• Augmenter la concentration des substrats. Ainsi, lorsque le site actif se libère, il y a plus de molécules de substrat que de molécules d’inhibiteur

Question 32

Qu’est-ce qu’un inhibiteur non-compétitif?

Answer 32

• se lie à l’enzyme à un endroit éloigné du site actif(site allostérique), mais il altère la forme de l’enzyme
• le site actif va donc moins bien catalyser la réaction
• même si le substrat peut se lier au site actif, celui-ci fonctionne moins efficacement et donc entrave la réaction enzymatique

Question 33

Pourquoi les enzymes agissent-elles seulement sur des substrats très spécifiques?

Answer 33

Seul les substrats spécifiques peuvent entrer dans le site actif d’une enzyme, la partie de l’enzyme qui effectue la catalyse

Question 34

Dans la nature, quelles conditions pourraient faire en sorte que la sélection naturelle favorise des bactéries dotées d’enzymes capables de dégrades les disaccharides

Answer 34

on peut augmenter la concentration du substrat normal et déterminer si la vitesse de réaction augente. Sinon, il s’agit d’un inhibiteur compétitif